教学大纲生物化学与分子生物学(药学临床药学专业72学时,张玉斌)_2015版

广东药学院教学大纲课程名称生物化学与分子生物学适用专业药学专业临床药学专业生物化学与分子生物学系2015年2月一、课程性质、目的和任务生物化学与分子生物学（biochemistryandmolecularbiology）是研究生命化学的科学，它是在分子水平探讨生命的本质的一门基础学科，其主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与代谢调节及其在生命活动中的作用。本课程主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医药学相关的生物化学与分子生物学的进展，包括生物大分子的结构与功能，物质代谢及其调节，基因信息的传递以及其它一些相关的专题知识，为学生学习其它基础课、专业课乃至毕业后的继续教育、相关学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。二、课程基本要求本课程分为掌握、熟悉、了解三种层次要求。掌握的内容要求理解透彻，能在本学科和相关学科的学习工作中熟练、灵活运用其基本理论和基本概念。熟悉的内容要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用。了解的内容要求对其中的概念和相关内容有所了解。考试内容中掌握的内容约占70%，熟悉、了解的内容约占30%，超大纲内容不超5%。本大纲的参考教材是全国高等学校供药学类专业用教材《生物化学与分子生物学》（张玉斌主编，北京，人民卫生出版社，2015年2月第1版）。三、课程基本内容及学时分配生物化学与分子生物学课程的教学内容大体分为四个部分：第一部分主要讨论生物分子的结构和功能，主要有蛋白质的结构与功能，核酸的结构与功能，酶等相关内容；第二部分主要探讨物质代谢、能量代谢及代谢调节等，主要有生物氧化，糖代谢，脂质代谢，氨基酸代谢，核苷酸代谢，非营养物质代谢等相关内容；第三部分主要探讨分子生物学中遗传信息传递等的相关内容，主要涉及基因与基因组，DNA、RNA、蛋白质的生物合成及其调控，基因重组技术，细胞信号转导，癌基因、基因诊断与基因治疗等相关内容。本课程药学专业总学时108学时，其中理论课72学时，实验课36学时；临床药学专业总学时99学时，其中理论72学时，实验27学时。理论课大纲中的图示说明：下划线“”为掌握的内容；下划线“”为熟悉的内容；没有划线的为了解的内容。绪论（1学时）一、生物化学与分子生物学的概念。二、生物化学与分子生物学研究的主要内容：生物分子的结构与功能，物质代谢与调节，遗传信息表达与调控。三、生物化学与分子生物学发展简史。四、生物化学与分子生物学在药学中的应用。第一篇生物分子结构与功能第一章生物化学与分子生物学基础（0学时）一、化学基础：生物体元素组成；化学键；官能团；立体结构；水是生命的支持物质；生物大分子的特性。二、物理学基础：热力学；物理学方法的应用。三、细胞生物学基础：原核生物；真核生物；细胞增殖。四、进化与遗传学基础：化学进化产生分子；RNA可能是最早的生命分子；DNA是遗传信息的载体；基因的生物学功能；生物信息学的应用。第二章蛋白质的结构与功能（5学时）一、蛋白质的生物学功能。二、蛋白质的化学组成：1.蛋白质元素组成及元素组成特点。2.蛋白质的基本结构单位——L--氨基酸：氨基酸的结构通式，20个基本氨基酸的结构式，氨基酸的三字符号，一字符号。3.氨基酸的分类。4.氨基酸的性质：一般性质，等电点，紫外吸收，茚三酮反应等。三、肽的结构与功能：肽键；肽；多肽链；N末端和C末端；多肽链的方向性；氨基酸残基，蛋白质；生物活性肽：谷胱甘肽的结构与功能；多肽类激素和神经肽的结构与功能。四、蛋白质的结构：1.蛋白质的一级结构：定义、结构特点。2.蛋白质的二级结构：定义；肽单位；二级结构的主要类型及结构特点；超二级结构，模体。3.蛋白质的三级结构：定义、稳定力、结构域。4.蛋白质的四级结构：定义、稳定力，亚基。五、蛋白质结构与功能的关系：1.蛋白质一级结构与功能的关系。2.蛋白质空间结构与功能的关系。六、蛋白质的重要性质：1.蛋白质的两性电离与等电点。2.蛋白质的胶体性质：蛋白质的胶体性质，稳定蛋白质胶体的主要因素。3.蛋白质变性与复性。4.蛋白质沉淀。5.蛋白质的紫外吸收。6.蛋白质的呈色反应：茚三酮反应，双缩脲反应，酚试剂反应等。7.蛋白质的免疫学性质。七、蛋白质的分离纯化与含量测定。八、蛋白质的分类。第三章核酸的结构与功能（5学时）一、核酸的生物学功能。二、核苷酸的结构与性质：1.核苷酸是核酸的基本组成单位：碱基、核糖、脱氧核糖、核苷、脱氧核苷、核苷酸、脱氧核苷酸，环核苷酸，多磷酸核苷酸等的结构。2.核苷酸的性质。三、DNA的结构与功能：1.DNA的一级结构：核苷酸的连接方式；核酸链的方向性；核酸一级结构的定义；核酸一级结构的书写方式。2.DNA的二级结构：B型DNA的结构特点；DNA二级结构的多样性。3.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装。4.DNA的功能。四、RNA结构与功能：1.RNA的一级结构的特点。2.RNA的空间结构：（1）tRNA：二级结构特点，三级结构的特点，生物学功能。（2）mRNA：二级结构特点，生物学功能。（3）rRNA：二级结构特点，生物学功能。（4）其他小分子RNA：分类与功能。五、核酸的理化性质与分离纯化：1.核酸的一般性质：分子大小；溶解度与黏度；酸碱性等。2.核酸的紫外吸收。3.核酸的变性与复性与杂交。4.核酸的提取与含量测定。第四章维生素与无机盐（0学时）一、维生素的定义、命名、分类。二、水溶性维生素：B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、-硫辛酸、C等的俗名、化学本质及化学性质、生物学作用、缺乏症与中毒。三、脂溶性维生素：A、D、E、K等的俗名、化学本质及化学性质、生物学作用、缺乏症与中毒。四、微量元素：微量元素的定义；铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟等的生物学作用。五、钙、磷及其代谢。第五章酶（6学时）一、酶是生物催化剂：1.酶概念。2.酶催化反应的特点。3.酶的分类与命名。二、酶的组成与结构：1.酶的化学本质：单纯酶，结合酶的概念；全酶、酶蛋白、辅助因子的概念。2.酶蛋白与酶活性中心：酶活性中心的定义；必需基团、结合基团、催化基团、活性中心外的必需基团的概念和功能。3.酶辅助因子与功能：无机离子对酶的作用；维生素与辅酶的关系；蛋白质类辅酶：概念与功能。4.酶的结构与功能：酶活性中心与酶作用的专一性；空间结构与催化活性的关系；酶原：概念，酶原的激活的本质，生物学意义。三、作用的机制：1.酶能显著降低反应活化能。2.酶催化反应的化学原理：诱导契合学说；中间复合物学说；酶催化反应的一些化学机制：趋近与定向效应，底物变性与张力，共价催化，酸碱催化等。四、酶促反应动力学：1.底物浓度的影响：米氏方程式、Km与Vm的意义。2.pH的影响。3.温度的影响。4.酶浓度的影响。5.激活剂的影响。6.抑制剂的影响：不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用的概念。可逆性抑制作用：竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响；非竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响；反竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响；酶竞争性抑制在医学上的应用：磺胺类药物的作用机理；过渡态类似物物、自杀底物的影响。五、酶的分离提纯、活性测定与活性调节：1.酶的分离纯化。2.酶活力测定：酶活性，酶的比活性，酶的纯化倍数，酶产率的定义。3.酶活性的调节：共价修饰调节；别构调节。4.酶含量的调节。六、重要的酶类及应用：寡聚酶，同工酶，诱导酶，别构酶，核酶，抗体酶，固定化酶的概念及应用。七、酶在医药学上的应用。第二篇物质代谢与调节第六章生物氧化（4学时）一、生物氧化概述：1.生物氧化的的概念及特点。2.生物氧化反应类型。3.生物氧化酶。二、呼吸链：呼吸链的概念；呼吸链中各成员的结构与功能；呼吸链的组成：NADH和FADH2这两条重要呼吸链的排列顺序。三、氧化磷酸化和底物水平磷酸化：1.氧化磷酸化和底物水平磷酸化的概念。2.氧化磷酸化的偶联部位：磷氧比值。3.氧化磷酸化偶联机制：化学渗透假说。4.ATP合酶的结构与作用；5.ATP在能量代谢中的核心作用：高能键、高能化合物的概念；ATP的生成、储存和利用。四、影响氧化磷酸化的因素：体内能量状态对氧化磷酸化的调节作用；常见抑制剂的抑制作用；甲状腺素的调节作用；线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。五、通过线粒体内膜的物质转运：胞浆中NADH的氧化：-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用的生理意义；腺苷酸转运蛋白；线粒体蛋白质的跨膜转运。六、其他氧化酶体系。第七章糖代谢（6学时）一、糖的化学。二、糖的消化与吸收。三、糖的无氧氧化：1.糖无氧氧化（糖酵解）的定义。2.糖无氧氧化的代谢过程：糖酵解过程的基本过程，ATP的生成和关键酶。3.糖酵解的生理意义。四、糖的有氧氧化：定义，基本过程，糖有氧氧化的生理意义，生成ATP数量的计算，巴斯德效应，Warburg效应。五、三羧酸循环：定义，详细过程，关键酶及脱氢辅酶，三羧酸循环的特点及生理意义。六、磷酸戊糖途径：定义，基本过程，关键酶，磷酸戊糖途径的生理意义。七、糖异生途径：1.糖异生途径：定义，基本过程，关键酶，糖异生的生理意义。2.乳酸循环：定义，基本过程，生理意义。八、糖原的合成与分解：定义，基本过程，关键酶。九、糖代谢的调节。十、血糖与血糖异常治疗：1.血糖的来源和去路。2.血糖的调节：胰岛素作用的机理，胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素等的作用机理。3.血糖异常：高血糖与糖尿病；降血糖药物；低血糖。第七章脂质代谢（4学时）一、脂质的化学结构和生物功能：脂质的概念，分类，化学结构及主要功能，必需脂肪酸。二、脂质的消化、吸收和贮存。三、脂肪的分解代谢：1.脂肪的动员。2.甘油的氧化分解：基本过程。3.脂肪酸的分解代谢：脂肪酸的激活，肉碱的穿梭作用，β-氧化的基本过程，饱和脂肪酸氧化后生成ATP数的计算。4.脂肪酸的其它氧化形式。5.酮体的生成与利用：酮体的定义，代谢的基本过程，代谢特点，关键酶，生理意义。四、脂肪的合成代谢：1.脂肪酸的生物合成：合成原料及原料的来源；柠檬酸-丙酮酸循环的概念及其意义；脂肪酸合成的基本过程，关键酶。2.-磷酸甘油的合成。3.脂肪的生物合成：甘油一酯途径，甘油二酯途径。五、磷脂的代谢：1.甘油磷脂的代谢：甘油磷脂的组成、分类及结构；甘油磷脂的合成及降解。2.鞘磷脂的代谢：鞘磷脂的化学组成及结构；鞘磷脂的代谢。六、胆固醇的代谢：1.胆固醇的生物合成：合成部位，合成原料，合成的基本过程，关键酶，合成的调节。2.胆固醇的转化。七、血浆脂蛋白代谢：1.血脂的概念。2.血浆脂蛋白：概念，分类、组成及结构。3.载脂蛋白：定义，功能。4.血浆脂蛋白的功能及代谢途径：血浆脂蛋白的主要功能；血浆脂蛋白代谢过程。5.高血脂症与治疗。第九章蛋白质降解与氨基酸代谢（4学时）一、蛋白质的营养作用：1.蛋白质的生物学功能。2.蛋白质的生理需要量：氮平衡，必需氨基酸，食物蛋白质的互补作用，生理需要量。二、蛋白质的消化、吸收与腐败作用。三、细胞内蛋白质的降解：体内蛋白质的寿命，溶酶体降解途径，蛋白酶体途径。四、氨基酸的一般代谢：1.体内氨基酸代谢库。2.氨基酸的脱氨基作用：（1）氧化脱氨：氨基酸氧化酶，甘氨酸氧化酶，L-谷氨酸脱氢酶；（2）转氨作用：定义，反应通式，维生素B6的作用，生理意义；（3）联合脱氨：定义，主要方式，基本过程，生理意义；（4）非氧化脱氨。3.-酮酸的代谢。五、氨的代谢：1.氨的来源。2.氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环；谷氨酰胺的运氨作用。3.尿素的生成：（1）尿素循环的定义；（2）尿素的合成：基本过程，关键酶，尿素循环的特点；（3）尿素合成的调节；（4）高血氨症和氨中毒。六、个别氨基酸的代谢：1.氨基酸的脱羧基作用：生理活性物质的生成和作用。2.芳香族氨基酸的代谢。3.一碳单位：概念，载体，一碳单位的来源和互变，S-腺苷蛋氨酸，生理意义，一碳单位与药物研究。第十章核苷酸代谢（3学时）一、核苷酸的消化与吸收。二、核苷酸的分解代谢：1.嘌呤核酸的分解代谢：尿酸。2.嘧啶核苷酸的分解代谢：-丙氨酸，-氨基异丁酸。三