生化重点笔记.

绪论1．生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命学科，从分子水平探讨生命现的本质2．18世纪中至19世纪末是生物化学的初期阶段3．从20世纪开始，生物化学学科蓬勃发展4．20世纪后半叶以来，生物化学发展的显著特征是分子生物学的崛起5.生物化学的研究内容十分广泛，包括生物个体的物质化学组成（静态生化）、化学变化（动态生化）、功能及其调节（机能生化）、遗传信息的储存传递和表达、细胞间的信号传递第一篇生物大分子的结构和功能第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质的元素组成相似，主要有C、O、N、S,有些蛋白质还含有少量的P或金属元素铁、锰、锌、铜、钼、镍等，个别蛋白质还有碘2.各种蛋白质的含氮量很接近，可视为恒定，平均为16%。推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质的含量（g%）3.组成人体蛋白质的氨基酸只有20中，且均为α氨基酸，除甘氨酸外，也均为L氨基酸4.氨基酸通常处于电离状态5.20种氨基酸可分为：非极性疏水性氨基酸（侧链均为烃基）；极性中性氨基酸（侧链含有O、N、S）；酸性氨基酸（天冬氨酸和谷氨酸）；碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸和组氨酸）。还可分出一类芳香族氨基酸（具有很强的紫外吸收功能）：苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸6.酸性氨基酸的侧链都含有羧基，碱性氨基酸的侧链均有氨基、胍基或咪唑基7.氨基酸在不同条件下既可与质子结合也可解离质子，具有良性解离的特征。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离出的正负电荷数相等，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点9.芳香族氨基酸的最大吸收峰在280nm波长附近。由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法10.肽键是一个氨基酸的α羧基的羟基和另一个氨基酸的α氨基的氢缩合一分子水而形成的键11.一般来说，由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连形成多肽，蛋白质通常含有50个氨基酸以上，多肽则为50个氨基酸以下。12.肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基因不全，被称为氨基酸残基13.多肽链写出氨基酸的排列规定为N-端在左，C-端在右14.肽链：由若干氨基酸通过肽键首尾相连而成的链状结构，分为主链和支链，主链由肽键原子及相邻的αC所构成的长链骨架，其余均为支链15.谷胱氨酸的巯基有还原性，可作为体内重要的氧化保护剂，同样，巯基还有嗜核性，能与外源的嗜核电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物侵害16.下丘脑-垂体-肾上腺皮质轴中有多种激素17.蛋白质的二、三、四级结构统称为高级结构或空间构象18.蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构19.一级结构是蛋白质空间构想和特异生物学功能的基础。蛋白质的一级结构为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利20.蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的空间相对位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构想21.蛋白质的二级结构靠氢键维持稳定；二级结构包括α-螺旋；β-折叠；β-转角和无规卷曲22.使肽键的4个原子及与之相连的α碳原子处于同一平面，该平面称为肽平面即肽单元23.α螺旋结构中，多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升。螺旋的走向为顺时针时为右手螺旋，逆时针时为左手螺旋。每3.6个氨基酸残基螺旋上升1圈，螺距为0.54nm.24.α螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，以稳固α-螺旋结构25.β折叠成纸杯状，在β折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以α碳为旋转点，肽单元呈Z字形，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。26.两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同也可相反；分别称为同平行肽链和反平行肽链27.β-转角常发生于肽链进行180°回着的转角上。β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羧基氧与第4个残基的氨基氰形成氢键。β-转角的结构中，第二个残基常为脯氨酸28.无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构29.蛋白质二级结构形成的影响因素：氨基酸侧链大小，氨基酸所带电荷以及分子伴侣是否存在30.模体（模序）是具有特殊功能的超二级结构，它是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的并发挥特殊功能的空间构想31.锌指结构模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成，具有结合Zn的功能，结合Zn之后，则此α-螺旋能嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合32.蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置33.蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，如：疏水键，氢键和范德华尔兹力34.帮助蛋白质形成正确空间构象的物质称为分子伴侣35.分子量较大的蛋白质常可结合为多个结构较为紧密的活性区域，并各行其功能（结构域可能包括多个模体）36.形成蛋白质四级结构的每一条多肽都有完整的三级结构，称为亚基，蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构37.含有四级结构的蛋白质必有2条或以上多肽链，亚基之间以非共价键相连接38.在四级结构中，若亚基分子的结构相同，则称为同二聚体；若亚基分子不同，则称之为异二聚体39.根据蛋白质的组成成分可分为只含氨基酸的单纯蛋白和还含有非蛋白质部分（辅基）的结合蛋白；根据蛋白质的形状可分为纤维状蛋白质和球状蛋白质40.一级结构是蛋白质空间构象的基础。但一级结构并不是决定空间构象的唯一因素，环境也可影响41.空间构象遭到破坏的核糖核酸酶只要其一级结构（氨基酸序列）未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在42.一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似43.蛋白质一级结构与功能的关系：不同的一级结构决定不同的生理功能；一级结构中只有少数氨基酸碱基与功能相关，称为功能碱基或关键部位；非功能碱基对维持功能碱基的构象有重要作用44.蛋白质的功能依赖特定空间结构45.肌红蛋白内部有一个袋型空穴，一分子血红素居于其中46.血红蛋白由4个亚基结合成四级结构，每一个亚基可结合一个血红素并携带一份子氧，因此一份子Hb共结合四分子氧47.Hb与氧气的结合在氧分压较低时较难48.未结合氧气时，Hb的结构较为紧密，称为紧张态（T）;随着氧气的结合，其二、三、四级结构也发生变化，结构显得相对松弛，称松弛态（R）49.此种由效应剂与蛋白质结合后引起亚基的构象变化，称为变构效应（仅有四级结构的蛋白质才有）50.若蛋白质的折叠发生错误，即使其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生，称为蛋白质构象疾病51.蛋白质同氨基酸一样具有两性电离性质、具有等电点52.蛋白质具有胶体性质53.蛋白质颗粒表面多为亲水基团，可吸引水分子使颗粒表面形成一层水化膜54.蛋白质颗粒由于表面电荷和水化膜两个因素使其可以交替形式稳定存在；而若去除蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个因素，蛋白质极易从溶液中析出55.在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性56.常见的变性方式有加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱制剂等57.在临床医学上，变性因素常被用于消毒和灭菌58.变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀但并不变性59.若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复其原有的构象和功能，称为复性60.蛋白质的A280与其浓度呈正比关系，因此可作为蛋白质的定量测试（吸收值也可用O.D表示）61.利用透析袋将大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫做透析62.层析是蛋白质分离纯化的重要手段之一，常用的有离子交换层析、凝胶过滤和亲和层析等63.离子交换层析的原理是蛋白质所带电荷的性质和数量。64.阴离子交换层析是将阴离子交换树脂颗粒填充在层析管内，由于阴离子交换树脂颗粒上带正电荷，能吸引溶液中的阴离子，从而将带正电的蛋白质先分离出，再用含阴离子的溶液洗柱，含负电量小的蛋白质因此也被分离出65.凝胶过滤又称分子筛层析，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成，应用于不同大小蛋白质的分离（反筛效应）66.通过蛋白质在电场中泳动而达到分离蛋白质的技术称为电泳，所带正负电荷不同或分子量大小不同均可用电泳分出。带负电荷的蛋白质像正极游，带正电荷的蛋白质像负极游。带电多，分子量小的蛋白质游得快，带电少分子量大的蛋白质游得慢，另外，蛋白质构象不同也可影响游动速率67.利用蛋白质颗粒沉降行为的不同可进行超速离心分离，原理是蛋白质的分子量也即密度不同。沉降系数S用Svedberg作单位，1S=10∧-13秒68.沉降系数与蛋白质的分子量有关，也与蛋白质的密度和形状有关名词解释：肽平面模体（序）结构域蛋白质变性等电点问答：试述蛋白质结构和功能的关系第二章核酸的结构和功能1．核苷酸是组成核酸的基本组成单位2.碱基尤其吸收260nm的紫外光，可用此来做定量分析3.核糖存在于RNA分子中，脱氧核糖存在于DNA分子中4.碱基和核糖或脱氧核糖通过核苷键相连形成核苷或脱氧核苷5.核苷酸必定为C-5`核苷酸，其上C-5`原子上的羟基可与磷酸反应，脱氧后形成酯键，构核苷酸或脱氧核苷酸6.核苷和核苷酸名称均采用缩写，如腺苷代表腺嘌呤核苷、鸟苷代表鸟嘌呤核苷。7.单磷酸（一磷酸）NMP（N代表AGCT）--某苷一磷酸；或NMP（N代表ACGU）--脱氧某苷一磷酸；二磷酸NDP，三磷酸NTP，同上8.碱基最多只能连接3个磷酸9.环腺苷酸—cAMP和环鸟苷酸—cGMP.是细胞信号转导过程的第二信使，具有重要的调控作用10.核糖核苷酸和脱氧核苷酸的连接方式均为通过3`，5`-磷酸二酯键11.核苷酸的方向性：5`-端（游离磷酸基）；3`-端（游离羟基）12.核酸的一级结构是构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5`-末端到3`-末端的排列顺序，就是核苷酸序列13.DNA的空间结构又分为二级结构和高级结构14.同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成---DNA的全能型15.嘌呤的化学结构有2个环，嘧啶只有1个环16.DNA是反向平行、互补的双链结构，它是右手螺旋的，两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋，碱基与螺旋长轴垂直17.DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每上升一圈要10个碱基。18.从外观上看，DNA分子有一个大沟一个小沟19.疏水作用力即疏水堆积力（纵向）和氢键（横向）共同维持着DNA双螺旋结构的稳定20.Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构又被称为B-DNA或B型-DNA。后来经人类探究，发现还有A-DNA和Z-DNA。A-DNA为右手螺旋结构，折叠更紧密，碱基平面与长轴并不完全垂直，螺距直径更大，转一圈上升11个碱基。Z-DNA则为左手螺旋，规则性明显较差21.绝大部分原核生物的DNA是封闭的环状双螺旋分子，在细胞内进一步螺旋并形成类核结构，即化成双螺旋22.染色质的基本组成单位核小体是由DNA和5种组蛋白共同构成的。各两个分子的H2A、H2B、H3、H4分子构成八聚体的核心组蛋白。长度约为150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒23.核小体的核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来构成了串珠状的染色质细丝24.染色质细丝进一步盘绕形成中空状螺线管，每圈螺旋由6个核小体组成25.染色质纤维空管进一步卷曲和折叠形成超螺旋管26.DNA为基因复制和转录提供了模板27.RNA主要负责基因的表达，RNA通常以单链的形式存在。RNA比DNA小得多28.真核细胞内几类主要的RNA：不均一核RNA（hnRNA）是成熟mR