第三章酶习题_生物化学

第三章酶学习要点一、概述定义，RNA也有催化功能作为生物催化剂的特点：高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调；专一性：绝对专一性，相对专一性，立体专一性组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白＋辅助因子（辅酶、辅基）]二、酶的作用机理1.活性中心：概念构成：立体结构、其组分的一级结构不连续2.酶(E)与底物（S）结合：中间产物学说（E+S=E·S→E+P）诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化，使之与其构象匹配)3.反应活化能的降低：反应活化能；酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径）三、影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度：米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S])米氏常数的意义：物理意义：V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小，计算2．温度：最适温度，原因：变性与反应3．pH:最适pH4．激活剂：概念，种类：金属离子、有机分子、蛋白分子5．抑制剂：概念，分类：不可逆抑制、可逆抑制可逆抑制（1）竞争性抑制：I与S相似，竞争结合活性中心，增加[S]可去除抑制，Vm不变，Km变大（2）非竞争性抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构：多亚基，两中心调节因子；正调节，负调节；别构效应动力学特点：S形曲线优点：[S]变化小，V变化大2．同工酶：概念，六、分类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类七、、酶活力的测定1.反应速度2．酶活力单位(U)：25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量八、辅助因子和维生素1．NAD和NADP(含烟酰胺，VB5)：NAD+(NADP+)＋2e-＋2H+＝NADH(NADPH)＋H+,氧化还原酶辅助因子2.FMN、FAD（含核黄素，VB2）：FAD(FMN)＋2e-＋2H+＝FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子3.焦磷酸硫胺素(TPP)（含硫胺素，VB1）：脱羧酶辅助因子4.磷酸吡哆素（含吡哆素，VB6）：转氨酶辅助因子5.生物素（VH）：羧化酶辅助因子6.泛酸（VB3）：CoA的组成7.硫辛酸8.血红素习题一.选择题1.酶的活性中心是指：(d)a.酶分子上含有必需基团的肽段b.酶分子与调节分子结合的部位c.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的部位d.酶分子发挥催化作用的关键性区域2．酶的化学本质是：(b)a.糖类b.蛋白质c.脂肪酸d.DNA3.同工酶的特点是：(c)a.不同生物体其催化相同反应的酶的总称b.催化同一底物起不同反应酶的总称c.催化作用相同但分子组成和理化性质不同的酶d.催化一种底物起联锁反应的酶的总称4.别构酶的动力学曲线呈S型，它说明：(b)别构酶是单体酶在底物浓度变化很小，别构酶活性变化很大别构酶催化的反应速度比非别构酶慢别构酶的反应速度与底物浓度无关5.下列内容不属于酶催化特点的是：(d)a.高度专一性b.高效率c.活性可调d.反应速度恒定6.米氏常数可表示：(b)a.酶促反应的最适底物浓度b.酶和底物的亲和力c.酶的稳定性d.酶和辅酶的亲和力7.竞争性抑制剂作用的特点是：(b)a.与底物竞争激活剂b.与底物竞争活性中心c.与底物竞争酶的辅基d.与底物竞争酶的必需基团8.非竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是：(c)a.Km增大，Vm变小b.Km减小，Vm变小c.Km不变，Vm变小d.Km与Vm无变化9．酶加快反应速度的原因是：(b)a.升高反应活化能b.降低反应活化能c.降低反应物的能量水平d.升高反应物的能量水平10．酶蛋白变性后活性丧失，这是因为：(b)a.酶蛋白被水解b.高级结构被破坏c.失去激活剂d.活性中心构象变化11．Km值有如下特点：(b)a.对酶的最适底物其Km最大b.对酶的最适底物其Km最小c.Km值随底物浓度的增大而减少d.Km值受pH和温度变化的影响12．当反应速度为最大反应速度的60％时，此时底物浓度为Km值的多少倍？(c)a.0.6倍b.1.2倍c.1.5倍d.2倍13．某酶有四种底物，其Km值分别为：甲：1.5×10-6、乙：1.5×10-2、丙：1.5×10-4、丁：1.5×10-5，该酶的最适底物应为：(a)a.甲b.乙c.丙d.丁14.含B族维生素的辅助因子在酶促反应中的作用是：(d)促进酶与底物的结合b.稳定酶蛋白的空间构象c.决定酶蛋白的特异性d.传递质子、电子、和化学基团15.作为酰基载体的辅助因子含有：(d)a.硫胺素b.核黄素c.吡哆醛d.泛酸16.氧化脱羧作用中所需的辅助因子是下列那种物质：(b)a.生物素b.焦磷酸硫胺素c.磷酸吡哆醛d.抗坏血酸17.维生素B6（吡哆醛）通常是下列那个反应所需辅助因子的前体：(d)a.水解作用b.氧化作用c.裂合作用d.转氨作用二.填空1.酶是_活细胞__产生的,具有催化活性的_蛋白质_。2.从目前的研究水平看，具有催化活性的物质不仅有__蛋白质_,而且还有__RNA_。3.酶具有_高效性、高度专一性、对作用条件敏感和受调控_催化特性。4.从酶蛋白结构看，别构酶不仅有_活性中心_,而且有_调节中心_,因此可作为很好的_调节_酶类。5.结合酶(双成分酶)由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,非蛋白质部分称为_辅助因子_,其中与酶蛋白结合紧密,不能用透析法除去的称为__辅基,而结合不紧密,可用透析法除去的称为_辅酶_。6.酶的活性中心是指_酶直接与底物结合并进行催化的_的区域,活性中心由肽链在一级结构不相邻而空间构象在一起的几个_侧链基团_组成。7.阐述酶与底物结合的学说有_中间产物学说和_诱导契合学说_两种学说。8.根据酶对底物选择的严格程度不同,可将酶的专一性分为绝对专一性、_相对专一性_和_立体异构专一性_三大类。9.影响酶促反应速度的因素有__底物浓度、温度、pH、抑制剂_和_激活剂_。10.米氏常数（Km）为反应速度达到_最大反应速度_一半时的_底物浓度,其单位为_浓度单位_。11.为使酶活力达到最大，要求酶促反应必须在__最适温度_和__最适pH_环境条件下进行。12.Km值大时，酶与底物_亲和力_小；酶作用不同底物，其Km值_不同_,其中Km值最小的称为_最适底物_。13.在未催化时，酶的活性中心基团的空间构象与底物分子_不一定匹配_,只有底物分子接近活性中心才对活性中心产生_诱导_，使二者的空间构象相_匹配（契合）_,从而形成酶与底物的复合物。14.竞争性抑制剂与底物分子的结构_相似_，二者竞争结合_活性中心_。15.别构酶的结构特点是（1）_多亚基_(2)__双中心_它的动力学方程不符合一般的__米氏方程,其曲线是_S_型曲线。16．同工酶是催化反应_相同_，而_结构、性质_不同的一类酶，它属于_调节酶_酶类。17.NAD、NADP是_氧化还原酶_辅酶,FAD、FMN是__氧化还原酶_的辅基，生物素是_羧化酶_的辅基，焦磷酸硫胺素是_脱羧酶_的辅基。18.转氨酶的辅助因子为_磷酸吡哆素_含维生素_B6__。三、是非题1.酶促反应的速度与底物浓度无关。(×)2.酶催化的高效率是因为酶提高了反应的活化能。(×)3.酶有几种底物时,其Km值也不相同。(√)4.别构酶的动力学曲线符合米氏方程。(×)5.酶的最适pH是酶的特征常数。(×)6.测定酶活力时,需要在最适温度和最适pH条件下进行。(√)7.竞争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促的反应能够达到正常的Vm。(√)8．三氯乙酸可使蛋白质变性，所以它是一种抑制剂。(×)9．底物与酶分子接近时，酶活性中心的构象要发生改变。(√)10．增加底物浓度可以加快反应速度，所以底物也是激活剂。(×)11．反应速度和酶活力单位是表示酶活性的常用方法。(√)12．别构酶一般都是多亚基酶。(√)13．酶分子形成活性中心的氨基酸残基，在一级结构上的位置很近，而空间结构上却相距较远。(×)14．某酶具有两个底物，所以它有相对专一性。(√)四、名词解释辅助因子：参与酶的催化，决定酶的催化性质的非蛋白分子。辅基：与酶分子结合很紧密不能用透析的方法去除的辅助因子。辅酶：与酶分子结合比较松散可以用透析的方法去除的辅助因子。激活剂：可以提高酶催化活性的物质。抑制剂：可以降低酶催化活性的物质。别构酶：调节因子与调节中心结合后，可以很灵活地调节酶的催化活性地一类酶。同工酶：催化反应相同，结构和性质不同的一类酶。活性中心：酶分子上直接与底物结合并进行催化地部位。酶活力单位：25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量。酶的专一性：酶只催化一种或一类底物的性质。立体异构专一性：酶只催化一种立体异构体性质。绝对专一性：酶只催化一种底物的性质。相对专一性：酶只催化一类底物的性质。五、计算题1.某酶遵循米氏方程，求：a.v/Vm=99%时和v/Vm=90%时的[S]。2.下列数据是酶促反应的记录：[S](mol/L)6.25×10-67.5×10-51.0×10-41×10-31×10-2v(nmol/L.分)1556.256074.975求Km和Vm参考答案1.[S]=99Km[S]=9Km2.Vm=75nmol·L-1·min-1,Km=2.5×10-5mol·L-1六、简答题1.酶与一般催化剂的区别是什么？酶的辅助因子与维生素有何关系?答：酶作为生物催化剂与一般催化剂的区别是高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调。酶的大部分辅助因子都含有维生素。NAD和NADP(VB5)是氧化还原酶辅助因子，含有VB5；FMN、FAD是氧化还原酶辅助因子，含有VB2；焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅助因子，含有VB1；磷酸吡哆素是转氨酶辅助因子，含有VB6；生物素是羧化酶辅助因子，含有VH；泛酸是CoA的组分，含有VB3。2.酶为什么能加速生物体内反应的进行？答：因为酶可以降低反应活化能。因为酶的摧毁途径与一般催化剂途径不同，即生成了E·S中间复合物。3.何谓米氏方程？讨论Km的意义。答：米氏方程见教材。Km的物理意义为V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小。4.什么是竞争性抑制和非竞争性抑制，其特点是什么？答：竞争性抑制：I与S相似，竞争活性中心，增加[S]去除抑制，Vm不变，Km变大；非竞争抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小。5.何谓诱导契合学说和中间产物学说？答：中间产物学说：E+S=E·S→E+P；诱导契合学说：底物与活性中心距离较远时，活性中心构象与底物构象不一定相匹配，当底物接近活性中心时，底物诱导酶活性中心构象变化使之与其构象匹配，从而形成酶与底物的复合物。6.简述别构酶的结构和动力学特点及其用途。答：别构酶的结构特点是多亚基两中心，其动力学特点是动力学曲线为S型，别构酶的用途为作为代谢途径的调节酶类。7.举例说明酶的专一性。答：（先答酶的专一性的概念，见前），例如：绝对专一性：脲酶只催化尿素分解；相对专一性：葡萄糖苷酶可催化蔗糖和麦芽糖水解；立体异构专一性：L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸发生氧化。