生物化学专业名词中英对照-终稿(1)

生物化学专业名词中英对照蛋白质allostericeffect别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，从而影响蛋白质生物活性的现象。Bohreffect波尔效应：CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。chaperone伴娘蛋白：亦称分子伴侣，它与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。collagen胶原（蛋白）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。configuration构型：有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。conformation构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。disulfidebond二硫键：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。domain结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。fibrousprotein纤维蛋白：一类主要不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。globularprotein球蛋白：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。hemoglobin血红蛋白：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。hydrophobicinteraction疏水相互作用：非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。keratin角蛋白：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。myoglobin肌红蛋白：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。peptideunit肽单位：又称为肽基（peptidegroup），是肽键主链上的重复结构。由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。proteindenaturation蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。proteinquaternarystructure蛋白质四级结构：多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。proteinsecondarystructure蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。proteintertiarystructure蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态时的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。renaturation复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。sickle-cellanemia镰刀型细胞贫血病：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β?亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。super-secondarystructure超二级结构：也称为基元(motif)，在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。vanderWaalsforce范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。α-helixα-螺旋：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.β-sheetβ-折叠：蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-turnβ-转角：是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。酶化学acid-basecatalysis酸-碱催化：质子转移加速反应的催化作用。activationenergy活化能：将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。activesite活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。allostericenzyme别构酶：活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。allostericmodulator别构调节剂：结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。allostericmodulator别构调节酶：亦称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是激活剂，也可以是抑制剂。apoenzyme脱脯基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。catalyticnumber(Kcat)催化常数：也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。competitiveinhibition竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。concertedmodel齐变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。covalentcatalysis）共价催化：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。double-reciprocalplot双倒数作图：那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。enzyme酶：生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。holoenzyme全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。initialvelocity初速度：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。isoenzymeisozyme同功酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。Michaelisconstant米氏常数：指对于一个给定的反应，当酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。Michaelis-Mententequation米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])noncompetitiveinhibition非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。proximityeffect靠近效应：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。regulatoryenzyme调节酶：位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。sequentialmodel）序变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。serineprotease丝氨酸蛋白酶：活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。specificactivity比活：每分钟每毫克酶蛋白在25ºC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。U,activeunit酶活力单位：酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25ºC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。uncompetitiveinhibition反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。zymogen酶原：通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。维生素biotin生物素：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。carotenoid类胡萝卜素：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。coenzymeA辅酶A：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。conzyme辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。FAD黄素腺嘌呤二核苷酸：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。FMN黄素单核苷酸：一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。lipid-solublevitamin脂溶性维生素：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。NAD+,NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸：又分别称为辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ，是含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。prostheticgroup辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去