生化上册作业

一、问答题1.食用油长时间放置后,为什么会有异味?不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象，酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中，会产生所谓的臭油味。这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的：水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来，并继续被水解或氧化。2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑制?1.反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。2.非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同?4.DNA在纯水中为何易变性?磷酸脊骨在中性pH下，会带有许多负电荷，导致两股DNA相互排斥分离而变性，要加入镁离子稳定之，因此DNA不能溶在纯水中。真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone)，与DNA结合成复杂结构，并中和掉核酸的负电荷。5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么?因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在，比如天冬酰胺，谷氨酰胺6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么?7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制?透析和增加底物量8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为什么?（一个变性，另一个未变性）血红蛋白分子是四聚体，如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量（16－17KDa）就是一个多肽亚基的分子量，是血红蛋白分子量的四分之一。9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸营养价值高,为什么?10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.分离步骤总蛋白含量(mg)活力单位数1.2.3.4.5.粗分离盐析等电点分离离子交换亲和层析20,0005,0004,000200504,000,0003,000,0001,000,000900,000750,0006.分子筛层析45675,000回答下列问题:(1).在这六步分离纯化过程中,哪一步分离效果最好?哪一步最差?第四步最好，第三步最差(2).该酶是否已经纯化?还可以用什么方法确定其是否纯化?已经纯化，因为最后一步酶活力的减少与总蛋白的减少是等比例的。电泳，测N或C端的氨基酸11.在阳离子交换层析中,下列各组氨基酸,用pH=7.0的缓冲液洗脱.哪一个氨基酸先洗脱下来?（阳离子交换层析：带正电的脱去）(1).Asp-Lys.(2).Arg-Met.(3).Glu-Val.(4).Gly-Leu.(5).Ser-Ala.12.测定酶活力的时候为啥采用初速度？速度在时间足够长以后会变慢，导致测速误差13.蛋白质，核酸发生变性的共同特点是什么？共同：高级结构的破坏14.试解释酶为什么具有立体特异性。立体特异性：对底物要求不同活性中心的形状15.蛋白质因变性发生沉淀作用和盐析发生沉淀作用，两者本质上有何差别？如何区分？变性：破坏蛋白质的三级结构，盐析：破坏蛋白质表面，蛋白质并未变性16.在给定的pH下，下述蛋白质在电场中向哪个方向移动，即向正极、负极还是不动？蛋白质的等电点（1）卵清蛋白（pI=4.6），在pH5.8；带负电，往正极（2）β-乳球蛋白（pI=5.2），在pH4.6和pH7.1；9带正电，往负极（3）胰凝乳蛋白酶原（pI=9.1），在pH5.6和pH9.1和pH11。不动17.有二个DNA样品，分别来自两种未确认的细菌，两种DNA样品中的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32％和17％。这两个DNA样品的腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶的相对比例是多少？（A=T、C=G)其中哪一种DNA是取自温泉（64℃）环境下的细菌，哪一种DNA是取自嗜热菌？答案的依据是什么？C、G含量高的菌，因为氢键多18.下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？（1）血液中的pH由7.4下降到7.2。氧亲和性减少（2）肺部CO2分压由6kPa（屏息）减少到2kPa（正常）。增加（3）BPG水平由5mM（平原）增加到8mM（高原）。下降19.假设某蛋白质含有10个羧基和10个氨基(平均羧基PK值为2.5,氨基PK值为8.5),并假设在一定条件下氨基和羧基间都有可能生成盐键.请按下表所示不同PH条件下,填上可能生成盐键的数目.溶液的PH值1.02.55.58.510.0生成盐键的数目020.画写具有米氏行为酶的下列各动力学曲线示意图.A.反应速度(v)对底物浓度[s]作图.B.当[s]》[E]时,反应速度(v)对酶浓度[E]作图.C.反应速度(v)对温度(T)作图.D.1/v对1/[s]作图.E.产物浓度[p]对时间(t)作图.21.100毫升，pH1.72，0.1M的甘氨酸溶液用2MNaOH滴定。记录pH并绘制滴定曲线如下图。滴定曲线上有Ⅰ到Ⅴ五个重要的点。为下面的每段话从中选择一个合适的点。并加以说明。（1）甘氨酸主要以H3N-CH2-COOH的形式存在。（2）甘氨酸的净电荷是+½。（3）一半的氨基是离子化的。（4）此时的pH等于羧基的pKa值。（5）此时的pH等于氨基的pKa值。（6）甘氨酸具有最大的缓冲能力。（7）甘氨酸的净电荷是零。（8）羧基完全被滴定。（9）甘氨酸完全被滴定。（10）甘氨酸主要以H3N+-CH2-COO-的形式存在。（11）甘氨酸的净电荷是+1。（12）甘氨酸以50：50比例的H3N+-CH2-COOH和H3N+-CH2-COO-形式存在。（13）等电点。（14）最差的pH缓冲点。（15）滴定的终点。22.在纯化的酶的过程中，研究者意外地发现，在进行完某一步纯化步骤后，酶的总活力单位比酶的粗提取物还高。请解释酶的总活力单位怎么可能会增加？23.过氧甲酸裂解胱氨酸二硫键，巯基氧化为磺酸基团，然后不能再形成二硫键。分析以下实验：怀疑一个包含三个半胱氨酸残基的蛋白质中有一个单一的二硫键。用胰蛋白酶降解样品，水解的混合物进行单向电泳。采用过氧甲酸处理后，旋转90度后进行双向电泳，然后用茚三酮染色。如果样品中不包含任何二硫键，实验结果如何？如果包含一个二硫键，实验结果又如何？设计一个实验，来确定哪些半胱氨酸残基形成二硫键。24.在蛋白质进化中甘氨酸是一个高度保守的氨基酸残基。为什么？25.蛋白质是相当稳定的。肽键在水溶液的寿命接近1000年。然而，肽键的水解自由能却是负的，而且相当大。你如何解释虽然肽键水解能释放出很多的能量但是肽键却非常稳定？26.磷酸吡哆醛（PLP）是鸟氨酸转氨酶的辅酶。鸟氨酸转氨酶分别从培养基缺乏PLP的细胞和含有PLP的细胞中分离纯化。将酶都保温在37℃，测定酶的稳定性。实验结果如下所示：（1）、为什么酶活力随保温时间增加而下降？（2）、为什么没有PLP的酶活性下降的更快？27．下图表示血红蛋白的氧解离曲线。假设曲线3表示PH7.0时，CO2和2,3BPG的生理浓度下，血红蛋白的氧饱和曲线。哪一条曲线代表下列条件变化时的曲线？（1）.CO2浓度下降；（2）.2,3-BPG浓度增加；（3）.PH升高；（4）.血红蛋白失去四级结构28．2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）位于血红蛋白四级结构的中央空穴内，稳定血红蛋白的T型结构。如果血红蛋白发生突变2,3-BPG结合在血红蛋白的表面，将出现什么情况？29.在多肽晶体的x-射线研究中，鲍林和克里发现，肽键的长度（1.32Å）介于C-N单键（1.49Å）和C=N双键（1.27Å）之间。他们还发现，肽键具有平面性（所有四个原子连接的C-N小组在同一平面上），而且两个Cα处于反式：(1)、根据肽键的键长推测肽键的键能。(2)、依据鲍林和克里的观测结果预测肽键旋转情况。30.丙氨酸的滴定曲线显示其有两个可解离基团羧基和氨基，其pKa值分别为2.34和9.69。二聚，三聚和多聚丙氨酸的滴定曲线也显示它们有两个可解离基团，它们的pKa值如下表所示：(1)写出Ala-Ala-Ala的结构式，并标明其pKa值。(2)解释为啥pK1的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而增加？(3)解释为啥pK2的数值随着丙氨酸的聚合度的增加而下降？二、是非题1.所有单糖都具有还原性。2.具有相同氨基酸正常的蛋白质并不一定具有相同的构象。3.脂类物质是酯类物质的通称。4.天然蛋白质和肽类中的所有氨基酸都是L-构型。5.疏水蛋白的折叠伴随着多肽的熵增，因此在溶液中蛋白质可自发折叠。6.蛋白质是两性电解质，核酸不是两性电解质。7.辅基是酶的组成部分，总是参与酶的活性部位。8.天然核苷酸中碱基与糖连接的糖苷键既有C-C键，又有C-N键。9.由于DNA的两条链互补，所以两条链的（G+C）%含量是相同的。10.酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果。11.环状DNA的复性速度是与同样长度的线性DNA相同的。12.Km值是所有酶的特征常数，不随酶的浓度和底物浓度的变化而变化。13.酶分子的活性部位中只有可解离的氨基酸残基直接参与酶的催化作用。14.某些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。15.当同一种酶对几种底物都有作用时，Km最小的底物为最适底物。