2016年7月生物化学B音频

生物化学B音频1/5一、名词解释1、蛋白质的亚基：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多肽链。每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基（subunit）亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，成为蛋白质的四级结构2、肽：氨基酸通过肽键连接而成的分子，称为~3、蛋白质的等电点:对某些蛋白质说，在某一pH下它所带的正电荷与负电荷相等，即净电荷为零，此pH称为蛋白质的等电点4、蛋白质的沉淀：蛋白质溶液是一个比较稳定的胶体溶液，蛋白质分子如果从溶液中析出，这种现象称为~5、盐析：是沉淀蛋白质的一种方法，也就是在蛋白质溶液中加入大量的中性盐，中性盐几乎都是电离的，可以破坏蛋白质分子表面上的水化膜，也可以中和、电和，所以破坏了胶体溶液的这两个稳定因素使蛋白质从溶液中沉淀，叫~6、ATP：(5’三磷酸腺)苷腺嘌呤核苷三磷酸（简称三磷酸腺苷）是一种不稳定的高能化合物，由1分子腺嘌呤，1分子核糖和3分子磷酸基团组成。又称腺苷三磷酸，简称ATP7、解基对：核酸双链之间解基配对方式A总是和T或U来配对，AT间配对是两个氢键，G和C配对以三个氢键8、法密码子：在trn上二级结构三叶草三环4b结构9.增色效应：单链DNA紫外吸收比双链DNA高，所以DNA变性导致染色体增加，称为~10.减色效应：复性导致变性DNA恢复天然构象时，其紫外吸收降低，称为~11.解链温度：50%DNA变性解链时的温度称为解链温度又称变性温度、溶解温度或熔点12、辅酶：单纯酶和结合酶，结合酶有辅助因子分两类，一类为小分子有机化合物，一类是有机金属离子；辅助因子如果与酶蛋白，脱辅基酶蛋白结合不牢固疏松可以用透析或者超滤的方法去除，称为~13、酶的特异性：酶对底物的选择性，酶对它所催化的底物或反应类型有选择性。14、酶原：有些酶在细胞内合成或初级释放时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称作酶原。15、同工酶：广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。同工酶是指催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶16、不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用17、细胞呼吸：也称生物氧化，因为生物氧化过程是在组织细胞内进行的，且通过肺的呼吸运动吸入的氧气主要用于生物氧化，而通过肺的呼吸运动呼出的二氧化碳也主要来自于生物氧化，所以生物氧化又叫组织呼吸或细胞呼吸是指营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O，并释放能量满足生命活性需要的过程，称为~也称生物氧化18、生物氧化：是指营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O，并释放能量满足生命活性需要的过程，称为~也称生物氧化19、底物水平磷酸化：在生物氧化过程中，底物因为脱氢脱水等化学反应使能量在分子内部从新分布形成刚能磷酸基团后将高能基团转移给ATP来生成ATP反应过程中在作用物上形成了高能基团，称为~20、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成生物化学B音频2/5HO2所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP，这一过程称为~21、呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某一部位或成分的电子传递称为~22、解偶联剂：解除氧化与磷酸化之间的偶联，称为~23、磷酸肌酸：肌肉和脑组织中能量上的储存形式是磷酸肌酸。ATP可以把它的高能基团转移给肌酸来生成磷酸肌酸，当机体消耗ATP过多时，ADP浓度就会升高，磷酸肌酸就可以把高能磷酸肌酸转移给ADP来生成ATP，为机体提供能量24、糖的有氧氧化途径：当供氧充足时，葡萄糖通过有氧氧化途径彻底氧化成二氧化碳和水，，并释放大量能量，称为~，是糖氧化功能的主要途径25、三羧酸循环：在线粒体内进行的重要代谢途径，乙酰辅酶和草酰乙酸合成柠檬酸然后经过一系列反应最终把乙酰基氧化变成二氧化碳而草酰乙酸又得到再生，这样就形成了一个循环26、乳酸循环：肌糖原分解生成6-磷酸葡萄糖，通过糖的降解途径生成乳酸，乳酸通过血液循环运到肝脏，肝脏利用乳酸进行糖异生，乳酸通过糖异生途径再合成葡萄糖，葡萄糖又可以释放入回血液，随血液循环运输到肌肉给肌肉组织摄取重新再合成肌糖原，这样就形成了肌糖原酵解生成乳酸，通过血液循环进入肝脏，通过糖异生生成葡萄糖，再通过血液循环回到肌肉组织，再进行合成糖原。27、丙酮酸酸化植入：在糖异生途径中，把丙酮酸催化生成磷酸烯醇式丙酮酸反应过程，称为~28、耐糖现象：正常人口服或注射一定量葡萄糖后血糖暂时升高,并刺激胰岛素分泌增多,促使大量葡萄糖合成糖原加以贮存,在短时间内血糖可降至空腹水平,这种现象称为耐糖现象。29、血浆脂蛋白：脂类和载脂蛋白构成的，因脂类不溶于水，所以它在血中必须与蛋白质合成就是载脂蛋白形成脂蛋白30、载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质成分31、LDL：低密度脂蛋白，在血浆中由VLDL（极低密度脂蛋白）转化而来的，功能是从肝脏向肝外组织转运胆固醇32．激素敏感脂肪:是催化脂肪动源的关键酶，因为其活性受到多种激素的调节，所以叫~33、脂肪肝：脂肪在肝脏内积累过多，形成~34、氮平衡:是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态。测定每时摄入氮的量和排除氮的量，并比较两者的比例关系，以及体内组织蛋白代谢状况的实验称为氮平衡，包括氮的总平衡，氮的正平衡和氮的负平衡三种情况。35、蛋白质互补作用：两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例，从而提高蛋白质利用率的作用，称为蛋白质互补作用。36、腐败作用：一些未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸在大肠下部受肠道细菌作用产生一系列对人体有害的物质，称为~，其可产生胺类、酚类、吲哚、硫化氢、氨和甲烷等有毒物质。37、转氨基：通过氨基转氨酶催化，将氨基酸的α氨基转移到一个α酮酸羰基的位置上，生成一个相应的α酮酸和一个新的α氨基，称为~38、鸟氨酸循环：为氮的代谢途径，用氨或氨基、二氧化碳合成尿素通过肾脏随尿液排出体外，称为~39、痛风症：因核酸大量摄入和分解产生大量尿酸，或尿酸排泄障碍，造成含量过多—尿酸盐晶体即可沉积于关节、软骨组织而导致~40、酶的变构调节：变构G和酶蛋白活性中心之外的某一部位以非共价键结合，结合后改变酶蛋白的构象。生物化学B音频3/541、化学修饰调酒：通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合一个特定基团或者脱去某种基团进行的从而导致酶蛋白构象改变，酶的活性也随之改变。42、G蛋白：鸟苷酸结合蛋白，在细胞中普遍存在的功能蛋白家族，偶联G蛋白受体，激素和受体结合激活肌蛋白，肌蛋白再去激活其它的酶。43、腺苷酸环化酶：是膜整合蛋白，能够将ATP转变成cAMP,引起细胞的信号应答，是G蛋白偶联系统中的效应物44、基因组：一个细胞或者生物体所携带的一套完整的单倍体序列，包括全套基因和间隔序列。45、后碎裂：在DNA半保留复制过程中，在一个复制叉上分段合成的或者是不连续合成46、不对称转录：能转录出RNA和DNA区段称为结构基因。结构基因的两端DNA链只有一般可转录，另一般不转录，称为~47、选择项转录：不同的细胞在不同的生长阶段根据生存条件和代谢需要转录不同的基因。每个基因都是基因组的不同部位48、启动子：RNA聚合酶识别结合启动转录的一段DNA序列。49、SD序列：mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。50、密码子：是指信使RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸的规律。51、氨酰TRA合成酶：催化氨基酸和TRA反应生成氨酰TRA酶52、释放因子：识别终止密码子引起完整的肽链和核糖体从mRNA上释放的蛋白质。单一因子以数字排列，真核生物细胞的因子称为eRF。53、靶向转运：新蛋白质在合成以后，定向到达其功能部位的过程。二、简答题：1、简述的蛋白质变性及导致蛋白质变性的因素?答：（1）蛋白质变性：1）在一些物理因素或化学因素作用下，天然蛋白质的特定构象被破坏、从而导致其现化性质改变、生活活性丧失，这一现象叫蛋白质变性；一般认为蛋白质变性的本质是它的非共价键破损，所以蛋白质变性只破坏它的构象也就是破坏空间结构，并不改变它的一级结构。2）蛋白质变性的结果使有些原来在分子内部的一些输水基团暴露出来，这样分子不对称性就增加，不对称性增加变性蛋白质溶液粘度就会增加，扩散系数减小扩散变慢溶解度下降结晶性丧失，肽链打开蛋白质就容易被酶降解（2）导致蛋白质变性的因素：1）物理因素：高温、高压、紫外线、超声波和剧烈震荡等2）化学因素：强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐类及一些去污剂等2、酶以酶原形式存在有何生理意义？答：酶原不具有活性但它是酶的前提物质可转化为有活性的酶，1）酶原是酶的安全转化形式：如胰腺细胞合成的消化酶类以酶原的形式分泌并转运到肠道，激活后再所发挥作用，可以避免在转运过程中对细胞自身的蛋白质进行消化。酶原的安全储蓄形式：如凝血酶类和纤溶酶类以酶原的形式存在于血液循环中，一旦需要便迅速激活成活性的酶，发挥对机体的保护作用。2）酶以酶原的形式存在不具有活性适于酶的安全贮存，如凝血酶类、纤溶酶类。3、简述糖的有氧氧化过程答：分为三个阶段：1）葡萄糖氧化分解生成丙酮酸（在细胞液）2）丙酮酸氧化脱羧生成乙生物化学B音频4/5酰COA（在线粒体）3）乙酰基彻底氧化生成二氧化碳和水（三羧酸循环）4、三羧酸循环生理意义答：1）三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径；2）三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢联系的枢纽4、糖原合成、分解的生理意义答：是维持血糖正常的一个生理途径，糖原是糖在人体内的主要贮存形式，肝脏和肌肉组织来合成糖原进食时贮存起来避免血糖浓度过高，不进食时血糖浓度下降而造成组织缺氧，这时肝糖原分解变成葡萄糖释放到血液中补充血糖来维持血糖正常水平。5、糖异生的生理意义答：1）在饥饿时维持血糖水平的相对平衡2）参与食物氨基酸的转化与储存3）参与乳酸的回收利用6、血浆脂蛋白的分类、组成、功能答：分类：1）电泳法：按血浆脂蛋白移动的快慢分为α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白、CM2）超速离子法（密度分类法）可将血浆脂蛋白分为4类：乳糜微粒（CM）、低密度脂蛋白（VLDL）低密度脂蛋白（LDL）高密度脂蛋白（HDL）组成及功能：CM形成于小肠细胞，功能是转运外源性甘油三酯；VLDL形成于肝脏，功能是转运内源性甘油三酯；LDL在血浆中代谢而形成的，含胆固醇，功能是从肝脏向肝外组织转运胆固醇；HDL能将来自肝外组织、其他血浆脂蛋白以及动脉壁中的胆固醇逆向转运到肝脏进行转化或排出体外，减少胆固醇在肝外组织的沉积，因而有对抗动脉粥样硬化形成的作用7、简述糖转化为脂肪的过程答：首先葡萄糖经过有氧氧化途径可以生成乙酰辅酶；另外葡萄糖经过磷酸戊糖途径可以生成NADPH还原型辅酶II，乙酰辅酶和NADPH是脂肪酸合成的主要原料，另外糖代谢可以产生ATP（通过氧化磷酸化）,ATP将脂肪酸活化生成脂酰辅酶A，在葡萄糖降解过程中所产生的磷酸二氢丙酮还原可以得到三磷酸甘油，脂酰辅酶A和三磷酸甘油一缩合，得到甘油三酯8、如何判断蛋白质的营养价值？答：判断食物蛋白质营养价值的高低，主要取决于其所含必需氨基酸的种类、数量和比例是否与人体蛋白质接近。越接近，人体对其利用率就越高、蛋白质的营养价值就越高。9、必需氨基酸包含什么？答：是指人体需要而（自身又不能合成的）、必须由（食物提供的）氨基酸，包括异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和赖氨酸10、肝昏迷的氨中毒学说答：肝功能严重受损，尿素合成障碍上升，大量氨进入闹租住，与脑细胞中的α-酮戊二酸合成谷氨酸，进一步消耗氨基ATP以生成谷氨酰胺。严重发展，一方面消耗较多的NADH和ATP等能源物质，另一方面大量的α-酮戊二酸被消耗，使三羧酸循环速率