普通生物化学部分答案

第一章2．一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数量及排列顺序，包括二硫键的位置；二级结构：指肽链主链通过不同肽段部分自身的相互作用、氢键的形成，沿某一主轴进行盘绕、折叠产生的有规则的特定构象结构，不涉及侧链部分的构象；三级结构：在二级结构的基础上，肽链按照一定的空间结构进一步形成更复杂的结构；四级结构：两条或两条以上独立三级结构的多肽链通过非共价键结合在一起形成的聚集体结构，指亚基的数目、类型以及各个亚基在整个分子中的空间排布关系：蛋白质一级结构决定其三维结构，一级结构变异对功能有影响：一级结构改变造成分子病，共价修饰，断裂激活3.α-螺旋（P21）蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。β-折叠（P22）是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角(P23)多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。无规卷曲(P24)此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外，其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象。6.（1）内部：Val，Pro，Phe，Asp，Ile外部：Lys，His（2）因为Gly和Ala的记性和疏水性都比较小（3）在pH7时含有不带电荷的极性氨基酸，参与分子内部氢键的形成，从而减小了极性（4）Cys是不带电荷的极性氨基酸，常位于外部，单其参与二硫键的形成，使极性减弱，故在内部也有7.（1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度降低，因而产生沉淀。（2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。（3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。（4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低。从而引起蛋白质沉淀。（5）非极性溶剂减少了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。（6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链展开而导致变性。第二章1.(略2.（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg；（2）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg；总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。3.（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。4.酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下,一部分解离,可以作为质子供体,一部分不解离,可以作为质子受体,既是酸,又是碱,可以作为广义酸碱共同催化反应,因此常参与构成酶的活性中心5.竞争性抑制剂的特点：①抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；②抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；③抑制剂使反应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响；④增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。6.抑制剂，温度，pH，激活剂略7.（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。8.异：酶具有高效性，专一性，反应条件温和，可调节性受激活剂和抑制剂影响同：都能降低反应活化能，起催化作用第三章1.视黄醛FMN,FADD2.因为人从食物中获取烟酸和色氨酸，后者在体内转化为烟酸。但玉米和高粱中的烟酸以结合形式存在，不能被人体所利用，同时色氨酸含量又低，因此，导致烟酸缺乏。3.当维生素B1缺乏时，糖代谢受阻，出现多发性神经炎、心力衰竭、四肢无力、肌肉萎缩、下肢浮肿等，临床上成为脚气病。、维生素B1即硫胺素是硫胺素焦磷酸盐（TPP）的前体。TPP是三羧酸循环中丙酮酸与α-酮戊二酸脱羧反应的重要辅酶，也是红细胞酮醇基转移酶的辅酶。此外，对脑细胞活性与神经冲动传导亦有一定关系。一旦缺乏，可引起一系列神经系统与循环系统症状，称之为脚气病。4.因为维生素C参与体内氧化还原反应，促进体内的谷胱甘肽处于还原状态，保护含巯基酶-SH不被氧化，用于坏血病。5.①饮食不均衡，外源摄入少。②消化不好，不吸收。③体内合成不足6.7.维生素B1即硫胺素是硫胺素焦磷酸盐（TPP）的前体。TPP是三羧酸循环中丙酮酸与α-酮戊二酸脱羧反应的重要辅酶，也是红细胞酮醇基转移酶的辅酶。8.维生素B6是氨基酸转氨酶和脱羧酶的辅酶，广泛参与涉及氨基酸的多种代谢反应。9.生物素具有重要作用，人体一般不缺乏生物素，但鸡蛋清中含有一种康生物素蛋白，能与生物素结合生成无活性的不易吸收的结合蛋白。10.维生素K小孩：佝偻病，大人：软骨病维生素B12维生素D维生素C11.DNA合成受到抑制，细胞分裂、生长受阻使得细胞体积变大12.促进肝合成凝血酶原及凝血因子Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ，并促使凝血酶原转变为凝血酶，加速血液凝固。第四章1.异：①RNA为单链,DNA为双链；②RNA的单体为核糖核苷酸，DNA为脱氧核糖核苷酸；③单体的构成不同，RNA是核糖，碱基是A,U,G,C,DNA是脱氧核糖，A,T,G,C;同：①都遵循碱基互补配对原则，②单体间都由3’,5’-磷酸二酯键连接，③都具有二，三级结构2.DNA双螺旋结构模式的要点：(1)主链：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成.主链有二条,它们似麻花状绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型.(2)碱基对：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连.同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对.配对碱基总是A与T和G与C.碱基对以氢键维系,A与T间形成两个氢键.(3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽.小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间.这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟.在大沟和小沟内的碱基对中的N和O原子朝向分子表面.(4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm.与DNA生物学功能的关系：P109DNA双螺旋结构的提出........1953年,沃森和克里克共同提出了DNA分子的双螺旋结构,标志着生物科学的发展进入了分子生物学阶段.1953年,沃森和克里克共同提出了DNA分子的双螺旋结构,标志着生物科学的发展进入了分子生物学阶段.DNA双螺旋结构的提出开始,便开启了分子生物学时代.分子生物学使生物大分子的研究进入一个新的阶段,使遗传的研究深入到分子层次,生命之谜被打开,人们清楚地了解遗传信息的构成和传递的途径.在以后的近50年里,分子遗传学,分子免疫学,细胞生物学等新学科如雨后春笋般出现,一个又一个生命的奥秘从分子角度得到了更清晰的阐明,DNA重组技术更是为利用生物工程手段的研究和应用开辟了广阔的前景.在人类最终全面揭开生命奥秘的进程中,化学已经并将更进一步地为之提供理论指导和技术支持.3.①原核生物结构简单，信息量少；真核生物结构复杂，信息量大，②原核生物存在多顺反子，真核为单顺反子，③真核生物有内含子，原核生物没有；4.rRNA核蛋白体组成成分mRNA蛋白质合成模板tRNA转运氨基酸hnRNA成熟mRNA的前体snRNA参与hnRNA的剪接、转运scRNA蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分第五章1.，亲代全为重链，子一代只有中链，子二代一半轻链，一半中链，说明不是全保留ok2题目有问题，不做3.1:不能测出，缺乏任何一种，DNA合成受到抑制2：能找到，DNA合成不受影响，标记了a-磷酸基的dTTP能参与DNA的合成3：不能发现，核苷酸中β和γ磷酸基不出现在合成好的DNA中，只有a-磷酸基出现4.前导链后随链所需前体dNTPdNTP酶DNA聚合酶Ⅰ，ⅢDNA聚合酶Ⅰ，Ⅲ其他蛋白质名称及功能单链结合蛋白，稳定单链解旋酶，解开DNA双螺旋拓补异构酶，削弱拓补应力引物酶，合成RNA引物单链结合蛋白，稳定单链解旋酶，解开DNA双螺旋拓补异构酶，削弱拓补应力引物酶，合成RNA引物DNA连接酶，讲冈崎片段连接起来第六章1.因为RNA半衰期短，如果RNA转录过程发生错误，可快速被降解，另外还可以通过编辑和再编码起校对作用。（DNA是遗传物质，必须具有高保真性，所以有。。。。。，RNA一般不作为遗传物质载体。。。。。）2（.异：原核生物可直接识别，真核需要多种辅助因子；真核生物存在大龄上游启动子元件同：都能与特定位点结合）具体的略3.P200内含子的功能①②③④⑤⑥4.因为真核生物绝大多数基因是断裂的，P204（RNA在生物进化中的重要作用，....)RNA生物功能的多样性P203（拓展.......）决定了其结构的多样性，所以......更为复杂5.拼接：P201编辑P201-2026.P203（1）在遗传信息翻译过程中起决定作用；（2）具有重要的催化功能；（3）具有持家功能；（4）可参与mRNA的转录后加工和修饰；（5）可参与基因表达和细胞功能调节；（6）在生物进化中起重要作用7.表明遗传信息并非只能由DNA传递给RNA，也能由RNA传递给DNA，完善了中心法则；对其的研究有助于人么对RNA病毒致癌机制的了解，并为防治肿瘤提供重要线索和途径。9.P221主要特点为①②③④第七章2.tRNA：与氨基酸结合形成很氨酰-tRNA,进而形成蛋白质，进而合成蛋白质氨酰tRNA合成酶：在翻译过程中，每种tRNA分子都需要与相应的氨基酸结合，然后将这些氨基酸运送到核糖体进行蛋白质合成。这种结合是在一系列氨酰tRNA合成酶的作用下完成的，这些酶通过酯化反应将正确的氨基酸与对应的tRNA分子相连接。连接反应的第一步是在合成酶作用下，ATP分子和对应的氨基酸（或其前体）结合形成氨酰-AMP（腺苷酸），并释放出无机焦磷酸（PPi）。然后，酶与氨酰-AMP复合物再与正确的tRNA分子结合，催化氨基酸从氨酰-AMP转移到tRNA的3'端最后一个碱基的2'-或3'-羟基上。一些合成酶还具有校对功能以确保tRNA结合的正确性：如果tRNA被发现与错误的氨基酸相连接，那么所形成氨酰tRNA会通过水解重新被打开。4.①mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子严格的碱基配对：保证