蛋白质工艺学题库

1.何谓氨基酸？必需氨基酸有那几种？从化学的角度上讲，氨基酸（Aminoacid,简写AA）是一分子中含有一个以上氨基（－NH2）和一个以上羧基（－COOH）的化合物总称。1.必需氨基酸（EAA）：八种Val、Leu、Ile、Phe、Met、Try、Lys、Thr缬亮异苯蛋色赖苏2.氨基酸熔点非常高的原因是什么？答:在加热至熔点时，氨基酸溶解的同时分解生成胺，并放出co2气体，这说明氨基酸是以内盐形式存在，比相应的有机酸熔点更高。3.那三种氨基酸在紫外区有吸收？为什么？答：在紫外区只有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，因为都带有苯环。4.氨基酸等电点的定义？答：调节氨基酸水溶液的酸碱性，使其酸性和碱性解离恰好相等，氨基酸在溶液中呈两性离子存在，氨基酸分子内的正电荷与负电荷相等，即净电荷为零，此时的PH值称为氨基酸的等电点。5氨基酸为何具有缓冲作用？答：6.酸水解蛋白质有哪些特点？答：优点：（1）能完全水解，AA基本上都是游离的。（2）不会引起消旋作用缺点：（1）对设备要求高，要求耐酸耐高温。（2）其中一个AA被破坏—Try（3）Gln、Asn的酰胺上的氨基被水解下来，因而Glu、Asp的量增加。（4）Cys水解成CySH，必须用磺酸代替。（5）水解液含有大量的腐黑质，颜色呈黑色，用作化装品需脱色成黄色.7.什么是蛋白酶和肽酶？酶水解蛋白质有什么特点？答：1.蛋白酶：水解蛋白质内部肽键而形成各种短肽的酶。又称为内肽酶，有专一性。2.肽酶：把肽从一端水解，放出一个AA的酶。又称外肽酶。优点：（1）反应条件温和，AA不受破坏。（2）水解速度性（催化效率高）。缺点：（1）酶水解Pr需要多种酶协同进行。（2）酶很难提纯，活力变化大。（3）水解产品很易腐蚀，须加防腐剂。（4）酶的价格昂贵，来源不充分8.何谓分配定律？答：一定温度下，溶质在两种互不相溶或几乎不相溶的溶剂中分配达到平衡时，它在这两相中的浓度比值与它在这两种溶剂中的溶解度的比值相等，这就是分配定律。9.氨基酸有那些重要的呈色反应？（1）一般氨基酸的呈色反应①茚三酮法紫红色②吲哚法③邻苯二甲醛法（2）个别氨基酸的呈色反应①酚基的显色反应（酪氨酸）•米伦反应•福林反应②蛋黄白反应（含苯环的氨基酸）10.氨基酸在食品中有那几方面的应用？答：（1）氨基酸用作调味品（2）氨基酸用作食品香料（3）氨基酸用作食品抗氧化剂(4)氨基酸用作食品强化剂11.肽键学说正确性依据是什么？何谓肽？答：蛋白质分子中AA连接的基本方式是肽键（－CO－NH－）。我国在世界上首次合成的人工蛋白质——结晶牛胰岛素的成功人工合成多聚AA的X－射线衍射图案，红外光谱与天然纤维状蛋白十分相似水解作用的结果包含－CO－NH－基团的化合物人工合成的蛋白质能被蛋白酶所水解，而且能催化它的逆过程12.何谓N-末端和C-末端？什么是氨基酸残基？答：多肽链中的R1、R2、R3，……，Rn称为侧链，在链的两端仍有一个游离的a-氨基和游离的a-羧基，在一条多肽链中含有游离a-氨基的一端称N末端，而含游离a-羧基的一端称C末端。肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不再是原来的完整分子，称为氨基酸残基。13.一级、二级、三级结构的定义是什么？答：一级结构是指AA在蛋白质分子中的连接方式和AA在多肽链中的排列顺序。二级结构是多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿着某个轴盘旋或折迭，并以氢键维持，从而形成具有规律的构象。三级结构是一条多肽链在二级结构的基础上，由于其顺序相隔较远的氨基酸残基侧链基团R的相互作用，而进行范围广泛的盘旋和折迭，从而产生具有特定的球状构象，成为球状蛋白质分子。14.构成蛋白质种类众多的原因是什么？答：导致蛋白质种类众多的原因是组成蛋白质的氨基酸种类、氨基酸数量及排列顺序的不同。15.何谓构型和构象？答：构型指的是在一个化合物中，原子的空间排列，这种排列的改变会涉及到共价键的生成与断裂，但与氢键无关，如AA的D、L一构型。构象指的是多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的变化仅涉及到氢键等次级键的生成与断裂，但不涉及到共价键的生成与断裂。16.蛋白质分子中有那些重要的次级键？它们是怎样形成的？答：蛋白质和多肽中的氨基酸是以多肽链连接而成的共价链化合物。除此之外，蛋白质和肽分子中还有一些重要的次级键：如氢键、盐键、酯键、疏水键等。氢键是与电负性原子共价相连的氢原子和另一电负性原子间的相互作用。二硫键的形成形成：CySH+CySH—S—S—酯键是具有自由－COOH和自由－OH的AA残基侧链之间形成的。疏水键的形成：是由蛋白质中的一些疏水性较强的侧链基团，为避开水分子而互相粘聚在一起形成的。配位键是指在两个原子之间，由单方面提供共用电子对所形成的共价键，在蛋白质分子中，不提供电子的元素往往是金属元素，所以又称为金属键。17.蛋白质立体化学结构所允许的基本原则是什么？答：（1）所有肽单位是刚性平面，N－Cα与Cα－C呈反式结构，此时，肽平面处于稳定体系。（2）肽平面中的肽键具有单键和双键的性质。（3）N－Cα和Cα－C键都可以旋转，形成不同构象，即二面角（φ,ψ）决定肽链的构象。（4）构象是否稳定，就在于非键合原子之间的距离是否符合标准接触距离d。18.—螺旋稳定的原因是什么？答：（1）在α－螺旋体中，所有肽单位是刚性平面结构，且所有Cα原子的键角均为正四面体（109028´）。（2）在α－螺旋体中，非键合原子之间的接触比较紧密，但不小于最小接触距离。（3）氢键中氢原子位于C＝OH－N的直线上，氢键键长2.86Å，并且允许所有的肽键都参与链内氢键的形成。因此，α－螺旋体比其它螺旋更稳定。19.影响形成—螺旋的因素有那些？哪两种氨基酸是破坏者？答：氨基酸的组成和排列顺序、多肽链氨基酸残基侧链基团的性质都会影响a螺旋体的形成。最大破坏者：Gly、Pro；20.酶的化学本质是什么？催化本质是什么？专一性和反应类型由什么决定？答：酶的化学本质是一种具有催化功能的蛋白质。催化本质是降低反应所需的活化能，加速反应的进行。专一性:一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。绝对专一性这类酶只对一定化学键两端带有一定原子基团的化合物发生作用，即只能催化某一种底物的反应。相对专一性属于这一类专一性的酶，有的只对作用物的某一化学键发生反应，而对此化学键两端所连接的原子基团并无多大的选择。立体异构专一性这类酶只对某一定构型的化合物作用，对其对映体则无作用。21.球状蛋白质分子的特点？答：动物体内蛋白质，绝大多数属于球状蛋白质，细胞内通常承担动态的功能，在天然球状蛋白质内，多肽链盘绕成紧密的球状结构，内部几乎无空穴可容纳水分子，这种小球的直径约为数十毫米。氨基酸的非极性疏水基团几乎全部位于球体内部。而极性亲水基团一般都位于球体表面，与水结合，这就是绝大多数球状蛋白较易溶于水的原因。球状蛋白质在变形的作用下，可转变为纤维状蛋白质。22.何谓超速离心沉降速度法和超速离心沉降平衡法？答：在沉降速度法中，超速离心机以很高的角速度运转，强大的离心力将蛋白质颗粒推向离心管的底部，这时离心力将受到两种力量的对抗，一种是当蛋白质分子穿过溶剂时和溶剂分子相互摩擦而产生阻力，另一种是当蛋白质分子通过溶剂时所受到的浮力，蛋白质分子在上述作用力的支配下以恒定的加速度穿过介质而沉淀。使用超速离心机在中等离心力下进行分析的方法叫沉降平衡法。•23.何谓沉降系数？一个漂移单位是多少？•答：沉降系数是指蛋白质界面的移动速度与离心力的比值。蛋白质的沉降系数介于称为一个漂移单位。101范围，10200101-131313ss24.什么是蛋白质的等电点？等电点时蛋白质的那些物理特性降为最低？答：蛋白质是一个多价离子，调节蛋白质的PH值从小到大，蛋白质分子上的电荷便会产生一个由量到质的变化，在这个电荷随PH值变化而变化的过程中，总能控制到某一PH值使蛋白质分子上的正负电荷相等，即静电荷为零，整个蛋白质分子呈两性离子存在，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时的PH称为蛋白质的等电点。当蛋白质溶液处于等电点时，其溶解度，黏度，渗透压，膨胀及导电能力，均降为最低值。•25.何谓蛋白质的沉淀作用？有那几种？•答：如果改变条件，蛋白质溶液的胶体性子就会被破坏，蛋白质颗粒间的分子作用力增加，它们相互形成更大的分子聚集体而从溶液中沉淀析出，这种作用称为蛋白质的沉淀作用。•可逆沉淀作用：等电点沉淀作用、盐析沉淀作用•不可逆沉淀作用：有机溶剂的沉淀作用、重金属盐类和生物碱试剂的沉淀作用、加热变性沉淀•26.蛋白质胶体溶液稳定的因素有那些？•27.何谓蛋白质的变性作用？有那些变性因素？•答：1.变性的定义•当蛋白质所处的条件发生改变，参与蛋白质分子空间结构形成的次级键遭到不同程度的破坏，蛋白质分子内部各基团的相互作用、蛋白质分子与其他成分间的作用也会随之改变，促使蛋白质分子改变结构或构象；此时蛋白质的物理性质、化学性质和生物化学性质发生了改变或丧失。这种现象称为蛋白质变性。•2.变性的因素•物理因素：热、机械作用、高静压、超声波、界面现象、辐射•化学因素：PH值、无机盐、有机溶剂、变性剂••28.什么是盐析和盐溶作用？••答：盐溶：无机盐浓度低时，静电屏蔽作用明显，能增加蛋白质分子间的静电斥力，从而使蛋白质的溶解性增加，显示出盐溶作用。•盐析：向蛋白质溶液加入大量电解质，水的活度降低，原来溶液中的大部分自由水转化为盐类离子水化的水分子，从而降低了蛋白质极性基团与水分子之间的相互作用，使水化膜破坏；同时大量无机盐的加入，使蛋白质所带电荷被中和，双电层作用被破坏，蛋白质分子间的疏水性相互作用增加，蛋白质分子从溶液中析出，表现为盐析作用。•29.蛋白质形成凝胶的原因是什么？溶胶和凝胶有区别？••30.何谓蛋白质的凝固作用？•答：天然蛋白质变性后，有的变性蛋白质分子相互凝聚为固体或相互穿插缠结在一起的现象称为蛋白质的凝固。•31.蛋白质在食品加工中有那些功能特性？•答：有溶解性、水和能力、界面性质、黏度、凝胶性、组织形成性和风味结合性。•①溶解性②水合能力③界面性质(乳化性起泡性)④黏度⑤凝胶性⑥组织形成性⑦风味结合性•32.加热引起蛋白质营养价值降低的原因有那些？•1质在较高温度下加工处理，可引起氨基酸脱酰胺脱硫和蛋白质的水解等化学反应有时候还会产生有毒物质。•2在115度灭菌时会破坏半胱氨酸和胱氨酸生成硫化氢。••3过热处理时氨基酸可生成环状衍生物某些生成物具有强致突变作用。在有氧条件下高温热处理时色氨酸被破坏。•4碱性条件下热处理和温度超过200度热处理会导致氨基酸或者氨基酸残基的异构化即L型转为D型而D型氨基酸大多数没有营养价值或者营养价值很低还会降低蛋白质的消化率。••33.何谓失效氨基酸？蛋白质中有那两种氨基酸容易被破坏？••34何谓蛋白质改性？主要方法有？•物理改性：采用物理方法（如热高频电场，微波，超声波，强烈震荡等）使蛋白质空间结构，理化性质和功能性发生改变••方法：蒸煮，挤压，搅打••化学改性：用化学方法（化学试剂）是蛋白质分子氨基酸残基的侧链基团或多肽链发生断裂，聚合或引入新的基团，导致蛋白质分子空间结构，理化性质和功能性发生改变••方法：（1）碱处理，（2）酸处理，（3）琥珀酰化，（4）乙酰化，（5）磷酸化作用，（6）酰胺化，（7）硫醇化，（8）酯化，（9）糖基化，（10）去酰氨基•••酶法改性•35.蛋白质改性原理及典型改性工艺？物理改性和化学改性的本质区别？•••化学改性及酶法改性蛋白质改性原理:改变蛋白质分子的空间结构。典型的改性工艺:物理改性有蒸煮，挤压，搅打，纺丝等，化学改性包括酸处理，碱处理，磷酸化作用等，还有酶法改性。物理和化学改性的本质区别是物理改性并未破坏蛋白质的一级结构，而化学改性涉及到肽键的断裂，它是在蛋白质一级结构改变的基础上进行改性。化学改性和酶法改性的限制性因素有:1产品的安全性，2产品功能特性的变化，3营养流失，4生产费用，5产品感官性质的限制因素？••36.简单蛋白质和复杂蛋白质分为那几种？•简单蛋白是指