生化期末复习大纲

《生物化学》课程教学大纲绪论课时：共1学时教学内容及要求掌握：生物化学的含义、主要内容熟悉：生物化学在医学中的作用和地位了解：生物化学发展简史一、生物化学的含义、任务和主要内容二、生物化学的发展简史三、生物化学在医学中的地位和作用四、生物化学的学习方法思考题1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容是什么？3.生物化学与其他医药各学科的关系？第一篇生物分子结构与功能第一章蛋白质的结构与功能课时：共6学时教学内容及要求第一节蛋白质的分子组成掌握：蛋白质的含氮量、氨基酸的结构、理化性质、肽键熟悉：氨基酸的分类了解：重要的生物活性肽一、蛋白质的元素组成含N量占整个分子量16%二、氨基酸的结构（标准氨基酸）除甘氨酸以外，均为L--氨基酸）三、氨基酸的分类按结构分：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、含硫氨基酸等按酸碱性分：酸性、碱性、中性非极性氨基酸、中性极性氨基酸四、氨基酸的理化性质两性电离、等电点、紫外吸收特征五、肽键和肽：肽键的形成、肽的概念六、体内某些重要的活性肽第二节蛋白质的分子结构掌握：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构、肽单元（肽键平面）、亚基、超二级结构与模体、结构域的概念熟悉：维系蛋白质一、二、三、四级结构的化学键了解：熟悉蛋白质的分类一、蛋白质的一级结构一级结构的概念、肽键与肽单元、多肽链的结构（主链骨架、侧链、C端、N端、氨基酸残基）二、蛋白质的二级结构二级结构的概念、二级结构的基本形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲）、超二级结构与模体、维系二级结构的化学键三、蛋白质的三级结构三级结构的概念、结构域、维系三级结构的化学键四、蛋白质的四级结构四级结构的概念、亚基、维系四级结构的化学键五、蛋白质的分类按形状分：球状蛋白、纤维状蛋白按组成分：单纯蛋白、结构蛋白、蛋白质辅基第三节蛋白质结构与功能的关系熟悉：一级结构与空间结构的关系、一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系了解：一级结构与生物进化、蛋白质构象病一、一级结构是高级结构与功能的基础一级结构是空间构象的基础、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能、氨基酸序列提供重要生物进化信息、氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质功能依赖特定空间结构血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似、血红蛋白亚基构象变化影响亚基与氧的亲和力、蛋白质构象改变可引起疾病第四节蛋白质的理化性质掌握：两性电离与等电点、胶体性质、变性与复性、紫外吸收特征熟悉：呈色反应一、蛋白质具有两性电离性质两性电离、等电点二、蛋白质具有胶体性质蛋白质溶液是胶体溶液、使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素三、蛋白质变性与复性蛋白质变性、凝固、复性的概念，变性蛋白质理化性质的变化四、蛋白质紫外吸收特征蛋白质的特征性紫外吸收峰及产生原因、应用五、蛋白质的呈色反应茚三酮反应、双缩脲反应等第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析掌握：蛋白质沉淀熟悉：透析、超滤、电泳、离心与沉降了解：层析、氨基酸序列分子、蛋白质空间结构分析一、透析与超滤法去除小分子化合物二、蛋白质沉淀盐析法、有机溶剂（乙醇、丙酮）、生物碱试剂及一些酸类、免疫法沉淀蛋白质三、电泳法根据蛋白所带电荷、分子大小、形状等分离不同蛋白质四、层析法凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等五、离心与沉降沉降系数与蛋白质分子量六、氨基酸序列分析七、蛋白质空间结构分析思考题1.氨基酸的结构特点2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质与多肽的区别。5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？7.蛋白质的紫外吸收有何特点？8.什么是蛋白质的变性与复性？9.简述蛋白质的两性电离和等电点？10.简述引起蛋白质变性的因素第二章核酸的结构与功能课时：共5学时教学内容与要求第一节核酸的化学组成及一级结构掌握：核苷酸的组成与结构、核酸的一级结构、3’,5’-磷酸二酯键、核苷酸链的结构熟悉：寡核苷酸链的书写方法一、核苷酸的结构碱基、核苷、脱氧核苷、核苷酸的种类、核苷酸的结构二、DNA的一级结构3’,5’-磷酸二酯键、核苷酸链的结构三、RNA的一级结构四、寡核苷酸链的书写方法第二节DNA的空间结构与功能掌握：DNA二级结构概念、双螺旋结构要点熟悉：DNA双螺旋结构的多样性、超螺旋结构、核小体；DNA的功能了解：DNA多链结构、染色体的高级包装一、DNA的二级结构DNA的双螺旋结构模型与要点、DNA双螺旋结构的多样性、DNA的多链结构二、DNA的高级结构DNA的超螺旋结构（正超螺旋与负超螺旋）、真核生物核小体结构、真核生物染色质（染色体）的高级包装（螺线管纤维、超螺线管纤维）。三、DNA的功能第三节RNA的结构与功能掌握：mRNA的结构与功能、tRNA的结构与功能熟悉：rRNA与核糖体的结构与功能了解：其他非编码RNA、原核与真核细胞基因表达的时空差异一、mRNA的结构与功能5’-端与3’-端的结构、mRNA的编码区与非编码区、开放读框。蛋白质生物合成的模板。二、tRNA的结构与功能tRNA的一级结构特点、二级结构（三叶草型：氨基酸臂、反密码子环与反密码子）、倒L型。转运氨基酸、辨认mRNA密码子。三、rRNA原核与真核生物rRNA种类、核糖体组成与功能四、其他非编码RNA五、原核与真核细胞基因表达的时空差异第四节核酸的理化性质掌握：核酸紫外吸收特征、DNA变性、解链温度Tm、DNA的复性与退火熟悉：增色效应与减色效应了解：核酸分子杂交一、核酸的紫外吸收特征核酸的紫外吸收峰、双链DNA、单链DNA与RNA的紫外吸收值二、DNA的变性与复性DNA变性与解链温度（融解温度，Tm）、增色效应与减色效应、复性与退火三、核酸的分子杂交第五节核酸酶了解：核酸酶的分类核酸酶的分类：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶思考题1.简述核酸一级结构特点。2.简述DNA双螺旋结构的基本内容；3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α螺旋结构；4.RNA的种类及其生物学作用。5.简述tRNA二级结构的基本特点。6.mRNA的结构特点。7.核酸的变性与复性。8.简述DNA的解链温度。第三章酶课时：共6学时教学内容与要求第一节酶的分子结构与功能掌握：酶的分子组成（单纯酶、结合酶、辅助因子、辅酶、辅基）、酶蛋白与辅助因子的关系与功能、活性中心与必需基团的概念、同工酶的概念熟悉：乳酸脱氢酶、肌酸激酶在临床上的应用一、酶的分子组成酶根据组成的分类、结合酶的组成、辅助因子、辅酶、辅基的概念、酶蛋白与辅助因子的关系与功能二、活性中心活性中心与必需基团的概念三、同工酶同工酶的概念、L-乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布特点及应用、肌酸激酶同工酶的种类、分布及应用第二节酶的工作原理掌握：酶促反应特点、活化能熟悉：诱导契合学说了解：邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化一、酶促反应特点高效性、特异性（专一性）、可调节性、不稳定性二、酶的高效性机制活化能、酶与底物形成中间产物（诱导契合学说、邻近效应与定向排列、表面效应）、多元催化。第三节酶促反应动力学掌握：底物浓度、抑制剂对酶促反应速率的影响熟悉：酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响一、底物浓度对酶促反应速率的影响米氏方程式与米氏常数、Km与Vmax的含义与意义、酶的转换数、Km与Vmax的求法二、酶浓度对酶促反应速率的影响三、温度对酶促反应速率的影响最适温度、低温与高温使酶促反应速率降低的机制四、pH对酶促反应速率的影响最适pH五、抑制剂对酶促反应速率的影响不可逆性抑制剂与抑制作用：丝氨酸酶抑制剂、巯基酶抑制剂可逆性抑制剂与抑制作用：竞争性抑制剂与抑制作用、非竞争性抑制剂与抑制作用、反竞争性抑制剂与抑制作用；三种可逆性抑制作用的比较六、激活剂对酶促反应速率的影响第四节酶的调节掌握：酶原与酶原激活熟悉：别构调节、化学修饰调节了解：酶含量的缓慢调节（诱导与阻遏、酶蛋白的降解）一、酶活性的快速调节别构调节（别构酶、别构效应剂）、化学修饰调节、酶原与酶原的激活二、酶含量的缓慢调节酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶蛋白的降解第五节酶的分类与命名了解：酶的分类、酶的命名一、酶的分类二、酶的命名第六节酶与医学的关系了解：酶与疾病的发生、诊断、治疗的关系；酶制剂的应用一、酶与疾病的发生、诊断与治疗二、酶制剂直接用于临床检验与科学研究思考题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。2.什么是酶原和酶原的激活？3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10.简述温度对酶促反应影响的双重性。11.试述酶与医学的关系。12.何谓同工酶？在医学上有何应用？13.酶的催化作用有哪些特点？14.酶的专一性有哪几种类型？第四章聚糖的结构与功能（自学）第五章维生素与无机盐课时：共4学时教学内容与要求概述掌握：维生素的概念熟悉：维生素的分类与命名一、维生素的概念二、维生素的分类与命名第一节脂溶性维生素掌握：维生素A、维生素D生理功能与缺乏病熟悉：维生素A、D、E、K的理化性质，维生素E、维生素K的功能了解：维生素A、D、E、K的来源一、维生素A维生素A的结构、性质与主要食物来源；维生素A的生理功能与缺乏病二、维生素D维生素D的结构、性质与主要食物来源；维生素D的生理功能与缺乏病三、维生素E维生素E的结构、性质与主要食物来源；维生素E的生理功能与缺乏病四、维生素K维生素K的结构、性质与主要食物来源；维生素K的生理功能与缺乏病第二节水溶性维生素掌握：维生素C、B1、PP、叶酸、B12的生理功能与缺乏病；B族维生素的活性形式熟悉：维生素C的食物来源；维生素B2、B6、泛酸、生物素的主要生理功能了解：B族维生素的主要来源。一、维生素C维生素C的结构、性质与食物来源、主要功能和缺乏病二、B族维生素B族维生素的结构、性质与食物来源B族维生素活性形式与功能：维生素B1和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素PP与NAD+和NADP+，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和FH4，维生素B12和辅酶B12、a-硫辛酸。第三节微量元素掌握：微量元素与常量元素的概念了解：微量元素的运输与储存、生理功能和缺乏病一、铁二、锌三、铜四、锰五、硒六、碘七、钴八、氟九、铬第四节钙磷代谢掌握：血钙、血磷；钙磷代谢与成骨和溶骨作用的关系熟悉：钙磷代谢的调节、钙磷的分布与生理功能了解：钙磷代谢紊乱一、钙、磷在体内的分布及生理功能钙、磷的分布；血钙、血磷；钙磷代谢紊乱二、钙和磷的代谢钙磷的吸收与排泄；成骨与溶骨作用三、钙和磷代谢的调节维生素D、甲状旁腺素、降钙素对钙和磷代谢的调节思考题1.维生素有哪些特点？2.请写出B族维生素和辅酶的关系3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？8.简述PTH、CT和1,25-(OH)2D3调节钙磷代谢的机制。第二篇物质代谢极其调节第六章糖代谢课时：共7学时教学内容与要求第一节糖的消化吸收与转运熟悉：糖的消化与吸收了解：糖的转运、糖代谢概况一、糖的消化与吸收二、糖的转运三、糖代谢概况第二节糖的无氧氧化掌握：无氧氧化反应的部位、调节、终产物、能量、关键酶及生理意义熟悉：无氧氧化的主要反应步骤了解：其他单糖与糖酵解一、无氧氧化的反应过程反应部位、条件、终产物、能量、关键酶无氧氧化的四个阶段：磷酸己糖的生成、磷酸丙糖的生成、丙酮酸的生成、乳酸的生成二、无氧氧化的调节无氧氧化的三个关键酶：己糖激酶（葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激