生物化学概述

爱考研网（）免费提供考研试题笔记下载1生物化学笔记资料来源于网络，我根据09年农学大纲整理，红色字体为09年大纲新增内容。因为经历和能力有限难免出现错误，欢迎大家交流讨论，邮箱：[e-mail]本文仅供学习参考，并非权威著作。版权归原著作者所有，本作品只用于学习和交流，严禁用于商业用途爱考研网（）免费提供考研试题笔记下载2生物化学概述生物化学概述生物化学概述生物化学概述一、一、一、一、生物化学研究的基本内容生物化学研究的基本内容生物化学研究的基本内容生物化学研究的基本内容研究生命体的化学组成与化学变化。二、二、二、二、生物化学发展简史生物化学发展简史生物化学发展简史生物化学发展简史十八世纪下半叶法国化学家Lavoisier（1783）发现生物氧化过程十九世纪生物化学进展缓慢（德国领先）J.vonLiebig(1803-1873)新陈代谢（1842）Hoppe-Seyler(1825-1895)Biochemie（1877）二十世纪初德、美、英、法生物化学发展生物化学领域三大发现：酶、维生素、激素二十世纪中叶生物化学快速发展原因：1.生物化学研究方法的改进2.跨学科的合作研究美国生物学家Watson,英国物理学家Crick：1953DNA双螺旋（1962获诺贝尔奖）英国化学家Sanger:牛胰岛素结构（1958）英国物理学家Kendrew:解析肌红蛋白结构（1962）美国生物化学家Nirenberg：破遗遗传密码（1969）美国生物化学家Holly：解析tRNA结构（1969）法国生物学家Jocob,Monod：遗传信息流（1965）英国化学家Sanger:DNA测序（1983）我国科学家在生物化学领域中的贡献1965生化所与有机化学所人工合成有功能的蛋白质－牛胰岛素1973X－射线分析出猪胰岛素空间结构1983酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成(tRNAAla)2002水稻基因组测序蛋白质化学蛋白质化学蛋白质化学蛋白质化学一、一、一、一、蛋白质的概念与生物意义蛋白质的概念与生物意义蛋白质的概念与生物意义蛋白质的概念与生物意义1、概念：是生活细胞含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸为基本单位,经肽键连接而成的生物大分子。2、意义：细胞中含量最丰实、功能最多的生物大分子。①酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂，代谢反应几乎都是在酶的催化下进行的②结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）③贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）④物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体）⑤细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）⑥激素功能（胰岛素）⑦防御（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白）⑧接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）⑨调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）二、二、二、二、氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸（一）氨基酸的基本结构和性质（一）氨基酸的基本结构和性质（一）氨基酸的基本结构和性质（一）氨基酸的基本结构和性质1、结构：氨基酸是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。2、性质①物理性质爱考研网（）免费提供考研试题笔记下载3a、两性解离：氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。b、等电点：氨基酸所带正电荷数与负电荷数相等时（净电荷为零时）的溶液pH值，称为等电点pI＝1/2（pKa1＋pKa2）pHpI时，AA带负电，向正极移动pHpI时，带正电，向负极移动pH=pI时，不带电，不移动c、光学性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。②化学性质（1）α－氨基参加的反应（烃基化反应）a、桑格反应（Sangerreaction）桑格试剂：2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：在弱碱性溶液中,DNFB将α-氨基酸转变成黄色的2,4-二硝基苯基氨基酸（DNP-AA）。应用：鉴定多肽链的氨基末端氨基酸b、艾德曼反应（Edmanreaction）试剂：苯异硫氰酸酯（PITC）反应：弱碱条件下与PITC反应生成用途：鉴定多肽链氨基末端AA；蛋白质测序c、与亚硝酸的反应：反应：产物为相应的羟基酸和氮气，产生的氮气一半来自氨基酸的氨基氮，一半来自亚硝酸。用途：通过测定氮的体积可计算氨基酸的量.此方法叫范·斯莱克定氮法d、与甲醛的反应：生成羟甲氨基衍生物e、酰化反应：与酰基供体生成一（二）酰氨爱考研网（）免费提供考研试题笔记下载4g基衍生物；用于α-氨基的保护f、成盐反应：与酸成盐h、与醛类的反应：生成弱碱（2）α-羧基参加的反应a、脱羧反应：产物为CO2和相应的胺b、具有机酸的通性：与碱成盐；与醇成酯；及成酰卤、酰胺……（3）α－氨基和α－羧基同时参加的反应茚三酮反应(Ninhydrinreaction)反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物用途：可作为氨基酸定量分析方法。（4）巯基的反应a、巯基不稳定，易被氧化成二硫键2半胱氨酸→胱氨酸2-SH→-S-S-b、与重金属反应AA－SH＋Ag+→AA-SAg↓c、二硫键的打开氧化：Cys-S-S-Cys+HCOOOH→2AA-SO3-（磺基丙氨酸）还原：Cys-S-S-Cys＋β-巯基乙醇→2Cys-SHd、巯基的保护巯基的烷基化试剂：碘乙酸、碘乙酰胺－SH＋ICH2COOH→－SCH2COOH＋HI（二）根据（二）根据（二）根据（二）根据R基团极性对基团极性对基团极性对基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写按R基的极性分⑴非极性AA（8种）：Ala丙、Val缬、Leu亮、Ile异亮、Met甲硫（蛋）、Phe苯丙、Pro脯、Trp色;⑵极性AA(12种)：①R-基不带电荷的AA（中性AA）：Gly甘、Ser丝、Thr苏、Cys半胱氨酸、Asn天冬酰胺、Gln谷氨酰胺、Tyr酪②R-基带正电荷的AA（碱性AA）：Lys赖＜His组＜Arg精③R-基带负电荷的AA（酸性AA）：Glu谷＜Asp天冬爱考研网（）免费提供考研试题笔记下载5亚氨基酸：脯，羟脯含硫氨基酸：半胱，胱，甲硫（蛋）含羟基氨基酸：丝，苏芳香族氨基酸：苯丙，酪，色脂肪族氨基酸：甘，丙，缬，亮，异亮三、三、三、三、蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能（一）肽的概念及理化性质（一）肽的概念及理化性质（一）肽的概念及理化性质（一）肽的概念及理化性质1、肽的概念肽键：氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的化学键。肽：氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽。由两个氨基酸形成的肽叫二肽，少于10个氨基酸的肽叫寡肽，多于10个氨基酸的肽叫多肽。2、肽的理化性质①旋光性：一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。②酸碱性质短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。在pH0―14范围内，肽键中的亚氨基不解离，因此肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－NH２和Ｃ端α－COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。在长肽或蛋白质中，可解离的基团主要是侧链基团。③等电点（pI）肽中的末端α－COOHpK值比游离a.a中的大一些，而末端α－N＋H３的pK值比游离氨基酸中的小一些，R基变化不大。④桑格反应、Edman反应、茚三酮反应⑤肽的特征化反应：双缩脲反应：凡是有肽键结构的化合物都会发生双缩脲反应，且可用于定量分析。双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，游离氨基酸无此反应。肽键的水解（二）蛋白质的初级结构（二）蛋白质的初级结构（二）蛋白质的初级结构（二）蛋白质的初级结构1、一级结构要点：⑴蛋白质中的肽键都是由α-NH2和α-COOH结合生成的。⑵每一种蛋白质都有相同的肽主链结构，各种蛋白质间的差异是蛋白质的氨基酸种类、2、数量及排列顺序不同。⑶氨基酸的α-NH2和α-COOH缩合，只有末端及侧链基团有化学活性。⑷每个蛋白质或每个蛋白质的亚基只有一个α-NH2和α-COOH⑸分子量大于5000的活性肽才能称为蛋白质。（三）蛋白质的高级结构（三）蛋白质的高级结构（三）蛋白质的高级结构（三）蛋白质的高级结构一级结构（氨基酸顺序、共价结构、主链结构）↓是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序二级结构↓超二级结构↓构象（高级结构）结构域↓三级结构(球状结构)↓四级结构(多亚基聚集体)爱考研网（）免费提供考研试题笔记下载61、一级结构：共价结构、蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序(含二硫键)2、二级结构：多肽链主链中各个肽段形成的规则的或无规则的构象。主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。3、超二级结构：由两个以上二级结构单元相互聚集形成的有规则的二级结构的组合体如αα、βαβ、βββ。结构域：大的球蛋白分子中，多肽链形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象是结构域，结构域是多肽链的独立折叠单位，一般由100-200个氨基酸残基构成。4、三级结构：多肽链通过盘旋、折叠，形成紧密的借各种次级键维持的球状构象。或：蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，不含亚基间或分子间的空间排列关系。5、四级结构：寡聚蛋白中亚基种类、数目、空间排布及亚基间相互作用力。单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级结构。RNase单条肽链肌红蛋白单体蛋白胰岛素多条肽链蛋白质胰凝乳蛋白酶相同亚基一种乳酸脱氢酶α4寡聚蛋白不同亚基血红蛋白α2β2蛋白质一级结构(序列)中含有形成高级结构的全部需的信息，一级结构决定高级结构结构及功能。（四）蛋白质的结构与功能的关系（四）蛋白质的结构与功能的关系（四）蛋白质的结构与功能的关系（四）蛋白质的结构与功能的关系1、蛋白质一级结构对高级结构的影响（1）蛋白质结构与功能的关系蛋白质的顺序异构现象是蛋白质生物功能多样性和种属特异性的结构基础，如一个由20种氨基酸组成的20肽，有2×1018种顺序异构体。（2）蛋白质一级结构与生物功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，蛋白质的多肽链在体内被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。因此，蛋白质的一级结构决定了它的二级、三级结构，即由一级结构可以自动地发展到二、三级结构。2、蛋白质的结构与功能的关系爱考研网（）免费提供考研试题笔记下载7（1）同功能蛋白质中氨基酸的种属差异同工（同源）蛋白质：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质(如血红蛋白)。相关研究表明，不同来源的同功能蛋白质的化学结构基本相同，氨基酸种类和顺序也基本相同，只有少数几个氨基酸有相互差异，这些差异不影响功能，仅表现其种属的不同；（2）进化过程中同功能蛋白质在结构上的变