生物化学与分子生物学习题

·1·第一章蛋白质的结构与功能测试题一、单项选择题1.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克?A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00gE.6.35g2.含有两个羧基的氨基酸是：A.CysB.GluC.AsnD.GlnE.Lys3.在生理条件下，下列哪种氨基酸残基的侧链所带的正电荷最多？A.CysB.GluC.LysD.ThrE.Ala4.下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸?A.GlyB.ProC.TrpD.TyrE.Lys5.蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是：A.肽键B.二硫键C.酯键D.氢键E.疏水键6.不组成蛋白质的氨基酸是：A.蛋氨酸B.半胱氨酸C.鸟氨酸D.胱氨酸E.丝氨酸7.蛋白质的一级结构及高级结构决定于：A.分子中氢键B.分子中盐键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.亚基8.血清蛋白(PI为4.7)在下列哪种PH值溶液中带正电荷?A.PH4.0B.PH5.0C.PH6.0D.PH7.0E.PH8.09.蛋白质合成后修饰而成的氨基酸是：A.脯氨酸B.胱氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.天冬氨酸10.蛋白质变性是由于：A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解11.蛋白质在280nm处有最大光吸收，主要是由下列哪组结构引起的？A.组氨酸的咪唑基和酪氨酸的酚基B.酪氨酸的酚基和色氨酸的吲哚环C.酪氨酸的酚基和苯丙氨酸的苯环D.色氨酸的吲哚环和苯丙氨酸的苯环E.苯丙氨酸的苯环和组氨酸的咪唑基12.蛋白质溶液的稳定因素是：A.蛋白质溶液有分子扩散现象B.蛋白质在溶液中有“布朗”运动C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质溶液的粘度大E.蛋白质分子带有电荷13.蛋白质变性不包括：A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂14.关于蛋白质等电点的叙述下列哪项是正确的?A.在等电点处蛋白质分子所带净电荷为零B.等电点时蛋白质变性沉淀C.不同蛋白质的等电点相同D.在等电点处蛋白质的稳定性增加E.蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关15.维持蛋白质分子二级结构的主要化学键是：A.氢键B.二硫键C.疏水键D.离子键E.磷酸二酯键16.蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是：A.靠盐键维持稳定B.肽键平面充分伸展C.多为左手螺旋D.带同种电荷的氨基酸集中存在，不利于α-螺旋的形成与稳定E.以上都不是17.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的PI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中的4种蛋白质泳向正极，缓冲液的PH应该是A.4.0B.5.0C.6.0D.8.0E.7.018.下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是：·2·A.α-螺旋是二级结构的一种B.无规卷曲是在一级结构基础上形成的C.所有蛋白质都有四级结构D.一级结构决定二、三级结构E.三级结构即具有空间构象19.蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是：A.赖氨酸B.半胱氨酸C.胱氨酸D.蛋氨酸E.谷氨酸20.蛋白质多肽链具有的方向性是：A.从5＇端到3＇端B.从3＇端到5＇端C.从N端到C端D.从C端到N端E.以上都不是21.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是：A.4.8B.2.7C.3.6D.3.0E.2.522.人体蛋白质的基本组成单位是：A.L-β氨基酸B.D-β氨基酸C.D-α氨基酸D.L-α氨基酸E.L，D-α氨基酸23.关于蛋白质四级结构的描述正确的是：A.分子中必定含有辅基B.蛋白质变性时四级结构不一定受破坏C.依赖共价键维系四级结构的稳定性D.在两条或两条以上具有独立三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠、盘曲形成E.每条多肽链都具有独立的生物学活性24.镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是：A.HbA的α链的N端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B.HbA的α链的C端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C.HbA的β链的N端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D.HbA的β链的C端第6位谷氨酸残基被缬氨酸所取代E.以上都不是25.在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是：A.清蛋白B.纤维蛋白原C.γ-球蛋白D.α1-球蛋白E.β-球蛋白26.有一蛋白质水解产物在PH＝6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是：A.Val(pI5.96)B.Asp(pI2.77)C.Lys(pI9.74)D.Tyr(pI5.66)E.Arg(pI10.76)27.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是：A.变性蛋白不一定失去活性B.变性蛋白一定要凝固C.蛋白质沉淀后必然变性D.变性蛋白一定沉淀E.蛋白质凝固后一定变性28.一个含有葡萄糖、N-乙酰谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丙氨酸的溶液，在PH＝6条件下通过阴离子交换树脂，被保留最多的是：A.精氨酸B.天冬氨酸C.丙氨酸D.葡萄糖E.亮氨酸29.利用分子筛原理分离蛋白质的技术是：A.阴离子交换层析B.阳离子交换层析C.凝胶过滤D.亲和层析E.透析二、多项选择题1.侧链带羟基的氨基酸包括：A.SerB.ThrC.PheD.TrpE.Tyr2.含硫氨基酸包括：A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胱氨酸E.丝氨酸3.下列哪些是酸性氨基酸?A.谷氨酸B.赖氨酸C.精氨酸D.天冬氨酸E.酪氨酸4.蛋白质中的非共价键有：A.氢键B.二硫键C.盐键D.肽键E.疏水键5.蛋白质的二级结构包括：A.α-螺旋B.β-片层C.β-转角D.无规卷曲E.双螺旋6.下列哪些因素影响α-螺旋的形成：A.R基团的大小B.R基团的形状C.R基团所带电荷性质D.螺旋的旋转方向E.带同种电荷的R基团集中区7.下列哪种蛋白质在PH＝5的溶液中带正电荷?A.PI为4.5的蛋白质B.PI为7.4的蛋白质C.PI为7的蛋白质D.PI为6.5的蛋白质·3·E.PI为3.5的蛋白质8.蛋白质变性后A.肽键断裂B.一级结构改变C.空间结构改变D.分子内亲水基团暴露E.生物学活性改变9.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下列叙述正确的是：A.蛋白质沉淀后必然变性B.蛋白质凝固后一定会变性C.变性蛋白一定要凝固D.变性蛋白不一定会沉淀E.变性就是沉淀，沉淀就是变性10.谷胱甘肽的功能包括：A.解毒B.是细胞内的重要还原剂C.参与细胞间的信息传递D.参与氨基酸的吸收及向细胞内的转运E.是细胞的重要供氢体11.蛋白质变性后会出现下列哪些现象?A.生物活性丧失B.溶解度降低C.粘度增加D.易被蛋白酶水解E.分子量发生改变12.关于蛋白质的组成正确的有：A.由C、H、O、N等多种元素组成B.由α－氨基酸组成C.可水解成肽或氨基酸D.含氮量约为16％E.含氮量约为14%13.关于蛋白质二级结构的论述哪些是正确的？A.一种蛋白质分子只存在一种二级结构形式B.是多肽链本身折叠盘曲而成C.主要存在形式有α-螺旋和β-折叠D.维持二级结构的化学键是肽键和氢键E.二级结构的存在形式是由氨基酸的组成决定14.蛋白质一级结构A.是空间结构的基础B.指氨基酸序列C.并不包括二硫键D.与功能无关E.主要靠肽键维持稳定15.蛋白质三级结构A.亲水基团多位于三级结构的表面B.是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置C.具有三级结构的多肽链不一定具有生物学活性D.属于高级结构E.靠次级键维系16.关于α-螺旋的叙述不正确的是:A.酸性氨基酸集中区域有利于螺旋的形成B.每3.6个氨基酸残基为一周，螺距为3.4nmC.氨基酸侧链R基团分布在螺旋的外侧D.其结构靠氢键维持E.螺旋是一种左手螺旋构象17.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:A.中性盐沉淀蛋白质B.常温乙醇盐沉淀蛋白质C.低温乙醇盐沉淀蛋白质D.鞣酸沉淀蛋白质E.重金属盐沉淀蛋白质18.蛋白质变性A.由肽键断裂而引起B.可增加其溶解度C.空间结构改变D.可使其生物活性丧失E.由次级键断裂引起三、问答题1.酸性氨基酸和碱性氨基酸各包括什么?2.哪些氨基酸属于必需氨基酸?3.使蛋白质变性的因素有哪些?变性后性质有哪些改变?4.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构，维系各级结构的键是什么?5.写出四种有甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质，并分别说明他们的主要作用?6.举例说明蛋白质的结构与功能的关系?7.列举分离纯化蛋白质的主要方法，并扼要说明其原理?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?参考答案一、单项选择题1.B2.B3.C4.B5.A6.C7.C8.A9.B10.D11.B12.C13.B14.A15.A16.D17.E18.C19.B20.C21.C·4·22.D23.D24.C25.A26.B27.E28.B29.C二、多项选择题1.ABE2.AD3.AD4.ACE5.ABCD6.ABCE7.BCD8.CE9.BD10.ABD11.ACBD12.ABCD13.BCE14.ABE15.ABCDE16.ABE17.AC18.CDE三、问答题1.酸性氨基酸包括天冬氨酸和谷氨酸。碱性氨基酸包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。2.苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸。3.引起变性的因素有:物理因素如高温、紫外线、X-射线、超声波、剧烈振荡等；化学因素如强酸、强碱、尿素、去污剂、重金属、浓酒精等。变性后：⑴生物学活性丧失；⑵溶解度下降；⑶粘度增加；⑷易被蛋白酶水解。4.多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构，维持的键是肽键。蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链构象，二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定，最主要的键是疏水键。四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基，一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。维持其稳定的是次级键，如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。5.①Gly参与合成谷胱甘肽(GSH)。GSH的活性基团是半胱氨酸巯基(-SH)GSH在体内的重要功能之一是保护某些蛋白质或酶分子中的-SH不被氧化，从而维持各自的生物学功能。②甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团”。“一碳基团”的主要生理功能是作为合成嘌呤和嘧啶的原料。③Gly和琥珀酰CoA及Fe2＋合成血红素，而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基，在氧的运输和贮存中发挥极其重要的作用。④Gly可以和游离型胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸)结合，形成结合型胆汁酸－甘氨胆酸和甘氨鹅脱氧胆酸。胆汁酸是界面活性物质，他们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。另外，甘氨酸和其他氨基酸都是蛋白质、肽类合成的原料。蛋白质、肽具重要的生理功能。尤其是结构蛋白胶原中，甘氨酸含量特别多。6.一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故他们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同，其功能也不同；一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由2条α链和2条β链组成，正常人β链的第6位谷氨酸换成了缬氨酸，就导致分子病-镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞带氧能力下降，易溶血。空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与生物学活性也改变。如核糖核酸酶变性或复性时，随着空间结构破坏或恢复，生理功能也丧失或恢复。变构效应也说明空间结构改变，功能改变。7.蛋白质分离纯化的方法主要有:盐析、透析、凝胶过滤(分子筛)、电泳、离子交换层析(色谱)、超速离心等方法。各自原理:盐析主要是利用不同蛋白质在不同浓度的中性盐溶液中的溶解度不同，向蛋白质溶液加入中性盐，破坏水化膜和电荷两个稳定因素，使蛋白质沉淀。透析和凝胶过滤均根据分子大小不同而设计的。透析是利用仅有小分子化合物能通透半透膜，使大分子蛋白质与小分子化合物分离，达到除盐目的。凝胶过滤柱内填充带小孔的葡聚糖颗粒，样品中小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白质则不能进入，由于二者路径长短不同，故大分子先于小分子流出柱