生物化学问答题和计算题;;

问答题和计算题：1、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键，氢键，范德华力和盐键维持的（盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的）3、计算下列溶液的pH值：0.2mol/LGly溶液与0.1mol/LHCL溶液等体积混合的混合液。（Gly的PK1=2.34PK2=9.60）4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。2.多肽链的拆分几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基).3.二硫键的断裂几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的β-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。4.测定每条多肽链的氨基酸组成水解,氨基酸分析仪5.分析多肽链的N-末端和C-末端多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基酸和C-端氨基酸。在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。6.多肽链断裂成多个肽段，可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。7.分离肽段测定每个肽段的氨基酸顺序。8.确定肽段在多肽链中的次序。9.确定原多肽链中二硫键的位置。1、用图示说明米氏酶促反应速度与底物浓度的关系曲线，并扼要说明其含义。（1）当[S]很低时，υ与[S]成正比，表现一级反应。（2）随[S]的增加，υ也随[S]的增加而增加，但不成正比。（3）当[S]很大时，υ达到最大值Vm，[S]增加υ不再增加，表现零级反应。2、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）⑴当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=Vmax[S]／（Km+[S]）→Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。⑵Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。⑶1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。米氏方程：底物浓度与酶促反应速度的关系1．于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。2.Km可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小，酶与底物的亲和力越大。3.Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶。4.Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小者，即为该酶的最适底物（或天然底物）。3、试述维生素与辅酶的关系。维生素缺乏症是什么？2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？化学组成：DNA:磷酸、核糖、A、G、T、CRNA：磷酸、脱氧核糖、A、G、U、C分子结构：DNA含两条链，双螺旋结构。RNA通常是单链，可形成局部双链结构细胞内分布：生理功能：RNA1.参与蛋白质的合成2.遗传物质3.具有生物催化剂功能DNA是主要的遗传物质3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？1.为右手反平行，双螺旋，围绕同一中心轴；2.主链（磷酸和核糖）位于螺旋外侧，碱基位于内侧；3.两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；4.螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；5.螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm，每10个核苷酸形成一个螺旋。4、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。tRNA三叶草结构、携带并转运氨基酸rRNA与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。mRNA可形成局部双螺旋结构的二级结构。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。带有遗传密码，为蛋白质的合成提供模板。1、什么是生物氧化？有何特点？试比较体内氧化和体外氧化的异同。物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。2、写出NADH呼吸链并注明与ATP偶联的部位。区别：生物氧化体外燃烧温度37高温催化酶/环境中性干燥能量的释放逐步释放，部分以高能磷酸键形式储存全部以热能形式散发3、简述化学渗透学说的主要内容。这一学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔），从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。这种形式的“势能”，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而行成ATP。1、写出三羧酸循环的四步脱氢反应及一步底物水平磷酸化反应，说明三羧酸循环的生理意义。p2391三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。2）提供NADPHa.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备3分解戊糖意义：1补充糖酵解2氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。3非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料3.计算在有氧条件下，1摩尔葡萄糖在生物体内氧化成CO2和H2O，可净产生多少摩尔的ATP？（写出计算步骤）4.试述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异。糖酵解过程的3个个关键酶由糖异生的4个关键酶代替催化反应，且作用部位不同，糖酵解全部在胞液中，糖异生则在胞液和线粒体进行。书上P2565.糖酵解作用的场所在哪里？写出从葡萄糖到丙酮酸过程的三个不可逆反应的反应式p2291、以软脂酸为例，比较说明脂肪酸β-氧化与脂肪酸生物合成的异同。区别点脂肪酸从头合成脂肪酸-氧化部位胞质溶胶线粒体酰基载体ACPCOA加入或断裂的二碳单位丙二酸单酰COA乙酰COA电子供体或受体NADPH+H+NAD+FAD酶7种（多酶复合体或多功能酶）4种羟酯基能量D-型消耗ATP和NADPH+H+L-型产生106个ATP底物的转运柠檬酸穿梭系统肉碱转运反应方向从ω到羧基从羧基端开始循环次数7次7次2、写出1摩尔软脂酸在体内氧化分解成CO2和H2O的反应历程，并计算产生的ATP摩尔数。1mol软脂酸共经过7次上述的β-氧化循环，将软脂酸转变为8mol乙酰CoA，并产生7molFADH2和7molNAD+H+。每1molFADH2进入呼吸链，生成1.5molATP；每1molNADH+进入呼吸链，生成2.5molATP。软脂酸β-氧化降解过程中脱下的氢经呼吸链共产生ATP的数量是：1.5×7+2.5×7=28molATP。每1mol乙酰CoA进入三羧酶循环，可产生10molATP。因此，经β-氧化降解所产生的8mol乙酰CoA彻底分解，共产生10×7=70molATP。另外，软脂酸在活化时消耗了两个高能键，相当于消耗了2份子ATP。因此，1mol软脂酸完全氧化时可净生成1.5×7+2.5×7+10×8-2=106molATP1、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路？α-酮酸的代谢：（一）再氨基化为氨基酸。（二）转变为糖或脂：1.生糖氨基酸（分解可转变为丙酮酸:Ala,Gly,Thr,Ser,Cys、琥珀酸:Ile,Met,Val、草酰乙酸:Asp,Asn、延胡索酸Phe,Tyr、α-酮戊二酸:His,Arg,Pro,Glu,Gln）。2.生酮氨基酸（分解转变为乙酰乙酰-CoA，生成酮体）Leu,Lys,Phe,Trp,Tyr3.生糖兼生酮氨基酸:Phe,Tyr（三）氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能氨的代谢1、合成尿素2、合成氨基酸3、合成氨酰4、合成其他含氮物5、直接排出2.图解尿素循环的过程，简要说明其生理意义。将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。3.嘌呤环和嘧啶环从头合成的各原子来源是什么？1.叙述DNA聚合反应的特点及DNA复制的过程（包括各种酶及辅助因子的作用）。DNA聚合反应的特点：（1）以4种dNTP为底物；（2）DNA模板；Mg2+（3）带3’-OH末端的引物；（4）延长方向5’3’；（5）产物DNA的性质与模板相同。1、复制的起始由蛋白因子识别复制起始点解旋解链，形成复制叉：由拓扑异构酶和解链酶作用，使DNA的超螺旋及双螺旋结构解开碱基间氢键断裂，形成两条单链DNA。单链DNA结合蛋白（SSB）结合在两条单链DNA上，形成复制叉。DNA复制时，局部双螺旋解开形成两条单链，这种叉状结构称为复制叉。拓扑异构酶（又称DNA旋转酶）拓扑异构酶Ⅰ可使DNA双链中的一条链切断，松开双螺旋后再将DNA链连接起来，从而避免出现链的缠绕。拓扑异构酶Ⅱ可切断DNA双链，使DNA的超螺旋松解后，再将其连接起来。解螺旋酶，又称解链酶或rep蛋白，是用于解开DNA双链的酶蛋白，每解开一对碱基，需消耗两分子ATP。单链DNA结合蛋白（SSB）这是一些能够与单链DNA结合的蛋白质因子。其作用为：①使解开双螺旋后的DNA单链能够稳定存在，即稳定单链DNA，便于以其为模板复制子代DNA；②保护单链DNA，避免核酸酶的降解。引物酶(合成RNA)引物酶本质上是一种依赖DNA的RNA聚合酶，该酶以DNA为模板，聚合一段RNA短链引物，以提供自由的3'-OH，使子代DNA链能够开始聚合。引发体组装:蛋白因子以及引物酶一起组装形成引发体。引发：在引物酶的催化下，以DNA为模板，合成一段短的RNA片段，从而获得3‘端自由羟基（3’-OH）。2.复制的延长由DNA聚合酶催化，以3‘→5’方向的亲代DNA链为模板，从5‘→3’方向聚合子代DNA链。在原核生物中，参与DNA复制延长的是DNA聚合酶Ⅲ。引发体向前移动，解开新的局部双螺旋，形成新的复制叉，滞后链重新合成RNA引物，继续进行链的延长。3.复制的终止去除引物，填补缺口；连接冈崎片段；在原核生物中，由DNA聚合酶Ⅰ来水解去除RNA引物，并由该酶催化延长引物缺口处的DNA，直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。在DNA连接酶的催化下，形成最后一个磷酸酯键，将冈崎片段连接起来，形成完整的DNA长链。2、阐述DNA的复制是半保留半不连续复制。半不连续复制：双链DNA分子的两条链是反向平行的。而DNA聚合酶的方向都是5’3’。当DNA复制时，一条链是连续合成的，称前导链，而另一条在5’3’方向合成小片段DNA（冈崎片段），然后通过酶将这些片段连接起来，这不连续合成的DNA链为滞后链。3.DNA复制（原核）与RNA转录各有何特点？试比较之。DNA复制：只有一个复制起点，以双向等速复制方式