基础生物化学复习重点

基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。14.分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交。15.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。16.蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。17.蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。18.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。19.增色效应（hyperchromiceffect）：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。20.减色效应（hypochromiceffect）：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。21.发夹结构（hairpinstructure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。22.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。23.蛋白质的比活力：每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。24.活力单位：在一定条件下，将一定量的底物转化为产物所需酶量。25.米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。26.酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶27.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。28.生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。29.呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。30.氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。31.磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P／O）。32.底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化.33.能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。34.糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。35.发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。36.糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。37.糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。38.辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。39.单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,000——35,000。40.全酶：不少酶含有辅酶因子，由酶蛋白和辅酶因子构成的复合物称全酶。41.寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35000到几百万。42.变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。43.同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。44.诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。45.磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。46.脂肪酸的α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。47.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸。48.乙醛酸循环：一种被修改的柠檬酸循环，在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变，以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环，他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成。49.蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。50.肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。51.氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。52.转氨基作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。53.半保留复制：双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。54.不对称转录：转录通常只在DNA的任一条链上进行，这称为不对称转录。55.转录：以DNA的一条链为模板在RNA聚合酶催化下，按照碱基配对原则，合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链的过程称为转录。56.反转录：反转录病毒以其RNA为模板合成DNA的过程。57.冈崎片段：在DNA复制时，合成方向与复制叉移动方向的相反，形成许多不连续的片段，最后再变成一条完整的DNA链，这些不连续的片段称为冈崎片段。58.内含子：真核生物的mRNA前体中，除了贮存遗传序列外，还存在非编码序列，称为内含子。59.外显子：真核生物的mRNA前体中，编码序列称为外显子。60.质粒：是一种在细菌染色体以外的遗传单元，一般由环形双链DNA构成，其大小从1—200Kb。61.密码子（codon）：存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。62.同义密码子（synonymcodon）：为同一种氨基酸编码的几个密码子之一，例如密码子UUU和UUC二者都为苯丙氨酸编码。63.反密码子（anticodon）：在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列，在蛋白质合成中通过互补的碱基配对，这部分结合到信使RNA的特殊密码上。64.密码子的简并性：多个密码子可以对应一个氨基酸的性质称为简并性。65.翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。66.拓扑异构酶：67.诱导契合学说68.酮体69.遗传密码70.联合脱氨基作用71.氧化脱氨基72.二面角73.启动子74.结构域75.生物酶工程和化学酶工程76.化学渗透说77.共价修饰78.核酸杂交79.反馈抑制80.电子传递抑制剂与氧化磷酸化抑制剂81.酶辅助因子82.别构酶83.一碳单位84.别构效应85.基因突变86.亲和层析87.分配层析88.DNA重组89.限制性内切酶90.人类基因工程(二)填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的(氨)基和另一氨基酸的（羧）基连接而形成的。2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为（16）%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为（6.25）%。3.α-螺旋结构是由同一肽链的C=O和N=H间的氢键维持的，螺距为（0.54nm）,每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（0.15nm）。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于（右）手螺旋。4.球状蛋白质中有（极性）侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有（疏水性）侧链的氨基酸位于分子的内部。5.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成（蓝紫色）色化合物。6.维持蛋白质的一级结构的化学键有（肽键）和（二硫键）；维持二级结构靠（氢）键；维持三级结构和四级结构靠（次级）键，其中包括（离子键）、（疏水键）、（氢键）和（范德华力）.7.稳定蛋白质胶体的因素是（表面的水化膜）和（同性电荷）。8.蛋白质中的（苯丙氨酸）、(酪氨酸)和(色氨酸)3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。9.精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的（负极）方向移动。10.蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是（α-螺旋结构）和（β-折叠结构）。11.加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度（增加），这种现象称为（盐溶），而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度（减小）并（沉淀析出）,这种现象称为（盐析）,蛋白质的这种性质常用于（蛋白质分离）。12.用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的（带电荷量）、（分子大小）和（分子形状）不同，因而在电场中移动的（方向）和（速率）不同，从而使蛋白质得到分离。13.氨基酸处于等电状态时，主要是以（两性离子）形式存在，此时它的溶解度最小。14.今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和