生物化学与分子生物学第二版(贾弘禔)名词解释与课后题总结

生物化学与分子生物学第二版（贾弘禔）名词解释与课后题总结注：简答题都是课后题，答案为个人总结，非标准答案，仅供参考。第一篇生物分子结构与功能第一章氨基酸和核苷酸名解单体、多聚体、蛋白质等电点、生物大分子蛋白质、核酸都是由基本结构单位组成的多聚体（polymer）；可形成聚合体的基本结构单位称为单体（monomer）在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。问答题：1结构异同：构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基酸氨基酸的侧链结构决定其功能，氨基酸的差异在于侧链结构-R基团(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸-R基团赋予氨基酸不同的极性氨基酸-R基团直接影响多肽链结构氨基酸的侧链可有其他化学基团修饰与性质的关系，主要在于侧链，氨基酸具有两性离子特征氨基酸的化学反应特性决定其体内功能可利用氨基酸理化特性对其进行定性定量分析2氨基酸氨基酸具有两性离子特征，氨基酸具有特征性的滴定曲线氨基酸的氨基和羧基可发生多种化学反应，包括肽反应和形成schiff碱。利用其理化性质进行定性定量反应的方法氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸氨基酸与亚硝酸反应生成氮气含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法此外，含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。核苷酸：核苷酸的紫外吸收特征可用于其定性定量分析嘌呤碱和嘧啶碱共轭双键最大吸收峰值260nm核苷酸的解离特征可用于其分离纯化核苷酸分子在特定溶液中各基团的解离常数（pK）和等电点（pI）均为特征性常数，这些特性赋予核苷酸以层析和电泳行为的差异，因此被广泛用于核苷酸的分离和纯化。例如，薄层层析、离子交换层析、毛细管电泳等技术都可用于分离和纯化核苷酸。3核苷酸结构特征：戊糖、磷酸和碱基是核苷酸的基本成分，核酸中常见的5种碱基碱基可发生互变异构、核酸中存在稀有碱基，核苷酸中的戊糖有核糖和脱氧核糖两类，碱基和戊糖缩合成核苷β-N-糖苷键，核苷与磷酸以酯键连接成核苷酸鉴定方法：紫外OD260第二章多肽与蛋白质名解蛋白质（protein）是由许多氨基酸（aminoacids）通过肽键（peptidebond）相连形成的高分子含氮化合物。肽/蛋白质分子中的氨基酸通过脱水生成的共价键被称为肽键(peptidebond)，肽键是一种酰胺键，具有部分双键的性质。一般来说，由数个、十数个氨基酸组成的肽习惯称为寡肽(oligopeptide)，而很多氨基酸组成的肽称为多肽（polypeptide）。通常，多肽分子质量10kD；而蛋白质则是由一条或多条肽链组成的更大分子，但两者两者经常通用。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。蛋白质一级结构(primarystructure)是指蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。肽键（主要化学键）二硫键蛋白质二级结构(secondarystructure)是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。维系二级结构的主要化学键：氢键参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)在许多蛋白质分子中，由几个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近、相互作用，所形成的折叠模样，称为超二级结构（supersecondarystructure），又称折叠（fold）或模体（motif）。蛋白质的三级结构(tertiarystructure)是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，包括一级结构中相距甚远的肽段的空间位置关系。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠弱的相互作用力或称非共价键、次级键，主要有氢键、范德华力（VanderWaalsforce）、疏水作用（hydrophobicinteractin）和盐键（saltingbond）（又称离子键）等。在二级结构或超二级结构的基础上，多肽链可形成在三级结构层次上的局部折叠区，称为结构域(domain)分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。体内有许多蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应如果是抑制作用则称为负协同效应蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为别构效应。蛋白质构象疾病（ProteinConformationalDiseases）：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。蛋白质的复性(renaturation)若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质的凝固作用蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中透析(dialysis)利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。免疫沉淀法、盐析简答1蛋白质等电点的概念见上，在分离纯化中的应用：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。双向凝胶电泳，蛋白质组学研究的重要技术。2概念略，模体是蛋白质的超二级结构，结构域是在二级结构或超二级结构基础上，在三级结构层次上的局部折叠3举例：蛋白质构象疾病（ProteinConformationalDiseases）：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。4举例血红蛋白及代谢中的酶P3085理化性质及应用大分子物质，透析及超滤法可清除蛋白质溶液中的小分子化合物蛋白质具有两性电离性质，电泳是蛋白质分离与鉴定的常用方法蛋白质具有胶体性质，很多因素可引起蛋白质变性，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法。蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰，蛋白质呈色反应可用于溶液蛋白质测定茚三酮反应、双缩脲反应(biuretreaction)应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离第三章多聚核苷酸和核酸名解DNA聚合酶链反应（DNApolymerasechainreaction，PCR）是在体外条件下复制DNA片段的方法。将专用的DNA聚合酶（DNApolymerase）、dNTP、一对引物（primer）及模板DNA混合在一起，经过多个升温解链-降温退火-恒温延伸的循环过程，DNA聚合酶将合成出与模板完全相同的双链DNA片段。超螺旋结构(superhelix或supercoil)将DNA的两端固定，使之旋进过分或旋进不足，DNA双链上就会产生额外的张力而发生扭曲，以抵消张力。这种扭曲称为DNA双链的超螺旋结构。松弛态DNA（relaxedDNA）在溶液中是以能量最低的状态存在的线性DNA。核小体(nucleosome)是染色质的基本组成单位，由DNA和蛋白质构成除了mRNAtRNArRNA外，细胞内存在的许多其他种类的小分子RNA，统称为非信使小RNA(smallnon-messengerRNAs,snmRNAs)。简答1双螺旋结构DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构两条多聚核苷酸链相互平行但走向相反，围绕着同一个螺旋轴形成右手双螺旋结构由脱氧核糖和磷酸基团构成的亲水性骨架（backbone）位于双螺旋结构的外侧，而疏水的碱基位于内侧。直径为2nm，螺距为3.4nm从外观上看，DNA双螺旋结构的表面存在一个大沟（majorgroove）和一个小沟（minorgroove）DNA双链之间具有碱基互补关系碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基疏水作用力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定相邻的两个碱基对平面在旋进过程中发生相互重叠（overlapping），由此产生了疏水性的碱基堆积力（basestackinginteraction）。这种碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定，并且碱基堆积力在双螺旋结构的稳定中起着更为重要的作用。科学依据：1952年，奥地利裔美国生物化学家查伽夫（E.chargaff，1905—）测定了DNA中4种碱基的含量，发现其中腺膘呤与胸腺嘧啶的数量相等，鸟膘呤与胞嘧啶的数量相等。这使沃森、克里克立即想到4种碱基之间存在着两两对应的关系，形成了腺膘呤与胸腺嘧啶配对、鸟膘呤与胞嘧啶配对的概念。1953年2月，沃森、克里克通过维尔金斯看到了富兰克琳在1951年11月拍摄的一张十分漂亮的DNA晶体X射线衍射照片，这一下激发了他们的灵感。他们不仅确认了DNA一定是螺旋结构，而且分析得出了螺旋参数。他们采用了富兰克琳和威尔金斯的判断，并加以补充：磷酸根在螺旋的外侧构成两条多核苷酸链的骨架，方向相反；碱基在螺旋内侧，两两对应X-射线衍射图2tRNA结构特点：P553嘌呤和嘧啶含有共轭双键，在紫外波段有吸收。不同的原因是一般DNA是双链，RNA是单链。第四章糖与复合糖名解单糖是不能被分解成更小分子的糖，如葡萄糖(glucose)、果糖(fructose)和核糖(ribose)等由2~10个单糖以葡糖苷键连接而成的糖称为寡糖由10个以上单糖通过糖苷键连接而成的线性或分支聚合物称为多糖糖蛋白聚糖结构的不均一性称为糖形（glycoform）聚糖中的N-乙酰葡糖胺与多肽链中天冬酰胺残基的酰胺氮以共价键连接，形成N-连接糖蛋白N-连接糖蛋白中Asn-X-Ser/Thr三个氨基酸残基组成的序列段称为糖基化位点。聚糖中的N-乙酰半乳糖胺与多肽链的丝/苏氨酸残基的羟基以共价键相连而形成O-连接糖蛋白。糖胺聚糖链共价结合的蛋白质称为核心蛋白。简答1聚糖中的N-乙酰葡糖胺与多肽链中天冬酰胺残基的酰胺氮以共价键连接，形成N-连接糖蛋白。N-连接聚糖结构有高甘露糖型、复杂型和杂合型N-连接聚糖是在内质网上以长萜醇作为聚糖载体，先合成含14个糖基的聚糖链，然后转移至肽链的糖基化位点上，进一步在内质网和高尔基体进行加工而成。每一步加工都由特异的糖基转移酶催化完成，糖基必须活化为UDP或UDP的衍生物。2丝/苏氨酸残基的羟基，O-连接聚糖常由N-