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1.二面角:一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-,自左向右分别为C1,N1,C2,C3,N2C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度,叫做二面角φ。同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ2.蛋白质一级结构DNA的一级结构:指4种核苷酸的链接及从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。3.DNA的二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,4.超二级结构在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。5.DNA的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。6.DNA的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构7.别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。8.同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。9.简单蛋白质:又称单纯蛋白质,这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链,不含其他成分.10.结合蛋白质:结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成,12.蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程13.蛋白质分段盐析:调节盐浓度,可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出14.寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成,有时含两条以上的多肽链,单独存在时一般没有生物活性。15.结构域:结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域16.构象:构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放臵所产生的空间排布。17.构型:分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构18.肽单位肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。19.肽平面:肽键具有一定程度的双键性质,参与肽键的六个原子不能自由转动,位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。20.?—螺旋:α螺旋是一种最常见的二级结构,①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展;②螺旋形成是自发的,肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用;被氢键封闭的环含有13个原子,因此α螺旋也称为3.6/13螺旋;③每隔3.6个残基,螺旋上升一圈;每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm;螺旋的半径是0.23nm;Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°;④α螺旋有左手和右手之分,但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋;⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧,并不参与螺旋的形成,但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。23.?—转角:β-转角结构(β-turn)又称为β-弯曲(β-bend)、β-回折(β-reverseturn)、发夹结构(hairpinstructure)和U型转折等。蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候,经常会出现180°的回折(转折),回折处的结构就称为β-转角结构。25.蛋白质的复性作用:在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性,这种现象称为蛋白质的复性。26.亚基:蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为亚基(subunit)。1.反密码子:tRNA分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。2.Chargaff规则:DNA的碱基组成特点——Chargaff定律(1)碱基当量定律:嘌呤碱总量=嘧啶碱总量,即A+G=T+C(2)不对称比率A+T/G+C因物种(亲缘关系远近)而异。3.核酸的复性:DNA的复性指变性DNA在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。DNA的复性不仅受温度影响,还受DNA自身特性等其它因素的影响。4.退火:热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为退火(annealing)。这一术语也用以描述杂交核酸分子的形成(见后)。5.增色效应:增色效应或高色效应(hyperchromiceffect)。由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。6.减色效应:在生物化学中,是指:若变性DNA复性形成双螺旋结构后,其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。7.发夹结构:发夹结构(hairpinstructure):RNA是单链线形分子,只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构。8.分子杂交:分子杂交(molecularhybridization)确定单链核酸碱基序列的技术。9.DNA的解链(溶解)温度:DNA的四类碱基A,T,C,G.碱基之间由氢键连接的,AT之间有三个氢键相连,而CG之间只有两个.溶键温度是指使DNA双链断开形成单链时所需要的温度.氢键的断裂需要能量即给予热量,氢键越多,需要的热量越多,温度越高.故AT越多,所需温度越高.10.碱基堆积力:在DNA双螺旋结构中,碱基对平面垂直于中心轴,层叠于双螺旋的内侧,相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。这种力与氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定性,而且相比之下比氢键更重要。11.超螺旋DNA:闭环DNA(closedcircularDNA)没有断口的双链环状DNA,亦称为超螺旋DNA。12.DNA的一级结构:是指构成核酸的四种基本组成单位——脱氧核糖核苷酸(核苷酸),通过3',5'-磷酸二酯键彼此连接起来的线形多聚体,以及起基本单位-脱氧核糖核苷酸的排列顺序。每一种脱氧核糖核苷酸由三个部分所组成:一分子含氮碱基+一分子五碳糖(脱氧核糖)+一分子磷酸根。313.DNA的二级结构是指两条脱氧多核苷酸链反向平行盘绕所形成的双螺旋结构。14.DNA的三级结构是指DNA中单链与双链、双链之间的相互作用形成的三链或四链结构。如H-DNA或R-环等三级结构。核酸以反式作用存在(如核糖体、剪接体),这可以看作是核算的四级水平的结构。此外,DNA的拓扑结构也是DNA存在的一种形式。DNA的拓扑结构是指在DNA双螺旋的基础上,进一步扭曲所形成的特定空间结构。超螺旋结构是拓扑结构的主要形式,塔可以分为正超螺旋和负超螺旋两类,在相应条件下,它们可以相互转变。1.酶的活性中心酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团(essentialgroup)。这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心(activecenter)或活性部位(activesite)2.酶的专一性酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质,或一类分子结构相似的物质,促其进行一定的化学反应,产生一定的反应产物,这种选择性作用称为酶的专一性。酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应,不同的酶具有不同程度的专一性,酶的专一性可分为三种类型:绝对专一性、相对专一性、立体专一性。3.竞争性抑制作用通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个酶的结合部位。这种抑制使得Km增大,而Vmax不变。4.非竞争性抑制作用抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小,但Km不变非竞争性抑制作用:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数。5.别构酶一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。又称为变构酶,是一类重要的调节酶。在代谢反应中催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。别构酶均受代谢终产物的反馈抑制。6.别构效应别构效应,(allostericeffect),是某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质,如果是酶,则称为别构酶。7.同工酶同工酶(isozyme,isoenzyme)广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。按照国际生化联合会(IUB)所属生化命名委员会的建议,则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。最典型的同工酶是乳酸脱氢酶(LDH)同工酶。8.酶的比活力1、在特定条件下,单位重量(mg)蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。2、比活力(性)(SpecificActivity)是酶纯度的量度,即指:单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示.一般来说,酶的比活力越高,酶越纯.。1314--核酸生物化学试题库3、比活力为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数,一般用酶活力单位/mg蛋白质表示。。9.酶原激活某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活(zymogenactivation)。10.寡聚酶寡聚酶由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶,称为寡聚酶。11.酶的转换数酶的转换数(turnovernumber)表示酶的催化中心的活性,它是指单位时间(如每秒)内每一催化中心(或活性中心)所能转化的底物分子数,或每摩尔酶活性中心单位时间转换底物的摩尔数。12.辅酶和辅基辅酶(coenzyme)是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子,与酶较为松散地结合,对于特定酶的活性发挥是必要的。14.全酶具有催化活性的酶,包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。序变模型(KNF模型)和齐变模型是为了了解酶作用机制提出的两种主要模型。。15--核酸生物化学试题库一酶分子中另一亚基对底物的亲和力增加或减少。16.固化酶全称;泰然生物催化酶,是土壤固化剂,生产高科技液态复合酶制品,一种生物高科技产品17.多酶体系指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起,形成的反应链体系。一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。18.RNA酶核糖核酸酶(英语:Ribonuclease,常用缩写:RNase)或称RNA酶,是一种可将RNA水解成小分子组成的核酸酶(nuclease)。可粗分为内切核糖核酸酶(endoribonuclease)与外切核糖核酸酶(exoribonuclease),这些酶分别归属于EC2.7(磷酸化酶)与EC3.1(水解酶)中的多个次分类。19.过渡态反应物体系转变成产物体系过程中,经过的能量最高状态称为过渡态(或称活化络合物)。过渡态键的状况是:旧键未完全断裂,新键未完全形成。过渡态是不稳定的,不能分离出来。过渡态和反应物的能量差(△E)称为活化能。不同的反应体系有不同的活化能,活化能愈大反应愈困难。2.中性脂甘油的3个羟基和3个脂肪酸分子脱水缩合后形成的酯。动、植物细胞贮脂的主要形式。简称脂肪,学名三酰甘油。三酰甘油在常温下(25℃)呈固态者称为脂;在常温下呈液态者称为油。3.脂双层分子:由两层脂质分子以疏水性烃链的尾端相对,以极性头部朝向表面所形成的片层结构的通称。4.外周蛋白外周蛋白通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内、外表面弱结合的膜蛋白又称附着蛋白(protein-attached)或外在膜蛋白,占膜蛋白总量的20%~30%,这种蛋白完全外露在脂双层的内外两
本文标题:生物化学名词解释
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