大学生生物化学期末复习资料

第一章绪论一、生物化学的定义生物化学就是研究生命有机体的化学，维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动本质的科学。二、生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。三、生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。四、我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。第二章蛋白质一、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸：参与组成蛋白质的氨基酸，称为必需氨基酸。非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸，称为非必需氨基酸。二、20种氨基酸按照酸碱性的分类。中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。解离后，分子带负电荷。碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。解离后，分子携带正电荷。三、氨基酸的等电点及其实际意义（用途）两性解离：即在同一氨基酸分子中，带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基，而羧基放出的质子，能被其氨基所接受，成为带双重电荷的两性离子。等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。四、计算丙氨酸，天冬氨酸和赖氨酸的等电点丙氨酸：PI=（PK1+PK2）/2=（2.34+9.69）/2=6.02天冬氨酸：PI=（PK1+PKR）/2=（2.09+3.86）/2=2.97赖氨酸：PI=（PK2+PKR）/2=（8.95+10.53）=9.74五、蛋白质各级结构定义及其主要维持力一级结构：即多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。主要维持力:肽键和二硫键二级结构:是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元，主要有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等。主要维持力:氢键三级结构:指的是多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特点的构象。主要维持力：疏水键四级结构：是指由相同或不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构主要维持力：疏水键、离子键、氢键、范德华力第三章核酸一、核酸的水解过程核酸→核苷酸→{核苷→{戊糖磷酸碱基二、核酸一级结构简式从左读到右。其中，T、A、C、G代表各核苷酸中的碱基，P代表磷酸竖线代表戊糖，相邻两竖线间的斜线及P代表3´，5´-磷酸二酯键。三、DNA双螺旋结构模型的要点1.结构DNA由两条反向的多核苷酸链互相平行地绕同一轴右旋而成，螺旋直径2nm。螺旋两侧是两条多核苷酸链的戊糖-磷酸骨架，即主链。碱基层叠于螺旋内侧。相邻两核苷酸间存在36º角，螺距高3.4nm。两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。2.碱基互补：两条链借碱基对间的氢键结合在一起。由于双螺旋直径有限，一条链上的嘌呤碱必须与另一条链上的嘧啶碱相匹配。碱基构象研究表明：A与T配对，形成2个氢键；G与C配对，形成3个氢键。四、为什么核酸及核苷酸都是两性电解质碱基中，由于嘧啶和嘌呤环上的氮及其他基团具有结合或释放H+能力，所以，兼有两性解离性质。戊糖的存在，会加强碱基的酸性解离。磷酸的存在，则使核苷酸具有较强的酸性。所以，核苷酸为两性电解质。而核酸是由核苷酸组成的，核苷酸为两性电解质，所以核酸为两性电解质。五、增色效应和减色效应核酸溶液在波长260nm附近有一最大吸收峰，在230nm处有一低谷。核酸紫外光的吸收值常比组成的核苷酸成分的吸收值总和少30-40%，称减色效应。当核酸变性或降解时，紫外吸收强度会明显增加，此现象称增色效应。六、Tm值及其影响因素通常将DNA发生热变性的起点与终点温度的中点称解链或跃迁温度，即Tm值。影响核酸Tm值的自身因素，如：碱基组成、分子形状等。外界条件，如：介质离子浓度等。第四章酶一、酶与一般催化剂的异同点1．相同点：（1）用量少而催化效率高：（2）不改变化学反应平衡点：（3）可降低反应活化能：活化能为在一定温度下，1摩尔底物全部进入活化态所需的自由能。2．不同点：（1）催化效率高；（2）酶的作用具有高度专一性；（3）酶易失活；（4）酶活力的调节控制：酶活力受到多种方式的调控，如：抑制剂调节、反馈调节、激素调控等。（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。二、辅酶和辅基多数情况下，可用透析等方法将全酶中辅助因子除去。与酶蛋白松弛结合的辅助因子称辅酶。少数情况下，一些辅助因子以共价键与酶蛋白较牢固结合，不易透析除去，称辅基。三、酶原激活的原理及其生物学意义有些酶从生物体内合成出来时，仅仅是其无活性的前体形式，称酶原。酶原必须在一定条件下，被打断一个或几个特殊肽键，使构象发生一定变化后，才具有活性。此过程称酶原的激活。哺乳动物消化系统中的一些蛋白酶都是先以酶原形式被分泌出来，然后再被激活。此现象具有保护消化道本身的生物学意义。四、酶的专一性（一）绝对专一性：有些酶只能催化一种底物进行一种反应。如：脲酶。（二）相对专一性：有些酶能作用于一类化合物或化学键。1．键的专一性：有些酶只对某种化学键起作用，而对组成该键的基团要求不严。2．基团专一性：有些酶除要求底物具有特殊化学键外，还对组成化学键一侧或两侧的基团有一定要求。（三）立体异构专一性：当底物具有异构体时，酶只能作用于其中一种1．旋光异构专一性：酶只能作用于一种旋光异构体，而对另一种毫无作用。2．几何异构专一性：针对具有不同构型、不同双键类型等的底物，酶所具有的专一性。五、诱导契合学说1958年，Koshland提出诱导契合学说主要内容：当酶分子与底物分子互相接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，构象发生了有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。六、S如何影响v，从理论上及用米氏公式分别解释二者关系当底物浓度[S]较低时，随[S]的增加，反应速度v急剧增加。但反应曲线很快弯曲，即反应速度的增加率开始降低。当[S]升高至一定浓度时，v就不再升高，曲线拉平。反应所能达到的最大反应速度V取决于酶浓度。用中间产物学说：K1K3E+S↔ES→E+PK2当[S]较低时，底物量不足以与所有酶结合，一部分酶游离。若[S]增加，[ES]也增加，且因为v=k3[ES]，因此v也增加。当所有酶都与底物结合后，反应速度达到最大值V。米氏公式：v取决于[S]、Vmax及Km。其中，Km为常数；当反应中[E]t不变时，Vmax也是常数。所以，v主要取决于[S]。用米氏公式解释v与[S]的关系:当底物浓度[S]较低时，即[S]〈〈Km时，Km+[S]→Km+0→Km，米氏公式表现为：v=（V[S]）/Km。即反应速度v与底物浓度[S]成正比，即曲线的起始部分。当[S]很高时，[S]〉〉Km，则Km+[S]→0+[S]→[S]，米氏公式表现为：v=（V[S]）/[S]=V。即此时的反应速度与底物浓度[S]无关，而恒定在V值处不变，即水平线部分。七、什么是Km值，有何特征米氏常数Km=(K2+K3)/K1Km值即酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位：摩尔/升。米氏常数Km的特点:①Km值是酶的特征常数之一，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。②Km值可用来近似表示酶对底物亲和力的大小，且Km值越小，则亲和力越大。八、酶的抑制作用1．不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是一不可逆反应。抑制剂与酶结合后不能透析等方法而恢复酶活性。这种抑制剂叫做不可逆抑制作用。2.可逆抑制作用：抑制剂以非共价键地与酶结合抑制酶的活性，用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力，这种抑制剂叫做可逆的抑制作用。（1）竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物结构极为相似，可和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。（2）非竞争性抑制作用抑制剂可与底物同时结合在酶的不同部位，即酶与抑制剂结合后，不妨碍酶与底物结合。但形成的酶-底物-抑制剂三者复合物ESI不能分解产生产物P。（3）反竞争性抑制作用：酶E必须先与底物S结合生成ES，才能继续与抑制剂I结合为ESI。但ESI不能分解产生正常的产物P。九、酶的活力与比活力酶活力：酶活性。指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的测定：酶活力的高低可用酶活力单位U表示。一个酶活力单位：指在特定条件下，即T=25℃，pH采用最适pH值，底物浓度采用饱和浓度，其他条件均采用最适条件，此时1分钟内能转化1微摩尔底物所需的酶量。一个“Katal”单位是指在一定条件下1s内转化1mol底物所需要的酶量。1Kat=6*107U,1U=16.67nKat比活力：指每毫克酶蛋白具有的酶活力，用酶活力/毫克酶蛋白来表示。比活力=活力U/mg蛋白=总活力U/总蛋白mg。第五章生物氧化和氧化磷酸化一、什么是生物氧化生物氧化:生物细胞将糖，脂，蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成CO2和H2O释放出能量，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。称为生物氧化。二、生物氧化中如何生成二氧化碳和水生物氧化中产生的二氧化碳是由底物先转变为含羧基的化合物，即有机酸类，再经脱羧作而生成的。脱羧反应可分为两类：（一）直接脱羧反应（二）氧化脱羧反应生物氧化中生成的水，是由代谢物脱下的氢经生物氧化作用与吸入的氧结合而成的。但代谢物所含的氢，一般均不活泼，需由脱氢酶激活后才能脱落。氧也必须经过氧化酶的激活，才能变成高活性氧化剂。被激活的氧与被激活的氢之间还需经传递，才能结合成水。三、两条典型呼吸链递体排列顺序及P/O比1.NADH呼吸链：NAD+→FMN→COQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O22.FADH2呼吸链：FAD→COQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2P/O值指，每消耗1摩尔氧（O）时，同时消耗的无机磷酸的摩尔数。NADH呼吸链的P/O值=3，FADH2呼吸链的P/O值=2四、Cytaa3与其他细胞色素有何主要不同Cytaa3分子中，除有铁卟啉外，还含有2个铜原子，也可依靠其化合价变化来传电子，即：Cu+←→Cu2++e除Cytaa3外，其余细胞色素中的铁原子均与卟啉环和酶蛋白形成6个共价键或配位键，所以不能再与O2、CO、CN—等结合。第六章糖代谢一、淀粉水解过程淀粉水解：淀粉→糊精→麦芽糖→葡萄糖二、四类淀粉酶特征性比较酶种类作用的键作用的局限性作用的起始点产物构型α-淀粉酶α-1，4-糖苷键不能水解麦芽糖分子内部α-型β-淀粉酶α-1，4-糖苷键不能水解α-1，6-糖苷键淀粉链非还原性末端起β-麦芽糖γ-淀粉酶α-1，4及α-1，6-糖苷键不能水解单独存在的α-1，6-糖苷键淀粉链非还原性末端起β-葡萄糖脱支酶支链淀粉分支点上的α-1，6-糖苷键不能水解α-1，4-糖苷键α-型三、有氧和无氧条件EMP有何主要不同有氧条件下，糖经EMP途径生成丙酮酸，唯一不同是：EMP途径第6步中产生的2个氢，在EMP中被用于还原丙酮酸；而在有氧氧化中，这两个氢通过NADH呼吸链，因而比糖酵解多产生3×2=6摩尔ATP。四、葡萄糖有氧氧化的产能计算反应阶段反应序号消耗底物水平磷酸化电子传递水平磷酸化净得EMP途径1-1-13-1-163*2671*22101*22丙酮酸氧化脱羧3*26TCA循环43*2663*2671*2283*26103*26总计