蛋白质代谢总结20150120

蛋白质降解与氨基酸分解代谢第一节蛋白质营养蛋白质是生命的物质基础细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。各种蛋白质的寿命不同。机体对外源蛋白质的需要：一个体重70公斤的人，一般进食，每天约400克蛋白质发生变化。其中1/4氧化降解或转变为葡萄糖，3/4在体内再循环。成人蛋白质需要量：最低需要30—50克/日，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80克。蛋白质含必需aa越多，营养价值越高。几种营养价值较低的蛋白抟混合使用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率。谷类蛋白质：赖氨酸少，色氨酸多。豆类蛋白质：赖氨酸多，色氨酸少。第二节蛋白质降解细胞中蛋白质降解的重要功能：1、排除不正常的2、排除累积过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢井然有序。体内蛋白质降解：1、溶酶体无选择地降解蛋白质（约50种酶）2、ATP-依赖的泛肽-蛋白酶降解体系（选择降解）真核细胞中蛋白质降解的两种体系：溶酶体降解体系——无选择性地降解蛋白质：溶酶体是具单层膜被的细胞器，它含有50多种水解酶，内部pH为5。糖尿病会刺激溶酶体的蛋白质分解。泛肽(ubiquitin)标记降解体系：对选择降解的蛋白质加以标记，需ATP外源蛋白质一）营养素：食物中具有促进人体生长、发育、更新和修补组织、维持各器官组织细胞或整体正常结构与功能的物质，称之为营养素。主要功能：1.构成机体组织成分补偿代谢消耗。2.调节生理生化作用。3.供能二）食物蛋白的生理功能1.维持组织器官的生长，发育和修补作用，维持组织蛋白质的不断更新。2.参与合成重要的含氮化合物，蛋白（酶），核酸，生理活性物质等。3.氧化供能（次要）。蛋白质的需要量（膳食中pro占总热量的10—15%）、蛋白质的互补作用。三）蛋白质的消化、吸收和利用1、蛋白质的消化——蛋白酶的作用位点酶原和酶原激活：多数蛋白酶是以酶原形式分泌，没有催化活性，到达一定部位及在一定条件下激活为有活性的酶（水解小部分肽链）。其生理意义在于保护组织免受蛋白酶分解。2、蛋白酶的特异性——蛋白酶具有较高的专一性，分别作用于多肽链的不同部位。蛋白质的消化：消除食品蛋白的种属特异性或抗原性，使大分子蛋白变为小分子的肽和aa，以便吸收和利用。在胃中消化不完全，小肠中完全消化成aa动物蛋白酶作用的专一性内肽酶：水解肽链中间位置的肽键外肽酶：水解肽链末端的肽键胃蛋白酶（内肽酶）：酸性氨基酸的（芳香族氨基酸）的羧基端肽链胰蛋白酶（内肽酶）：碱性氨基酸的羧基端肽链糜蛋白酶：芳香族氨基酸的羧基端肽链（胰凝乳蛋白酶）弹性蛋白酶：脂肪族氨基酸的的羧基端肽链羧肽酶（外肽酶）：羧基末端肽（小肽）氨肽酶（外肽酶）：氨基末端肽（小肽）四）氨酸酸及小肽的吸收小肠粘膜细胞吸收氨基酸和小肽是个“主动运输”过程，两种方式：主动转动（主）：需钠氨基酸载体（是一种活性受体Na+调节的膜蛋白），耗能，运载蛋白、ATP、酶等。不同的aa吸收可由不同载体完成（如中性aa载体：运输芳香族、脂肪族、含硫aa等，特别是必需aa。另还有碱性aa载体、酸性aa载体、亚氨酸酸及甘氨酸载体）。γ-谷氨酰基循环：需谷胱甘肽、能量、转移酶等通过酶（在γ-谷氨酸转移酶的催化下）与谷胱甘肽（GSH）作用，生成γ-谷氨酰aa，而进入细胞。五）蛋白质及其消化产物在肠中腐败作用蛋白质的腐败作用：肠道内没有被机体吸收的蛋白质、氨基酸或小肽被肠道细菌分解的过程。是细菌的自身代谢过程，以无氧分解为主。大部分产物对人体有害；如：胺类、NH3、酚等。少部分可被机体吸收利用；如少量FA、维生素等。第三节氨酸酸的分解代谢机体每天由尿中以含氮化合物排出的氨基氮约6-20克，排泄5克氮相当于丢失30克内源蛋白。蛋白质在体内主要以脱氨方式代谢。氮平衡是指摄入蛋白质的含氮量与排泄物（主要为尿和粪）中含氮量之间的关系，它反映蛋白质的合成与分解代谢的总结果。①氮总平衡②氮正平衡③负氮平衡一、氨酸酸在体内的代谢动态氨酸本代谢库：分布于体内各处，参与代谢的所有游离氨基酸的总称，包括内源性和外源性氨基酸。二、氨基酸的脱氨基作用氨基酸脱氨有4种方式：1.氧化脱氨——脱氨过程伴随有氧化反应（aa氧化酶、谷氨酸脱氢酶）2.转氨作用——氨基转移酮酸的酮基上【转氨酶：GPT（谷丙转氨酶）、GOT（谷草转氨酶），大多需要α-酮戊二酸为氨基受体。同时，也是体内非必需aa合成的重要途径】3.联合脱氨（主要脱氨方式）——转氨和脱氨相耦联（包括两种方式：转氨耦联氧化脱氨、转氨耦联AMP循环脱氨）4.非氧化脱氨：脱氨过程无氧化反应（主要存在于微生物，动物细胞少见）三、氨的代谢氨中毒：由于备注中氨浓度过高，导致的神经组织（特别是脑组织）功能障碍。机体内的氨代谢实际上是对氨的解毒过程。1）氨能够干扰脑细胞的能量代谢2）氨能够改变脑内神经递质，抑制中枢神经系统3）干扰神经细胞膜上的Na-K-ATP酶，干扰神经传导活性血氨的来源：（一）aa脱氨基作用（主要来源）和胺类分解产生（二）肠道细菌腐败作用产生氨：蛋白质和aa在肠道细菌作用下产生的氨（三）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺氨在体内的主要转运途径：1.丙氨酸-葡萄糖循环（氨的转运）：肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运送到肝，肝为肌肉提供葡萄糖2.谷氨酰胺的生成（氨的转运）：血氨的去路1.合成尿素（肝内，主要的去路）：在肝脏的线粒体有胞浆中合成，该过程为称为鸟氨酸循环或尿素循环（1）氨甲酰磷酸的生成（线粒体）（2）瓜氨酸的合成（线粒体）（3）精氨酸的合成（胞浆）（4）尿素的生成（胞浆）即：2个部位：肝脏线粒体+胞液2个关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶I、精氨酸代琥珀酸合成酶2个N：尿素分子中2个N3个重要产物：鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸4个高能磷酸键：3分子ATP，4个高能磷酸键2.合成非必需aa及其他含氮化合物3.合成谷氨酰胺4.肾小管泌氨，在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。血氨增高导致昏迷的可能机制：四、α-酮酸的代谢1.合成非必需氨基酸2.转变成糖及脂类生糖aa：Ala、Glu、Asp、Cys等生酮aa：Leu、Lys等生糖兼生酮aa：Tyr、Phe、Ile3.氧化产生能量：TCA循环4.第四节个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧作用酶：氨基酸脱羧酶辅酶：含VB6的磷酸吡哆醛氨基酸脱羧反应：1.谷氨酸的脱羧作用（脑）2.组氨酸的脱羧作用3.鸟氨酸的脱羧作用二、“一碳基团”代谢1.概念：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子基团（除CO2外）的总称。重要的一碳基团：甲基—CH3亚甲基—CH2—次甲基=CH—甲酰基—CHO羟甲基—CH2OH亚氨甲基—CH=NH载体：四氢叶酸（）S-腺苷蛋氨酸（SAM）2.“一碳基团”来源主要来源于aa代谢，主要有：Gly、Trp、His、Ser、Met。3.“一碳基团”代谢的生物学意义FH4的“一碳基团”参与体内嘌呤和嘧啶碱的生物合成。SAM的“一碳基团”参与体内甲基化反应主要甲基供体。新药设计。磺胺类药物、氨甲喋呤三、氨基酸代谢与疾病代谢缺陷分子病遗传性代谢病