生物化学填空题

一、填空题：1、生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类、脂类2、生物化学的内容包括生命有机体的化学组成；细胞中的物质代谢与能量代谢；组织器官机能生物化学。1、组成蛋白质的主要元素有C，H，O，N2、不同蛋白质的含（N）量较恒定，平均含量为（16）%。3、当氨基酸处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的氨基酸成为（两性离子），该溶液的pH值称为氨基酸的（等电点）。4、蛋白质的一级结构是指（氨基酸）在蛋白质多肽链中的（排列顺序）。5、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（氨基）与另一个氨基酸α碳原子上的（羧基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。6、蛋白质颗粒表面的（水膜）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。7、蛋白质变性的实质是（蛋白质空间结构被破坏）。变性蛋白质的主要特征是（生物学活性）丧失，（理化性质）性质改变，（溶解度）降低。8、按照分子形状分类，蛋白质分为（球状蛋白）和（纤维状蛋白）。按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称（单纯蛋白），分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称（结合蛋白）。9、如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为（6.25）%。10、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有（Asp）和（Glu）2种，能形成二硫键的氨基酸是（Cys）。11、蛋白质中的（Tyr）、（Phe）和（Trp）3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。12、精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的（负极）方向移动。13、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是（α-螺旋）和（β-折叠）。14、α-螺旋结构是由同一肽链的（羰基上的氧）和（亚氨基上的氢）间的（氢）键维持的，螺距为（0.54nm）,每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（0.15nm）。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于（右）手螺旋。15、氨基酸一般与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成（蓝紫）色化合物，而（脯氨酸）与茚三酮反应生成黄色化合物。16、维持蛋白质的一级结构的化学键有（肽键）和（二硫键）；维持二级结构靠（氢）键；维持三级结构和四级结构靠（次级键；）键。17、GSH的中文名称是（谷胱甘肽），它的活性基团是（巯基）。18、加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度（减小）并（沉淀析出）,这种现象称为（盐析）,蛋白质的这种性质常用于（蛋白质分离）。19、用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的（带电荷数量）、（分子大小）和（分子形状）不同，因而在电场中移动的（方向）和（速度）不同，从而使蛋白质得到分离。20、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（两性）离子形式存在，当pHpI时，氨基酸以（负）离子形式存在，当pHpI时，氨基酸以（正）离子形式存在。21、维持蛋白质构象的作用力包括氢键，盐键，二硫键，疏水力，范德华力22、维持蛋白质四级结构的主要作用力是（疏水力）23、抗体是一类（免疫）球蛋白。23、我国科学家于1965年首次用化学方法人工合成了（牛胰岛素）蛋白质。24、天然氨基酸的结构通式是（NH2-CHR-COOH）。1、DNA双螺旋结构模型是（WatsonCrick）于（1953）年提出的。2、核酸的基本结构单位是（核苷酸）。3、两类核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于（细胞核）中，RNA主要位于（细胞质）中。4、核酸的特征元素（磷）。5、DNA双螺旋的两股链的顺序是（反向平行互补）关系6、B型DNA双螺旋的螺距为（3.4nm），每匝螺旋有（10）对碱基，每对碱基的转角是（36º）。7、在DNA分子中，一般来说G-C含量高时，比重（大），Tm（熔解温度）则（高），分子比较稳定。8、在（退火）条件下，互补的单股核苷酸序列将缔结成双链分子。9、（m）RNA分子指导蛋白质合成，（t）RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。10、DNA变性后，紫外吸收（增加），粘度（下降）、浮力密度（升高），生物活性将（丧失）。11、因为核酸分子具有（嘌呤）、（嘧啶），所以在（260）nm处有吸收峰，可用紫外分光光度计测定。12、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或在pH12以上时，其OD260（增加），同样条件下，单链DNA的OD260（不变）。13、mRNA在细胞内的种类（多），但只占RNA总量的（5％），它是以（DNA）为模板合成的，又是（蛋白质）合成的模板。14、维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是（碱基堆积力），其次是（氢键），大量存在于DNA分子中的弱作用力如（离子键）也起一定作用。15、tRNA的二级结构呈（三叶草）形，三级结构呈（倒L）形，其3＇末端有一共同碱基序列（CCA）其功能是（携带活化氨基酸）。16、常见的环化核苷酸有（cAMP）和（cGMP）。其作用是（第二信使），他们核糖上的（3＇）位与（5＇）位-OH与磷酸环化。17、真核细胞的mRNA帽子由（7－甲基鸟苷）组成，其尾部由（polyA）组成，他们的功能分别是（与蛋白质合成起始有关），（增加转录活性）。18、DNA在水溶解中热变性之后，如果将溶液迅速冷却，则DNA保持（单链）状态；若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成（双链）。19、RNA中常见的碱基是ACGU。20、染色体是由（DNA）和（组蛋白）组成的。21、核酸是由（碱基）、（戊糖）和（磷酸）组成的，其（碱基）又可分为（嘌呤）碱和（嘧啶）碱。22、、核酸完全水解的产物是（碱基）、（戊糖）和（磷酸）。23、嘌呤环上的第（9）位氮原子与戊糖的第（1）位碳原子相连形成（嘌呤）核苷。24、嘧啶环上的第（1）位氮原子与戊糖的第（1）位碳原子相连形成（嘧啶）核苷。25、DNA双螺旋结构中A、T之间形成（2）个（氢）健，而G、C之间形成（3）个（氢）健。1、酶是（活细胞）产生的，具有催化活性的（生物催化剂）。2、酶具有（高效性、专一性、反应条件温和和受调控等催化特点。3、影响酶促反应速度的因素有酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂4、全酶由（酶蛋白）和（辅助因子）组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中（酶蛋白）决定酶的专一性和高效率，（辅助因子）起传递电子、原子或化学基团的作用。5、辅助因子包括（辅酶）、（辅基）和（金属离子）等。其中（辅基）与酶蛋白结合紧密，需要（化学方法）除去，（辅酶）与酶蛋白结合疏松，可以用（透析）除去。6、根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂解酶类异构酶类和合成酶类7、根据国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表（酶学委员会氧化还原酶类），4个数字分别代表作用于-CHOH，氢受体是NAD+NADP+编号18、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性相对专一性、立体异构专一性9、酶的活性中心包括（结合部位）和（催化部位）两个功能部位，其中（结合部位）直接与底物结合，决定酶的专一性，（催化部位）是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。10、pH值影响酶活力的原因可能有以下两方面：影响（底物的解离状态），影响（酶分子的解离状态）。11、温度对酶活力影响有以下两方面：一方面（较低温度范围内温度升高反应速度加快），另一方面（高温范围内温度升高反应速度加快）。12、磺胺类药物可以抑制（二氢叶酸合成酶）酶，从而抑制细菌生长繁殖。13、酶是生物催化剂，其化学本质是（蛋白质）或（RNA）。14、醛缩酶属于第（四）大类的酶。15、磺胺类药物能抑制细菌的生长，因为它是（对氨基苯甲酸）结构类似物，能（竞争）性地抑制（二氢叶酸合成酶）酶的活性。16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶的活力，那么可以推测（巯基）基可能是酶的必需基团。17、EC3.1.1.11应为（水解）酶类。18、维生素是人和动物维持机体正常的生命活动所必需的一类（小分子）有机物质。主要作用是作为（辅酶或辅基）的组分参与体内代谢。19、根据维生素的（溶解性质）性质，可将维生素分为两类，即（水溶性维生素）和（脂溶性维生素）。20、维生素B1又称（硫胺素），形成的辅酶是（TPP），其主要功能是作为（羧化酶）和（转酮酶）的辅酶，维生素B1缺乏症是（脚气病）。21、维生素B2又叫（核黄素），在生物体内以（FMN）和（FAD）形式存在，它们是（氧化还原）酶的辅基，其作用是（氢的载体）。22、泛酸又称（遍多酸），形成的辅酶是（辅酶A）_，在代谢过程中作为（酰基转移酶）的辅酶，参与（酰基）运载。23、维生素PP又称（维生素B5），有（烟酸），（烟酰胺）两种形式，其辅酶形式是（NAD+）与（NADP+），作为（脱氢）酶的辅酶，起递（氢）作用。24、生物素又称（维生素H）或（维生素B7），是（羧化酶）的辅酶，在（二氧化碳）的固定中起重要的作用。25、维生素B12又称（钴胺素），是唯一含（钴）_的维生素，有多种辅酶形式。其中（5’－脱氧腺苷钴胺素）是变位酶的辅酶，（甲基钴胺素）是转甲基酶的辅酶，缺乏症是（恶性贫血症）。26维生素B6包括三种物质：（吡哆醇）、（吡哆醛）、（吡哆胺），参与代谢的是（磷酸吡哆醛）、（磷酸吡哆胺），其功能是参与氨基酸的（转氨作用）、（脱羧作用）和（消旋作用）。27、叶酸以其（还原型）起辅酶的作用，它有（二氢叶酸）和（四氢叶酸）两种还原形式，后者的功能作为（一碳单位）载体，叶酸缺乏症是（恶性贫血症）。一、填空题；1、生物氧化有三种方式：（脱氢）、（加氧）和（脱电子）。、2、生物氧化是氧化还原过程，在此过程中有（酶）、（辅酶）和（电子传递体）参与。3、原核生物的呼吸链位于（细胞膜），真核生物的呼吸链位于（线粒体）。6、生物分子的E0`值小，则电负性（大），供出电子的倾向（大）。7、生物体内高能化合物有焦磷酸化合物、酰基磷酸化合物、烯醇磷酸化合物、胍基磷酸化合物、硫酯化合物、甲硫键化合物等类。8、细胞色素a的辅基是（血红素A）与蛋白质以（非共价键）键结合。9、在无氧条件下，呼吸链各电子传递体都处于（还原）状态。10、NADH呼吸链中氧化磷酸化的偶联部位是复合物I、复合物III、复合物IV11、磷酸甘油与苹果酸经穿梭后进入呼吸链氧化，其P/O比分别为（2）和（3）。12、举出三种氧化磷酸化解偶联剂2，4-二硝基苯酚、缬氨霉素、解偶联蛋白13、举出两例生物细胞中氧化脱羧反应（丙酮酸脱氢酶系）、（异柠檬酸脱氢酶）的酶。14、生物氧化是（有机物质）在细胞中（分解氧化），同时产生（可利用的化学能）的过程。16、高能磷酸化合物通常指水解时（释放的自由能大于20.92KJ/mol）的化合物，其中最重要的是（ATP），被称为能量代谢的（即时供体）。17、真核生物生物氧化的主要场所是（线粒体），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（线粒体内膜）。18、以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与（呼吸）作用，即参与从（底物）到（氧）的电子传递作用；以NADPH为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的（电子）转移到（生物合成）反应中需电子的中间产物上。19、在呼吸链中，氢或电子从（低氧还电位）的载体依次向（高氧还电位）的载体传递。20、线粒体氧化磷酸化的重组实验证实了线粒体内膜含有（电子传递链的酶系），内膜小瘤含有（F1-F0复合体）。21、鱼藤酮、抗霉素A、CN-、N3-、CO的抑制作用分别是（NADH和CoQ之间）、（Cytb和Cytc1之间）和（Cytaa3和O2之间）。22、动物体内高能化合物的生成方式有（氧化磷酸化）和（底物水平磷酸化）两种。23、H2S使人中毒机理是（与氧化态的细胞色素aa3结合，阻断呼吸链）。24、线粒体呼吸链中电位跨度最大的一步是（Cytaa3和O2之间）。24、在离体的线粒体实验中测得β-羟丁酸的磷氧比为2.4~2.8，β-羟丁酸氧化时脱下的氢是通过（NADH呼吸链）呼吸链传递给氧的，能生成（3）分子ATP。25、典型的呼吸链包括（NADH）和（FAD