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第五章蛋白质化学主讲:张洪微《食品化学》蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之一蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能,是开发功能性食品原料之一蛋白质的分类按分子形状分:纤维状蛋白质、球状蛋白质按分子组成分:简单蛋白质、结合蛋白质按蛋白质的溶解度分:清蛋白、谷蛋白、球蛋白、醇溶蛋白食品中蛋白质来源动物中蛋白质:如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质:如大豆、谷物微生物中蛋白质:酵母本章内容第一节蛋白质在食品中的功能性质第二节蛋白质在贮藏和加工过程中物理和化学变化第三节食品中常见的蛋白质第一节蛋白质在食品中的功能性质功能性质:在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。水化性质、表面性质、结构性质、感观性质功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白,鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白,鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白,谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白,鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白,乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白水化性质结构性质表面性质感观性质一、蛋白质的水合性质蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等,都取决于水-蛋白质的相互作用。作用方式:结合过程化合水和邻近水多分子层水进一步水化A.非水合蛋白质B.带电基团的最初水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大,水合能力越大。影响蛋白质水合性质的环境因素1.浓度:浓度,蛋白质总吸水量2.pH:pI,水合作用最低;pH9~10时水合能力较强3.温度:温度,蛋白质结合水的能力(变性蛋白质结合水的能力比天然蛋白质高约10%)4.盐:盐溶效应与盐析效应。二、溶解度蛋白质----蛋白质溶剂---溶剂蛋白质----溶剂+实质疏水相互作用离子相互作用+蛋白质的溶解度大小影响因素1.pH和溶解度2.离子强度植物蛋白质提取:pH8~9高度溶解pH4.5~4.8处采用等电点沉淀。影响因素3.温度0~40℃温度↑,溶解度↑>40℃温度↑,溶解度一些高疏水性蛋白质,像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。影响因素4.有机溶剂导致蛋白质溶解度下降或沉淀降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引三、蛋白质溶液的黏度理想溶液蛋白质溶液牛顿流体假塑性或剪切变稀蛋白质切变稀释的原因:分子朝着流动方向逐渐取向,使磨擦阻力减少。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。影响蛋白质流体黏度特性因素:蛋白质分子或颗粒的表观直径表观直径黏度•蛋白质分子固有的特性。•蛋白质-溶剂间的相互作用。•蛋白质-蛋白质间的相互作用。四、蛋白质的胶凝作用聚合或聚集反应:一般是指大的复合物的形成。聚合或聚集反应:沉淀作用:是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。絮凝:是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应,这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。凝结作用:发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应,定义为凝结作用。凝胶化作用:是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。凝胶化作用机制溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态凝胶化的相互作用静电相互作用氢键、疏水相互作用二硫键金属离子的交联相互作用(一)胶凝过程蛋白质分子构象的改变或部分伸展,发生变性单个变性的蛋白质分子逐步聚集,有序地形成可以容纳水等物质的网状结构大豆蛋白质的胶凝过程示意图(二)凝胶类型凝结块(不透明)凝胶大量非极性氨基酸残基疏水性聚集,不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度透明凝胶少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构1.根据凝胶形成方式乳清蛋白血清蛋白透明凝胶不透明凝胶热致凝胶--通过加热形成非热致凝胶--通过调节pH值、加入二价金属离子或部分水解蛋白质而形成(二)凝胶类型2.根据凝胶形成途径(二)凝胶类型热可逆凝胶--重新加热后形成溶液,冷却后恢复凝胶非热可逆凝胶--凝胶形成后加热处理不再变化3.根据凝胶对热的稳定性(三)影响蛋白质凝胶化作用的因素1.氨基酸残基的类型高于31.5%非极性AA—凝结块类型低于31.5%非极性AA—透明类型2.pHpI—凝结块类凝胶极端pH—弱凝胶,半透明形成凝胶的最适pH约7~83.蛋白质的浓度浓度越大,越易形成凝胶4.金属离子Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块五、蛋白质的织构化蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。蛋白质织构化的方法:热凝结和形成薄膜纤维的形成热塑性挤压腐竹热凝结和形成薄膜大豆蛋白肉纤维的形成组织蛋白热塑性挤压大豆组织蛋白的结构六、面团的形成面筋蛋白(占Pr80%)麦谷蛋白:分子质量大,二硫键(链内、链间),决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白:链内二硫键,促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。过度黏结过度延展面筋蛋白质中含有的化学键氢键:谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸:水吸收能力强,有黏性。非极性氨基酸:使蛋白相互聚集、有黏弹性和与脂肪有效结合。二硫键:使面团坚韧。七、蛋白质的界面性质是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。具有界面性质的蛋白质必要条件:能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜乳化性、起泡性影响蛋白质乳化作用的因素蛋白质的溶解度:正相关pH值pH=PI溶解度小时,降低其乳化作用pH=PI溶解度大,增加其他乳化作用与蛋白质表面疏水性存在正相关。适当热诱导蛋白质变性,可增强其乳化作用。(1)蛋白质的乳化性质(2)蛋白质的起泡性起泡力、泡沫稳定性影响泡沫形成和稳定性的因素1.蛋白质的分子性质:2.蛋白质的浓度:2%~8%,浓度起泡性,超过10%,气泡变小,泡沫变硬。3.温度:适当加热处理可提高起泡性能。4.pH值:pH处于或接近pI时,提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性。5.盐:盐析时则显示较好的起泡性质。6.糖:损害起泡力,改进泡沫的稳定性。7.脂:稳定性下降8.搅打:过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低八、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋白质----风味良好风味载体与不良风味结合结合方式干蛋白粉物理吸附范德华力和毛细管作用吸附化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合。液态或高水分食品中蛋白质非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用静电相互作用共价键影响蛋白质与风味结合的因素1.蛋白质的构象2.水:促进极性挥发物的结合。3.pH:碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合。4.热:热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力。5.化学改性:化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。九、蛋白质的改性采用物理、化学、酶学和基因方法改进蛋白质的功能性质。化学改性酶法改性第二节蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化一、加热处理对蛋白质的影响蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶,有利食品的品质保持促进蛋白质消化破坏抗营养因子引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化有氧存在时加热处理,色氨酸部分受到破坏T200℃,碱性条件下,色氨酸发生异构化剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物二、低温处理下的变化食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。冷却(冷藏)冷冻(冻藏)三、碱处理下的变化与热处理同时进行时,对蛋白质的营养价值影响很大。四、氧化处理下的变化导致蛋白质营养价值的降低,甚至还产生有害物质。五、脱水处理下的变化①传统的脱水方法-坚韧,风味变差。②真空干燥-损害小。③冷冻干燥-回复性好,营养变化小。④喷雾干燥-损害较小。⑤鼓膜干燥-焦味,溶解度降低。六、辐照处理下的变化含硫氨酸残基和芳香族氨基酸残基易分解七、机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响本章小结蛋白质的功能性质水合性质、结构性质、界面性质、感观性质食品加工对蛋白质的影响
本文标题:食品化学-第5章-蛋白质化学
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