2016执业医师考试培训1

2016年医师资格考试生物化学培训濮阳市卫生学校张翠娟13949704076近几年真题分析1、蛋白的质结构与功能2、核酸的结构与功能3、酶4、糖代谢5、生物氧化6、脂质代谢7、氨基酸代谢8、核苷酸代谢2015年（执业15）（助理6）1（1）2（1）0（0）2（1）2（0）3（1）2（1）0（0）2014年（执业14）（助理6+1）1（1）1（1）0（0）2（1）2（1）2（1）1（1）1（0）2013年（执业14）（助理1+5）1（0）0（1）1（1）2（1）2（1）2（1）2（0）1（0）2012年（执业15）（助1+10）1（0）0（1）1（2）1（1）1（1）4（2）1（1）0（0）近几年真题分析Loremipsumdolorsitamet,consecteturadipisicingelit,seddoeiusmodtemporincididuntutlaboreetdoloremagnaaliqua.Utenimadminimveniam,quisnostrudexercitationullamcolaborisnisiutaliquipexeacommodoconsequat.9、遗传信息的传递10、蛋白质的生物合成11、基因表达调控12、信号转导13、重组DNA技术14、癌基因与抑癌基因15、血液生化16、肝生化17、维生素0（0）0（0）0（0）0（0）1（0）0（0）0（0）1（1）1（0）1（0）0（0）0（0）0（0）0（0）0（0）2（0）1（0）0（1）2（0）0（0）0（0）0（0）0（0）0（0）0（0）1（1）0（0）4（）1（1）0（0）0（0）1（0）0（0）0（0）0（0）0（1）第一章蛋白质的结构与功能往年考题（2015年）不存在于人体蛋白质分子中的氨基酸是（A）A、鸟氨酸B、丙氨酸C、谷氨酸D、甘氨酸E、亮氨酸（2014年）不属于蛋白质二级结构的是（B）A．β-折叠B．右手双螺旋C．β-转角D．α-螺旋E．无规卷曲（2013年）不属于维系蛋白质三级结构的化学键的是（D）A、盐键B、氢键C、范德华力D、肽键E、疏水键（2012年）下列有关蛋白质变性的叙述，错误的是（D）A、蛋白质变性时生物学活性降低或丧失B、蛋白质变性时理化性质发生变化C、蛋白质变性时一级结构不受影响D、去除变性因素后，所有变性蛋白质都可以复性E、球蛋白变性后其水溶性降低一、蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。第一节蛋白质的化学组成知识点串讲蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——蛋白质的基本组成单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但构成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，在蛋白质生物合成时它们受遗传密码控制。这20种氨基酸不存在物种和个体差异，是整个生物界组成蛋白质的通用氨基酸。蛋白质是生物大分子，受酸、碱或蛋白酶的作用可水解为其基本组成单位——氨基酸。半胱氨酸、鸟氨酸不是构成人体蛋白质的氨基酸。第一节蛋白质的化学组成（一）氨基酸的结构CH3丙氨酸L-氨基酸的通式RC+NH3COO-HH甘氨酸1.非极性疏水性氨基酸2.极性中性氨基酸3.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸4.碱性氨基酸：精、赖、组（二）氨基酸的分类*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:第一节蛋白质的化学组成甘氨酸glycine5.97丙氨酸alanine6.00缬氨酸valine5.96亮氨酸leucine5.98异亮氨酸isoleucine6.02苯丙氨酸phenylalanine5.48脯氨酸proline6.30结构式中文名英文名等电点(pI)1.非极性疏水性氨基酸色氨酸treptophan5.89丝氨酸serine5.68酪氨酸tyrosine5.66半胱氨酸cysteine5.07蛋氨酸methionine5.74天冬酰胺asparagine5.41谷氨酰胺glutamine5.65苏氨酸threonine5.602.极性中性氨基酸天冬氨酸asparticacid2.97谷氨酸glutamicacid3.22赖氨酸lysine9.74精氨酸arginine10.76组氨酸histidine7.59几种特殊氨基酸•脯氨酸（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3（三）氨基酸的理化性质1.两性电离与等电点20种氨基酸都含有酸性的羧基和碱性的氨基，属于两性分子。其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。在酸性溶液中，蛋白质解离成阳离子，在碱性溶液中解离成阴离子。等电点(pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。第一节蛋白质的化学组成pH=pIpHpIpHpI氨基酸的兼性离子阳离子阴离子+OH-+H++OH-+H+CHNH2COOHRCHNH2COOHRCHNH3+COO-RCHNH3+COO-RCHNH2COO-RCHNH2COO-RCHCOOHRNH3+CHCOOHRNH3+第一节蛋白质的化学组成2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收第一节蛋白质的化学组成三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式*肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。（一）肽键和肽第一节蛋白质的化学组成NH2-CH-CHOOH甘氨酸NH2-CH-CHOOH甘氨酸NH-CH-CHOHOOH甘氨酸+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键NH2-CH-C-N-CH-COOHHHHONH2-CH-C-N-CH-COOHHHHO第一节蛋白质的化学组成*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。书写肽链习惯N末端在左，C末端在右。*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由10个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽。第一节蛋白质的化学组成N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有两端*多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的链状结构。第一节蛋白质的化学组成（二）多肽链N端C端多肽链分子结构中，黑色部分为多肽链主骨架（各氨基酸残基的ɑ-碳原子和肽键有关的原子），红色为R侧链部分。蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)空间结构第二节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序。一、蛋白质的一级结构主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。第二节蛋白质的分子结构一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。第二节蛋白质的分子结构二、蛋白质的二级结构的概念及类型主要的化学键：氢键第二节蛋白质的分子结构蛋白质二级结构指多肽链主链骨架盘旋、折叠形成的局部有规则的空间结构，不涉及氨基酸残基R侧链的构象。蛋白质二级结构的主要类型•-螺旋(-helix)•-折叠(-pleatedsheet)•-转角(-turn)•无规卷曲(randomcoil)第二节蛋白质的分子结构1.-螺旋第二节蛋白质的分子结构结构要点：①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。1.-螺旋第二节蛋白质的分子结构2.-折叠第二节蛋白质的分子结构结构特点：①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。②两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行。③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。氢键与螺旋长轴垂直。第二节蛋白质的分子结构第二节蛋白质的分子结构3、-转角和无规卷曲-转角：无规卷曲：用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。。①肽链内形成180º回折。②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。③第二个氨基酸残基常为Pro。第二节蛋白质的分子结构三、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基，包括由主链和侧链原子在空间排布所形成的全部分子结构。定义第二节蛋白质的分子结构第二节蛋白质的分子结构三级结构特点亲水基团往往位于分子的表面。疏水的R-侧链内裹形成一个疏水的分子内核。稳定因素疏水键、氢键等次级键。蛋白质分子的亲水表面上常有一些疏水微区，在分子表面形成一些形态各异的沟、槽或洞穴，一些蛋白质的辅基或金属离子往往就结合在其中。只有一条链的蛋白质，三级结构即是其最高级结构。肌红蛋白N端C端第二节蛋白质的分子结构肌红蛋白分子表面，有一个疏水洞穴，结合一个含Fe2+的血红素辅基，起着结合并储存氧的功能，供肌肉剧烈收缩氧供应相对不足时的需要。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。四、蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单独的亚基是没有生物活性的，具有完整的四级结构，才有生物活性。第二节蛋白质的分子结构血红蛋白的四级结构第二节蛋白质的分子结构蛋白质各级结构示意图（一）蛋白质分子一级结构和功能的关系蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病（moleculardisease）。三、蛋白质分子结构与功能的关系这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。第二节蛋白质的分子结构N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)镰刀形红细胞贫血Hb分子中β亚基第6位谷氨酸置换为缬氨酸，由酸性氨基酸换成了中性侧链氨基酸，降低了Hb在红细胞中的溶解度，容易凝聚沉淀析出。红细胞在氧分压低的情况下呈镰刀状，造成红细胞破裂溶血和运氧功能降低。三、蛋白质分子结构与功能的关系三、蛋白质分子结构与功能的关系在蛋白质结构中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们降低血糖浓度的共同生理功能。三、蛋白质分子结构与功能的关系天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性三、蛋白质分子结构与功能的关系（二）蛋白质分子空间结构和功能的关系蛋白质空间结构是其生物活性的基础，空间结构发生改变，其生物性也随之改变。第三节蛋白质的理化性质蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性