生化习题集-生化上册

第一章蛋白质一、名词解释#1、免疫球蛋白：是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其它体液及组织分泌物中。一般可分为五种。2、超二级结构：在蛋白质尤其是球蛋白中，存在着若干相邻的二级结构单位（α－螺旋、β－折叠片段、β－转角等）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子结构比较有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，溶解性能差，在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白，血纤维蛋白等。4、盐析作用：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析作用。5、球状蛋白：球状蛋白的空间结构远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形，溶解性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水相互作用：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。7、简单蛋白与结合蛋白简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白。结合蛋白：除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分，这种蛋白叫结合蛋白。8、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时，其构象发生变化，从而改变了整个分子的性质，这种现象称别构现象。9、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。10、多肽链：多个氨基酸以肽键相互连接形成多肽，多肽为链状结构，又叫多肽链。11、桑格（Sanger）反应：即2，4二硝基氟苯与α—氨基酸中氨基反应生成DNP-氨基酸，是黄色二硝基苯衍生物。用此反应可以N-端氨基酸的种类。是生化学家Sanger创用，故称桑格反应。12、等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的－NH2和－COOH的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。13、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，其中每一个－NH－CH－CO－│单位称为氨基酸残基。R14、别构现象：当有些蛋白质分子表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象称为别构现象。15、肽键平面：组成肽键（酰胺键）的六个原子（C,N,O,H,α-C,α-C）位于同一平面，呈刚性平面结构，其中C-N键具有偏双键性质，C=O,N-H为反式排布，这种平面称肽键平面又称酰胺平面。16、结构域：在超二级结构基础上，多肽链（40-400个氨基酸范围）再折叠成相对独立的三维实体，称为结构域。一般由100-200个氨基酸残基组成，大蛋白质分子由2-3个结构域形成三级结构，较小蛋白质的三级结构即是单结构域。17、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫蛋白质的变性作用18、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，因此每一个-NH-CH-CO-残基称为氨基酸残基。#19、透析：利用胶体对半透膜的不可渗透性，可将蛋白质溶液中低分子量的杂质与蛋白质分离开，因而得到较为纯净的蛋白质，这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析。二、选择1、每个蛋白质分子必定有(C)A.α-螺旋结构B.β-片层结构C.三级结构D.四级结构E.辅基2、关于肽键的下列描述,错误的是(E)A.具有部分双键性质B.可为蛋白酶所水解C.是蛋白质分子中主要的共价键D.是一种酰胺键，稳定性高E.以上都不对*3、下列氨基酸中具有亲水侧链的是（ACE）A苏氨酸B亮氨酸C丝氨酸D丙氨酸E谷氨酸4、酰胺平面中具有部分双键性质的单键是：（B）AC-CαBC-NCN-HDN-Cα5、与氨基酸相似的蛋白质的性质是(D)A.高分子性质B.胶体性质C.沉淀性质D.两性性质E.变性性质6、含有色氨酸的蛋白质所特有的显色反应是：（D）A双缩脲反应B黄色反应C米伦氏反应D乙醛酸反应E坂口反应F福林试剂反应7、一种蛋白质的营养价值高低主要决定于（C）A是否好吃可口B来源是否丰富C所含必需氨基酸的种类是否完全和相对数量的多少D市场价格的贵贱*8、肽键平面的结构特点是：（ABD）A4个原子处于一个平面B肽键中的C-N键具有双键的性质C肽键中的C-N键可以自由旋转D只有α-碳原子形成的单键可以自由旋转E肽键平面是蛋白质一级结构的基本单位*9、分离纯化蛋白质主要根据蛋白质的哪些性质（ACE）A分子的形状和大小B粘度不同C溶解度不同D溶液的pH值E电荷不同*10、可用来鉴定蛋白质肽链N-末端氨基酸的试剂是：（DE）A茚三酮B亚硝酸C甲醛D2，4二硝基氟苯E异硫氰酸苯酯11、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基（C）A大部分是酸性B大部分是碱性C大部分疏水性D大部分是糖基化*12、变性蛋白中未被破坏的化学键是：（DE）A氢键B盐键C疏水键D肽键E二硫键F范得华力*13、下列关于蛋白质的三级结构的叙述哪些是正确的（BD）A．一条多肽链和一个辅基连成的紧密型结构。B．蛋白质分子中含有α－螺旋、ß－片层折叠结构和ß－转角。C．其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连。D．大部分非极性基团位於蛋白质分子内部。14、含有精氨酸的蛋白质特有的呈色反应是：(E)A.双缩脲反应B.黄色反应C.米伦氏反应D.乙醛酸反应E.坂口反应F.福林试剂反应15、含有精氨酸的蛋白质特有的呈色反应是：(E)A.双缩脲反应B.黄色反应C.米伦氏反应D.乙醛酸反应E.坂口反应F.福林试剂反应*16、含有酪氨酸的蛋白质能引起的呈色反应是：（A,B,C,F.）A.双缩脲反应B.黄色反应C.米伦氏反应D.乙醛酸反应E.坂口反应F.福林试剂反应*17.下列关于蛋白质三级结构的叙述，哪些是正确的（B,D）A.一条多肽链和一个辅基连成的紧密球形结构B.蛋白质分子中含有α－螺旋，ß－片层折叠和ß－转角C.其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连D.大部分非极性基团位於蛋白质分子内部*18.在pH6-7的溶液中带负电荷的氨基酸有：（A,C）A）.AspB.ArgC.GluD.GlnE.HisF.Lys*19、可用来判断蛋白质水解程度的反应是：（BC）A茚三酮反应B亚硝酸反应C甲醛反应D2，4-二硝基氟苯反应E异硫氰酸苯酯反应20、胰岛素A链与B链的交联靠：(C)A氢键B盐键C二硫键D酯键E范德华力*21、在pH6-7范围内带下电荷的氨基酸有：（BEF）A、AspB、ArgC、GluD、GlnE、HisF、Lys22、含有精氨酸的蛋白质的特有的显色反应是：（E）A双缩尿反应B黄色反应C米伦氏反应D乙醛酸反应E坂口反应F福林试剂反应23、蛋白质一级结构与功能关系的特点是:（B）A相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同B一级结构相近的蛋白质其功能类似性越大C一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性就丧失D不同生物来源的同种蛋白质.其一级结构完全相同E一级结构中氨基酸残基任何改变,都不会影响其功能24、在下列肽链主干原子排列中,符合肽链结构的是：（E）AC—N—N—CBN—C—C—NCN—C—N—CDC—C—C—NEC—C—N—CFC—O—N—H25、蛋白质平均含氮量为：（D）A10%B12%C14%D16%E18%F20%*26、蛋白质胶体溶液的稳定因素是：（BD）A蛋白质颗粒在溶液中进行布朗运动，促使其扩散B蛋白质分子表面有水膜C蛋白质溶液粒度大D蛋白质分子带有同性电荷27、蛋白质空间构象的特征主要取决于:(A)A.氨基酸的排列次序B.次级键的维持力C.温度,pH,离子强度D.肽链内和肽链间的二硫键28、蛋白质二级结构的主要维系力是(D)A、盐键B、疏水键C、氢键D、二硫键*29、非蛋白质氨基酸是：（A、B）Ａ、OrnB、CitC、AspD、ArgE、GluF、Lys30、具有四级结构的蛋白质是（E）Ａ、α‐角蛋白Ｂ、β‐角蛋白Ｃ、肌红蛋白Ｄ、细胞色素ＣＥ、血红蛋白31、在酰胺平面中具有部分双键性质的单键是（B）Ａ、Ｃα－ＣＢ、Ｃ－ＮＣ、Ｎ－ＨＤ、Ｎ－Ｃα*32、可用来判断蛋白质水解程度的反应是（BC）A、茚三酮反应B、亚硝酸反应C、甲醛反应D、2，4–二硝基氟苯反应E、异硫氰酸苯酯反应#33、α–螺旋表示的通式是（B）A、3.010B、3.613C、2.27D、4.616三、判断1、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,而后者却不是。(√)2、蛋白质的变性是蛋白质分子空间结构的破坏,因此常涉及肽键的断裂。(×)3、芳香氨基酸均为必需氨基酸。（×）#4、凝胶过滤法测定蛋白质分子量是根据不同蛋白质带电荷多少进行的。（×）#5、用透析法可解开蛋白质中的二硫键。(×)#6、SDS-PAGE测定蛋白质分子量的方法是根据蛋白质分子所带电荷不同。(×)7、蛋白质分子中的肽键是单键,因此能够自由旋转.(×)8、变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的（×）#9、一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸（×）10、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。（×）#11、可用8M尿素拆开蛋白质分子中的二硫键（×）12、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键（×）13、多数蛋白质的主要带电基团是它N-末端的氨基和C－末端的羧基组成。（×）14、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。(√)15、天然氨基酸都具有一个不对称α－碳原子。（×）16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。(√)17、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。（×）18、蛋白质在pI（等电点）时，其溶解度最小。(√)19、蛋白质多肽链的骨架是CCNCCNCCN---。(√)20、一氨基一羧基氨基酸pI为中性，因为－COOH和NH3+解离度相同。（×）21、构型的改变必须有共价键的破坏。(√)#22、纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。（×）第二章酶一、名词解释#1、Kcat：酶的转换数，即每秒钟每个酶分子，转换底物的微摩尔数。#2、限制酶：在细菌的细胞内有一类识别并水解外源DNA的酶，称为限制性内切酶。3、活性中心和必需基团活性中心：是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。必需基团：酶分子中有很多基团，但并不是所有基团都与酶的活性有关。其中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称必需基团。4、酶原：某些酶，特别与消化有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种没有催化活性的酶的前体称为酶原。5、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成却有所不同的一组酶。#6、巯基酶：某些含有巯基的酶，在体内需要有自由的巯基存在时，才能发挥催化活性，若自由巯基发生改变，则酶的活性受到抑制或失去活性，这类酶叫巯基酶。7、酶原激活：酶原在一定的条件下经适当的物质作用，可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程成为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。8、酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。9、固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。#10、中间产物学说：酶在催化反应，酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物，然后中间产物再分解成产物和原来的酶，此学说称中间产物学说。11、金属酶：酶分子中含有金属元素的酶类12、别构效应剂：能够与酶分子中的别构中心结合，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活动中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的催化反应速度及代谢过程的物质。13、诱导酶：某些物质能促进细胞内含量极微的酶迅速增加，这种是诱导生成的，称为诱导酶。14、比活性：指单位重量样品中的酶活力，即U数/mg蛋白质或Kat数/kg蛋白质。15、协同效应：在别构酶参与的酶促反应中，底物与酶结合后，