生化各章小结(一)

生物化学各章小结（一)第二章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的生理功能（掌握）二、蛋白质的分子组成（掌握）（一）元素组成特点—含氮量约占16%（意义？）（二）蛋白质的基本组成单位——氨基酸（自然界的氨基酸有300余种）但构成人体组织蛋白质的氨基酸为20种，均属于编码氨基酸（何为非编码氨基酸?）1.氨基酸的结构特点20中氨基酸中除甘氨酸和脯氨酸外均为L-型-α-氨基酸2．氨基酸的分类（一般了解）根据R侧链基团的性质分类——分为哪4类？3．几种含特殊基团的氨基酸（掌握）（1）碱性氨基酸—精氨酸、组氨酸赖氨（2）酸性氨基酸——天冬氨酸、谷氨酸含两个羧基的氨基酸（3）含硫氨基酸——半胱氨酸（含巯基）、在蛋白质分子中形成什么化学键?蛋氨酸(又称甲硫氨酸)—转甲基作用（4）含苯环的氨基酸——苯丙氨酸、酪氨酸（5）含羟基的氨基酸——丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸4.氨基酸的理化性质掌握(1)两性电离(2)紫外吸收性质(哪两种氨基酸在280nm波长处具有吸收峰?氨基酸的其它性质(一般了解)。5.蛋白质分子中氨基酸的连接方式——以肽键相连三、蛋白质的分子结构要求掌握各级结构的概念（一）一级结构——蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的空间结构——构象（二）二级结构——指多肽链主链（不涉及R侧链基团）各原子的空间排布1.蛋白质二级结构有哪几种类型？2.稳定二级结构的化学键是什么？（四）四级结构——有两条以上具有独立三级结构的多肽链（称为亚基）以非共价键缔合而成的聚合体，称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白Hb—一分子珠蛋白(α2β2)+4血红素（三）三级结构——指多肽链在二级结构的基础上，由于各氨基酸残基R侧链基团之间的相互作用，进一步盘曲、折叠形成具有特殊形态球状构象（即所有原子或基团的空间排布，既包括主链也涉及R侧链）。一般说具有三级结构的多肽链才称为蛋白质四、蛋白质的理化性质（掌握）（一）两性解离及等电点1．什么情况下蛋白质解离为正离子或负离子状态？(溶液pH＜pI或pH＞pI)2．何谓蛋白质的等电点？（二）蛋白质的胶体性质（大分子性质）蛋白质分子量大，多数在1万～10万，最小的约6千，颗粒大小在胶体颗粒范围内即（1～100nm）。1．蛋白质溶液的两稳定因素是什么？五、蛋白质的分类（一）按组成分类——单纯蛋白质结合蛋白质（二）按分子形状分类（三）按功能分类（三）何谓蛋白质的变性作用？（掌握）1．有哪些理化因素可引起蛋白质变性？2．变性蛋白质最显著的变化是么？⑴某些理化性质改变⑵非共价键(也称次级键)断裂侧链基团必然暴露,是否共价键断裂?⑶生物学活性丧失⑷是天然蛋白易消,还是变性蛋白易消化?（三）何谓蛋白质的变性作用？（掌握）1．有哪些理化因素可引起蛋白质变性？2．变性蛋白质最显著的变化是么？（四）沉淀蛋白质的方法有哪些？（熟悉）试述各种方法的原理及其实用意义。1.盐析；2.某些有机溶剂；3.生物碱试剂3.重金属盐；（五）蛋白质的紫外吸收性质——（掌握）由于哪两种氨基酸残基的存在使蛋白质在280nm波长处有光吸收峰？四、蛋白质的分类（一）按组成分类体内主要的单纯蛋白质有哪些？体内最主要的结合蛋白质有哪几种？（二）按分子形状分类（三）按功能分类单纯蛋白结合蛋白单纯蛋白第三章核酸的结构与功能一、核酸的化学组成(掌握)（一）组成成分——碱基、戊糖、磷酸碱基——A、G、C、U、T戊糖——核糖、脱氧核糖磷酸（二）基本组成单位——核苷酸RNA——AMP、GMP、CMP、UMP(四种NMP)DNA——dAMP、dGMP、dCMP、dTMP(四种dNMP)(三)试比较两类核酸RNA、DNA组成的异同点。碱基的异同：戊糖的不同：磷酸：碱基配对规律:DNA——A＝TC≡GRNA——A＝UC≡G（四）核酸分子中核苷酸的连接方式：以3｀，5｀磷酸二酯键相连（五）核酸的一级结构指核酸分子中核苷酸的排列顺序或者碱基的排列顺序二、DNA的空间结构与功能（掌握）(一)DNA的一级结构?（一）DNA的二级结构——双螺旋结构双螺旋结构模型的要点：（二）DNA的功能——三、RNA的结构与功能——按功能分类可分为三大类（掌握其特点和功能）（一）mRNA1.mRNA的结构特点：帽子结构——5｀末端m7GpppNm尾巴结构——3｀末端有30～200多个腺苷酸残基（polyA)2.mRNA的功能——蛋白质生物合成的直接模板。（二）tRNA1.tRNA的结构特点：（1）分子中含有较多的稀有碱基（2）其二级结构为三叶草结构——(3)3｀末端均为CCA-OH是连接氨基酸的部位，称为氨基酸臂(4)有三个环——DHU环、Tψ环及反密码环。还有一个可变环（额外环）,携带不同氨基酸的tRNA有其特异的反密码子，与mRNA上密码子互补。4.tRNA的功能：识别mRNA上密码子,携带并转运相应的氨基酸至核糖体(或核蛋白体)上参与多肽链的合成。（三）rRNA有数种rRNA和多种核糖体蛋白质构成核糖体——在蛋白质生物合成过程中起装配机的作用(即蛋白质合成的场所)。三种RNA共同参与多肽链的合成。四、核酸的理化性质要求掌握（一）紫外光吸收性质由于嘌呤和嘧啶碱基（含共轭双键）的存在，在260nm波长处,具有光吸收峰。（二）核酸的变性与复性1.DNA变性——是指在某些理化因素作用下，维系DNA双螺旋结构的非共价键（主要是碱基之间的氢键）断裂，DNA分子双螺旋解开成单链的过程。何谓增色效应?(要求掌握)变性温度值与DNA分子中碱基的组成有关。G-C碱基对含量越高，变性温度值越大。为什么？何谓Tm值?要求熟悉：引起DNA变性的理化因素有加热、酸、碱、乙醇、尿素等。2.复性与杂交(要求掌握)何谓DNA的复性与杂交？何谓减色效应？(一般了解)1.多磷酸核苷酸NTP——参与能量代谢,合成RNA的原料2.环化核苷酸——cAMP、cGMP作为某些激素作用的第二信使3.核苷酸衍生物——作为酶的辅酶（基）如辅酶Ⅰ（NAD+)、辅酶Ⅱ（NADP+)、辅酶A（HACoA）、FAD、（后者为辅基）等五、体内重要的游离核苷酸及其衍生物要求熟悉及了解：第五章酶一、酶的概念及分子组成（掌握）酶是活细胞合成的，对其底物（被酶催化的物质）具有高度催化效率、高度专一性（特异性）的生物催化剂。其化学本质为蛋白质。（一）酶的化学组成1.单纯酶2.结合酶蛋白质部分——酶蛋白决定酶促反应的特异性(称为全酶)非蛋白质部分——辅助因子决定酶促反应的性质辅助因子金属离子小分子有机化合物3．何谓金属酶、金属激活酶？何谓辅基、辅酶？B族维生素与辅酶（辅基）（掌握）8种B族维生素的名称、化学名称、辅酶（基）形式及主要功能（见P50表5-1）(二)酶的命名和分类1．酶的命名(一般了解)2．酶的分类(熟悉)二、酶促反应特点（掌握）(一)高度催化效率(二)高度的专一性或特异性（三种）(三)酶活性的可调节性(四)酶活性的高度不稳定性三、酶的催化作用机制及调节(一)酶的活性中心及酶的必需基团的概念(二)何谓酶原及酶原的激活？某些酶以酶原的形式存在有何生理意义？(三)酶的催化作用机制(一般了解)(四)酶活性的调节1．变构调节2．酶的化学修饰调节掌握四、影响酶催化作用的因素（一）底物浓度的影响米曼氏方程式；米氏常数Km值（掌握）1.定义——是酶促反应速度v＝1/2Vmax时的底物浓度。2.是酶的特征性常数只与酶的性质有关。3.不受酶浓度、底物浓度的影响。（二）酶浓度的影响当[S]﹥﹥[E]时，[E]增加，酶促反应速度加快呈正比关系。（三）温度的影响（最适温度）(四)pH的影响(最适pH)4.近似地反映酶与底物的亲和力Km值越大，酶与底物的亲和力越小；Km值越小，酶与底物的亲和力越大。要求熟悉（五）激活剂的影响：必需激活剂和非必需激活剂（一般了解）(六)抑制剂的影响1.不可逆性抑制作用—(要求掌握概念及两点意义)（1）解释有机磷农药对什么酶?(含羟基的酶即胆碱酯酶)起抑制作用，用何种物质解毒？(用解磷定解毒)（2）解释重金属离子Ag+、Hg2+和砷化物的中毒机理对什么酶?(含巯基-SH的酶起抑制作用用何物质解毒？用二巯基丙醇解毒）2.可逆性抑制作用——要求掌握概念三种类型；其中，竞争性抑制作用的特点；(要求掌握)并说明其实用意义——解释某些药物的作用机理(以磺胺类药物为例说明之）见下一张图:磺胺类药物的抑菌机制（牢固掌握）与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸COOHH2NSO2NHRH2N磺胺类药物五、酶与医学要求掌握：同工酶的概念；以乳酸脱氢酶(LDH)同工酶为例,说明其临床意义；熟悉LDH同工酶是由哪两种亚基构成的四聚体?共有几种LDH同工酶?熟悉酶制剂在医学上的应用；其它一般了解。第六章生物氧化一、概述掌握：（一）生物氧化的概念（二）生物氧化的特点二、生物氧化的方式熟悉：（一）生物氧化过程中CO2的生成有机酸的（α-或者β-氧化脱羧及单纯脱羧）（二）生物氧化物质的氧化方式三、呼吸链（线粒体氧化体系）——掌握生物氧化过程中水和ATP的生成（一）呼吸链1.呼吸链的定义(掌握)2.呼吸链的组成及作用——递氢体及电子传递体（共5种，简要说明之）NADH、FMN、FAD、(Fe—S)、CoQ、Cyt(b、c1、c、aa3)(掌握两点)⑴氰化物(CNˉ)和CO中毒机理——阻断电子从Cytaa3传递给氧,而使细胞呼吸停止,很快引起死亡。⑵CoQ(辅酶Q)是否由B组维生素参与构成?3.呼吸链的排列顺序(一般了解)两条重要的氧化呼吸链（1）NADH氧化呼吸链(2)琥珀酸氧化呼吸链（二）ATP的生成(掌握)1.底物水平磷酸化——概念2.氧化磷酸化——概念（1）P/O比值定义——代谢物脱下的氢经NADH氧化呼吸链，P/O比值约为几？产生ATP的数目是多少？经琥珀酸氧化呼吸链氧化，P/O比值约为几？可产生ATP的数目是多少？一般了解：（2）影响氧化磷酸化的因素有哪些？①抑制剂——呼吸链抑制剂（阿米妥、鱼藤酮抗霉素A、(CN-、CO前面已着重叙述)、叠氮化物、H2S)解偶联剂(2,4-二硝基苯酚、甘草次酸等）②ATP/ADP的调节③甲状腺素的调节3.胞液中NADH的氧化（1）α-磷酸甘油穿梭——产生ATP的分子数是多少？（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭——产生ATP的分子数目是多少？4.肌肉和脑组织能量的储存形式是什么？(掌握)三、其他氧化体系（非线粒体氧化体系）熟悉及了解：（一）微粒体中的氧化酶加单氧酶系—此酶系中的辅助因子有哪些？又称为什么酶？有什么功能？此外，还有加双氧酶。（二）过氧化物酶体中的酶类1.过氧化氢酶清除H2O2使某些物质氧化清除H2O22.过氧化物酶(三）超氧化物岐化酶（SOD)—清除什么？第七章糖代谢一、概述掌握（一）糖的生理功能、（二）糖代谢概况、二、糖原的合成与分解掌握：（一）糖原的合成——概念、糖原合成反应的特点：1.糖原引物2.关键酶3.由ATP、UTP供能，UTPG是活性葡萄糖供体（二）糖原的分解——概念、糖原分解一般是指肝糖原分解为葡萄糖的过程1.关键酶2.肝糖原分解产生的G-6-P在葡萄糖6磷酸酶作用下水解为葡萄糖(一般了解)肌肉组织内肌糖原分解产生的6磷酸葡萄糖主要经糖酵解生成乳酸，经血液循环运至肝脏为糖异生提供原料。因此，只有肝糖原可分解为葡萄糖。（3）糖原合成与分解的生理意义——三、糖的氧化分解代谢（一）糖的无氧氧化又称糖酵解(掌握)1.概念:2.糖酵解反应的特点:（1）无氧参与,其终产物为乳酸。（2）1分子葡萄糖酵