生化

1生物化学与分子生物学第第一一章章蛋蛋白白质质的的结结构构与与功功能能（（PP2266））11..GGSSHH由由哪哪三三个个氨氨基基酸酸残残基基组组成成？？有有何何生生理理功功能能？？PP99答：谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸还原性：保护蛋白酶，细胞膜，高铁血红蛋白还原，促进铁的吸收嗜核性：可与外源性嗜电子的毒物质结合而解毒22..蛋蛋白白质质一一、、二二、、三三、、四四级级结结构构的的定定义义及及维维系系这这些些结结构构稳稳定定的的作作用用键键？？PP1111--1188答：一：是指蛋白质分子多肽链中氨基酸的排列顺序（肽键(主）、二硫键（次））P11二：是指蛋白质分子中主链原子的局部空间排列，不包括侧链R基团的构象（氢键）P12三：是指在二级结构、模序的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进一步折叠和盘曲呈球状分子，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置{疏水键（主）、离子键（盐键）、氢键、范德华力和二硫键等}P16四：是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的结构（氢键盐键、疏水键、范德华力等）P1733..蛋蛋白白质质二二级级结结构构的的基基本本形形式式？？并并试试述述αα--螺螺旋旋的的结结构构特特点点。。PP1122答：基本形式：α-螺旋、β-折叠（成片）、β-转角、无规则卷曲特点：❶右手螺旋❷每螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm❸各氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧，主链原子构成螺旋主体④相邻螺圈之间氨基酸形成链内氢键44..蛋蛋白白质质的的理理化化性性质质；；蛋蛋白白质质的的变变性性；；PPII。。PP2222--2244答：蛋白质的理化性质：❶蛋白质的两性解离和等电点❷蛋白质的高分子性质（颗粒大，密度高，有胶体性质），蛋白质的相对分子质量一般在1万～10万之间，是高分子化合物❸蛋白质的变性❹蛋白质的沉淀❺蛋白质的呈色反应及紫外吸收性质蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素（如加热，紫外线，酸、碱，重金属盐等）的作用下，空间结构遭到破坏，并导致蛋白质理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性。物理（高温、高压、超声波、紫外线、强烈震荡)化学（强酸、强碱、尿素、有机溶剂、重金属盐)P23PI:（当某种氨基酸处在某一pH溶液中时，可形成带正、负电荷完全相等的兼性离子，若在电场中，既不向正极也不向负极移动，此时溶液的pH值称为这种氨基酸的等电点。）P7当蛋白质处于某一pH值溶液中时，所带正、负电荷恰好相等，净电荷为零，呈兼性离子，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。P22第第二二章章核核酸酸的的结结构构与与功功能能（（PP3388））11、、名名词词解解释释：：核核苷苷、、核核苷苷酸酸、、DDNNAA变变性性、、增增色色效效应应、、碱碱基基互互补补规规则则。。答：核苷：由碱基和戊糖缩合形成的化合物，核苷可分为核糖核苷和脱氧核糖核苷。P28核苷酸：核苷分子中戊糖环上的羟基被磷酸酯化，形成核苷酸，也可称磷酸核苷。根据核酸分子中戊糖的不同,核苷酸可分为脱氧核糖核苷酸和核糖核苷酸。P28DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。P37增色效应：DNA变性后由于原双链中向内互补的碱基对拆离暴露，故对260nm紫外吸收值增高，该现象称为增色效应。P372碱基互补配对：2条DNA链通过碱基间的氢键连接，一条链中的腺嘌呤必定与另一条链中的胸腺嘧啶通过2个氢键配对（A=T),鸟嘌呤必定与胞嘧啶通过3个氢键配对（G≡C）。（核酸形成的双链结构的同一平面上，碱基通过氢键相连，DNA：A=T,C=G;RNA：A=U,C=G)P3222、、试试比比较较RRNNAA和和DDNNAA在在分分子子组组成成及及结结构构上上的的异异同同。。33、、简简述述DDNNAA双双螺螺旋旋结结构构的的要要点点。。PP3322答：①2条反向平行的脱氧多核苷酸链绕同一轴形成右手双螺旋结构，2股链间形成大小沟；②主链在外侧，碱基在内测，螺距3.4nm，直径2.0nm，每一圈螺旋有10对碱基；③2条链的嘌呤与嘧啶碱基之间以氢键相连，（A=T,C≡G），即碱基配对；④DNA双螺旋的稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的堆积力维系；（双螺旋，正反向，大小沟；链互补，主链外，碱基内；A对T，GC连，配对时，靠氢键；十碱基，转一圈，螺距34点中间；碱基力和氢键，维持螺旋结构坚）44、、简简述述ttRRNNAA二二级级结结构构的的基基本本特特点点。。PP3355答：都呈三叶草形，结构十分稳定。三叶草形结构由氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码环、额外环和TC环等五个部分组成（四环一臂）。55、、简简述述RRNNAA的的种种类类及及其其生生物物学学作作用用。。PP3344--3366答：①mRNA（信使RNA）:蛋白质直接合成的模板，可直接传递DNA分子上的遗传信息，指导蛋白质的合成；②tRNA（转运RNA）：携带转运蛋白质合成的原料——氨基酸；③rRNA的结构（核糖体RNA）：rRNA与蛋白质组成核糖体，是细胞中蛋白质合成的场所；66、、什什么么是是解解链链温温度度（（TTmm））？？影影响响某某种种核核酸酸分分子子TTmm值值大大小小的的因因素素是是什什么么？？为为什什么么？？PP3377答:Tm：DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度因素:与碱基组成有关，由于G-C间有三对氢键，A-T间只有两对，所以，G-C含量越高，Tm值越高；其次核酸分子越长，Tm值越大。第第三三章章酶酶（（PP5533））11、、名名词词解解释释：：酶酶，，同同工工酶酶，，酶酶的的活活性性中中心心，，酶酶的的最最适适温温度度，，变变构构调调节节，，化化学学修修饰饰调调节节。。答：酶：由活细胞产生，能在体内或体外对特意的底物发挥高效催化作用的蛋白质。P39同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的DNARNA分子组成都由戊糖、碱基、磷酸组成碱基A、C、G、T有少量稀有碱基A、C、G、U分子组成中有更多稀有碱基、稀有核苷戊糖脱氧核糖核糖结构都有方向性，都由磷酸二酯键合成都是双螺旋结构；嘌呤=嘧啶；碱基配对严格A=T,G=C,A+G=C+T通常是单链线性分子，但RNA的多核苷酸链可以回折，形成局部双螺旋结构；嘌呤≠嘧啶；碱基配对不严格，出现C-U配对3一组酶。P43酶的活动中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形状如口袋或裂穴，集中在一起形成一个能与底物特异地结合并将底物转变为产物的特定的空间区域，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。P42酶的最适温度（不是酶的特征常数）：酶在某一温度时，其酶促反应速度可达到最大，此时反应体系的温度称为酶的最适温度。P47变构调节：体内某些特异性分子可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆的非供价结合，使酶分子的构象发生改变，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节。P44化学修饰调节：体内有些酶可在其他酶的催化作用下，对酶的结构进行共价修饰，从而使酶的活性发生改变，这种调节方式称为酶的共价修饰调节即化学修饰调节。P4522、、结结合合酶酶由由哪哪两两部部分分组组成成？？各各自自的的作作用用是是什什么么？？PP4411答：结合酶=蛋白质部分（酶蛋白）+非蛋白质部分（辅助因子）↓↓决定反应特异性决定反应种类与性质33、、酶酶与与一一般般催催化化剂剂相相比比有有何何特特点点？？何何谓谓酶酶作作用用特特异异性性？？举举例例说说明明酶酶的的三三种种特特异异性性。。PP3399--4400答：特点：❶高度的催化效率❷高度的特异性❸酶促反应的可调节性❹酶促反应条件温和，对环境很敏感❺酶由活性细胞产生，呈现区域化分布❻结合酶活性与非蛋白辅助成分相关酶作用特异性：酶对其所催化的底物和催化的反应具有较严格的选择性，通常将这种选择性称为酶作用的特异性。根据酶对底物选择的严格程度不同分：例：❶绝对特异性：脲酶只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解❷相对特异性：脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类❸立体异构特异性：乳酸脱氢酶只催化L‐乳酸脱氢，而对D‐乳酸则没有催化作用44、、以以磺磺胺胺药药为为例例，，说说明明竞竞争争性性抑抑制制作作用用的的原原理理及及特特点点？？PP4499答：原理：磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，使该酶的活性受到抑制，进而减少四氢叶酸和核酸的合成，最终导致细菌生长繁殖停止。特点：❶抑制剂结构与底物相似❷抑制剂结合的部位是酶的活性中心❸抑制作用的大小取决于抑制剂与底物的相对浓度（负相关）④Vmax不变，Km增大55、、何何为为酶酶原原？？酶酶原原激激活活的的实实质质和和意意义义是是什什么么？？PP4433答：酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前体称为酶原4实质：活性中心形成或暴露的过程意义：①保护组织器官本身免受酶的水解破坏；②保证酶在特定时空发挥催化作用；③酶原可视作酶的储存形式；66、、何何谓谓酶酶作作用用的的抑抑制制剂剂？？简简述述其其分分类类及及作作用用特特点点。。PP4488--5500答：定义：凡能使酶的活性降低或丧失而不引起酶蛋白变性的物质统称酶的抑制剂P48不可逆性抑制作用：这类抑制剂是酶活性中心（外）的必须基团，它与酶分子上的化学基团以共价键的方式结合，其抑制作用不能用透析、超滤等物理的方法解除。P48可逆性抑制作用:P49-50①竞争性抑制作用：a抑制剂结构与底物相似b抑制剂结合的部位是酶的活性中心c抑制作用的大小取决于抑制剂与底物的相对浓度（负相关)dVmax不变,Km增大；②非竞争性抑制作用：a抑制剂与底物结构不相似b抑制剂结合的部位在酶的活性中心外（底物与抑制剂之间无竞争关系）c抑制作用的强弱只取决于抑制剂的浓度dVmax下降，Km不变③反竞争性抑制作用：a抑制剂与底物结构不相似b抑制剂只能与酶-底物复合物结合c抑制作用的强弱取决于抑制剂的浓度及底物浓度（正相关)dVmax下降，Km减小第第四四章章糖糖代代谢谢（（PP7755））11、、名名词词解解释释：：糖糖的的无无氧氧酵酵解解、、糖糖的的有有氧氧氧氧化化、、糖糖异异生生、、乳乳酸酸循循环环、、血血糖糖。。答：糖的无氧酵解：当机体处于相对缺氧情况（如剧烈运动）时，葡萄糖或糖原分解成乳酸，并产生能量的过程。P56糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳并产生大量能量的反应过程。P60糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程以补充血糖，合成肌糖原的循环。P69乳酸循环：肌肉在缺氧或剧烈运动时，肌糖原酵解产生大量乳酸。因肌肉组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶而不能糖异生。乳酸便弥散进入血液，再经门静脉进入肝脏。在肝脏中，乳酸通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖以补充血糖，而血糖又可被肌肉摄取，合成肌糖原。这个循环被称为乳酸循环。P71血糖：血液中的葡萄糖。P7222、、简简述述血血糖糖的的来来源源和和去去路路。。PP7722答：来源：①食物中的糖经消化、吸收，成为血糖的主要来源；②肝糖原的分解，这是空腹时血糖的直接来源；③非糖物质通过糖异生作用生成葡萄糖，是饥饿时血糖的主要来源去路：①氧化分解提供能量，这是血糖的最主要去路；②在肝脏、肌肉等组织进行糖原合成，生成肝糖原和肌糖原储存；③通过磷酸戊糖途径转变为其他糖及其衍生物；④通过脂类、氨基酸代谢等转变为非糖物质;⑤血糖浓度过高时，由尿液排出，这是血糖的非正常去路。5血糖浓8.89-10.00mmol/L，超过肾小管重吸收能力，出现糖尿。将出现糖尿时的血糖浓度称为肾糖阈。常见于糖尿病患者；33、、糖糖酵酵解解与与有有氧氧氧氧化化的的比比较较。。PP664444、、糖糖的的有有氧氧氧氧化化包包括括哪哪几几个个阶阶段段??简简述述三三羧羧酸酸循循环环的的特特点点及及生生理理意意义义。。答：阶段a酵解途径b丙酮酸氧化脱羧c三羧酸循环d氧化磷酸化P60特点：①消耗1分子乙酰C