(整理完)动物生物化学专升本网上作业题XXXX1102

1东北农业大学网络教育学院动物生物化学专升本网上作业题第二章蛋白质化学一、名词解释1．氨基酸的等电点2．肽键3．多肽链4．肽平面5．蛋白质一级结构6．肽单位7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11．结构域12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．α–螺旋16．β–折叠或β–折叠片17．亚基18．蛋白质激活19．变构效应20．蛋白质变性21．蛋白质复性22．蛋白质的等电点23．电泳24．简单蛋白质25．结合蛋白质二、填空题1．天然氨基酸的结构通式为（）。2．氨基酸在等电点时主要以（）离子形式存在，在pHpI时的溶液中，大部分以（）离子形式存在，在pHpI的溶液中主要以（）离子形式存在。3．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是（）。4．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为（）。25．蛋白质中不完整的氨基酸被称为（）。6．维系蛋白质二级结构最主要的力是（）。三、判断题1.天然氨基酸都具有一个不对称的α碳原子。2.蛋白质分子中所有氨基酸的α碳原子（除甘氨酸外）都是不对称（手性）碳原子。3.天然蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。4.只有在很高或很低pH时，氨基酸才主要以离子形式存在。5.氨基酸都是以蛋白质的组成成分而存在的。6.氨基酸处于等电点时的溶解度最小。7.两性离子是指同时带有正负两种电荷的离子。8.溶液的pH值不会影响氨基酸的电泳行为。9.双缩脲反应是肽和蛋白质的特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。10.在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH通常就是它的等电点。11.天然蛋白质的α-螺旋为右手螺旋。12.肽链能否形成α-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接相关。13.有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持原有生物学活性。14.L-氨基酸之间的肽键是单键，所以能自由旋转。15.在多肽链中的主链中，C—Cα和N—Cα键能够自由旋转。16.蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。17.蛋白质的氨基酸顺序（一级结构）在很大程度上决定了它的三维构象。18.蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义词。19.尽管Cα原子的C—Cα和N—Cα键是可以自由旋转的单键，但是由于肽键所处和具体的环境的制约，φ角或ψ角并不能任意取值。20.四级结构是指由相同或不同的肽链按一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。21.变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和，以及除去了蛋白质外面的水化层引起的。22.血红蛋白的α-链、β-链和肌红蛋白的肽链在三级结构上相似，所以它们都有结合氧的能力。23.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构蛋白，因为与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。24.血红蛋白和肌红蛋白均是四聚体蛋白。25.蛋白质变性后，其空间结构由高密度紧密状态变成松散状态。26.镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的高级结构的变异而产生的一种分子病。27．当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基的数目时，此氨基蛋白质的等电点为7.0。28．一般来说，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。29．蛋白质在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中的电泳速度只取决于蛋白质分子量的大小。30．在等电点时，蛋白质最稳定，溶解度也最小。31．在蛋白质水溶液中，加入中性盐会使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。332．蛋白质分子的自由-NH2基和-COOH基、肽键以及某氨基酸的侧链基能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。四、选择题1．下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的？A．酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环B．酪氨酸和丝氨酸都含有羧基C．亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸D．脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸2．下列氨基酸溶液不能使偏振光发生旋转的是：A．丙氨酸B．甘氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸3．下列蛋白质组分中，在280nm处具有最大光吸收的是：A．色氨酸的吲哚环B．酪氨酸的酚环C．苯丙氨酸的苯环D．半胱氨酸的硫原子4．在生理pH（近中性）情况下，下列哪些氨基酸带有正电荷？A．半胱氨酸B．天冬氨酸C．赖氨酸D．谷氨酸5．下列氨基酸中是碱性氨基酸的有：A．组氨酸B．色氨酸C．酪氨酸D．甘氨酸6．属于稀有氨基酸的氨基酸有：A．胱氨酸B．天冬氨酸C．半胱氨酸D．4-羟脯氨酸7．含有两个氨基的氨基酸是：A．谷氨酸B．丝氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸8．蛋白质中不存在的氨基酸是：A．半胱氨酸B．胱氨酸C．瓜氨酸D．精氨酸9．有一多肽经酸水解后产生等mol的Lys,Gly和Ala。如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一个二肽。下列多肽的一级结构中，哪一种符合该肽的结构？A．Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-AlaB．Ala-Lys-GlyC．Lys-Gly-AlaD．Gly-Lys-Ala10．在一个肽平面中含有的原子数为：A．3B．4C．5D．611.典型的α-螺旋是：A．2.610B．3.6C．4.0D．3.61312．有关α-螺旋的叙述哪一个是错误的？A．分子内的氢键使α-螺旋的稳定。B．减弱基团间不利的相互作用使α-螺旋稳定。C．疏水作用使α-螺旋稳定。D．脯氨酸和甘氨酸的出现使α-螺旋稳定。13．2.610表示的是蛋白质二级结构中的哪一种类型？A．β-转角B．β-折迭C．α-螺旋D．自由旋转14．关于二硫键的叙述，哪项是不正确的？A．二硫键是两条肽链或一条肽链间的两分子半胱氨酸间氧化形成的。4B．多肽链中的一个二硫键与巯基乙醇反应可以生成两个巯基。C．二硫键对稳定蛋白质的二级结构起着重要的作用。D．在某些蛋白质中二硫键是一级结构所必需的（如胰岛素）。15．下列哪一种说法对蛋白质描述是错误的？A．都有一级结构B．都有二级结构C．都有三级结构D．都有四级结构16．一条含有105个氨基酸的多肽链，若只存α-螺旋，则其长度为A．15.75nmB．37.80nmC．25.75nmD．30.50nm17．丝心蛋白的主要构象形式是：A．β-转角B．β-折叠C．α-螺旋D．自由旋转18．维持蛋白质三级结构主要靠：A．氢键B．疏水相互作用C．盐键D．二硫键1９．下列关于肽平面的叙述哪一项是错误的？A．CONH中的C—N键比一般的长B．肽键中的C及N周围的三个键角之和为360°C．COCCNH中的六个碳原子基本处于同一平面D．肽键中的C—N键具有部分双键的性质20．具有四级结构的蛋白质的特征是：A．分子中必定含有辅基B．含有两条或两条以上的多肽链C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系蛋白质分子的稳定21．关于蛋白质的三级结构的叙述，下列哪一项是正确的？A．疏水基团位于分子的内部B．亲水基团位于分子的内部C．亲水基团及可解离基团位于分子的内部D．羧基多位于分子的内部12．具有四级结构的蛋白质分子，在一级结构分析时发现：A．只有一个N端和一个C端B．具有一个以上的N端和C端C．没有N端和C端D．一定有二硫键存在23．一摩尔血红蛋白可以携带O2的摩尔数为；A．3B．4C．5D．624．在一个HbS分子中，有几个谷氨酸变成了缬氨酸？A．0B．1C．2D．325．血红蛋白的氧结合曲线为：5A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线26．下列哪条对蛋白质的变性的描述是正确的？A．蛋白质变性后溶解度增加B．蛋白质变性后不易被蛋白酶水解C．蛋白质变性后理化性质不变D．蛋白质变性后丧失原有的生物活性27．加入下列哪种试剂不会导致蛋白质的变性？A．尿素B．盐酸胍C．SDSD．硫酸铵28．下列何种变化不是蛋白质变性引起的？A．氢键断裂B．疏水作用的破坏C．亚基解聚D．分子量减小29．血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这是由于：A．氧与血红蛋白各亚基的结合是互不相关的独立过程B．第一个亚基与氧结合后增加其余亚基与氧的亲和力C．第一个亚基与氧结合后降低其余亚基与氧的亲和力D．因为氧使铁变成高价铁30．具有四级结构的蛋白质（或酶）中的一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，促使其构象发生变化，从而影响此寡聚体与配体的结合能力，此现象成为：A．别构效应B．激活效应C．协同效应D．共价修饰31．氨基酸与蛋白质共有的性质有；A．胶体性质B．沉淀性质C．变性性质D．两性性质32．大多数蛋白质的分子量在哪一范围内？A．102~106B．104~108C．105~108D．103~10633．蛋白质在电场中的移动方向决定于：A．蛋白质分子的大小B．溶液的离子强度C．蛋白质在电场中泳动时间D．蛋白质分子的净电荷34．下列各项不符合纤维状蛋白理化性质的有：A．长轴与短轴的比值大B．易溶于水C．不易受蛋白酶水解D．其水溶液粘度大五、问答题1．α–螺旋的特征是什么？如何以通式表示α–螺旋？2．蛋白质β–折叠二级结构的主要特点？3．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？4．胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素的？5．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？66.什么是蛋白质变性？有哪些因素可使蛋白质变性？变性蛋白质有哪些表现？7．蛋白质有哪些重要的物理化学性质？第三章酶一、名词解释1.酶2.酶的活性部位3.必需基团4.酶原5.共价修饰调节6.酶的最适温度7.酶的专一性8.辅酶9.酶原激活10.Km11.调节酶12.同工酶二、填空题1．酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的（）或（）。2．测定酶活力，实际上就是测定（），酶促反应速度越快，酶活力就越（）。3．为了排除干扰，酶活力应该用（）来表示。就是指：底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。4．影响酶反应速度的因素有：（）、（）、（）、（）、（）、（）等。5．同工酶是（）相同、（）不同的一类酶。三、判断题1.所有的酶都是蛋白质。2.酶影响它所催化反应的平衡。3.酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。4.在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加不能使酶促反应的初速度增加。5.辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。76.作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。7.辅酶和辅基在酶的催化作用中，主要是协助酶蛋白识别底物。8.在绝大多数情况下，一种酶蛋白只能与一种底物相结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某种化学反应。9.大多数维生素可以作为辅酶或辅基的组成成分，参与体内的代谢过程。10.在酶促反应，全酶中的酶蛋白决定其对底物的专一性，辅酶决定底物反应的类型，与酶的反应专一性有关。11．一般酶和底物大小差不多。12．对酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象的关系不大。13．在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。14．酶原激活实质上就是酶的活性中心形成或暴露的过程。15．作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。16．酶原激活作用是不可逆的。17．酶分子除活性中心部位和必需基团，其他部位对酶的催化作用是不必需的。18．酶的催化机理完全可用酶与底物相互契合的“锁钥学说”来阐明的。19.酶促反应的初速度与底物无关。20.当底物的浓度达到一定限度时，所有的酶全部与底物结合后，反应速度达最大值，此时再增加底物浓度也不能使反应速度增加。21.米氏常数Km等于1/2Vmax时的底物浓度。22.某些酶的Km值可因某些结构上与底物相似的代谢物的存在而改变。23.酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。24.改变酶促反应体系中的pH，往往影响酶活性部位的解离状态，故对Vmax有影响，但不影响Km。。25.米氏常数是酶的特征性物理常数。一种酶，在一定的实验条件(25℃，最适pH)下，对某一种底物讲，有一定的Km值。26.pH的改变能影响酶活性中心上必需基团的解离程度，同时，也可以影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化。27.对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。28.磷酸化酶的活性调节，是通过磷酸基与酶分子的共价结合(称为磷酸化)以及从酶分子中水解除去磷酸基来实现的。这种共