抗体结构与分类

抗体结构与分类大多数哺乳动物的抗体基本结构是一个由四条多肽链（二硫键连接的二条重链和二条轻链）组成的糖基化蛋白，分子量约150，000Da。轻链的分子量约25，000Da，由二个结构域组成，一个可变区VL和一个恒定区CL。轻链有κ和λ两种类型，人的L链中κ型占60％，λ型占40％；小鼠L链中κ型和λ型分别为95％和5％。一个抗体分子中的L链只有一种类型。重链分子量约50，000Da，有恒定区和可变区组成。轻链和重链有很多相似氨基酸序列构成的同源区。这些同源区有110个氨基酸，称为免疫球蛋白结构域。重链包括可变区VH和3～4个恒定区，CH1,CH2,CH3,和CH4（依抗体类型不同）。CH1和CH2之间有一个铰链区，使得Y型抗体分子的两个Fab臂具有灵活性，以结合固定距离的两个抗原决定簇。重链也决定抗体分子的功能活性。依据重链不同，抗体分子分为IgG,IgA,IgM,IgE和IgD，对应的重链分别为,,μ,和。IgD,IgE,和IgG通常以单体存在，IgA有单体和二聚体两种形式，IgM以五聚体存在，由二硫键连接。IgG依产生物种不同又分为四个轻微差异的亚型，称为同型。蛋白水解酶水解IgG形成有特定生物特性的固定片段，有助于IgG结构和功能的研究。胃蛋白酶作用于IgG分子，产生F(ab')2片段，包括铰链区连接的两个Fab区。F(ab')2分子是二价的，可作用于抗原。木瓜蛋白酶水解IgG时作用在CH1和CH2之间的铰链区，产生两个单独的Fab片段和一个Fc片段。Fab有抗原结合活性，Fc则没有。Fc是糖基化的片段，具有很多效应功能（如结合补体、结合巨噬细胞和单核细胞的细胞受体等），也可用于划分抗体类型。