生化简答题

1.简述血氨的来源和去路？来源：氨基酸脱氨基作用，是体内血氨的主要来源；肠道产氨，主要是蛋白质腐败作用和尿素肠肝循环；肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解。去路：合成尿素；生成谷氨酰胺；以铵盐的形式随尿排出。合成一些含氮化合物，如氨基酸、嘌呤、嘧啶。2.简述血糖的来源和去路以及激素的调节作用？来源：食物经消化吸收的葡萄糖；肝糖原分解；糖异生。去路：进行糖酵解或有氧氧化产生能量；合成糖原；合成脂肪及某些非必需氨基酸；通过磷酸戊糖途径转变为其他非糖物质。浓度的调节作用：升高血糖的激素有：胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素。降低血糖的有：胰岛素。2-1.为什么说肝脏是维持血糖浓度相对恒定的重要器官？肝有较强的糖原合成与分解的能力。在血糖升高时，肝可以合成糖原储存，而在血糖降低时，肝糖原可以分解为葡萄糖补充血糖；肝是糖异生的主要器官，可将乳酸、甘油等物质异生成糖；肝可将果糖，半乳糖等转变为葡萄糖；肝中磷酸戊糖代谢旺盛，可以满足核苷酸合成的需要。因此，肝脏是维持血糖相对恒定的重要器官。（肝脏是糖原合成与分解以及糖异生的重要器官。）3.简述生物氧化和体外氧化的异同点？相同点：产物相同，最终总能量相同。不同点：生物氧化反应条件温和，由酶催化；氢和碳的氧化并非同时进行，二氧化碳由有机酸脱羧产生，而氢的氧化经传递体多级传递到最后与氧结合生成水；能量逐步释放，有利于机体的捕获。4.简述糖异生的生理意义？在饥饿情况下维持血糖恒定；维持酸碱平衡；利用乳酸，防止酸中毒；补充或恢复肝糖原储备。5.简述糖原合成和分解的生理意义？储存能量：葡萄糖可以以糖原的形式储存；调节血糖浓度：血糖浓度高时可以合成糖原，血糖浓度低时可以分解糖原补充血糖；利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。6.试述蛋白质等电点与溶液的PH和电泳行为的相互关系？PIPH，蛋白质净带正电荷，电泳时，蛋白质向负极移动；PIPH，蛋白质净带负电荷，电泳时，蛋白质向正极移动；PI=PH,蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。7.简述糖酵解的生理意义？在缺氧条件下迅速供能；某些组织即使在不缺氧情况时也由糖酵解提供全部或部分能量，如成熟的红细胞；肌肉收缩情况下迅速供能。8.简述三羧酸循环的生理意义？是三大营养物质彻底氧化的最终通路；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其他合成代谢提供小分子前提；为氧化磷酸化提供还原当量。9.简述磷酸戊糖途径的生理意义？为核酸的生物合成提供核酸；提供NADPH作为供氢体参与各种代谢反应。10.为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径；糖代谢产生的碳骨架最后进入三羧酸循环；脂肪产生的甘油可通过有氧氧化可进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经阝—氧化产生乙酰CoA进入三羧酸循环氧化；蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后可进入三羧酸循环氧化，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。11.何为酮体？简述酮体生成及利用的生理意义？酮体是乙酰乙酸、阝-羟丁酸和丙酮的总称。生理意义：酮体是肝向肝外组织输出能量的重要形式；在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。12.何为蛋白质的变性作用？本质是什么？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何实际应用？在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质和生物学活性丧失。本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。引起蛋白质变性的因素主要有物理因素和化学因素，物理因素：紫外线、高温高压等，化学因素：强酸强碱、重金属等。（旋光值改变，粘度增加，结晶能力丧失）应用：酒精消毒、紫外线灭菌、热凝法检查尿蛋白。13.简述RNA的种类和生物学作用？RNA有三种：mRNAtRNArRNA生物学作用：mRNA是蛋白质合成的模板，tRNA是氨基酸的运载工具，rRNA与蛋白质组装成的核糖体是蛋白质生物合成的场所。14.简述tRNA的二级结构的基本特点？tRNA的二级结构是典型的三叶草结构。特点：氨基酸臂，3'端为—CCA—OH;二氢尿嘧啶环，环中有二氢尿嘧啶；反密码环，反密码环中的反密码子能够识别mRNA密码子；T屮C环，环中含胸苷，假尿苷，胞苷。15.简述真核生物的mRNA的结构特点？真核生物的mRNA由编码区和非编码区构成，其结构特点为：5'端有帽子结构，即7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸；3'端有多聚A尾结构；生物体内各种mRNA链长短差别很大。16.简述三种可逆性抑制包括哪三种，及它们的特点？可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。竞争性抑制：抑制剂结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心，增加底物浓度可减轻消除竞争性抑制作用。Vmax不变，Km增大。非竞争性抑制：与酶活性中心外的必须基团相结合，酶与底物的结合和酶与抑制剂的结合互不影响，抑制剂的强弱只与抑制剂的浓度有关。Vmax减小，Km不变。反竞争性抑制：抑制剂只与酶底物复合物结合，使酶底物复合物的量下降。Vmax减小，Km减小。17.简述丙酮酸-葡萄糖的循环意义？通过丙酮酸-葡萄糖循环，骨骼肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运往肝，同时，肝又为骨骼肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖。18.简述谷氨酰胺在血液中转运氨的生理意义？谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的储存及运输形式；谷氨酰胺在脑中固定和转运氨的过程中起着重要作用。19.简述补救合成的生理意义？可以节省从头合成的能量和氨基酸的消耗，并及时提供核苷酸供细胞生长所需；体内的某些器官，如脑、骨髓等由于缺乏从头合成嘌呤核苷酸的酶体系，只能进行嘌呤核苷酸的补救合成。20.简述核苷酸抗代谢的生化机理？某些药物是嘌呤、嘧啶、叶酸及某些氨基酸的类似物，可作为核苷酸的抗代谢物，通过竞争性抑制或“以假乱真”的方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从而抑制核酸、蛋白质的合成，达到控制细胞增殖的目的。临床上把它们作为抗肿瘤药和免疫抑制剂。21.简述ATP的生成方式并举例？ATP主要的生成方式有底物水平磷酸化和氧化磷酸化。底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接偶联的反应过程。氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP的过程。22.简述糖代谢和脂代谢是通过哪些反应联系起来的？糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料；有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料；脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化；酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化；甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。23.什么是遗传密码？简述遗传密码的重要特点？遗传密码通常是指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。方向性：组成密码子的各碱基在mRNA序列中的排列具有方向性；连续性：mRNA的密码子之间没有间隔核苷酸；简并性：几个密码子共同编码一个氨基酸的现象；摆动性：密码子的第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格的配对现象；通用性：所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。24.蛋白质生物合成体系包括什么物质？各起什么作用？mRNA:合成蛋白质的模板；tRNA:转运氨基酸的工具；rRNA:与蛋白质组成的核糖体是合成蛋白质的场所；原料：二十钟氨基酸；酶：氨基酰-tRNA合成酶活化氨基酸，转肽酶延长肽链；蛋白质因子：起始因子，延长因子，终止因子分别促进蛋白质合成的起始、延长和终止。25.简述Km的意义？Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度；Km值是酶的特征性常数；Km值在一定条件下可表示酶与底物的亲和度，Km值高，表示亲和度低，催化能力低，Km值低，表示亲和度高，催化能力高。26.简述尿素循环的生理意义？尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨一种解毒方式。27.构成蛋白质的二十种氨基酸通过哪几种产物进入三羧酸循环？乙酰CoA，a—酮戊二酸，琥珀酸单酰CoA，延胡索酸，草酰乙酸。28.试比较DNA和RNA在分子组成和分子结构上的异同点？DNA是由许多脱氧核糖核苷酸分子组成，而一分子的脱氧核苷酸分子由一分子的含氮碱基、一分子脱氧核糖、一分子磷酸组成。RNA是由核糖核苷酸分子组成，而一分子的核苷酸由一分子的核糖、一分子的含氮碱基、一分子的磷酸组成。29.试比较DNA和蛋白质分子在分子组成和分子结构上有何不同？30.什么是解链温度？影响Tm值的大小因素有哪些？为什么？解链温度是指解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半所对应的温度。在DNA分子中，GC的含量越高，Tm值越高，GC值越低，Tm值越低，因为G-C间有三个氢键，而A-T间只有二个氢键，G-C配对较A-T配对稳定；DNA分子越长，在解链时所需的能量越高，Tm值也越大。31.简述葡萄-6-磷酸的来源和去路？32.说明严重糖尿病患者并发酮症酸中毒的生化机理？糖尿病时（胰岛素分泌不足或利用障碍；胰高血糖素分泌过多）→糖利用出现障碍→脂肪动员加强→大量脂酸进入肝中代谢→酮体生成大量增加→酮血症兼酮尿症→血pH下降，酮症酸中毒。33.什么叫高血氨症？常见的临床症状有哪些？简述高血氨的毒性作用机制？(高血氨症的生化基础？)肝功能严重损伤或尿素合成相关酶的遗传性缺陷时，都可导致尿素合成发生障碍，使血氨浓度升高，称为高血氨症。常见的临床症状包括呕吐、厌食、间歇性共济失调、嗜睡甚至昏迷等。高血氨症的作用机制：氨进入脑组织，可与脑中的a-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。高血氨时，脑中氨的增加可使脑细胞中的a-酮戊二酸减少，三羧酸循环障碍，导致ATP减少，肝功能不足，导致肝性脑病。(肝功能下降，尿素合成障碍，血氨升高，大脑中a-酮戊二酸减少，三羧酸循环障碍，导致ATP减少，肝功能不足，导致肝性脑病。)34.写出实际工作或生活中利用蛋白质理化性质的三个实例，并简要说明原理。两性电离性质：在一定的溶液PH条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的基团。实例：电泳。胶体性质：蛋白质颗粒表面有一层水化膜和一层电荷层，有稳定胶粒的作用。实例：盐析35.试从反应部位、原料、产物、关键酶、意义五个方面比较糖酵解和糖异生的不同。反应部位胞液胞液,线粒体原料葡萄糖乳酸,甘油等产物乳酸,ATP葡萄糖关键酶己糖激酶丙酮酸羧化酶磷酸果糖激酶-1磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶羧激酶果糖二磷酸酶葡萄糖-6-磷酸酶意义略略36.通过密度梯度离心获得的四种血浆脂蛋白分别是什么？它们电泳时最快和最慢的分别是什么？这四种血浆脂蛋白在代谢过程中的功能分别是什么？乳糜微粒CM:转运外源性甘油三酯及胆固醇。极低密度脂蛋白VLDL：转运内源性甘油三酯。低密度脂蛋白LDL：转运内源性胆固醇。高密度脂蛋白HDL：逆向转运胆固醇。它们电泳时最快和最慢的分别是高密度脂蛋白和乳糜微粒。37.简述蛋白质的结构和功能的关系？蛋白质的一级结构是空间结构与功能的基础，空间结构的改变直接影响到蛋白质的功能。38.核酸的基本结构单位是什么？其组成成分是什么？基本结构单位是单核苷酸，核酸是由许多分子的单核苷酸聚合而成的多核苷酸。DNA是由A、G、C、T四种脱氧核糖核苷酸组成，RNA是由A、G、C、U四种核糖核苷酸组成。39.简述氨基酸的来源和去路。来源：食物蛋白质的消化吸收；组织蛋白质的分解；体内合成非必需氨基酸。去路：组成组织蛋白质；脱氨基作用；转化为其他含氮化合物；尿排。40.主要由哪些酶参与原核生物的DNA复制？简述各自在复制过程中的作用。DNA聚合酶1：去除引物，填补空隙，修复合成。（补齐缺口）DNA聚合酶3：催化新链的合成。引物酶：合成引物。拓扑异构酶：破坏DNA超螺旋结构。DNA连接酶：连接缺口。41.列表比较复制与转录的区别。（模板，原料，酶，产物，配对，引物，特点）模板DNA的两条单链两条单链可交替原料dNTPNTP酶DNA聚合酶RNA聚合酶产物与亲代相同的子代RNA配对A-T,G-CA-U,G-C引物需要不需要特点半保留，半不连不对称