生物化学名词解释

生物化学1.蛋白质折叠：蛋白质由所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电等特性通过残基间的相互作用而折叠成一个立体的三级结构。2.锌指结构：许多转录因子所共有的DNA结合结构域，具有很强的保守性。它由4个氨基酸（4个Cys残基，或2个Cys残基和2和His残基）和一个锌原子组成一个形似指状的三级结构。3.冈崎片段：复制叉上新合成的短的DNA片段，即DNA不连续合成的产物。细菌的冈崎片段约为1000～2000个核苷酸，真核细胞的约为100～200个核苷酸。4.尿素循环：又称“鸟氨酸循环”。机体对氨的一种解毒方式。肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。包括三个阶段，①氨、二氧化碳和鸟氨酸缩合生成瓜氨酸；②瓜氨酸再与一分子氨结合脱去水，生成精氨酸；③精氨酸在肝脏精氨酸酶的催化下，水解生成尿素，并重新变为鸟氨酸。5.柠檬酸-丙酮酸穿梭系统：线粒体内产生的乙酰CoA，与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，穿过线粒体内膜进入胞液，裂解后重新生成乙酰CoA，产生的草酰乙酸转变为丙酮酸后重新进入线粒体。6.别构效应：一种分子可以通过分子内某一部分的结构改变，而导致激活部分活性改变的现象，即别构效应，也可称为变构效应。经常研究的例子是酶的别构效应，然而除了酶以外，如血红蛋白等也有别构效应。7.氧化磷酸化：指在代谢物脱氢氧化经呼吸链传递给氧生成水的过程中，既消耗了氧，消耗了无机磷酸，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为电子传递水平磷酸化，通常称之氧化磷酸化。常发生在线粒体内膜上。8.分子杂交：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。如核酸（DNA、RNA）之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。9.结构域：也指功能域，在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体，缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域。例如免疫球蛋白就含有12个结构域，每条重链上含有4个结构域，每条轻链上含有两个结构域。10.IsoelectricPoint：对某一种蛋白质而言，当在某一pH时，其所带正负电荷恰好相等（净电荷为零），这一pH值称为该蛋白质的等电点。蛋白质在等电点时的溶解度最小。11.透析：利用蛋白质不能通过半透膜的性质除去样品中小分子的非蛋白质物质。具体操作是将样品装在透析袋，放在无离子水中进行，在透析期间要更换无离子水，直到完成。12.蛋白质四级结构：具有三级结构的亚基借助非共价力彼此缔合成寡聚或多聚蛋白质。13.Chargaff'srules：①DNA的腺嘌呤和胸腺嘧啶摩尔数相等，即A＝T；②鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数也相等，即G＝C；③含6-氨基酸的碱基数等于含6-酮基的碱基数，即A＋C＝G＋T；④嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A＋G＝C＋T。14.退火（annealing）：使热变性DNA缓慢冷却，则可发生复性，此过程称为退火。15.限制酶图谱（restrictionmap）：核酸经限制性内切酶消化成片段，用电泳等方法分离，不同的核酸形成的各自独特的条带图谱。16.结合糖：糖类和其他类型生物分子以共价键结合而形成的化合物。包括糖蛋白、蛋白聚糖、肽聚糖、糖脂、脂多糖等，又称糖缀合物。17.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。18.三碳循环：又称卡尔文循环。是20世纪50年代卡尔文等人提出的高等植物及各种光合有机体中二氧化碳同化的循环过程。由核酮糖-1，5-双磷酸羧化酶／加氧酶催化核酮糖-1，5-双磷酸的羧化而形成甘油酸-3-磷酸的循环，产生的磷酸果糖可在叶绿体中产生淀粉。19.氨化作用：有机氮化物在微生物作用下释放出氨的过程。20.核心酶：大肠杆菌的RNA聚合酶相对分子质量465000，由五个亚基（α2ββ'σ）组成，还含有两个金属离子，它们与β'亚基相结合。没有σ亚基的酶（α2ββ'）叫核心酶。21.必需氨基酸：人和其他动物不具备合成蛋白质中全部氨基酸的途径，因此他们必须从食物中获得不能合成氨基酸。这些不能自己合成，必须从食物中获得的氨基酸称为必需氨基酸。人类和大鼠的必需氨基酸是相同的，共有10种即Phe、Val、Trp、Leu、Ile、Thr、Met、Lys、His、Arg（对幼小动物需要）。22.转化（作用）：指细菌品系由于吸收了外源DNA（转化因子）而发生遗传性状的改变现象。23.衰减作用：通过操纵子前导区内类似终止子的一段DNA序列（衰减子）实现的细菌辅助阻遏作用的一种精细调控。24.第二信使：是指由于胞外信使（也称第一信使）与质膜上受体的结合而产生或增加的靶细胞胞内物质，它们起着从质膜到胞内生化机构的信息传递者的作用。已知的第二信使有cAMP、cGMP、Ca2+以及从膜磷脂酰肌醇-4，5-二磷酸（PIP2）衍生而来的肌醇-1，4，5-三磷酸（IP3）和1，2-二酰基-sn-甘油（DAG）。25.SD序列（Shine-Dalgarnosequence）：原核生物起始密码子上游为核糖体结合位点，与核糖体小亚基16SrRNA的3'端序列互补。26.构象：由于分子中单键自由旋转以及键角有一定的柔性，具有统一结构式和同一构型的分子在空间中可有多种形态，这些形态称为构象。27.蛋白质变性：蛋白质为生物大分子物质，有一定空间结构和生物学功能。在各种物理和化学因素作用下蛋白质生物活性丧失，溶解度降低不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。28.等电聚焦电泳：是一种高分辨率分析分离技术。它用于蛋白质的等电点测定。利用这种技术分离蛋白质混合物是在具有pH梯度的介质（如聚丙烯酰胺凝胶）中进行的。在外电场作用下各种蛋白质将移向并聚焦（停留）在等于其等电点的pH梯度处，形成一个很窄的区带。29.同源异构体：由来自一个基因的mRNA前体因选择性剪接而产生多种mRNA，并翻译出多种多肽链，这些多肽链即为同源异构体。30.解偶联剂：不抑制呼吸链的递氢或递电子过程，但能使氧化产生的能量不能用于ADP的磷酸化的试剂称为解偶联剂。其机理是增大了线粒体内膜对H+的通透性，使H+的跨膜梯度消除，从而使氧化过程释放的能量不能用于ATP的合成反应。主要的解偶联剂有2，4-二硝基酚。31.反竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。32.肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基除去一分子水缩合而成的。33.别构效应：同第6个。34.活化能：一般分子转变为活化分子所吸收的最小平均平动能，代表分子进行有效碰撞所需的起码的额外能量要求。35.质粒：是一种在细菌染色体以外的遗传因子，由环形双DNA构成，根据染色体对质粒的复制控制程度严格与否，可将质粒分为松弛型控制质粒和严紧型控制的质粒，前者已选作基因工程的载体。质粒主要存在于原核工业生物细菌中，在真核生物酵母中也有。36.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下（或氧气不足条件下），经过一系列反应分解为乳酸和少量ATP的过程。37.DNA半保留复制：DNA复制是以DNA的两条链为模板，以dNTP为原料，在DNA聚合酶作用下按照碱基互补配对规律合成新的互补链，这样形成的两个子代DNA分子与原来的DNA分子完全相同，故称之为复制。又因子代DNA分子的双链一条来自亲代，另一条是新合成的，故名半保留复制。38.操纵子：转录的功能单位。很多功能上相关的基因前后相连成串，由一个共同的控制区进行转录的控制，包括结构基因以及调节基因的整个DNA序列。主要见于原核生物的转录调控，如乳糖操纵子、阿拉伯糖操纵子、组氨酸操纵子、色氨酸操纵子等。39.信号肽序列：每一需要运输的蛋白质都含有一段氨基酸序列，称为信号肽或导肽序列。40.无义突变：当氨基酸密码子变为终止密码子时，称为无义突变。41.光合作用：植物、藻类和某些细菌利用叶绿素，在光的照射下将水和二氧化碳转变为糖类，并释放氧的复杂过程。42.ApoA：载脂蛋白A，是构成血浆脂蛋白的蛋白质组分之一，另外还有B、C、D、E类等。基本功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构。43.糖异生作用：以乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油和某些氨基酸等非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用，它存在于所有的动、植物、真菌以及微生物。44.Futilecycle：无效循环，又称底物循环。即一对相反方向的反应同时进行所形成的循环。如糖酵解中果糖-6-磷酸的磷酸化生成果糖-1，6-双磷酸，与果糖-1，6-双磷酸水解成果糖-6-磷酸连续进行。在代谢通路上是无效循环，可导致发热或可增强代谢信号的作用。45.异肽键：两个氨基酸通过侧链羧基或侧链氨基形成的肽键。46.联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合而成，即氨基酸的α-氨基通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸同时释放出氨。47.可逆抑制剂：抑制剂与酶的结合是非共价的、可逆的，结合后可以用透析或超过滤等物理方法除去反应系统中的抑制剂，使酶活性恢复。48.多顺反子：即一条mRNA链上有多个编码区，5'端、3'端和各编码区之间为非翻译区。49.酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程，如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。50.Km：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数，这是每一个酶的特征参数。51.溶原途径：温和性噬菌体或称溶原性噬菌体感染细胞后，将其核酸整合到宿主的核DNA上，并且可以随宿主DNA的复制而进行同步复制，在一般情况下，不引起宿主细胞裂解。52.单链结合蛋白：稳定DNA解开的单链，阻止复性和保护单链部分不被核酸酶降解。53.双关酶：有些酶能可逆地与膜结合，并以其膜结合型和可溶型的互变来影响酶的性质和调节酶活性。这类酶称为双关酶，以区别于膜上固有的组成酶。54.生物活性肽：是对生物机体的生命活动有益或是具有生理作用的肽类化合物。55.氨化作用：同第19个。56.螺旋酶（helicase）：在DNA复制过程中解开DNA双链的酶。通过水解ATP获得能量。57.端粒酶：是一种特殊的DNA聚合酶，属反转录酶类，由RNA和蛋白质构成，它以dNTP为底物，以酶分子中的RNA的一段序列为模板，延伸染色体的3'端，解决通常DNA复制时引起的末端隐缩。58.启动子：在DNA分子上合成RNA的起始处，有一段特殊的富含AT的保守序列称启动子。启动结构可分为三部分：①-35序列提供RNA聚合酶全酶识别信号；②-10序列是酶与DNA紧密结合位点。③RNA合成的起始位点。59.亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其他分子的层析技术。60.辅酶和辅基：辅酶是指与酶蛋白相结合比较松弛的小分子有机物质，用透析的方法很容易与酶蛋白相分开，如辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ。辅基是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，就属于辅基。61.乳酸循环：肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血流进入肝脏细胞，在肝细胞内通过葡糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。又称可立氏循环（Coricycle）。62.溶原途径：同第51个。63.双关酶：同第53个。64.酶（enzyme）：是由活细胞产生的，除少数是RNA外，几乎都是对底物具有极高催化效能和高度专一性的蛋白质，又称其为生物催化剂。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。