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《现代生物学导论》复习提纲第二章分子生物学概论I.蛋白质的概念,理解蛋白质的化学组成蛋白质是生命活动的物质基础氨基酸是组成蛋白质的基本单位。氨基酸是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被氨基替代而形成的化合物。IV.蛋白质的结构蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序一般由10个一下氨基酸残基组成的肽链称为寡肽;由10个以上氨基酸残基组成的肽链称为多肽蛋白质的二级结构:α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规则卷曲,π-螺旋,Ω环蛋白质的三级结构:α-螺旋和β-折叠结构,疏水核及亲水区,洞穴结构蛋白质的四级结构:各个亚基之间的相互作用和空间结构V.蛋白质结构和功能的关系1)蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质一级结构是蛋白质的基础结构。不同的蛋白质有不同的一级结构,它是由DNA分子上相应基因的碱基排列顺序决定的。2)蛋白质构象与功能的关系蛋白质分子中含有α-螺旋较多,其结构紧密而较为稳定。丝心蛋白中富含β-折叠,则柔软又有一定的强度,但缺乏延伸性*蛋白质的变构效应是指一定蛋白质由于受到某些因素的影响,其一级结构不变,而空间构象发生一定的变化,从而导致生物学功能的改变。他是蛋白质表现生物学功能的一种相当普遍而十分重要的现象,也是调节蛋白质生物学功能非常有效的方式。例如变构酶类的生物催化作用,血红蛋白运输O2和CO2的功能。*蛋白质变性作用是指蛋白质分子受到物理或化学因素(例如高温、紫外线、高压、有机溶剂、脲、胍、酸、碱等)的影响,蛋白质分子构象不仅有轻微的改变且有严密有序的空间结构的破坏,具体表现为溶解度降低、生物活性的丧失。蛋白质的变构效应和变形作用都仅改变了蛋白质分子的次价键,一级结构没有改变。但蛋白质的变构效应一般是可逆的,多为生理现象;蛋白质的变性,在目前条件下,大多数蛋白质的功能是不可能恢复的,尤其是蛋白质加热变性。VI.核酸的概念核酸是生物体内一类含有磷酸基团的重要大分子化合物。核酸是一切生物的遗传物质,担负着生命信息的贮存和传递作用。VII.核酸的化学组成核酸是一种现线性多聚体。他们的基本结构单元是核苷酸,核酸完全水解产生碱基、戊糖和磷酸。根据所含戊糖的不同,核算可分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。DNA是遗传信息的贮存和携带者,RNA主要是参与遗传信息表达的各个过程。DNA和RNA的结构,DNA的结构:一级结构是指分子中的连接方式和排列顺序,即多个脱氧核苷酸通过3‘,5’磷酸二酯键连接而成。二级结构是指核酸的立体空间结构,即DNA双螺旋结构(双螺旋,主链,碱基配对,结构尺寸和大小沟);三级结构是指双螺旋DNA链进一步扭曲盘旋形成的超螺旋结构。超螺旋结构分为正超螺旋结构和负超螺旋结构。正超螺旋是指DNA链进一步扭曲的方向与右手螺旋一致,是双螺旋结构更为紧密,圈数增多,多见于处理的DNA。负超螺旋的作用相反,以逆时针的方向旋转,可减少右手螺旋的扭力,在生物体内,绝大多数以负超螺旋的形式存在。RNA的结构:一级结构是指许多核苷酸通过3‘,5’磷酸二酯键连接而成的链状结构。二级结构是指单链的RNA分子可通过自身回折形成一定的空间结构,RNA分子在自身回折处形成碱基配对,构成“发夹”结构,这种发夹结构可以行成螺旋结构。三级结构是指RNA分子进一步盘旋扭曲形成的。VIII.核酸的变性、复性和杂交核酸的变性是指核酸(DNA,RNA)的二级结构和三级结构受到物理化学因素的影响而破坏解体,但一级结构核苷酸之间的共价键并不断裂的过程。因其核酸变性的因素有加热,酸,碱,乙醇,丙酮,尿素,酰胺等。加热最常用。变性过程中DNA理化性质改变,表现为增色效应,粘度降低,旋光性变小,沉降速度增快,浮力密度升高等。核酸的复性是指变性的两条DNA分子单链在合适的条件下又可按原来的碱基配对再结合在一起形成双螺旋结构的过程。加热的DNA分子在温度逐步缓慢降低时可恢复到原来的正常的DNA结构,如果使它快速冷却至低温,则大部分DNA分子是不能复性的。影响复性速度的因素有:1.DNA的顺序,简单序列的DNA比复杂序列的DNA复性快;2.DNA浓度,DNA浓度高,分子多,碰撞机会增加,复性增快;3.DNA片段大小,较大的DNA分子运动慢,复性速度降低;4.其它温度,溶液的浓度等亦可影响核酸的复性。核酸分子的杂交是指不同来源,但是具有同源性的两条DNA或RNA单链按碱基配对原则结合在一起的过程杂交充分利用了变形和复性。IX.酶的概念、结构和功能酶是生物体内特有的催化剂酶的结构与功能1)酶的活性部位指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位,又称活性中心。2)多功能酶真核细胞中一条肽链内有几种酶活性,这类酶称为多功能酶。3)变构酶变构酶有两个特点,一是有多个亚基组成,二是酶分子中除了活性部位以外,还有一个与变构剂结合的变构位点。4)酶原激活有些酶(绝大多数是蛋白酶)在细胞内合成和初分泌时,并没有活性,称为酶原。酶原在一定条件下可转化为具有活性的酶,此过程称为酶原激活。酶原激活机制主要是无催化活性的蛋白酶原,经蛋白水解作用去除一段或几段多肽后,使酶的活性中心形成或暴露而成为具有催化活力的酶。酶促反应的特点特点:高效性,特异性(专一性)。理解影响酶作用的因素1)底物浓度当底物浓度很低时,反应速度随底物浓度的增加而升高,近乎成正比;当底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速度也随之升高,但不显著;当底物浓度很高时,反应速度几乎与浓度无关。2)PH每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性,超过这个范围酶则失活。一般酶的最适pH在4-8之间,植物和微生物体内酶的最适pH多在4.5-6.5,动物体内酶的最适pH多在6.5-8。但也有例外,胃蛋白酶的最适pH为6.5,胰蛋白酶的最适pH为8.13)温度酶在某温度下,其活力最大,这个温度称为酶的最适温度。酶的最适温度不是酶的特征物理常数,数值受酶的纯度、底物、激活剂、抑制剂、以及酶促反应的时间等因素的影像而改变。4)抑制剂(分为不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用)(1).不可逆性抑制作用:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合呈不可逆反应,从而引起酶的活性丧失,抑制剂又不能用透析或超滤等物理方法除去而恢复酶的活力。这种抑制作用成为不可逆性抑制。(2).可逆性抑制作用:抑制剂与酶的必需基团以非共价键结合呈可逆反应,从而引起酶的活性的降低或丧失,但用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力,这种抑制作用称为可逆性抑制。根据抑制剂、底物与酶三者关系的不同,可逆性抑制作用又可分为竞争性抑制作用、非竞争性作用和反竞争性作用三种类型。i.竞争性抑制作用:一些抑制剂和底物均能与酶形成竞争性结合,当抑制剂与酶结合后,就妨碍了底物与酶的结合,并减少酶作用的机会,从而降低酶的活性,这种作用称为竞争性抑制作用。ii.非竞争性抑制作用:抑制剂与底物能同时结合到酶分子上。这说明底物结合的位置与抑制剂结合的位置在酶分子的不同部位,故可同时结合生成酶-底物-抑制剂复合物(ESI),ESI的形成不能释放出产物。这种抑制称为非竞争性抑制作用。iii.反竞争性抑制作用:抑制剂不能直接与酶结合,却可以与ES复合物结合形成ESI复合物,这种抑制称为反竞争性抑制作用。X.DNA的复制、损伤与修复DNA复制的基本规律1.半保留复制;2.复制的方向总是5‘到3’;3.半不连续复制参加DNA复制的有关物质1.RNA引物2.DNA聚合酶类1)DNA聚合物I2)DNA聚合物II3)DNA聚合酶III全酶3.DNA连接酶4.引物合成酶5.拓扑异构酶6.解螺旋酶7.单链结合蛋白DNA损伤与修复DNA的损伤是指DNA分子结构的任何异常改变,包括DNA分子中的碱基,脱氧核酸和磷酸的损伤。在DNA损伤中以碱基的损伤最为常见,也最为严重。造成DNA损伤的原因很多,可分为体内因素和环境因素两类。1)DNA损伤的体内因素(1).复制时的碱基错配(2).互变异构现象(3).碱基脱氨(4).碱基丢失2)DNA损伤的体外因素i.物理因素(1).紫外线(2).电离辐射ii.化学因素(1).烷化剂(2).DNA-DNA交联(3).DNA-蛋白质交联DNA的修复分为1)光修复2)切除修复3)重组修复4)SOS修复XI.基因表达的过程基因表达是指基因所携带的遗传信息,经过一系列的生化反应,最终产生具有生物学功能产物的过程。基因表达就是基因的转录和翻译过程。1)基因的转录和转录后加工(1).基因转录的基本特征基因的转录是指以DNA为模版,在RNA聚合酶作用下合成RNA的过程。它是RNA合成的主要方式,是遗传信息从DNA向RNA传递的过程。基因转录的基本特征为i.参与RNA合成的前体分子是4中核苷三磷酸,即ATP,GTP,CTP,UTP。ii.在聚合反应中,一个核苷酸分子的3‘-OH与另一个核苷酸分子的5’-三磷酸反应,结果释放1分子焦磷酸,形成磷酸二酯键。iii.基因转录是不对称的,只有一条3‘-5’DNA链作为模版iv.RNA的核苷酸序列由DNA模版的脱氧核苷酸序列决定,即RNA的碱基与DNA的碱基相互配对(G-C,A-T,C-G,U-A)。v.RNA聚合酶由α亚基和核心酶组成vi.新合成的RNA的5‘端有三磷酸结构,第一个参与的是嘌呤核苷酸蛋白质合成的过程1)氨基酸的活化:氨基酸活化是指参与蛋白质合成的氨基酸需要在特异的氨酰-tRNA合成酶的催化下,与其相应的t-RNA结合,形成氨酰-tRNA的过程2)核糖体循环:氨酰-tRNA在许多物质的作用下进入核糖体,随后它在核糖体上循环,并进行一系列生化反应,从而形成肽链的增长过程。核糖体循环有起始阶段、延长阶段、终止阶段3)翻译后加工:翻译出来的大多数多肽链并不是功能蛋白质,必需经过各种方式“加工处理”,才能变成具有活性的成熟蛋白质而发挥其生物学功能。基因表达的特点阶段特异性:阶段特异性是指在多细胞生物的生长发育过程中,相应的基因按一定的时间顺序开启或关闭,决定细胞向特定的方向分化和发育。组织特异性:组织特异性是指多细胞生物通一基因产物在不同的组织器官中分布是不同的,某些基因在一种组织细胞中暂时不表达或永远不表达,而另外一些基因则可能是暂时表达或永远表达。基因表达的方式1)基本基因表达对于生物来说,有些基因产物在所有细胞中都是必需的或必不可少的,而且这些基因在所有细胞中的表达几乎是恒定的,这类基因称为,看家基因2)诱导和阻遏一类基因表达水平在特定的条件下会出现增加或降低的现象,这种基因就是有道基因或阻遏基因。诱导是指诱导基因在特定条件下表达增加的现象,这是正性调节。阻遏指阻遏基因表达水平在特定条件下降低的现象,这时负性调节。3)协调表达协调表达是指技能上相关的一组基因协调一致,相互配合,共同表达的过程。协调表达与结构基因、调节基因或调节序列的性质及其在基因组中的分布有关。基因表达的调控基因表达的调控对于发育过程中保持细胞结构和功能上的区别以及细胞代谢起着关键的作用第三章细胞生物学概论I.细胞膜的化学组成及膜结构细胞膜的化学组成主要为脂类,蛋白质和糖类,还有少量的金属离子。膜中的水分约占15-20%,对于大多数细胞来说,蛋白质约占40-50%,脂类约占50%,糖类约占1-10%.细胞膜中三种物质的比例不同,膜的功能有很大的差异,蛋白质的种类和数量决定了膜的功能。1)膜脂:主要有磷脂、糖脂、和胆固醇三种成分2)膜蛋白:分为外周蛋白和镶嵌蛋白,外周蛋白多附着在膜的内外表面,以非共价键结合在膜脂上,易于分离。镶嵌蛋白则比较复杂,有的贯穿整个膜脂双分子层,有的一段暴露在膜的内或外表面,且大多数一共价键与膜脂相结合,不易分离。①膜蛋白的功能有:(1).与细胞膜的无知转运功能有关;(2).与膜受体有关;(3).与细胞免疫有关;(4).可作为具有催化的酶;(5).支持及保护作用。3)膜糖:主要是一些寡糖和多糖链。它们都以共价键的形式与膜脂或膜蛋白结合成糖脂或糖蛋白存在。它们是各种细胞具有各自抗原性及血型的分子基础,细胞之间也借此进行相互识别和交换信息。细胞膜的分子结构为液态镶嵌模型II.细胞膜的功能细胞膜运输功能物质通过细胞膜转运的形式主要有:
本文标题:《现代生物学导论》复习纲要
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