55《生物化学》课程教学大纲

1《生物化学》课程教学大纲biochemistry学时数：62其中：实验学时：10课外学时：学分数：3.5分适用专业：临床护理学执笔者：郭冬招编写日期：2006年11月一、课程的性质、目的和任务生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。二、课程教学的基本要求(一)绪论1.掌握生物化学的定义2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。（二）蛋白质的化学1.掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。2.掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。3.理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。4.理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。2（三）核酸的结构与功能1．掌握RNA和DNA的分子组成特点。2．掌握DNA的一级结构的概念和DNA二级结构的特点。3.掌握核酸的变性、复性、杂交、增色效应和Tm的概念。4．理解RNA的分子结构特点和功能。5．了解DNA的高级结构特点。了解引起核酸变性的理化因素、熔化曲线、Tm的影响因素、复性的影响因素。（四）酶1．掌握酶的概念、酶的组成特点、酶促反应的特点、酶的活性中心概念、、酶原激活的概念、酶原激活的重要生理意义、同工酶的概念及其应用。2．理解酶促反应的动力学及其应用：即酶浓度、底物浓度、pH值、温度、激活剂、抑制剂对酶促反应的影响及特点。3．了解酶促反应的作用机制。了解酶的分类、命名、酶在医学上的应用。（五）糖代谢1.掌握糖在体内的主要生理功能。2.掌握糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与分解、糖异生作用的概念、主要反应过程及生理意义3.理解血糖的概念、血糖的主要来源、去路与调节。4.了解糖酵解、糖原合成和糖原分解的代谢调节。（六）脂类代谢1．掌握脂肪动员的概念及脂酸的β-氧化过程及能量变化。掌握酮体的概念、酮体的生成和利用及生理及病理意义。2．掌握脂酸及胆固醇合成的原料、关键酶及胆固醇在体内的转变。3．掌握血脂及载脂蛋白的概念，血浆脂蛋白的分类、组成特点和生理功能。4．熟悉血浆脂蛋白的代谢过程。5．了解脂类的消化和吸收、甘油磷脂的代谢、甘油三酯的合成代谢、血浆脂蛋白的代谢异常。（七）生物氧化1.掌握生物氧化的概念及生物氧化与体外燃烧的异同点。2.掌握呼吸链的概念、呼吸链的组成、排列顺序及递H和递电子的机理。3.掌握ATP的生成方式、氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位4.理解影响氧化磷酸化的因素5.了解线粒体外NADH的氧化：磷酸甘油穿梭系统，苹果酸-天冬氨酸穿梭系统（八）氨基酸代谢1．掌握蛋白质营养的重要性。掌握氮平衡的定义及意义。掌握必需氨基酸的定义及种类、蛋白质生理价值和互补作用。32．掌握氨基酸的脱氨基方式、反应过程和生理意义。掌握体内氨的来源与去路、鸟氨酸循环的概念、过程、关键酶、生理意义。3．掌握一碳单位的定义、载体、生理功能。4．熟悉几种重要氨基酸脱羧基的产物（γ-氨基丁酸、5-羟色胺、牛磺酸、组胺等）。熟悉重要的含硫氨基酸及芳香族氨基酸的代谢。5．了解尿素合成的调控因素。了解半胱氨酸在体内代谢及其功能。（九）DNA的生物合成1.掌握DNA复制和分子生物学中心法则的概念。2.掌握半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、逆转录及逆转录酶的概念。3．熟悉参与DNA复制的一些酶类和蛋白质的功能。4.熟悉DNA损伤的切除修复机制。5.了解真核细胞的DNA聚合酶的作用。6．了解引起DNA损伤的因素、DNA损伤的类型。（十）RNA的生物合成1.掌握转录的概念、转录与复制的异同、转录所需物质、转录的方向、不对称转录的概念。2.掌握原核生物及真核生物RNA聚合酶的组成及各亚基的作用。3.熟悉原核生物的转录的起始、延长、终止的特点。熟悉真核生物mRNA的转录后加工。4.了解真核生物的转录的起始、延长、终止的特点。了解真核生物tRNA、rRNA的转录后加工。（十一）蛋白质的生物合成1．掌握翻译的概念及三种RNA在蛋白质合成中的作用。掌握核糖体的化学组成与结构。2．掌握原核生物翻译起始时起始因子的作用及核蛋白体循环的三个步骤。3．熟悉氨基酸的活化反应及氨基酰tRNA合成酶的作用。熟悉氨基酰-tRNA的表示方法。4．熟悉蛋白质生物合成的干扰和抑制。5．了解真核生物翻译起始的特点及翻译后加工。（十二）基因工程1．掌握DNA重组技术的基本步骤。2．熟悉基因工程操作中常用的工具酶。3．熟悉DNA重组技术在医药学上的应用。4．了解自然界DNA重组的基本方式。（十三）血液的生物化学1．掌握血浆蛋白的功能。2．掌握内源性和外源性的凝血途径的异同。3．掌握红细胞的代谢特点。4．理解血液的化学组成及生理功能。5．理解凝血因子与抗凝血成分。46．了解血浆蛋白的分类与性质。7．了解白细胞的代谢特点。（十四）肝脏的生物化学1．掌握生物转化的概念。2．掌握胆汁酸的肠肝循环及生理意义。3．掌握胆红素的代谢。4．理解肝脏在物质代谢中的作用。5．理解生物转化反应的类型及酶类。6．了解影响生物转化的因素。7．了解血清胆红素与黄疸的关系。（十五）维生素1.掌握维生素的概念和特点。2.掌握脂溶性维生素和水溶性维生素的生理活性形式、生理作用和缺乏症。3.熟悉脂溶性维生素和水溶性维生素的本质、性质和来源。三、课程的教学内容、重点和难点绪论一、生物化学发展简史（一）生物化学的定义（二）生物化学研究的对象（三）生物化学的发展二、当代生物化学研究的主要内容（一）生物分子的结构与功能（二）物质代谢及其调节（三）基因信息的传递及其调控三、生物化学与医学第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成（一）氨基酸1、氨基酸的分类2、氨基酸的重要理化性质（二）肽1、肽2、生物活性肽：GSH、多肽类激素5二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构：一级结构的概念及意义（二）蛋白质的二级结构1、肽单元2、α螺旋3、β折叠4、β转角、无规卷曲（三）蛋白质的三级结构1、三级结构：三级结构的概念和稳定三级结构的次级键2、结构域3、分子伴侣（四）蛋白质的四级结构：四级结构概念、亚基的概念。（五）蛋白质的分类三、蛋白质结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系（二）蛋白质空间结构与功能的关系四、蛋白质的理化性质及其分离纯化（一）蛋白质的理化性质1、蛋白质的两性解离2、蛋白质的大分子亲水胶体性质3、蛋白质的变性、沉淀和凝固4、蛋白质的紫外吸收5、蛋白质的呈色反应（二）蛋白质的分离纯化1、透析及超滤2、盐析3、电泳4、层析5、超速离心重点：蛋白质的理化特性（蛋白质的两性解离与等电点）及其应用难点：蛋白质的分子结构特点，蛋白质的分离与纯化。第二章核酸的结构和功能一、核酸的化学组成及一级结构6（一）核苷酸的结构：核苷酸的组成，DNA、RNA中碱基种类及戊糖的结构（二）核酸的一级结构：一级结构的概念及书写方式二、DNA的空间结构与功能（一）DNA的二级结构——双螺旋结构模型1、DNA的双螺旋结构研究背景2、DNA的双螺旋结构模型要点3、DNA的双螺旋结构的多样性（二）DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装1、DNA的超螺旋结构2、原核生物DNA的高级结构3、DNA在真核上午细胞核内的组装（三）DNA的功能三、RNA的结构与功能（一）信使RNA的结构与功能：mRNA的结构特点与功能（二）转运RNA的结构与功能：tRNA三级结构特点与功能（三）核蛋白体RNA的结构与功能：原核、真核生物的核蛋白体的组成。四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用（一）核酸的一般性质（二）DNA的变性（三）DNA的复性与分子杂交五、核酸酶（一）DNA酶、RNA酶（二）核酸内切酶、核酸外切酶重点：核酸的分子组成，DNA的二级结构。难点：RNA的分子结构，核酸的理化性质。第三章酶一、酶的分子结构与功能（一）酶的化学组成1、单纯酶2、结合酶：结合酶组成及特点（二）酶的活性中心二、酶促反应的特点与机制（一）酶促反应的特点71、高度的催化效率2、高度的特异性3、酶催化活性的可调节性（二）酶促反应的机制三、酶促反应动力学（一）底物浓度对反应速度的影响（二）酶浓度对反应速度的影响（三）温度对反应速度的影响（四）pH对反应速度的影响（五）抑制剂对反应速度的影响1、不可逆性抑制作用2、可逆性抑制作用：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用的特点及应用（六）激活剂对反应速度的影响（七）酶活性测定与酶的活性单位四、酶的调节（一）酶活性的调节1、酶原与酶原激活2、变构酶3、酶的共价修饰调节（二）酶含量的调节（三）同工酶：同工酶的概念，LDH的种类，分布以及血清同工酶谱分析的临床应用。五、酶的命名与分类六、酶与医学的关系（一）酶与疾病的发生（二）酶在医学上的应用重点：酶的分子结构。难点：酶促反应的动力学（底物浓度对酶促反应速度的影响）。第四章糖代谢一、概述（一）糖的生理功能（二）糖的消化吸收（三）糖代谢概况二、糖的无氧酵解8（一）糖酵解的反应过程（二）糖酵解的调节（三）糖酵解的生理意义三、糖的有氧氧化（一）有氧氧化的反应过程1、丙酮酸的氧化脱羧2、三羧酸循环（二）有氧氧化生成的ATP（三）有氧氧化的调节（四）巴斯德效用四、磷酸戊糖途径（一）磷酸戊糖途径的反应过程（二）磷酸戊糖途径的调节（三）磷酸戊糖途径的生理意义五、糖原合成与分解（一）糖原的合成代谢1、糖原合成的概念2、反应过程3、糖原合成反应的特点（二）糖原的分解代谢1、糖原分解的概念2、反应过程（三）糖原合成和分解的调节六、糖异生作用（一）糖异生途径：糖异生作用的概念、原料及反应过程。（二）糖异生的调节（三）糖异生作用的生理意义七、血糖及其调节（一）血糖的来源和去路（二）血糖水平的调节1、胰岛素对血糖的调节2、胰高血素对血糖的调节3、糖皮质激素对血糖的调节4、肾上腺素对血糖的调节（三）血糖水平异常91、高血糖与糖尿病2、低血糖重点：糖代谢途径的特点及其生理意义，血糖的主要来源和去路与调节。难点：糖分解代谢途径的反应过程及其调节。第五章脂类代谢一、不饱和脂酸的命名及分类二、脂类的消化和吸收三、甘油三酯的代谢（一）甘油三酯的合成代谢1、合成部位2、合成原料3、合成基本过程（二）甘油三酯的分解代谢1、脂肪的动员：脂肪动员的概念、脂肪分解的限速酶2、脂肪酸的β氧化：脂肪酸的β氧化过程及能量计算3、脂肪酸的其他氧化4、酮体的生成和利用：酮体代谢的特点、关键酶、生理意义及酮体生成的调节。（三）脂酸的合成代谢1、软脂酸的合成：合成部位、合成原料、脂酸合成的限速酶2、脂酸碳链的加长3、不饱和脂酸的合成4、脂酸合成的调节四、磷脂的代谢（一）甘油磷脂的代谢1、甘油磷脂的组成、分类及结构2、甘油磷脂的合成：合成部位、原料及合成的基本过程3、甘油磷脂的降解。（二）鞘磷脂的代谢五、胆固醇的代谢（一）胆固醇的合成1、胆固醇的合成部位2、胆固醇的合成原料3、胆固醇合成基本过程104、胆固醇合成的调节（二）胆固醇的转化六、血浆脂蛋白代谢（一）血