现代分子生物学---第四章课后作业

分子生物学第四章习题作业芮世杭22200931701102709级一班1,遗传密码具有哪些特性？答：（1）遗传密码子的连续性，（2）.密码子有简并性；级一种以上密码子编码同意种氨基酸。（3）.共有64个密码子，其中有1个起始密码子和3个终止密码子；（4）.密码子有通用性与特殊性，即不管是病毒、原核生物还是真核生物密码子的含义都是相同的，但在各位生物中也有例外（5）密码子与反密码子存在相互作用。2，有几种终止密码子？他们的序列别名是设么？答：终止密码子有三种终止密码子(UAG、UGA、UAA)，他们并不代表氨基酸，不能与tRNA反密码子配对，但能被终止因子和释放因子识别，终止肽链合成。其中终止密码子UAG叫注石（ochre）密码UGA叫琥珀（amber）密码UAA叫蛋白石（opal）密码3，简述摆动学说？答：1996年，由Crick根据立体化学原理提出，解释了反向密码子中某些稀有成的配对，以及许多氨基酸有两个以上密码子的问题。假说中提出：在密码子与反密码子配对中，前两对严格遵守碱基配对原则，第三对碱基有一定的自由度，可以摆动因而使某些tRNA可以识别1个以上的密码子一个tRNA能识别的密码子是由反密码子第一个碱基决定的。反密码子第一位为A或C则只能识别一个密码子，若为G或者U则可识别两个密码子。为I可识别三个密码子。如果几个密码子同时编码一个氨基酸凡是第一，第二位碱基不同的密码子都对应于各自独立的Trna.4，tRNA在组成及结构上有哪些特点？答：1、tRNA的三叶草型二级结构受体臂（acceptorarm）主要由链两端序列碱基配对形成的杆状结构和3’端末配对的3-4个碱基所组成，其3’端的最后3个碱基序列永远是CCA，最后一个碱基的3’或2’自由羟基（—OH）可以被氨酰化。TφC臂是根据3个核苷酸命名的，其中φ表示拟尿嘧啶，是tRNA分子所拥有的不常见核苷酸。反密码子臂是根据位于套索中央的三联反密码子命名的。D臂是根据它含有二氢尿嘧啶（dihydrouracil）命名的。最常见的tRNA分子有76个碱基，相对分子质量约为2.5×104。不同的tRNA分子可有74-95个核苷酸不等，tRNA分子长度的不同主要是由其中的两条手臂引起的。tRNA的稀有碱基含量非常丰富，约有70余种。每个tRNA分子至少含有2个稀有碱基，最多有19个，多数分布在非配对区，特别是在反密码子3'端邻近部位出现的频率最高，且大多为嘌呤核苷酸。这对于维持反密码子环的稳定性及密码子、反密码子之间的配对是很重要的。2．tRNA的L形三级结构酵母和大肠杆菌tRNA的三级结构都呈L形折叠式。这种结构是靠氢键来维持的，tRNA的三级结构与AA-tRNA合成酶的识别有关。受体臂和TφC臂的杆状区域构成了第一个双螺旋，D臂和反密码子臂的杆状区域形成了第二个双螺旋。tRNA的L形高级结构反映了其生物学功能，因为它上所运载的氨基酸必须靠近位于核糖体大亚基上的多肽合成位点，而它的反密码子必须与小亚基上的mRNA相配对，所以两个不同的功能基团最大限度分离。5，比较原核与真核的核糖体组成？答：（1）原核生物核糖体由约2/3的RNA及1/3的蛋白质组成。核糖体是一个致密的核糖核蛋白颗粒，可以解离为两个亚基，每个亚基都含有一个相对分子质量较大的rRNA和许多不同的蛋白质分子。小亚基由21种蛋白质组成，分别用S1……S21表示，大亚基由33种蛋白质组成，分别用L1……L36表示。真核生物细胞核糖体大亚基含有49种蛋白质，小亚基有33种蛋白质。（2）而真核生物核糖体中RNA占3/5，蛋白质占2/5。同样可以解离为两个亚基，每个亚基都含有一个相对分子质量较大的rRNA和许多不同的蛋白质分子。6，什么是SD序列？其功能是什么？答：在mRNA起始密码子上游8-13个核苷酸的地方往往有一段富含嘌呤的序列，称为Shine-Dalgarno序列，简称SD序列。它和16SrRNA3’端有一个互补的序列，它们互相识别，以保证起始的正确性。7，核糖体有哪些活性中心？答：核糖体包括至少5个活性中心，即mRNA结合部位、结合或接受AA-tRNA部位（A位）、结合或接受肽基tRNA的部位、肽基转移部位（P位）及形成肽键的部位（转肽酶中心），此外还有负责肽链延伸的各种延伸因子的结合位点。小亚基上拥有mRNA结合位点，负责对序列特异的识别过程，如起始位点的识别和密码子与反密码子的相互作用。大亚基负责氨基酸及tRNA携带的功能，如肽键的形成、AA-tRNA、肽基-tRNA的结合等。A位、P位、转肽酶中心等主要在大亚基上。8，真核生物与原核生物在翻译起始过程中有什么区别？答：(1)原核生物蛋白质合成的起始复合物为:30S核糖体小亚基,模板mRNA,fMet-tRNAfMet,起始因子,GTP,50S核糖体大亚基,Mg2+合成的起始可分为三步:1、30S核糖体小亚基与起始因子IF–1和IF-3相结合，诱发模板mRNA与小亚基结合。2、由30S小亚基、起始因子IF–1和IF-3及模板mRNA所组成的复合物立即与GTP-IF-2及fMet-tRNAfMet相结合。反密码子与密码子配对。3、上述六组分复合物再与50S大亚基结合，水解GTP生成并释放GDP和Pi。释放三个起始因子。（2）真核生物的蛋白质合成机制与原核生物基本相同，其主要差异是核糖体较大，有较多的起始因子参与，其mRNA有mRNA5'的帽子结构，Met-tRNAMet不甲酰化，mRNA5'的帽子结构与3，端的多聚A都参与合成翻译起始复合物9，链霉素为什么能预制蛋白质合成？答：链霉素是一种碱性三糖，干扰fMet-tRNA与核糖体的结合，从而阻止蛋白质合成的正确起始，并导致mRNA的错读。若以poly（U）作模板，则除苯丙氨酸（UUU）外，异亮氨酸（AUU）也会掺入。对链霉素敏感位点在30S亚基上。10，什么是信号肽？它在序列组成上有哪些特点？有什么功能？答：（1）信号肽(signalpeptide)：绝大多数越膜蛋白的N端都具有长度大约在13-36个残基之间的以疏水氨基酸为主的N端信号序列或称信号肽。（2）信号肽的结构特点：1.一般带有10-15个疏水氨基酸2.常常在靠近该序列N-端疏水氨基酸区上游带有1个或数个带正电荷的氨基酸3.在其C-末端靠近蛋白酶切割位点处常常带有数个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基酸往往带有很短的侧链(Ala或Gly)。（3）信号序列的基本作用：1.通过与SRP的识别和结合，引导核糖体与内质网结合；2.通过信号序列的疏水性，引导新生肽跨膜转运SRP&DP信号识别颗粒(signalrecognitionpartical，SRP)：是一种核糖核酸蛋白复合体，它的作用是识别信号序列，并将核糖体引导到内质网上。停靠蛋白(dockingprotein，DP，又称SRP受体蛋白)：即SRP在内质网膜上的受体蛋白，它能够与结合有信号序列的SRP牢牢地结合，使它在合成蛋白质的核糖体停靠到内质网上来。个极性氨基酸，离切割位点最近的那个氨基酸往往带有很短的侧链(Ala或Gly)11，简述叶绿体蛋白质的跨膜运输机制？答：叶绿体蛋白质的跨膜运转，叶绿体定位信号肽一般有两个部分，第一部分决定该蛋白质能否进入叶绿体基质，第二部分决定该蛋白能否进入类囊体。在这一模型中，蛋白质运转是在翻译后进行的，在运转过程中没有蛋白质的合成。叶绿体蛋白质运转过程有如下特点：①活性蛋白水解酶位于叶绿体基质内，这是鉴别翻译后运转的指标之一。②叶绿体膜能够特异地与叶绿体蛋白的前体结合。③叶绿体蛋白质前体内可降解序列因植物和蛋白质种类不同而表现出明显的差异。12，蛋白质有哪些翻译后的加工修饰？答：肽链刚刚被合成时，大多数是没有功能的。必须经过加工修饰后才能转变为有活性的蛋白。1.N端的fMet（原核）或Met（真核）的切除切除信号肽。许多蛋白质都带有15-30个残基的signalpeptides，负责指导蛋白质在细胞中的精确定位。2.二硫键的合成。3，特定氨基酸的修饰。包括磷酸化。甲基化，酰基化，乙基化，糖基化，羟基化和羧基化等。4切除新生肽链中的非功能片段。二硫键的形成对稳定蛋白质有重要作用13，什么是核定位序列？其主要功能是什么？答：核定位序列（NLS—NuclearLocalizationSequence）NLS可以位于核蛋白的任何部位。蛋白质向核内运输过程需要一系列循环于核内和细胞质的蛋白因子包括核运转因子（Importin）α、β和一个低分子量GTP酶（Ran）参与。由上述三个蛋白组成的复合物停靠在核孔处，依靠RanGTP酶水解GTP提供的能量进入细胞核，α和β亚基解离，核蛋白与α亚基解离，α和β分别通过核孔复合体回到细胞质中，起始新一轮蛋白质运转。细菌同样能通过定位于蛋白质N-端的信号肽将新合成的多肽运转到其内膜、外膜、双层膜之间或细胞外等不同部位。