教学大纲-药本生物化学与分子生物学

1《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程名称：生物化学与分子生物化学（BiochemistryandMolecularBiology）二、教学对象：本大纲适用于药学专业四年制本科学生。三、学分与学时：6.5学分。总学时为103学时，其中理论60学时，实验43学时。四、课程模块类别及课程属性：本课程为专业基础课程模块必修课。五、课程性质、任务和要求：生物化学是现代生物科学的理论和技术基础，是一门对生命科学及药学专业同等重要的基础必修课程。本课程的主要任务是讲述生物体内主要物质的性质、结构与功能，以及这些物质在生命活动中的化学变化规律。通过本课程的学习，要求学生能较全面地了解生物体的基本化学组成、代谢活动及其与各种重要生命现象之间的关系。重点掌握主要组成物质的结构特点、性质和功能，以及这些物质在体内的合成分解和相互转化等代谢规律。学生通过本课程的学习将为后续课程如药理学、药物学等打下必要的基础。六、教学重点：这门课程的主要内容包括：生命的分子基础、物质代谢与能量的转换、药物的代谢转化等。教学上重点突出生物大分子如蛋白质、核酸、酶的结构、性质和功能，以及糖、脂、蛋白质、核酸代谢的规律，并要求学生掌握复制、转录、翻译这些分子生物学的基础知识，使学生深入了解代谢活动与各种重要生命现象之间的关系。七、主要先修课程：无机化学、有机化学、分析化学。八、教学目的要求和主要内容：绪论【目的要求】了解生物化学的概念和任务，生物化学与药学的关系，生物化学发展史。【主要内容】讲授内容1．生物化学的概念和任务。2．生物化学与药学。3．发展中的生物化学。2第一章蛋白质的化学第一节蛋白质是生命的物质基础【目的要求】了解蛋白质功能的多样性。【主要内容】讲授内容1．蛋白质是构成生物体的基本成分。2．蛋白质具有多样性的生物学功能。第二节蛋白质的化学组成【目的要求】1．掌握蛋白质的元素组成；蛋白质基本组成单位L-α-氨基酸的通式，氨基酸结构的共同点；20种基本氨基酸的名称和三字缩写；氨基酸的分类。2．了解蛋白质中的稀有氨基酸、非蛋白氨基酸。3．了解氨基酸分离与分析常用的方法及其基本原理。【主要内容】讲授内容1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N（16%）；S、P、Fe、Mn、Zn、I。2．蛋白质基本组成单位L-α-氨基酸的通式，20种基本氨基酸的名称和缩写。3．根据侧链极性进行的氨基酸的分类。4．氨基酸的分离与分析。第三节蛋白质的分子结构【目的要求】1．掌握蛋白质一、二（α－螺旋、β－折迭、β－转角和无规则卷曲）、三、四级结构的概念及维系键；蛋白质的连接方式（肽键），多肽链及其方向性。2．熟悉超二级结构和结构域的概念。3．了解蛋白质一级结构测定的原理、基本步骤。蛋白质和多肽合成的基本原理：化学合成法，生物合成法。【主要内容】讲授内容1．蛋白质一级结构的概念（主链、侧链和氨基酸残基）、肽键、多肽链及其方向性。2．蛋白质一级结构测定的原理、基本步骤。3．蛋白质的构象：维持蛋白质构象的化学键；蛋白质二级结构的概念、维系键及四种常见形式；超二级结构；结构域；蛋白质三、四级结构的概念和维系键。34．蛋白质和多肽合成的基本原理。第四节蛋白质的结构与功能【目的要求】1．掌握蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间构象与功能的关系。2．了解蛋白质的结构与生物进化。【主要内容】讲授内容1．蛋白质一级结构与功能的关系。2．蛋白质空间构象与功能的关系。3．蛋白质的结构与生物进化。第五节蛋白质的性质【目的要求】1．掌握蛋白质的变性：概念、本质、特点、变性的因素和应用；蛋白质两性解离与等电点；蛋白质形成亲水胶体的稳定因素。2．熟悉蛋白质沉淀常用的方法，变性与沉淀的关系。3．了解蛋白质分子的大小、形状及分子量的测定；蛋白质的颜色反应，免疫学性质。【主要内容】讲授内容1．蛋白质分子的大小、形状及分子量的测定。2．蛋白质的变性。3．蛋白质两性解离与等电点。4.蛋白质胶体的性质：水化膜；同性电荷。5.蛋白质的沉淀反应：概念和方法。6.蛋白质的颜色反应：茚三酮反应；双缩脲反应；酚试剂反应。第六节蛋白质的分离与纯化的基本原理【目的要求】了解蛋白质的提取、分离与纯化的常用方法；蛋白质的纯度鉴定和含量测定的常用方法。【主要内容】讲授内容1.蛋白质分离与纯化：根据溶解度不同、分子大小不同、电离性质不同和配基特异性。2.蛋白质的纯度鉴定：层析法、电泳法、免疫化学法。含量测定：克氏定氮法、福林-酚试剂法、双缩脲法、紫外分光光度法等。4自学内容关于蛋白质的提取。第七节蛋白质的分类【目的要求】了解蛋白质常见的几种分类方法。【主要内容】自学内容1.根据分子形状分类：球状蛋白、纤维状蛋白。2.根据化学组分分类：单纯蛋白、结合蛋白。3.根据溶解度分类：可溶性蛋白、醇溶性蛋白和不溶性蛋白。第二章核酸的化学第一节核酸的组成【目的要求】1.掌握核苷酸的各组成成分及连接方式；碱基的结构及英文缩写。组成DNA和RNA的核苷酸。2.了解核酸的概念和重要性、环化核苷酸、辅酶类核苷酸。【主要内容】讲授内容1.核酸的概念和重要性。2.核酸的基本结构单位——单核苷酸：组成、连接方式。常见核苷酸的英文缩写。组成DNA和RNA的核苷酸的异同。3.环化核苷酸及举例。4.辅酶类核苷酸。第二节核酸的分子结构【目的要求】1．掌握核酸（DNA、RNA）一级结构的概念、表示方法，核酸分子中核苷酸的连接方式，多核苷酸链的方向；DNA的二级结构模型要点；RNA的主要类别及其作用、结构特征。2．熟悉DNA的三级结构——超螺旋结构及核小体的概念。3．了解真核生物染色质DNA与原核生物DNA的一级结构特点。【主要内容】讲授内容1.DNA分子一、二、三级结构；染色质与染色体；基因与基因组。52.RNA的种类、作用和分子结构特点。第三节核酸的理化性质【目的要求】1.掌握核酸变性、复性、杂交和Tm值的概念；核酸的紫外吸收，增色效应和减色效应。2.熟悉核酸分子杂交的应用。3.了解核酸的分子大小；溶解度与粘度；酸碱性质。【主要内容】讲授内容1.核酸的分子大小、溶解度与粘度。2.核酸的酸碱性质。3.核酸的紫外吸收，增色效应和减色效应。4.核酸的变性、Tm值、复性、分子杂交及其应用。第四节核酸的分离与含量测定【目的要求】1.熟悉核酸含量测定的原理：定磷法、定糖法、紫外吸收法。2.了解核酸的提取、分离和纯化：DNA的分离纯化，RNA的分离纯化。【主要内容】讲授内容1.DNA的分离纯化常用方法。2.RNA的分离纯化常用方法。3.核酸含量测定的原理：定磷法、定糖法、紫外吸收法。第三章酶与维生素第一节酶是生物催化剂【目的要求】1.掌握酶的化学本质，酶与一般催化剂的区别。酶作用的专一性。2.熟悉“诱导契合”学说。3.了解六类酶的分类与酶的命名法：习惯命名法，系统命名法。【主要内容】讲授内容1.酶的概念、本质、生物学意义，酶与一般催化剂的区别。2.酶作用的专一性：立体化学专一性，非立体化学专一性，“诱导契合”学说。自学内容61.酶的六大分类。2.酶的命名法：习惯命名法、系统命名法。第二节酶的化学本质、结构与功能【目的要求】1.掌握下述概念：单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基、全酶。单体酶、寡聚酶、多酶体系。酶的活性中心、必需基团、结合部位、催化部位。酶原、酶原激活。2.掌握酶的三类辅助因子中无机离子对酶的作用。维生素与辅酶：NAD和NADP；FMN和FAD；焦磷酸硫胺素（TPP）；磷酸吡哆醛；辅酶A；生物素；四氢叶酸；钴铵素；硫辛酸。3.了解蛋白类辅酶。【主要内容】讲授内容1.酶的化学组成：单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、全酶；单体酶、寡聚酶、多酶体系。2.酶的辅助因子：辅酶和辅基；三类辅助因子的作用-无机离子、维生素和蛋白酶类辅酶。3.酶的结构与功能：酶的活性中心和必需基团、酶的活性中心与酶作用的专一性、空间结构与催化活性、酶原与酶原激活。第三节酶的作用机制【目的要求】1.掌握酶催化作用的机制：能显著降低反应活化能。2.熟悉酶作用高效率的机制：底物的“趋近”和“定向”效应、底物变形与张力作用、共价催化作用和酸碱催化作用。3.了解中间复合物学说和酶作用的过渡态。核酶与抗体酶的催化作用。【主要内容】讲授内容1.酶能显著降低反应的活化能。2.中间复合物学说和酶作用的过渡态。3.酶作用高效率的机制。4.核酶与抗体酶。第四节酶促反应的动力学【目的要求】1.掌握底物浓度对酶促反应速度的影响：矩形双曲线；米氏方程，米氏常数（Km）的意义与应用。2.掌握pH对酶促反应速度的影响表现、影响机理与最适pH；温度对酶促反应速度的影响表现、影响机理与最适温度；酶浓度的影响；激活剂的概念；抑制作用的类别：不可逆抑制与可逆抑制，三种7可逆性抑制的概念及动力学特征。3.熟悉酶促反应速度与初速度。米氏常数的求法：双倒数作图法。4.了解过渡态类似物与酶的自杀底物。【主要内容】讲授内容1.底物浓度对酶促反应速度的影响。2.pH对酶促反应速度的影响。3.温度对酶促反应速度的影响。4.酶浓度的影响。5.激活剂对酶促反应速度的影响。6.抑制剂对酶促反应速度的影响：抑制作用的类别及三种可逆性抑制的概念及动力学比较。自学内容1.米氏方程的推导。2.米氏常数（Km）的求法--双倒数作图法。3.过渡态类似物与自杀底物。第五节酶的分离、提纯及活性测定【目的要求】1.掌握酶活力概念、表示方法（IU、Kat、比活力）。2.了解酶的分离提纯。【主要内容】讲授内容酶活力概念、测定及表示方法（IU、Kat、比活力）。自学内容酶的分离提纯：酶的抽提和纯化。第六节重要的酶类【目的要求】掌握同工酶、调节酶的概念。了解寡聚酶、诱导酶。【主要内容】讲授内容1.寡聚酶的概念。2.同功酶的概念与应用。3.诱导酶的概念。84.调节酶的概念。自学内容1.寡聚酶的分类和意义。2.调节酶中的共价调节酶和变构酶。第七节酶在医药学上的应用【目的要求】了解酶在疾病诊断、治疗上的应用。固定化酶及其在医药学上的应用。【主要内容】自学内容1.酶在诊断、治疗上的应用。2.固定化酶：概念和优点、制备方法及其在医药学上的应用。第四章生物氧化第一节概述【目的要求】掌握生物氧化的概念、意义和特点。【主要内容】讲授内容1.生物氧化的基本概念、意义。2.生物氧化的特点。第二节线粒体氧化体系【目的要求】1.掌握呼吸链和电子传递链概念；两条主要呼吸链中传递体的顺序。2.掌握ATP生成的方式：底物水平磷酸化，氧化磷酸化。3.掌握影响氧化磷酸化作用的因素：呼吸链抑制剂与解偶联剂；呼吸链中ATP的形成部位。4.熟悉胞液中NADH的氧化。5.了解高能化合物和高能磷酸化合物概念，ATP循环。6．了解氧化磷酸化作用机制：化学渗透假说的要点。【主要内容】讲授内容1.呼吸链或电子传递链的概念、主要组分及两条重要的呼吸链。2.高能化合物和高能磷酸化合物概念。ATP的利用和贮存。3.ATP生成的两种主要方式；氧化磷酸化的偶联部位、机制，氧化磷酸化的抑制（呼吸链的电子9传递抑制剂和解偶联剂）。4.胞液中NADH的氧化。第三节非线粒体氧化体系【目的要求】了解微粒体氧化体系：双加氧酶，单加氧酶。过氧化酶体氧化体系：过氧化氢及超氧离子的生成、作用、毒性及清除。【主要内容】自学内容1.微粒体氧化体系：双加氧酶和单加氧酶（在“药物在体内的转运和代谢转化”部分讲解）。2.过氧化物酶体氧化体系。第五章糖代谢第一节糖的化学【目的要求】了解糖的概念、分布及主要生物学功能。单糖、寡糖、多糖的种类及重要多糖的结构特点。【主要内容】讲授内容1.糖的概念、分布及主要生物学作用。2.糖的分类：单糖、寡糖和多糖。3.多糖的化学：分类；重要多糖的化学结构特点（淀粉、糖原等）。自学内容1.多糖分离、纯化及降解的原理。2.多糖理化性质测定。3.多糖结构分析的基本原理。4.糖链与糖蛋白的生物活性。第二节糖的消化吸收【目的要求】了解食物中可消化的糖类，消化部位和消化液中的酶；糖的吸收方式及吸收后糖代谢概况。【主要内容】讲授内容1.糖的消化：主要消化的糖类及主要的消化部位。2.糖