生物化学第三版课后习题答案

第一章1.举例说明化学与生物化学之间的关系。提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。举例:略。2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。生物大分子与小分子化合物相同之处在丁:1)共价键是维系它们结构的最主要的键;2)有一定的立休形象和空间大小;3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。生物大分子与小分子化合物不同之处在于:(1)生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大;(2)生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力;(3)生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。3.生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在:(1)分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要;(2)生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。4.指出取代物的构型：6.举例说明分子识别的概念及其意义。提示::分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。7.什么是超分子?说明拆分超分子的方法和原理。提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程。该过程受介质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高时，超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将超分子拆分。8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关?提示:(1)缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓冲能力越强。(2)缓冲比:对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时，缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。9.如果希望某一个生物化学反应在pH~5的条件下进行，应该选择哪种缓冲溶液?提示:“正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系统。10.一个生物化学反应要求在plI~4的条件下进行，可以选择HCOOH/HCOONa缓冲溶液。试计算配制pH4的缓冲溶液时，HCOOC和HCOONa的浓度。提示:HCOOC和HCOONa的浓度分别为0.1M和0.178M。11.用0.1mol/L的NaHPO4配制pH=7.0的缓冲溶液，需要用多少摩尔Na2HPO4?提示:需要用0.138摩尔的NazlIPO4第二章细胞与生物膜1.为什么细胞是生物化学反应的基本场所?提示:细胞是组成生命体的基本结构单元，许多生物化学反应都离不大细胞膜和细胞器以及细胞所营造的环境。细胞的这此区域能为生物化学反应提供催化剂，反应吻，以及反应条件和反应位点，执行特定的生物功能。因此，细胞能高效地有序的进行生物化学反应，是生物化学反的基本场所。2.试解释膜蛋白的主要功能?提示:转运、识别、借化、信号转导等。3.物质跨膜运输有哪些形式?提示:(1)主动运输:篇能量驱动，具有专性，需载体蛋白协助，具有定方向性，可被抑制剂抑制，需ATP供能;(2)被动运输:顺浓度差的跨膜运输，通过扩散作用实现，不需能量的自发过程;(3)膜动转运:吞噬和跑吐作用，大分子物质，与膜的动态变化有关，耗能。4.为什么磷脂具有形成双层脂膜的趋势?提示:磷脂是一种两亲性分子，磷脂分子的形状决定了磷脂形成的是双层脂膜。5.什么是LB膜?它有什么特点?提示:两亲性分了化水表面经过压缩得到单层分了膜。仁恒定的表面压条件下，可以将水表而为单分子膜转移到固体基板上，通过重复操作山形成多层分子膜。这年多层分子膜就叫做LB膜。它的特点是:两亲性，具有单层分子膜的结构特性，可以有不同厚度。第三章蛋白质1.在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用?提示:组氨酸具有缓冲作用。因为组氨酸含有哪唑基团，而咪唑基解离常数为6.0，因此组氦酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。2.什么是氨基酸的pK和pI?它们的关系如何?提示:pK指解离常数的负对数，表示-半的氨基酸解离时的pH值:p1指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。中性氨基酸:pl=(pK1+pK2)12酸性氨基酸:pl=(pK1+pKr)12碱性氨基酸:pI=(pK2+pKr)/23.计算0.1mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。提示:0.1mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要离子(即两性离子)的浓度为0.083mol/L.4.大多数的氨基酸，其a-羧基的pKa都在2.0左右，其a-氨基的pKa都在9.0左右。然而，肽中的a-羧基pKa值为3.8,a-氨基pKa值在7.8。请解释这种差异。提示:a-氨基酸分子中带正电荷的a-氨基阻止了a-羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。同理，羧基负离子对质子化的氨基(NH3*)同样有稳定作用，从而降低了其酸性，提高了其碱性。在脑分子中，由于两个端基(Coo和NH*')相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多，因此其pKa值与a-氨基酸中氨基和羧基的pKa。值存在明显差异。5、写出五肽Ser--Lys--Ala--Leu-His的化学结构，计算该肽的pI,并指出该肽在pH=6.0时带何种电荷。提示:化学结构:略pl=1/2(9.15+10.53)=9.84即该肽的pI为9.84Op=pl-pH=9.84-6.00=3.840即该肽在pH=6.0时带正电6人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。它的氨基酸序列为Scr-Tyr-Scr-Met-Gilu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-ArgArg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-SerAla-GluAla-PheProLeu-Glu-Phe;(1)在pH=7条件下，此多肽带有何种电荷?(2)用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段?提示:(1)当pH=7时，此多肽带正电荷。(2)CNBr选择性切割Met羧基端肽键，故得到两个肽段。7、环亚乙基亚胺能够与蛋白质的Cys残基作用，生成(S)-乙基氨基衍生物。经修饰后，Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解，试解释原因。提示:因为胰蛋白酶能选择性地水解Lys的羧基所形成的肽键，Lys的R基为--(CH2)4NH2。Cys的侧链--CH2SH经与环亚乙.基亚胺反应后被修饰为-(CH2)-S-(CH2)2-NH2.与Lys的R基很相似，导致胰蛋白酶无法识别两者的差异，将其作为底物水解。所以经过修饰后，Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解。8、一种蛋白质在用1mmol.L+二硫苏糖醇(一种含有二硫键的糖)处理后，它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原来的0.67减小为0.64，试解释原因。提示:-=硫苏糖醇与肽链中的Cys巯基发生反应，经_二硫键结合到肽链上，蛋白质分子量增大，电泳速度降低，所以它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原米的0.67减小为0.64。9、将含有Asp、Gly、Thr,Leu和Lys的pH=3.0的缓冲溶液，加到预先用同样缓冲溶液平衡过的Dowex-50阳离子交换树脂中，然后用该缓冲溶液洗脱，这5种氨基酸洗脱的顺序如何?并说明原因。提示:阳离子交换树脂分离氨基酸的原理是，各种氨基酸在pH=3.0时带正电荷多少不同，带正电荷越多，在树胎|:吸附能力越强，氨基酸越难被洗脱出米。根据AP=pI-pH,可算出各种氨基酸的OP分别是:Asp,AP=-0.03;Gly,AP=+2.97;Thr,AP=+2.86;Leu,AP=+2.98;Lys，AP=+6.74。因此，5种氨基酸洗脱顺序为AspGlyLcuThrLys,其中的Gly与Leu带电情况几乎相同，但Gly的分了量相对较小，先被洗脱出来。芒再考虑疏水作用的话，因为Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu,因此比Leu更快被洗脱，最后的洗脱顺序就足AspGilyThrLeuLys.10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶断裂多肽，分别产生如下肽段，试写出该肽的氨基酸序列:CNBr断裂:(1)Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn;(2)Leu-Phe-Met;(3)Asp-Met胰凝乳蛋白酶断裂:(1)Mct-Arg-Ala-Tyr;(2)Asp-Mct-Lcu-Phe;(3)Gly-Asn提示:Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn11、-种多肽经酸水解后分析得知由Lys,Asp,His,Glu,Ala,Val,Tyr以及两个NII3组成。当用DNFB处理后，得到DNP-Asp;用羧肽酶处理可得到游离的Val。此多肽用胰蛋白酶降解时，得到两个肽段，其中一个(含Lys,Asp，Glu,Ala,Tyr)在pH=6.4时，净电荷为0;另一个(含His,Glu,Val)可生成DNP-His,在pH=6.4时带正电荷。当多肽用胰凝乳蛋白酶降解时，也得到两个肽段，其中一个(Asp,Ala,Tyr)在pH=6.4时呈中性，另一个(Lys，His,Glu,Val)在pH=6.4带正电荷。此多肽的氨基酸序列如何?提示:Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val12、有一个七肽，经分析其氨基酸组成为Lys,Pro,Arg,Phe,Ala,Tyr和Ser。此肽与DNFB不反应。用胰凝乳蛋白酶降解，得到两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala,Tyr，Ser和Pro，Phe,Lys，Arg。这两个肽段与DNFB反应，分别生成DNP-Ser和DNP一Lys。此肽与胰蛋白酶作用，同样生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别为Arg,Pro和Phe，Tyr,Lys,Ser,Ala。试推测此多肽的结构和氨基酸序列。13、说明多肽氨基酸序列自动分析法的基本原理。根据此原理，试设计一台多肽氨基酸序列自动分析仪。14、根据以下分析结果确定蛋白质的亚基数目及连接方式:(1)凝胶过滤测得分子量为200KD;(2)SDS-PAGE测得分子量为100KD;(3)2-巯基乙醇存在下的SDS-PAGE测得分子量为40KD和60KD。15、试设计对下列十肽进行一级结构测定的研究方法及步骤。Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu提示:(1)氨基酸组成分析(2)过氧甲酸氧化法切断==硫健。(3)末端氨基酸测定(4)测序(5)一硫键定位16.请指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁祸首“三聚氰胺”能充当蛋白质的原因。提示:因为蛋白质占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量.而三聚氰胺(melamine)是一种有机含氮杂环化合物，学名1.,3,5-三嗪-2,4,6-三胺，或称为2,4.6-三氨基-1,3,5-三嗪，简称三胺、蜜胺、氰脉酰胺，是一种重要的化工原料，其化学结构如右图所示。食品工业中常常需要检在蛋白质含量，但是直接测量蛋白质含量技术上比较复杂，成本也比较高，不适合大范围推广，所以业界常常使用种叫傲“凯氏定氮法(Kjeldahlmethod)”的方法，通过食品中HN'