[生物化学知识重点]

江西中医学院个人总结，仅供参考１生物化学知识重点第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。4.甘油醛是最简单的单糖。5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）CH2OHCH2OHOOOHHOCH2OOHHOCH2OOHHOOHOHHOOHOHOHOHOHOHHα-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。第三章脂类化学1.甘油脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类）脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类）类脂：磷脂、糖脂和类固醇2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。CH2-OHCHOOC-R1皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。R-COOHHO-CHR2-COO-CH6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。CH2-OHCH2-OOC-R37.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。脂肪酸甘油甘油三酯8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。江西中医学院个人总结，仅供参考２9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。第四章蛋白质化学1.蛋白质的作用：①生物催化—酶②运载和储存③免疫保护④机械支持⑤激素——受体系统⑥产生和传递神经冲动2.氨基酸的结构：①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是α-氨基酸。COOHCOOH②除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团；H2N-C-HH-C-NH2羧基、氨基、R基和1个氢原子。RR③氨基酸是手性分子，有L-氨基酸和D-氨基酸之分。标准氨基酸均为L-氨基酸。3.氨基酸的分类：L-氨基酸D-氨基酸①非极性疏水R基氨基酸②极性不带电荷R基氨基酸③带正电荷R基氨基酸④带负电荷R基氨基酸4.氨基酸的性质：①紫外吸收特征蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收，其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收。②两性解离与等电点氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为零。此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。③茚三酮反应5.蛋白质的分类：根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质；根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。6.蛋白质的分子结构：分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构（后三种结构称为蛋白质的空间结构）。7.肽分为寡肽（2-10个氨基酸组成）和多肽（更多氨基酸构成）。8.一些重要的肽：抗氧化剂：谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽。激素：抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽。9.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。包括二硫键的位置。10.蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：指多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。二级结构的种类:①肽单元与肽平面②α-螺旋③β折叠④β转角⑤无规卷曲⑥超二级结构超二级结构：指二级结构单元进一步聚集和组合在一起，形成规则的二级结构聚集体。作用：降低了蛋白质分子的内能，使之更加稳定。11.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构。*维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键（如二硫键）。*由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性。江西中医学院个人总结，仅供参考３12.蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构。13.维持蛋白质构象的化学键：蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的，这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力。后四种化学键属于非共价键。14.蛋白质的理化性质：（实验）一般性质：①蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸，所以对紫外线有吸收。②蛋白质是两性电解质，所以有等电点。③蛋白质还能发生呈色反应。15.沉降系数：沉降速度与离心加速度（相对重力）之比为一常数。该常数称为～。第五章核酸化学信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体，指导蛋白质合成。核糖核酸(RNA)转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸，同时把核酸翻译成蛋白质语言。核酸核糖体RNA—是核糖体的结构成分，而核糖体是合成蛋白质的机器。脱氧核糖核酸（DNA）——遗传的物质基础。核酸的结构单位是核苷酸，是核酸的水解产物。磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子。核苷酸的组成戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖。碱基——包括两种嘌呤碱基（A、G）和两种嘧啶碱基(C、T)。糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接。核苷酸的结构磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接。酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸。核苷酸的功能：①合成核酸②为生命活动提供能量③参与其他物质合成④构成酶的辅助因子⑤调节代谢[ATP——为生命活动提供能量UTP——参与糖原的合成CTP——参与磷脂合成腺苷酸构成酶的辅助因子]核酸的分子结构：一级结构：指核酸的碱基组成和碱基序列。分子结构二级结构：核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构。三级结构：在二级结构的基础上，DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构。一、核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列。核苷酸以3’,5’—磷酸二酯键连接构成核酸。核酸有方向性，5’端为头，3’端为尾。核酸是核苷酸的缩聚物。根据长度将核苷酸分为：寡核苷酸（长度50nt）和多核苷酸。(nt:单链核酸长度单位，1nt为1个核苷酸)二、核酸的二级结构不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律，称为Chargaff法则:①DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同.②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系：A=T,G=C,A+G=C+T.Chargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础。DNA二级结构的特点：①DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构。主链位于外侧，碱基侧链位于内侧。②两条链由碱基之间的氢键相连：A+G=C+T。③在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直。④碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性；碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性。江西中医学院个人总结，仅供参考４三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体，其结构更复杂。2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩，那么DNA的二级压缩就是形成核小体。3.核小体由DNA与组蛋白构成。组蛋白有五种：包括H1、H2A、H2B、H3和H4，其中后四者各两个亚基构成核小体的八聚体核。四、RNA的种类和分子结构碱基互补配对的原则是A对U、G对C.1.mRNA的特点：种类多、寿命短、含量少。2.真核生物大多数mRNA的5’端有一个帽子（m7GpppNmp）,3'端有一段聚腺苷酸尾或Poly（A）尾。帽子结构既能抵抗RNA5’外切酶的水解；又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记。3.tRNA在组成和结构上都有以下特点：①大小为73-93nt②含有较多的稀有碱基③3'端含有CCA-OH序列；5’端大多是鸟苷酸。④二级结构呈三叶草形⑤三级结构成倒“L”形.4.rRNA是细胞内含量最多的RNA，与蛋白质构成核糖体。原核生物核糖体有三种rRNA，真核生物核糖体有四种rRNA。5.核酶：是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA。核酸的理化性质碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱，吸收峰在260nm附近。【名词解释】DNA的变性：指双链DNA解旋、解链，形成无规线团，从而发生性质改变（如黏度下降、沉降速度加快等）。导致DNA变性的理化因素：高温和化学试剂（酸、碱、乙醇、尿素等）。DNA的复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新形成原来的双螺旋结构。又称退火。DNA片段越大复性越慢，DNA浓度越高复性越快。增色反应：DNA变性导致其紫外线吸收增加。减色反应：DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时，其紫外吸收减少。解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度。又称变性温度、熔解温度、熔点。核酸分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程。是分子生物学的核心技术。第六章酶1.新陈代谢：生物体内的全部化学反应的总称。包括物质代谢和能量代谢。2.生物催化剂：酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质。核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸。分子组成单纯酶——仅由氨基酸构成，如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等3.酶结合酶蛋白质部分脱辅基酶蛋白形成的复合物非蛋白质部分辅助因子全酶4.只有全酶才具有催化活性，脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性。5.辅助因子从化学金属离子：K+、Na+、Zn2+等。本质上分小分子有机化合物：多数是维生素（特别是B族维生素）的活性形式。辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为：辅酶和辅基。辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用。①通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合，才能成为有活性的全酶。因脱辅基酶蛋白②一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合，组成具有不同特异性的全酶。此决定酶的特异性江西中医学院个人总结，仅供参考５6.酶的活性中心（又称活性部位）：是酶蛋白构象的一个特定区域，由必需基团构成，能与底物特异地结合，并催化底物生成产物。酶促反应:由酶催化进行的化学反应。（底物S，生成产物P）7.酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团。结合基团:与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物，又称中间产物。-催化基团：改变底物中某些化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物。对于单纯酶来说，活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链，如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等。对结合酶来说，活性中心内的必需基团还有一个来源，即辅助因子。实际上，辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分。8.酶按分子结构分为：单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶(又称串联酶)。9.酶促反应的特点：酶和一般催化剂的共有特点：①只催化热力学上允许的化学反应。②可以提高化学反应的速度，但不改变化学平衡。③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能。④很少量就可以有效催化反应。①酶的催化效率极高绝对特异性——一种酶对一种底物酶的②