动物生物化学考试题库

08动医3班1动物生物化学题库①英文缩写（10个共5分）②概念（10个共20分）③填空（30个共15分）④单项选择（20个共20分）⑤判断（5~~10分）⑥问答题（30分）第一部分英文缩写Ⅰ、①GSH:谷胱甘肽②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸⑥ACP：酰基载体蛋白⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白⑨LDL：低密度脂蛋白⑩HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。Ⅱ、①Ala：丙氨酸②Val：缬氨酸③Leu：亮氨酸④Ile：异亮氨酸⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸⑦Met：蛋氨酸⑧Pro：脯氨酸⑨Gly:甘氨酸⑩（Ser）：丝氨酸⑾（Thr）：苏氨酸⑿（Cys）：半光氨酸⒀（Tyr）：酪氨酸⒁（Asu）：天冬酰胺⒂（Gln）：谷胺酰胺⒃His：组氨酸⒄Lys:赖氨酸⒅（Arg）：精氨酸(19)Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸Ⅲ、①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA③cATP:第二部分：概念题：1蛋白质:是由20种L-α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。※2等电点：任何一种aa，当其所带净电荷为零时，在电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。※3、肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物。4、肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰胺键）。5、二肽两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽6、寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽※7、构型：在一个化合物分子中，原子的空间排列，这种排列的改变，会涉及到共价键的生成与破坏，但与氢键无关。※8、构象:多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的改变，仅涉及到氢键等次级键的生成与破坏，但不涉及共价键的生成与断裂。※9、肽单元:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单位或称肽单元。※10两面角:在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα-C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以Cα-C旋转的角度称为ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。11、结构域定义：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体。★12、别构效应（变构效应）:蛋白质与配基结合，改变了蛋白质的构象，从而改变蛋白质的生物活性的现象。★13、血红蛋白的氧合曲线：四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S型曲线★14、蛋白质变性的定义：天然蛋白质分子受到某些理化因素的影响时，其一级结构不变，08动医3班2高级结构发生异常变化，从而引起生物功能的丧失以及物理化学性质的改变。★15、蛋白质的复性：变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性★16、酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。★17、酶的活性中心：或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物的部位。※18、诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说★19、酶活性：是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。★20、酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。★21、酶促反应动力学：是研究酶促反应速度的规律以及T、PH、E、[S]、I、A等因素对反应速度影响的科学。★22、不可逆性抑制作用：抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶活性中心的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。只有通过化学反应才能将抑制剂从酶分子上移去而使酶活性恢复。这种抑制作用称为～。★23、可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等物理方法除去，使酶活性得到恢复。★24、竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。（1）★25、非竞争性抑制反应模式E+S—ES—E+P++II||EI+S–EIS★26、变构调节：一些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。★27、共价修饰调节定义：有些酶，在其他酶的催化作用下，其肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰调节。★28、同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子组成结构理化性质乃至生物学性质存在明显差异的一组酶。★29、维生素：是人和动物不能合成或者合成量太少，必须由食物供给的一类小分子有机物。★30、变性：是指在某些理化因素作用下核酸双链间氢键断裂，双螺旋结构解开，并不涉及核苷酸间共价键的断裂。★31、增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象★32、DNA的热变性：将DNA稀盐溶液加热到80-100℃几分钟，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状结构。★33、Tm：DNA的热变性是在一个相当窄的温度范围内完成，通常将50%的DNA分子发生变性时的温度称解链温度，又称融解温度（Tm）DNA的Tm一般在70～85℃之间★34、复性：去除变性因素后，变性DNA在适当条件下，两条链重新缔合成双螺旋结构，这种现象称为复性。★35、减色效应：变性DNA复性时，其紫外吸收值降低，一系列理化性质得到恢复。★36、核酸分子杂交：相同或不同来源的DNA分子间或DNA和RNA分子间，如果含有彼08动医3班3此互补的序列，通过变性和复性处理，DNA－DNA同源序列间及DNA－RNA异源序列间都可形成DNA-DNA杂合体或DNA－RNA杂合体，称为～。★37、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等有机物质在生物体内氧化分解并逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。亦称“组织氧化”、“组织呼吸”或“细胞氧化”★38、呼吸链：是代谢物上氢原子被脱氢酶激活脱落后，经一系列电子传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的过程。★39、底物水平磷酸化：是指代谢物在氧化分解过程中通过脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分配，产生高能键，并把高能键交给ADP生成ATP的过程。★40、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，底物脱氢经呼吸链传递氧化生成水并释放的能量的同时，转移给ADP生成ATP的过程，由于此过程氧化与磷酸化相偶联的称为氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。★41、磷氧比（P/O):是指每消耗1mol原子氧时有多少摩尔原子的无机磷被酯化为有机磷，即产生多少摩尔的ATP。可★42、呼吸链抑制剂:是抑制呼吸链传递的某一环节，使呼吸链中断。因底物的氧化作用受阻，偶联的磷酸化作用无法进行，ATP的生成随之减少。★43、糖酵解的定义:葡萄糖或糖原在细胞液中，经无氧分解转变为乳酸(lactate)并生成ATP的过程称之为糖酵解★44、糖的有氧氧化:指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。★45、乳酸循环Cori循环：肌糖原分解时产生的G-6-P,由于肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能转变为G直接补充血糖，但可经过糖酵解途径转变成乳酸，乳酸经血循环到肝脏进行糖异生反应合成G或糖原，此过程称~★46、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程※★47、脂肪酸β-氧化的定义：激活的脂肪酸运进线粒体后在酶的作用下，在β位经过脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应生成一个乙酰CoA和少两个碳的脂酰CoA，如此不断循环，直至将长链脂肪酸都分解为乙酰CoA(丙酰CoA)的过程，称为～.※★48、酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。（考）※★49、氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。★50、必需氨基酸：指体内需要但自身不能合成，或合成不能满足需要的，必须由食物供给的氨基酸★51、蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值★52、氨基酸的脱氨基作用：指氨基酸在酶的作用下脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。主要在肝、肾中进行★53、一碳基团：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位★54、甲硫氨酸循环：蛋氨酸由ATP提供腺苷形成的SAM，后者经转甲基作用生成S-腺苷同型半胱氨酸，再经水解生成S-同型半胱氨酸，同型半胱氨酸再接受N5—CH3—FH4上的甲基重新合成蛋氨酸，这一循环反应过程称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。★55、遗传的中心法则:复制转录复制翻译DNA≒=======≒RNA---→蛋白质反转录08动医3班4（2）★56、复制：是指遗传物质的传代，以亲代（母链）DNA为模板合成子链DNA的过程转录：以DNA为模板合成RNA的过程。翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。※★57、半保留复制的概念：DNA生物合成时，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。※（考）★58、复制子：习惯上把两个相邻复制原点之间的距离定为一个复制子★59、半不连续复制：先导链连续复制而随后链不连续复制，称为半不连续复制或复制的半不连续性★60、内含子：不编码蛋白质的序列称~外显子：编码蛋白质的基因部分称~模板链：被转录的一股链称为编码链：不被转录的一股链称为★61、核酶：具有催化活性的RNA★62、遗传密码:每三个核苷酸代表一个氨基酸，又称三联体密码。★63、摆动学说：反密码子第一位核苷酸与密码子第三位核苷酸配对，并不严格遵从碱基配对规律原则，除A-U,G-C配对外，I-U,I-C,G-U也可配对，称为不稳定配对★64、分子伴侣：分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。★65、操纵子:是指原核生物基因组的一个表达调控序列，由调节基因、启动基因、操纵基因、结构基因及一些调控序列组成66、生物膜：是包括细胞质膜在内的细胞中全部膜结构的统称。第三部分：填空题：1、蛋白质的化学组成：元素组成：C、H、O、N及少量的S，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼特点：N在各种蛋白质中的平均含量为16%用定氮法可测定蛋白质含量（凯氏定氮法）：蛋白质含量(g)=蛋白质含氮量×6.252天然蛋白质中存在的氨基酸有20种3组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。4、氨基酸的光吸收特性Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外区有吸收。λ（nm）εTyr278（nm）1.4×103Phe259（nm）2.0×102Trp279（nm）5.6×1035等电点的计算：pI=½（pK1+pK2）对于有多个可解离基团：酸性：取pK1pK2pK3中数值最低的2个碱性：取pK1pK2pK3中数值最大的2个pI=½（pKx+pKy）a、各种aa的pI不同；b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；pH＜pI：aa+pH＞pI：aa-用离子交换、电泳将aa分开c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；可分离aa。6、N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端08动医3班57、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学