05第五章 酶

第五章酶(Enzymes)1.在生理条件下，下列哪种氨基酸可为多种酶活性中心提供酸碱催化基团？A.AspB.GluC.LysD.SerE.His1.E,酶分子中只有部分基团与酶活性有关，称作酶的必需基团（essentialgroup）。常见的必需基团有丝氨酸残基的羟基、组氨酸残基的咪唑基、半胱氨酸的巯基、酸性氨基酸残基的羧基如谷氨酸的γ－羧基等。组氨酸残基的咪唑基的pKa约为6，在体内pH7时其酸碱形式比例接近，故可同时作为质子供体或受体，因此组氨酸残基的咪唑基是最重要的酸碱催化基团，是许多酶活性中心的必需基团之一。2.全酶是指：A.酶蛋白—底物复合物B.酶蛋白—抑制剂复合物C.酶蛋白—别构剂复合物D.酶蛋白的无活性前体E.酶蛋白—辅助因子复合物2.E,结合酶是由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物或金属离子。酶蛋白与辅助因子组合成全酶（即全酶＝酶蛋白＋辅助因子）。酶蛋白和辅助因子单独存在无活性，只有组合成全酶才有活性。酶蛋白决定其催化反应的特异性，辅助因子决定其反应的类型和性质。3.尼克酰胺在体内的活性形式是：A.TPPB.NAD+C.FADD.CoQE.CoA3.B,尼克酰胺是维生素PP，又称为抗癞皮病因子。在体内经几步反应与核糖、磷酸、腺嘌呤组成NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I）和NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶Ⅱ），作为脱氢酶的辅酶。在反应中起传递氢原子或电子作用。4.酶的比活性是指：A.每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数B.每毫克酶蛋白所含的酶活性单位数C.一定重量的酶制剂所具有的酶单位数D.在特定条件下，1分钟内催化形成1μmol产物的酶量E.一定体积的酶制剂所具有的酶单位数4.B,每毫克酶蛋白所含的酶单位数称为酶的比活性。5.Km是指：A.当速率为最大反应速率一半时的酶浓度B.当速率为最大反应速率一半时的底物浓度C.当速率为最大反应速率一半时的抑制剂浓度D.当速率为最大反应速率一半时的PHE.当速率为最大反应速率一半时的温度5.B,当速率为最大反应速率一半时的底物浓度称为Km。Km是酶的特征性常数。6.非竞争性抑制剂作用的动力学特点是：A.Km↑,Vmax↑B.Km↓,Vmax↓C.Km不变,Vmax↓D.Km不变,Vmax不变E.Km↓,Vmax↑6．C,非竞争性抑制有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物，因此Km不变,Vmax↓7.酶的化学修饰：A.是酶促反应B.活性中心的结合部位发生变化后与底物的结合能力加强或减弱C.活性中心的催化基团发生变化后酶的催化活性发生改变D.是不可逆的共价反应E.只有磷酸化、去磷酸化7.A,酶的化学修饰是酶蛋白肽链上的某些基团可在另一种酶的催化下，与某些化学基团发生可逆的共价结合，引起酶分子结构改变而影响酶的活性称为共价修饰(covalentmodification），也称为化学修饰（chemicalmodification）。酶的可逆的共价修饰包括磷酸化和去磷酸化，甲基化和去甲基化，腺苷化和去腺苷化，尿苷化和去尿苷化，核糖化和去ADP-核糖化等。8.酶的竞争性抑制剂具有下列那种动力学效应：A.Vmax不变，Km增大B.Vmax减小，Km不变C.Vmax不变，KKm减小D.Vmax和Km都不变E.Vmax增大，Km不变８.A,有些物质与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制，由于抑制剂与底物结构相似，并与酶结合是可逆的，因此其抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，即反应体系中，如果增加底物浓度，可降低甚至解除抑制剂的抑制作用，因此Vmax不变，Km增大。9.如果要求酶促反应v=Vmax×80%,则[S]应为Km的倍数是：A.4.5B.9C.4D.5E.809.C，v=Vmax×80%Vmax[S]Km+[S]=Vmax80%×经运算[s]=4km10.酶原激活的实质是：A.激活剂与酶结合时酶激活B.酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的中心C.酶蛋白的变构效应D.酶原分子发生共价修饰10.B,酶原的激活过程是酶原在另一蛋白水解酶的催化下，切除部分肽段或氨基酸残基导致分子构象改变，进而形成或暴露酶的活性中心。11.酶的活性中心是指：A.酶分子与底物结合的部位B.酶分子结合底物并发挥作用的关键性三维结构区C.酶分子催化底物变成产物的部位D.酶分子上的几个必需基团E.酶分子中心部位的一种特殊结构11.B,酶蛋白分子中能与底物特异结合并发挥催化作用，将底物转变为产物的部位称为酶的活性中心（activecenter）或活性部位（activesite）。12.酶促反应的初速率：A.与[E]成正比B.与[S]无关C.与[I]成正比D.与Km成正比E.与温度成正比12.A,酶促反应的初速率是指反应开始时的速率，即反应速率与反应时间呈正比阶段，即随酶浓度增加而反应速率增高阶段。采用初速率可避免反应进行过程中因底物浓度消耗而导致速率下降，或因反应产物堆积、酶被饱和及部分酶失活而造成的反应速率下降等。13.酶原激活的生理意义是：A.加速代谢B.促进生长C.避免自身损伤D.恢复酶活性E.保护酶的活性13.C,消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，避免自身损伤,并保证酶在特定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，而起保护作用。因此酶原激活有重要的生理意义。14.在一个简单的米氏酶促反应中，当[S]﹤﹤Km时：A.反应速率难以测定B.反应速率最大C.增加酶浓度，反应速率显著变大D.反应速率与底物浓度成正比E.[S]增加，Km值也随之变大14.D,在一个简单的米氏酶促反应中，当[S]﹤﹤Km时,反应速率与底物浓度成正比,即矩形双曲线的直线阶段。15.有机磷农药所结合的胆碱酯酶上的基团是指：A.—OHB.—COOHC.—CH3D.—NH2E.—SH15.A,胆碱酯酶活性中心的丝氨酸羟基是该酶的重要必需基团，有机磷农药能与其结合，造成乙酰胆碱的堆积，引起副交感神经兴奋症状。16.有机汞化合物能抑制：A.巯基酶B.胆碱脂酶C.碱性酶D.含—S—S—的酶E.羟基酶16.A,有一些不可逆抑制剂与酶分子的巯基结合，如低浓度的重金属离子（Hg2+、Ag2+、Pb2+、As3+）等，能抑制体内巯基酶的活性发生不可逆抑制作用。有机汞可与巯基结合发生不可逆抑制作用。17.酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在哪个氨基酸上？A.PheB.CysC.LysD.TrpE.Ser17.E,酶分子化学修饰的主要形式是磷酸化/脱磷酸化作用，主要发生在Ser的－OH上,还有Thr,Tyr的－OH上，使酶活性发生改变，是酶活性调节的主要方式。18.酶的不可逆抑制的机制是由于：A.抑制剂与酶的活性中心以共价键结合B.抑制剂与酶的必需基团结合C.抑制剂与酶表面的极性基团结合D.抑制剂使酶蛋白变性E.抑制给与活性中心的次级键结合18.A,酶的不可逆抑制是一些抑制剂与酶的活性中心的必需基团以共价键结合，使酶失活，这种抑制剂不能用简单的透析、超滤等物理方法除去。19.磺胺药物治病原理是：A.细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂B.细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂C.分解细菌的分泌物D.细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂E.直接杀死细菌19.B,磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，后者是二氢叶酸合成酶的底物，磺胺类药物则是该酶的竞争性抑制剂，可抑制二氢叶酸的合成，进而达到抑菌作用。人类可直接利用食物中叶酸，因此人体内核酸合成不受磺胺类药物的干扰。20.下列哪一项不是辅酶的功能？A.转移基团B.传递氢C.传递电子D.某些物质分解代谢时的载体E.决定酶的专一性20.E,决定酶专一性的是酶蛋白部分，而不是辅酶部分。转移基团，传递氢，传递电子等辅酶的功能。21.米氏酶的酶促反应呈现速率对底物浓度的双曲线关系，较合理的解释是：A.中间产物学说B.锁—钥学说C.诱导契合学说D.协同效应E.邻近定向效应21.A,米氏酶的酶促反应呈现速率对底物浓度的双曲线关系，较合理的解释是中间产物学说。该学说认为酶促反应形成酶－底物复合物（ES），即中间产物，然后此复合物再分解为产物和游离的酶。ES复合物生成是酶促反应中十分重要的步骤，其与产物生成速率有关，凡是影响ES复合物生成的因素都可影响底物变成产物的速率。25.有机砷化合物对酶的抑制作用，可用下列哪种方法解毒：A.加入过量的半胱氨酸B.加入过量的GSHC.加入过量的甲硫氨酸D.加入过量的二巯基丙醇E.超滤25.D，有机砷化合物是与酶的巯基结合产生抑制作用，要恢复其活性，应加入过量的二巯基丙醇（BAL），BAL含有2个－SH基，在体内达到一定浓度后，可使巯基酶活性恢复。28.别构效应物与酶的哪一部位结合?A.活性中心以外的调节部位B.酶的苏氨酸残基C.酶活性中心的底物结合部位D.任何部位E.别构效应物与酶的辅助因子的结合部位相同28.A细胞内一些代谢物（别构效应物）能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为别构调节。