生化复习重点内容

绪论课时：共1学时目的要求1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。教学内容1．生物化学的含义、任务和主要内容。2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。4．生物化学的学习方法。思考题1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容是什么？3.生物化学与其他医药各学科的关系？第一章蛋白质的结构与功能课时：共6学时目的要求1．掌握蛋白质的组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的理化性质。2．熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的分离纯化。3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。教学内容1．蛋白质概述：⑴蛋白质在生命过程中的重要性。⑵蛋白质的分类。2．蛋白质的分子组成：⑴蛋白质的元素组成：含N量占整个分子量16%⑵蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为L--氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。⑶肽键和肽：肽键的形成、肽的概念⑷体内某些重要的活性肽3．蛋白质的分子结构：⑴蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。⑵蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包括结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包括亚基概念）。4．蛋白质结构与功能关系⑴一级结构与功能关系⑵空间构象与功能关系5．蛋白质的理化性质及其分离纯化：⑴蛋白质的理化性质两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。⑵蛋白质的分离和纯化透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心⑶多肽链中氨基酸的序列分析⑷蛋白质空间结构测定思考题1.氨基酸的结构特点。2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质与多肽的区别。5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？7.蛋白质的紫外吸收有何特点？8.什么是蛋白质的变性与复性？9.简述蛋白质的两性电离和等电点？10.简述引起蛋白质变性的因素第二章核酸的结构与功能课时：共5学时目的要求1．掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。2．熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。3．了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。教学内容1．核酸的概述（分类和生物学意义）。2．核酸的化学组成：戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA与RNA在组成上的区别3．核酸的分子结构：⑴核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸之间连接的方式：3’,5’-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）与侧链（碱基）、3’端（保留3’-OH）与5’端（保留5’-○P）⑵DNA的空间结构与功能：二级结构——双螺旋结构模型；超螺旋结构及其在染色质中的组装（正超螺旋、负超螺旋、核小体）；DNA的功能（基因与基因组的概念）。⑶RNA的结构与功能：真核生物mRNA的结构与功能：结构（5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子）；蛋白质生物合成的模板；tRNA的结构与功能：一级（分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子与反密码子环）、三级结构（倒L型）；转运氨基酸，辨认mRNA上的密码子；rRNA的结构与功能：原核生物与真核生物rRNA的种类；为核糖体（核蛋白体）的组成成分，核蛋白体是蛋白质生物合成的场所其他小分子RNA及RNA组学。4．核酸的理化性质、变性和复性及其应用：一般理化性质（紫外吸收特征）；DNA变性概念与特点（增色效应，粘度降低），Tm的概念；DNA复性与分子杂交（复性与退火的概念）。5．核酸酶：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶。思考题1.简述核酸一级结构特点。2.简述DNA双螺旋结构的基本内容。3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的螺旋结构。4.RNA的种类及其生物学作用。5.简述tRNA二级结构的基本特点。6.mRNA的结构特点。7.核酸的变性与复性。8.简述DNA的解链温度。第三章酶课时：共6学时目的要求1．掌握酶的分子组成、活性中心、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学。2．熟悉酶的调节、酶的活性测定。3．了解酶的命名与分类、酶与医学的关系。教学内容1．酶的分子结构与功能⑴酶的分子组成（酶、酶蛋白、辅助因子、金属酶、金属激活酶、辅酶、辅基）⑵酶的活性中心：活性中心、必需基团；催化基团与结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性中心的组成部分，位于酶活性中心内2．酶促反应特点与机制⑴酶促反应的特点：高效性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）、可调节性、不稳定性⑵酶促反应的机制：活化能概念；诱导契合学说、酶促反应的机制3.酶促反应动力学⑴底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程式（不考推导过程，但可以根据情况讲授）、Km与Vm的意义、Km值与Vmax值的测定⑵酶浓度对酶促反应速度的影响。⑶温度对酶促反应速度的影响：高温与低温使酶促反应速度降低的机理；最适温度⑷pH对酶促反应速度的影响：最适pH⑸抑制剂对酶促反应速度的影响：不可逆抑制剂（专一性和非专一性）、可逆抑制剂（竞争性、非竞争性、反竞争性、可逆抑制作用表观Km与最大速度的变化）⑹激活剂对酶促反应速度的影响⑺酶活性测定与酶活性单位：酶的活性单位的定义4．酶的调节⑴酶活性的调节：酶原与酶原的激活（概念、激活机理与意义）、变构酶（概念）、酶的共价修饰调节（概念与特点）⑵酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏（诱导剂与诱导作用、辅阻遏剂与阻遏作用）、酶降解的调控⑶同工酶：同工酶的概念与意义5.酶的命名与分类：酶的命名、酶的分类6．酶与医学的关系：⑴酶与疾病的关系。⑵酶在医学上的其他应用。思考题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。2.什么是酶原和酶原的激活？3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10.简述温度对酶促反应影响的双重性。11.试述酶与医学的关系。12.何谓同工酶？在医学上有何应用？13.酶的催化作用有哪些特点？14.酶的专一性有哪几种类型？第四章糖代谢课时：共7学时目的要求1．掌握血糖的来源和去路、血糖水平的调节；掌握糖的氧化分解、糖原的合成与分解、糖异生等主要糖代谢途径及其生理意义、2．熟悉各糖代谢途径的调节3．了解糖的生理功能、糖的消化与吸收、糖代谢紊乱教学内容1．概述⑴糖的生理功能⑵糖的消化与吸收⑶糖代谢的概况2．糖的无氧分解：⑴糖酵解的反应过程：主要过程、关键步骤、关键酶、能量计算⑵糖酵解的调节：调节的关键酶⑶糖酵解的生理意义3.糖的有氧氧化⑴有氧氧化的反应过程（丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环过程与特点、三羧酸循环的关键酶、生理意义）⑵有氧氧化生成的ATP⑶有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体的调节及三羧酸循环的调节）⑷巴斯德效应4．磷酸戊糖途径⑴磷酸戊糖途径的反应过程⑵磷酸戊糖途径的调节⑶磷酸戊糖途径的生理意义；蚕豆病发病机理5．糖原的合成与分解⑴糖原的合成代谢：部位（肝脏、肌肉）、主要步骤、关键酶⑵糖原的分解代谢：部位（肝脏）、主要步骤、关键酶⑶糖原合成与分解的调节⑷糖原累积症6.糖异生⑴糖异生途径：糖异生的主要部位、参与的主要酶（四种酶）⑵糖异生的调节⑶糖异生的生理意义⑷乳酸循环7.血糖及其调节⑴血糖来源和去路⑵血糖水平的调节：肝脏的调节、激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素等）⑶血糖水平异常（高血糖及糖尿病、低血糖）。思考题1.糖酵解有何生理意义？2.简述糖酵解的四个主要阶段。3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。（1）反应条件（2）反应部位（3）终产物（4）产能7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？9.磷酸戊糖途径有何生理意义？10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？14.糖异生有何生理意义？15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参与了？16.血糖有哪些来源与去路？17.简述胰岛素的作用机制。18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。19.试述耐糖曲线的临床意义。20.从生化角度简述糖尿病的病因。21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？第五章脂类代谢课时：共6学时目的要求1．掌握血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成、结构特点及主要功能、主要载脂蛋白的功能，甘油三酯的中间代谢。2．熟悉血浆脂蛋白的代谢、磷脂的代谢和胆固醇代谢。3．了解脂类的消化吸收、血浆脂蛋白代谢异常。教学内容1．不饱和脂肪酸的分类和命名2．脂类的消化和吸收3．甘油三酯的中间代谢⑴甘油三酯的分解代谢：脂肪的动员：动员关键酶（激素敏感型脂肪酶）脂酸的β-氧化：活化成脂酰CoA、脂酰CoA进入线粒体、脂酰CoA在线粒体内的-氧化脂酸的其他氧化方式酮体的生成及利用：酮体的概念、代谢特点、生成和利用的主要酶、生理意义⑵甘油三酯的合成代谢：脂肪酸的合成：软脂酸合成的部位、原料、脂酸合成酶系及反应过程、脂酸碳链的加长、不饱和脂肪酸的合成、脂酸合成的调节多不饱和脂酸的重要衍生物：前列腺素、血栓噁烷及白三烯。脂肪的合成：合成的部位、原料、过程4．磷脂的代谢⑴甘油磷脂的代谢：甘油二酯合成途径（参与合成的物质、能量提供）、CDP-甘油二酯合成途径⑵鞘磷脂的代谢5．胆固醇代谢⑴胆固醇的合成：部位、合成原料、基本过程（关键酶、与酮体合成的共同中间产物HMGCoA）、合成的调节⑵胆固醇的酯化：组织细胞中的酯化（ACAT）、血浆中的酯化（LCAT）⑶胆固醇的转化：胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素（性激素、肾上腺皮质激素）6.血浆脂蛋白代谢⑴血脂⑵血浆脂蛋白的分类、组成及结构⑶载脂蛋白（主要载脂蛋白的功能）⑷血浆脂蛋白代谢：来源、主要功能、代谢速度⑸血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症分型、遗传性缺陷思考题1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。2.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。4.试述酮体生成的组织、原料及过程。5.试述血脂的成分及运输形式。6.何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？7.试述酮体生成和利用的生理意义。8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。9.胆固醇能转变成哪些物质。9.胆固醇酯化的过程及所需酶。10.何谓载脂蛋白？其主要功能如何？11.一分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经多少次β-氧化？净生成多少分子ATP？12.简述体内糖是如何转变成脂肪的。13.试述乳糜微粒的代谢过程。14.试述极低密度脂蛋白的代谢过程。15.试述低密度脂蛋白的代谢过程。16.试述高密度脂蛋白的代谢过程。17.试述血浆脂蛋白的结构特点。18.试述柠檬酸—丙酮酸循环。第六章生物氧化课时：共3学时目的要求1．掌握生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、P/O比值的概念；呼吸链的组成、氧化磷酸化的偶联部位。2．熟悉呼吸链的排列顺序；氧化磷酸化的偶联机制；影响氧化磷酸化的因素3．了解其他氧化体系的意义。教学内容1．概述：生物氧化的概念、特点和方式。2．二氧化碳的生成