基础生物化学习题集

基础生物化学习题集（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。(二)填空题1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为6.25%。3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有谷氨酸和天冬氨酸2种，具有羟基的氨基酸是丝氨酸和苏氨酸，能形成二硫键的氨基酸是；；；_.4．蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和_色氨酸_3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的负极方向移动。6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是组氨酸，含硫的氨基酸有半胱氨酸和蛋氨酸。7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_α-螺旋结构_和_β-折叠结构_。8．α-螺旋结构是由同一肽链的C=O和N=H间的氢键维持的，螺距为0.54nm,每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为0.15nm。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于右手螺旋。9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸_脯氨酸；羟脯氨酸存在处局部螺旋结构中断。10．球状蛋白质中有极性侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有疏水性侧链的氨基酸位于分子的内部。11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成蓝紫色化合物，而脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。12．维持蛋白质的一级结构的化学键有肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、离子键、疏水键和范德华力。.13．稳定蛋白质胶体的因素是表面的水化膜和同性电荷。14．GSH的中文名称是谷胱甘肽，它的活性基团是巯基，它的生化功能是____________________。15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为盐溶，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度减小并沉淀析出,这种现象称为盐析蛋白质的这种性质常用于蛋白质分离。16．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的带电荷量、分子大小和分子形状不同，因而在电场中移动的方向和速率不同，从而使蛋白质得到分离。17．氨基酸处于等电状态时，主要是以两性离子形式存在，此时它的溶解度最小。18．鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有_FDNB法（2,4-二硝基氟苯法）和Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）。19．测定蛋白质分子量的方法有沉降法、凝胶过滤法和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）。20．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲不动，乙向正极移动，丙向负极移动。21．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子离子形式存在，当pHpI时，氨基酸以负离子形式存在。22．谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19,pK2(α-NH+3)=9.67,pKR(R基)=4.25,谷氨酸的等电点为3.22。23．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内氢键的形成，因此构象相当稳定。24．将分子量分别为a（90000）、b（45000）、c（110000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序C；a；b。25．肌红蛋白的含铁量为0.34%，其最小分子量是16672血红蛋白的含铁量也是0.34%，但每分子含有4个铁原子，血红蛋白的分子量是6668726．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有50圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为27nm.(三)选择题1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．异亮氨酸5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为9.74,大于生理pH值，所以带正电荷。2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．苏氨酸人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种，酪氨酸不是必需氨基酸。3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．肽键D．苯丙氨酸酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540何120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。4．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸在此4种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可接受氢质子，作为碱，而其它3种氨基酸均无可解离的R侧链。5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸氨基酸的α-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸，而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基，是氨基酸。6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？A．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,每个氨基酸残基上升高度为0.15nm,所以B不是α-螺旋结构的特点。7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳定因素，此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象；因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？A．LeuB．AlaC．GlyD．SerE．Val甘氨酸的α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法双缩脲反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的碱性溶液反应生成紫色（或青紫色）化合物的反应，产生颜色的深浅与蛋白质的含量成正比，所以可用于蛋白质的定量测定。茚三酮反应是氨基酸的游离的α-NH与茚三酮之间的反应；凯氏定氮法是测定蛋白质消化后产生的氨；紫外吸收法是通过测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方法，因为大多数蛋白质都含有酪氨酸，有些还含有色氨酸或苯丙氨酸，这三种氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值与蛋白质含量成正比。10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的肽键；羧肽酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶；氨肽酶是从肽链的氨基端开始水解肽键的外肽酶；胰蛋白酶可以专一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽键。11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐，如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D．白质的空间结构主要靠次级键维持在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型以及更高层次的结构；维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级键。14．C：β-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，所以题中C项的说法是错误的。在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离为0.35nm,相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定。13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？