生物化学名词解释汇集

生化名词解释◇氨基酸（aminoacids）是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。构成天然蛋白质的氨基连接在α-碳原子上，这种氨基酸称α-氨基酸，α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，共有20种。除α-氨基酸外，细胞还含有其他氨基酸。◇必需氨基酸（essentialaminoacids）指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。◇非必需氨基酸（nonessentialaminoacids）指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。◇等电点（pI，isoelectricpoint）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。◇茚三酮反应（ninhydrinreaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。◇肽键（peptidebond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。◇肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。◇蛋白质一级结构(primarystructure)指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。◇层析(chromatography)按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。◇离子交换层析(ion-exchangecolumnchromatography)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。◇透析（dialysis）通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。◇凝胶过滤层析(gelfiltrationchromatography)也叫做分子排阻层析（molecular-exclusionchromatography）。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。◇亲和层析（affinitychromatography）利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。◇高压液相层析（HPLC，high-pressureliquidchromatography）使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。◇凝胶电泳（gelelectrophoresis）以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。◇SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE，sodiumdodecylsulfate-polyacrylamidegelelectrohoresis）在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。◇等电聚焦电泳（IFE，isoelectricfocusingelectrophoresis）利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。◇双向电泳（two-dimensionalelectrophoresis）是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。◇Edman降解(Edmandegradation)从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。◇同源蛋白质（homologousproteins）来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如血红蛋白。◇构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。◇构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。◇肽单位（peptideunit）又称之肽基（peptidegroup），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。◇蛋白质二级结构（proteinsecondarystructure）在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。◇蛋白质三级结构（proteintertiarystructure）蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。◇蛋白质四级结构（quaternarystructure）多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。◇α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。◇β-折叠(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。◇β-转角（β-turn）也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。◇超二级结构（super-secondarystructure）也称之基元（motif）。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。◇结构域(domain)在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。◇纤维蛋白(fibrousproteins)一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链。许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。◇球蛋白(globularproteins)一类蛋白质，许多都溶于水，球蛋白是紧凑的、近似球形的、含有折叠紧密的多肽链。典型的球蛋白含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。◇角蛋白（keratins）由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成的不溶于水的起着保护或结构作用的蛋白质。◇胶原（蛋白）（collagen）是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白，它是由原胶原蛋白分子组成，原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。◇疏水相互作用(hydrophobicinteraction)非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子（如一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。◇伴娘蛋白（chaperone）与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确的聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。◇二硫键（disulfidebond）通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。◇范德华力（vanderWaalsforce）中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。◇蛋白质变性（denaturation）生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。◇复性（renaturation）在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。◇肌红蛋白（myoglobin）是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。◇血红蛋白（hemoglobin）是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。◇波尔效应（Bohreffect）CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降的现象。◇别构效应（allostericeffect）又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。◇镰刀型细胞贫血病（sickle-cellanemia）血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。◇酶（enzyme）生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。◇全酶（holoenzyme）具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。◇脱辅基酶蛋白（apoenzyme）酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。◇酶活力单位（U，activeunit）酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。◇比活(specificactivity)每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。比活是酶纯度的测量。◇活化能（activationenergy）将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡态所需要的能量。◇活性部位（activesite）酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。◇酸-碱催化（acid-basecatalysis）质子转移加速反应的催化作用。◇共价催化（covalentcatalysis）一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。◇靠近效应（proximityeffect）非酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部位处反应剂有效浓度增大（底物靠近活性部位）的结果，这将导致更频繁地形成过渡态。◇初速度(initialvelocity)酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。◇米氏方程（Michaelis-Mentenequation）表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vm