川大生物化学考研辅导班笔记

生物化学辅导班笔记第1章糖化学掌握糖的定义，包括单糖，寡糖，多糖，杂多糖。以及糖的性质，判断构型等。书的第一节1，第二节134，第三节，第四节以及第五节的定义。具体内容见书。单单糖糖：：在在温温和和条条件件下下不不能能水水解解为为更更小小的的单单位位。。寡寡糖糖（（双双糖糖））：：水水解解时时每每个个分分子子产产生生22--1100个个单单糖糖残残基基。。多多糖糖::能能水水解解成成多多个个单单糖糖分分子子，，属属于于高高分分子子碳碳水水化化合合物物，，分分子子量量可可达达到到数数百百万万。。（（一一））单单糖糖((MMoonnoossaacccchhaarriiddee))植植物物体体内内的的单单糖糖主主要要是是戊戊糖糖、、己己糖糖、、庚庚糖糖戊戊糖糖主主要要有有核核糖糖、、脱脱氧氧核核糖糖（（木木糖糖和和阿阿拉拉伯伯糖糖））己己糖糖主主要要有有葡葡萄萄糖糖、、果果糖糖和和半半乳乳糖糖（（甘甘露露糖糖、、山山梨梨糖糖））（（二二））双双糖糖((BBiissaacccchhaarriiddee))以以游游离离状状态态存存在在的的双双糖糖有有蔗蔗糖糖、、麦麦芽芽糖糖和和乳乳糖糖。。还还有有以以结结合合形形式式存存在在的的纤纤维维二二糖糖。。蔗蔗糖糖是是由由αα--DD--葡葡萄萄糖糖和和ββ--DD--果果糖糖各各一一分分子子按按αα、、ββ（（11→→22））键键型型缩缩合合、、失失水水形形成成的的，，它它是是植植物物体体内内糖糖的的运运输输形形式式。。麦麦芽芽糖糖是是由由两两个个葡葡萄萄糖糖分分子子缩缩合合、、失失水水形形成成的的。。其其糖糖苷苷键键型型为为αα（（11→→44））。。麦麦芽芽糖糖分分子子内内有有一一个个游游离离的的半半缩缩醛醛羟羟基基，，具具有有还还原原性性。。（（三三））多多糖糖((PPoollyyssaacccchhaarriiddee))淀粉（Starch）糖原(Glycogen)葡聚糖（Dextran）（细菌和酵母中葡萄糖的储存形式）纤维素(Cellulose)是一种结构多糖第2章脂化学及生物膜掌握脂的定义，饱和油脂的结构以及碘值、皂化值等的计算。脑磷脂和卵磷脂。生物膜是构成细胞所有膜的总称，包括围在细胞质外围的质膜和细胞器的内膜系统。化学组成为膜脂(Membranelipid)膜蛋白(Membraneprotein)糖类(Polysaccharide)无机盐(Inorganicsalt)金属离子(Metalion)水(Water)磷脂（主要）HHOCH3H3C-(CH2)12-CC-C-C-CH2-O-P-O-CH2-CH2-N+-CH3HOHN-HO-CH3OCR1糖脂是糖通过半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接而成的化合物。膜脂中糖脂主要有鞘糖脂、甘油糖脂生物膜的分子结构模型流体镶嵌模型与过去模型的主要差别突出了膜的流动性显示了膜蛋白分布的不对称性膜分子结构的流动性膜脂的流动性膜脂的流动性主要决定于磷脂分子.在生理条件下,磷脂大多呈流动的液晶态,磷脂在膜内可作旋转运动,翻转运动,侧向运动等.当温度降至一定值时,膜脂从流动的液晶态转变为类似晶体的凝胶态,这个温度称为相变温度.凝胶状态也可再熔解为液晶态。各种膜脂由于组分不同而具有各自的相变温度。膜脂的流动性的大小与磷脂分子中脂肪酸链的长短及不饱和程度密切相关.链越短,不饱和程度越高,流动性越大.哺乳动物中胆固醇对膜脂流动性也有一定的调控作用,在生理条件下增加胆固醇的含量会降低膜的流动性，因为胆固醇的闭合环状结构干扰了脂肪酸的侧向运动。膜脂的流动性是不均匀的,在一定温度下,有的膜脂处于凝胶态,有的则呈液晶态,处于液晶态的各膜脂的流动性也不完全相同.膜蛋白的流动性膜蛋白只能做侧向扩散和旋转扩散,其速度平均比膜脂小10～100倍.生物膜的功能物质运输，能量转换，信息传递。一、物质运输离子、小分子物质的运输（穿膜运输）、被动运输、主动运输。1）简单扩散物质从高浓度到低浓度的单纯的扩散作用，不需借助载体，不消耗能量。只有小分子量的不带电或疏水分子（H2O、O2、CO2、Urea、Et-OH）以此方式过膜。2）协助扩散物质从高浓度到低浓度（顺浓度梯度），需借助载体蛋白的物质运输。包括亲水性分子如糖、氨基酸等的运输。简单扩散与协助扩散的区别协助扩散需和膜上的专一性的膜运输蛋白发生可逆结合，在它们帮助下扩散过膜。与简单扩散相比，协助扩散有明显的饱和效应，即当被运输物质浓度不断升高时，速度出现一个极限值，这是由于载体蛋白的数量限制造成的。3）主动运输：物质逆浓度梯度的穿膜运输，需消耗代谢能，并需专一性的载体蛋白。（1）ATP驱动的主动运输Na+、K+的跨膜运输，通过膜上的专一的载体—Na+、K+-泵运输,Na+、K+-泵又称Na+、K+-ATP酶，它通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，向内运输K+，每水解1分子ATP向膜外泵出3个Na+，向膜内泵入2个K+。。真核细胞通过内吞作用（endocytosis）和外排作用（exocytosis）完成大分子与颗粒性物质的跨膜运输。在转运过程中，质膜内陷，形成包围细胞外物质的囊泡，因此又称膜泡运输。细胞的内吞和外排活动总称为吞排作用（cytosis）。二、能量转换光合作用：光能化学能氧化磷酸化：化学能生物能三、信息传递细胞质膜上存在有多种专一受体，以接受激素等胞间化学信号的作用信息。这些胞间信号称为第一信使。第一信使与膜上的特定受体结合，引起受体蛋白构象变化，继而引起膜上G蛋白的激活并产生第二信使（胞内信使）cAMP、三磷酸肌醇（IP3）、二酰甘油（DG）和Ca2+。进而引起细胞内一系列反应。了解脂类的提取分离与分析原理第3章蛋白质掌握以下内容，本章是重点之一。蛋白质的水解(Hydrolysisofprotein)，氨基酸的分类(ClassificationofAAs)，氨基酸的理化性质(Physical&chemicalpropertiesofAA)，氨基酸的分析分离(IsolationandanalysisofAA)。一、蛋白质的水解(Hydrolysisofprotein)蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被H+,OH-或Protease催化水解，酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解.氨基酸是蛋白质的基本结构单元。大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这20种氨基酸被称为基本氨基酸。1、H+Hydrolysis常用6mol/L的盐酸或4mol/L硫酸在105～110℃条件下进行水解，反应时间约20h。此法的优点是不容易引起水解产物的消旋化，得到的是L-氨基酸。缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；天门冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。2、OH-Hydrolysis一般用5mol/LNaOH煮沸10～20h。由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解产物发生消旋化，其产物是D-型和L-型氨基酸的混合物。该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。3、HydrolysiswithEnzyme目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（proteolyticenzyme）或称蛋白酶（proteinase,protease）已有十多种。应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。最常见的蛋白水解酶有以下几种：胰蛋白酶(Trypsin)、糜蛋白酶(Chymotrypsin)、胃蛋白酶(Pepsin)。二、ClassificationofAAs（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸（二）从营养学角度分：必需氨基酸(EssentialAA)和非必需氨基酸(NonessentialAA)8种必需氨基酸要记。1、蛋白质中常见氨基酸的结构按R基极性分类20种常见氨基酸((11))非非极极性性RR基基团团氨氨基基酸酸：：88种种——AAllaaVVaallLLeeuuIIlleePPhheePPrrooMMeettTTrrpp((22))极极性性不不带带电电荷荷RR基基团团氨氨基基酸酸：：77种种——SSeerrTThhrrAAssnnGGllnnTTrryyCCyyssGGllyy((33))带带负负电电荷荷RR基基团团氨氨基基酸酸：：22种种——AAssppGGlluu((44))带带正正电电荷荷RR基基团团氨氨基基酸酸：：33种种——LLyyssAArrggHHiiss硒硒代代半半胱胱氨氨酸酸：：HHSSee--CCHH22--CCHH--CCOOOOHH2.蛋白质中几种重要的稀有氨基酸在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为稀有蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。3.非蛋白氨基酸广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物(Derivatives)。H2N-CH2-CH2-COOHH2N-CH2-CH2-CH2-COOH非蛋白氨基酸存在的意义：1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-GluD-Ala2.作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸（VB3）、鸟氨酸（Orn）、胍氨酸（Cit）(尿素)3.作为神经传导的化学物质：-氨基丁酸4.有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体（刀豆氨酸）5.调节生长作用6.杀虫防御作用绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。三、氨基酸的理化性质1．除Gly外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。2.氨基酸的光吸收构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220～300nm)只有Tyr、Phe和Trp有吸收光的能力。Tyr的max＝275nm，Phe的max＝257nm，Trp的max＝280nm3.高熔点4.一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚。5.氨基酸一般有味氨基酸的两性性质和等电点1.氨基酸的兼性离子形式2.氨基酸的两性解离在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。氨基酸的等电点（Isoelectricpoint,pI）及其计算当外液pH为某一pH值时，Aa分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0这一pH值即为Aa的等电点(pI)。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK'1和pK'2的算术平均值：pI=(pK'1+pK'2)/2同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。酸性氨基酸：pI=(pK'1+pK'R-COO-)/2，硷性氨基酸：pI=(pK'2+pK'R-NH2)/2。小结1.某氨基酸的等电点即为该氨基酸两性离子两边的pK值和的1/2。2.在氨基酸等电点以上任何pH，AA带净的负电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电点以下任何pH，AA带净的正电荷，在电场中向阴极移动。3.在一定pH范围中，溶液的pH离AA等电点愈远，AA带净电荷愈多。蛋白质的化学修饰：是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。层析法也称色谱法，是1906年俄国植物学家MichaelTswett发现并命名的。他将植物叶子的色素通过装填有吸附剂的柱子，各种色素以不同的速率流动后形成不同的色带而被分开，由此得名为“色谱法”（Chromatography)。后来无色物质也可利用吸附柱层析分离。1944年出现纸层析。以后层析法不断发展，相继出现气相层析、高压液相层析、薄层层析、亲和层析、凝胶层析等。层析法的基本原理（重点）层析法是利用混合物中各组分物理化学性质的差异（如吸附力、分子形状及大小、分子亲