生物化学第二版(杨志敏蒋立科)重点李初爱

第一章：绪论1.学主要研究生物体内的化学组成及其变化规律，即使研究生命的化学。第二章：糖类1.糖类化合物是多羟基醛或多羟基酮，或是多羟基醛酮的缩合物。2.单糖是指最简单的糖，即在温和条件下不能再分解成更小的单体糖。如葡萄糖，果糖，五碳糖，六碳糖。3.寡糖（低聚糖）是由2~10个单糖分子聚合而成。4.蔗糖大量存在于成熟的植物果实中，其他部位如叶片，茎也含有较多的蔗糖。5.乳糖主要存在哺乳动物的乳汁中，是一种还原性二糖。6.麦芽糖由两分子D-葡萄糖组成。7.纤维糖可由纤维素水解得到。8.直链淀粉是葡萄糖以a-1,4糖苷键而成的链状化合物，包含的葡萄糖单体一般在250个以上。9.支链淀粉所含的葡糖糖单位比直链淀粉多，一般在1000个以上。第三章：脂质1.脂质是生物体维持正常生命活动不可缺少的一大类有机化合物，与糖类，蛋白质，核酸并列为四大类重要基本物质。2.脂类的共同特点：不溶于水而易溶于乙醚等非极性有机溶剂；具有酯的结构；都是由生物体产生，并能为生物体所利用。3.脂质的生物学功能主要包括：(1)是生物细胞能量的储存物质。(2)是生物细胞的结构物质。(3)许多脂质物质行使着各种重要特殊的生理功能。4.脂质的分类（1）单纯脂质—是脂肪酸和醇类所形成的酯。如甘油三酯。（2）复合脂质—除醇类，脂肪酸外还含有其他物质。如磷酸，含氮化合物。（3）其他脂质—为一类不含有脂肪酸，非皂化的脂。包括萜类，前列腺素类和固醇类。5.脂肪酸有一条长的碳氢链，其一端有一个羧基。碳氢链不含有碳碳双键的脂肪酸称饱和脂肪酸。在碳氢链中含有一个或几个双键的脂肪酸称，如油酸，亚油酸。6.亚油酸和亚麻酸这两种不饱和脂肪酸哺乳动物本身不能合成，必须从食物中获取，称为“必需脂肪酸”，植物能合成亚油酸和亚麻酸，植物是这些脂肪酸的最初来源。7.三酰甘油也称甘油三酯或笼统称为脂肪，是一元高级脂肪酸与甘油（丙三醇）形成的酯类化合物。若R1，R2，R3相同，则称为单纯甘油酯；R1，R2，R3中有两个或三个不同者，则称为三酰甘油。8.蜡是有高级脂肪酸与脂肪醇或是高级脂肪酸与固醇所形成的酯。9.磷酸甘油酯又称甘油磷脂，是广泛存在于动植物和微生物的一类含磷酸的复合脂质，也是细胞膜结构重要的组分之一。第四章：蛋白质1.蛋白质是生物体内一类生物大分子，具有多种重要功能：（1）蛋白质是生物体内催化剂—酶的主要成分，生物体内的各种化学反应几乎都是在相应的酶参与下进行的。（2）蛋白质是细胞的组织的结构成分，如在高等动物体内，胶原纤维是细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼的形成。（3）蛋白质具有贮藏氨基酸的功能，用作有机体及其胚胎生长发育的原料。（4）某些蛋白质还具有运输功能。（5）还有一些蛋白子参与细胞的运动，例如肌肉的收缩就是通过两种蛋白丝的滑动来完成的。（6）一些蛋白质还具有激素的功能，对生物体内的新陈代谢调节作用，例如胰岛素参与血糖的代谢调节。（7）高等动物的免疫反应是有机体的一种防御功能，免疫反应也是通过蛋白质来实现的，这类蛋白质称为抗体或免疫球蛋白。（8）在生物体内有一些起接受和传递信息作用的蛋白质即受体蛋白。（9）蛋白质还可以调节或控制细胞的生长，分化和遗传信息的表达。2.蛋白质氨基酸非极性R基氨基酸丙氨酸脯氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸色氨酸甲硫氨酸苯丙氨酸AlaProValLeuIleTrpMetPhe极性不带电荷R基氨基酸甘氨酸半胱氨酸丝氨酸天冬氨酸苏氨酸酪氨酸谷氨酰胺GlyCysSerAsnThrTyrGlnR基带正电荷氨基酸（碱性）精氨酸组氨酸赖氨酸ArgHisLysR基带负电荷氨基酸（酸性）天冬氨酸谷氨酸AspGlu3.人体内必需氨基酸有8种，即Ile，Met，Val，Leu，Trp，Phe，Thr，Lys。甲乙写两三本书来。4.茚三酮反应：茚三酮在弱酸性溶液中与a-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氢，脱羧反应，最后茚三酮与反应产物—氨和还原茚三酮发生作用，生成紫色物质。氨基酸的茚三酮显色反应常用于氨基酸的定性和定量分析。两个亚氨基酸—脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应并不释放NH3，而直接生成黄色化合物。5.蛋白质的一级结构，即蛋白质的共价结构。6.蛋白质的二级结构，构型与构象。构型是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。构象是指这些取代集团当单间旋转时可能形成的不同立体结构。7.超二级结构和结构域已知的超二级结构有三种基本组合形式：aa，bab，bbb。结构域：多肽链在二级结构或超二级机构的基础上形成三级结构的局部折叠去，它是相对独立的紧密球状实体。结构域有时也称功能域。8.维持蛋白质三级结构的作用力：（1）氢键，起重要作用；（2）范德华力；（3）疏水相互作用；（4）盐键，也称离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电作用；（5）二硫键，是一种共价键，由蛋白质多肽链中两个半胱氨酸的巯基间形成。9.蛋白质的相对分子质量可直接用沉降系数表示。测量方法有：渗透压法，超速离心法，凝胶电泳法及聚丙烯酰胺凝胶电泳法。10.等电点：当溶液在某一pH条件下使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即总净电荷为零，其在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。11.蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，这是因为在蛋白质颗粒表面带有很多极性集团，—NH2，—COO—，—OH，—SH，—CONH2等和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，就很容易在蛋白质颗粒外面形成一层水花膜。另一个原因是蛋白质颗粒在非等电状态时带有相同电荷，使蛋白质颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不易互相凝集沉淀。12.盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，可以使蛋白质从溶液中沉淀析出，这一现象称为盐析。13.误服重金属盐的患者喝大量牛奶或生蛋清，使重金属和这些蛋白质优先结合生成不溶性的盐，再服用催吐剂使之排出体外。重金属盐常使蛋白质变性。14.蛋白质变性后的表现：（1）生物学活性丧失（2）理化性质改变（3）生物化学性质的改变15.蛋白质的颜色反应（1）双缩脲反应，双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应残生紫红色络合物。可用此反应来定性鉴定蛋白质。（2）酚试剂反应，蛋白质分子中一般含有酪氨酸，酪氨酸中的酚基能将Folin—酚试剂中的磷鉬酸及磷钨酸还原成蓝色化合物。常用于定量测定蛋白质含量（3）茚三酮反应。第五章：核酸1.1953年J.D.Watson和F.H.Crick提出DNA的双螺旋结构模型。2.核酸是以核苷酸为基本结构单位。3.嘌呤和嘧啶：A—腺嘌呤，G—鸟嘌呤，C—胞嘧啶，T—胸腺嘧啶，U—尿嘧啶，RNA无T4.DNA双螺旋结构的要点为：（1）双螺旋是反平行双链右手螺旋。（2）双螺旋外侧是两条由脱氧核糖—磷酸构成的主链（骨架），双螺旋的内部是配对的碱基。（3）双螺旋内部的碱基按Watson—Crick规则配对。（碱基互补配对）（4）双螺旋的两条链是互补关系。（5）从双螺旋DNA结构模型中沿螺旋轴方向观察，配对的碱基并没有充满双螺旋的空间。5.DNA双螺旋结构的稳定因素。维持稳定的三种作用力：a.碱基对间的氨基和内酰胺氧形成的分子内氢键。b.碱基对疏水的芳香环堆积产生的作用力和堆积的碱基对间的范德华力（即碱基堆积力）c.多核苷酸链骨架上带负电荷的磷酸基与介质阳离子或阳离子化合物之间形成的盐键。6.成熟的卵清蛋白mRNA中含1859个核苷酸，5’端有一个“帽子”结构，3’端含多聚腺甘酸（poly（A））序列的尾巴。真核生物mRNA的5’端含有7-甲基鸟苷三磷酸帽子结构。5’帽子结构至少有两种功能：一是5’端帽子可以与蛋白质结合，对翻译可能起识别作用；二是稳定mRNA的作用。大多数真核生物mRNA的3’端都有50~200个腺苷酸残基，构成poly（A）尾巴。7.tRNA的三级结构是倒L形，其中氨基酸接受臂CCA序列和反密码子处于倒L的两端，二者相距7nm；D环和T？C环形成了倒L的角。8.DNA变性是指在某些物理与化学因素作用下，DNA的氢键断裂，有规则的双螺旋结构解开，转变为无规则的单链线团，使DNA的某些光学性质和流体力学性质发生变化。9.增色效应：由于DNA在260nm处的最大吸收值与其碱基有关，当DNA处于双螺旋结构时其碱基藏于内侧，但它变性时由于双螺旋解开，碱基因此外露，导致260nm紫外吸收值增加，这一现象称为增色效应。10.溶解温度Tm：是使被测DNA的50%发生变性的温度，即增色效应达到一般时的温度为Tm。11.PCR主要由高温变性、低温退火和适温延伸三个步骤反复的热循环构成。第七章：酶1.酶是由生物体内产生、具有高度催化效率和高度特异性的生物催化剂，绝大多数酶是由蛋白质组成的，少数是由核酸（RNA）组成的，后者被称为核酶。2.单纯酶类：这些酶仅由蛋白质组成，不含其他物质。复合酶类（或结合酶类）：全酶=脱辅基酶蛋白+辅助因子，蛋白质部分称为脱辅基酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。3.酶的催化特性：（1）酶催化作用的高效性，比普通催化反应高10~8-10~12倍（2）酶催化作用具有高度的专一性。专一性类别特点举例结构专一性绝对专一性少数酶仅仅催化一种特定底物变化，如果底物分子有任何细微的变化，酶则不起催化作用脲酶催化尿素水解相对专一性多数酶作用于一类化合物或一种化学键的变化脂肪酶水解酯键立体异构专一性旋光异构专一性底物具有旋光异构体时，酶只能作用旋光异构体中的一种底物乳酸脱氢催化乳酸脱氢几何异构专一性当底物有几种异构体时，酶只能作用其中的一种异构体延胡索酶催化延胡索酸加水或其逆反应（3）酶活性的可调控性（4）酶的不稳定性。酶的催化活性容易受环境条件的变化而改变。4.国际酶学委员会把酶分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。5.活性中心：在酶蛋白质分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。6.胰蛋白酶活性中心必需集团：His42，Ser180，Asp87，Ser195。7.酶活性中心常常是酶分子三维结构的裂缝或洞穴。8.诱导契合假说：1973年由G.Koshland提出，他认为酶活性中心部位的结构具有柔性，该部分在与底物结合之前并不需要和底物的结构完全吻合。9.米氏方程：v=𝑉𝑚𝑎𝑥∙[𝑆]𝐾𝑚+[𝑆]V为反应初速率，Vmax为最大反应速率，[S]为底物浓度，Km为米氏常数。10.米氏常数的意义：a.Km值是酶的特征性常数之一，Km只与酶的性质有关；b.Km可以近似地反映酶对底物的亲和力的大小。Km越大，亲和力越大；c.Km可以判断酶的底物专一性和天然底物。11.抑制作用的机制比较复杂，归纳起来有以下几点：(1)抑制剂与酶结合形成稳定的络合物，从而降低酶的活性。(2)抑制剂与酶或辅基的活性基团共价结合，从而降低酶的活性。(3)抑制剂和底物与酶竞争性结合，减少酶和底物作用机会，降低酶的活性。(4)抑制剂阻抑酶与底物的结合或阻抑产物生成等。12.竞争性抑制：可逆性抑制剂和底物竞争酶分子的结合部位，从而影响底物与酶正常结合的现象称竞争性抑制。13.非竞争性抑制：底物与抑制剂和酶同时结合，两者没有竞争作用，表明非竞争性抑制剂分子的结构与第五份子的结构通常相差很大。酶与非竞争性抑制剂结合后，酶分子活性部位结合集团依然存在，因此酶分子还可以与底物分子继续结合。14.反竞争抑制:有些抑制剂只有当酶先于底物结合后，才能与酶结合。15.别构酶：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应，而具有别构效应的酶，称为别构酶。16.同工酶：是一类来自同一生物不同组织或同一细胞而不同亚细胞结构、能催化相同反应、其分子结构却有所不同的一组酶。17.酶的活力单位，即Kat单位，在最适反应条件下，每秒钟催化1mol底物转化成为产物的量定义为1Kat单位，即1Kat=1mol/s。1Kat=6*10~7IU。18.酶的比活力：每毫克蛋白质所含有酶活力单位数，以酶的活力单位/mg蛋白质表示。19.水溶性纤维素大多具有以下共同特点：(1)溶于水而不容于脂，不易在体内储存，必须随时摄入；(2)主要