生物化学大纲临床五年制麻醉预防检验药学

1《生物化学》教学大纲课程编号：38020021课程名称：生物化学学分：5总学时：104学时理论学时：56实验学时：48先修课程要求：无机化学、有机化学、细胞生物学适应专业：临床医学五年制、精神医学、预防医学、麻醉、检验和药学参考教材：1．王镜岩主编，《生物化学》第三版，北京，高等教育出版社，2002，上册2．童坦君等生物化学第一版北京大学医学出版社，北京20033．贾弘禔等生物化学第三版北京大学医学出版社，北京20034．DavidL.Nelson,etal.LehningerPrinciplesofBiochemistry.3rded.WorthPublishers,NewYork.20005．JeremyBerg,JohnTymoczko,LubertStryer.Biochemistry.5thed.W.H.FreemanandCompany,NewYork.2002一、课程在培养方案中的地位、目的和任务生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。它运用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其发展规律。生物化学是现代生物科学的理论和技术基础，是医学专业的重要基础课程，是联系基础医学和临床医学的桥梁，是医学主干学科。通过本课程的学习，要求学生较全面了解生物体的基本化学组成，理解其主要组成物质的结构、性质及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律，深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的联系，学会综合运用所学的基本知识和技术来解决一些实际问题，并为学习后续课程打下坚实的基础。二、课程基本要求(一）理论知识1．生物分子的结构基础（1）掌握构件分子和生物大分子的概念及种类；（2）掌握核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能；（3）掌握糖类和脂类的性质、结构和功能；（4）掌握酶的催化特性、作用机理以及辅基、辅酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用和酶的动力学特点。2．生命分子的代谢基础（1）掌握新陈代谢的概念；（2）熟悉生物体内特别是糖类相互转化的化学机制；（3）掌握糖类分解代谢的主要途径及其特点；2（4）掌握生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制；（5）掌握蛋白质、核酸和脂类的合成与分解过程；（6）熟悉体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节机制；（7）熟悉细胞间信息的传递，基因表达的调控；（8）掌握复制、转录、翻译的过程及特点；（8）熟悉肝脏生化、血液生化；（9）熟悉基因重组与基因工程、癌基因、抑癌基因与生长因子，了解基因诊断与基因治疗的原理及其应用；（10）了解分子生物学常用技术的原理及其应用。（二）基本技能1．掌握一、二种测定核酸、蛋白质等生物分子含量的方法；2．了解生物化学新的研究方法及新的研究进展；3．在教师的指导下能设计和组合实验内容，对实验结果能进行综合判断分析和解释。3三．课程基本内容及重点难点绪论目的要求明确学习生物化学的目的和学习方法以指导全课程的学习。【掌握】生物化学的概念【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系【了解】生物化学的发展简史重点掌握和熟悉的内容难点无教学内容第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学第四节本书纲要第一篇生物大分子的结构与功能体内发挥重要功能的各种大分子通常由基本结构单位按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子。第一章蛋白质的结构与功能目的要求【掌握】1.蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式，氨基酸的分类、三字英文缩写符号；2.肽、肽键与肽单元的概念；3.蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；2.蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲；3.蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；4.蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；5.蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。变构效应的概念；6.蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。4【熟悉】1.肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念，重要的生物活性肽GSH；2.肽单元的特点；3.模体（motif）、结构域(domain)、分子伴侣的概念；4.蛋白质的分类；5.蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛效应的原理。【了解】1.胰岛素分子的一级结构；2.分子伴侣对蛋白质分子空间结构形成的影响；3.蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病；4.多肽链中氨基酸序列分析的原理；5.蛋白质空间结构预测的原理和意义。重点蛋白质的二、三、四级结构的概念、主要化学键和形式；蛋白质的分子结构、蛋白质空间结构与功能的关系。难点蛋白质的分子结构、蛋白质空间结构与功能的关系。教学内容第一节蛋白质的分子组成一、氨基酸（一）蛋白质的元素组成特点（二）蛋白质的基本单位——氨基酸的结构特点及分类（三）氨基酸的重要性质：两性解离及等电点、紫外吸收（四）氨基酸的茚三酮反应二、肽（一）肽键和肽链的定义（二）谷胱甘肽的组成、结构和功能（三）其它的生物活性肽三、蛋白质的分类第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构蛋白质一级结构的概念二、蛋白质的二级结构（一）蛋白质二级结构的定义（二）肽单元的定义及其结构特点（三）维持二级结构的化学键，α-螺旋和β-折叠的结构要点；β-转角和无规卷曲的概念5（四）模序的概念和几种重要的模序三、蛋白质的三级结构（一）蛋白质三级结构的定义（二）维持蛋白质三级结构的化学键（三）球蛋白的结构特点（四）结构域的概念四、蛋白质的四级结构（一）蛋白质四级结构的定义（二）维持蛋白质四级结构的化学键（三）血红蛋白的四级结构第三节蛋白质的结构与功能的关系一、蛋白质的一级结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构是空间构象的基础（二）蛋白质的一级结构与功能的关系二、蛋白质空间结构与功能的关系（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构（二）以血红蛋白为例说明蛋白质空间结构与功能的关系；协同效应、别构效应的概念。（三）蛋白质构象改变与疾病蛋白质构象改变与疾病的关系，如朊病毒蛋白与疯牛病。第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离与等电点（二）蛋白质的变性；蛋白质的沉淀和凝固（三）蛋白质的紫外吸收（四）蛋白质的胶体性质（五）蛋白质的呈色反应二、蛋白质的分离纯化蛋白质分离纯化的原理及方法三、多肽链中氨基酸序列分析四、蛋白质空间结构测定第二章核酸的结构与功能目的要求【掌握】1.掌握核酸的概念、基本组成单位，DNA、RNA组成的异同；2.核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键；63.Chargaff规则，DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能；4.tRNA、mRNA的组成、结构特点；5.核酸的变性、复性，融解温度（Tm）、增色效应的概念。【熟悉】1.核酸与遗传、繁殖和蛋白质生物合成等生命活动的关系；2.核蛋白体RNA（rRNA）的结构与功能；3.核酸分子杂交的概念和原理；4.核酶的定义，功能。【了解】1.其他小分子RNA的种类与功能；2.核酸酶的分类与功能。重点DNA的二级结构的特点；信使RNA和转运RNA的结构特点难点B-DNA的空间结构特点、tRNA二级结构的特点教学内容第一节核酸的化学组成核苷酸是由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成一、核苷酸中的碱基成分（一）存在于DNA中的碱基（A、G、C、T）及其结构（二）存在于RNA中的碱基（A、G、C、U）及其结构（三）碱基的互变异构（四）碱基在260nm左右有较强的紫外吸收二、戊糖与核苷（一）DNA中的戊糖是β-D-脱氧核糖（二）RNA中的戊糖是β-D-核糖（三）碱基和戊糖中的碳原子的编号标记方法（四）碱基与戊糖的连接键及连接的原子三、核苷酸的结构与命名（一）核苷酸的种类及结构（二）核苷酸的命名（三）核苷酸是核酸的基本组成单位（四）核苷酸的其它功能第二节核酸的一级结构一、核酸一级结构的定义二、核苷酸的连接键7三、核酸一级结构的表达方式四、DNA和RNA组成单位的异同第三节DNA的空间结构与功能DNA碱基组成的Chargaff规则一、DNA的二级结构——双螺旋结构模型（一）DNA分子中碱基组成的规律（二）B-DNA的二级结构及稳定二级结构的化学键（三）DNA的其它构象二、DNA的超螺旋结构（一）原核生物DNA的高级结构（二）真核生物的核小体结构三、DNA的功能（一）基因组的概念（二）DNA的功能第四节RNA的空间结构与功能一、信使RNA的结构与功能（一）真核生物mRNA的结构（二）三联体密码概念和RNA的功能（三）hnRNA的结构特点和功能二、转运RNA的结构和功能（一）tRNA的碱基组成特点（二）tRNA的二级结构，特别是反密码环的特点（三）tRNA的功能（四）tRNA的三级结构三、核蛋白体RNA的结构与功能（一）原核生物与真核生物rRNA的种类（二）各类rRNA的功能（三）rRNA的结构四、其他小分子RNA其他小分子RNA的种类与功能五、核酶核酶的定义和功能第五节核酸的理化性质及其功能一、核酸的一般理化性质8（一）DNA的线性高分子性质（二）DNA和RNA在260nm有紫外吸收二、DNA的变性（一）DNA变性的定义（二）变性曲线及解链温度（Tm）的概念（三）增色效应和减色效应的概念（四）碱基组成与Tm的关系三、DNA的复性与分子杂交（一）DNA复性的概念（二）核酸分子杂交的概念第六节核酸酶DNase和RNase及其它们是DNA重组技术中不可缺少的工具第三章酶目的要求【掌握】1.酶的化学本质，单纯酶、结合酶、全酶、辅酶与辅基的概念，金属离子的作用；2.酶的辅助因子与水溶性维生素的关系，维生素的概念、分类；3.酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用；4.酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性；5.底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km值的意义；6.抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征；7.酶原与酶原激活的过程与生理意义；8.变构酶、变构调节、共价修饰和同工酶的概念。【熟悉】1.酶与底物复合物的形成即中间产物学说、诱导契合学说；2.酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；3.酶活性的测定与酶活性单位概念；4.酶含量的调节特点。【了解】1.酶促反应的机理，邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应；2.酶的分类与命名的原则；3.酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。9重点酶的活性中心；底物浓度和抑制剂对酶促反应的影响；酶原与酶原激活的过程与生理意义；变构调节、共价修饰和同工酶的概念难点酶促反应的机制、米-曼氏方程式的推导、Km值和Vm值的测定教学内容第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成（一）单纯酶和结合酶的概念（二）酶蛋白、辅助因子和全酶的概念；辅酶和辅基的概念（三）维生素的概念、分类；维生素A、D、E、K的生化作用；VitB1、B2、PP、B6、泛酸、叶酸在体内活性形式及生化作用；VitB12体内活性形式；VitC生化作用;重要维生素的缺乏症。（四）金属酶和金属激活酶的概念二、酶的活性中心（一）必需基团的概念（二）活性中心、结合基团与催化基团的概念（三）构成活性中心的常见基团第二节酶促反应的特点与机制酶与一般催化剂的异同一、酶促反应的特点（一）酶可大大降低反应活化能，使酶促反应有极高的效率（二）酶促反应具有高度特异性1．酶促反应的相对特异性2．酶促反应的绝对特异性3．酶促反应的立体异构特异性（三）酶促反应的可调节性二、酶促反应的机制（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说（二）邻近效应与定向排列，多元催化和表面效应第三节酶促反应动力学一、底物浓度对反应速度的影响（一）初速度概念（二）米曼氏方程及底物浓度对反应速度的影响（三）酶的特征性常数—Km的意义（四）Vmax的意义，了解酶的转换数的意义10（五）米曼氏方程的双倒数作图法及Km和Vmax的测定二、酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响