生物化学与分子生物学名词解释

生化名解1、肽单元（peptideunit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。5、蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考）7、酶的活性中心(activecenterofenzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。8、酶的变构调节(allostericregulationofenzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。9、酶的共价修饰(covalentmodificationofenzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。10、酶原和酶原激活(zymogenandzymogenactivation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。11、同工酶（isoenzymeisozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程，主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。关键酶主要有丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。糖异生主要生理作用是维持血糖水平的恒定，糖异生也是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。14、底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)：物质在脱氢或脱水的过程中，偶联生成高能键，底物分子内部能量重新分布，使ADP（GDP）磷酸化生成ATP（GTP）的过程。15、乳酸循环（lactatecycleorcoricycle）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori循环，生理意义：乳酸再利用，避免了乳酸的损失，防止乳酸的堆积引起酸中毒，间接调节血糖。16、脂肪动员(fatmobilization)是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。在脂肪动员中，激素敏感性三酰甘油脂肪酶（HSL）是限速酶。17、脂肪酸的β-氧化（β-oxidationoffattyacid）：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸的β-氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA及一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA，此过程即脂肪酸的β-氧化。在胞液、线粒体中反应，除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的限速酶。18、酮体(ketonebodies)：在肝细胞线粒体中以β-氧化生成的乙酰CoA为原料转化成乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，三者统称为酮体。是脂肪酸在肝中分解的正常中间代谢产物，供肝外组织利用，是肝脏输出能源的一种形式。过量则导致酮症酸中毒等疾病。19、呼吸链(respiratorychain)：在生物氧化过程中，代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过线粒体上多种酶和辅酶所催化的连锁反应的逐步传递，最终与氧结合生成水，并偶联ATP的生成，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链(electrontransferchain)。20、氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)：是指代谢物脱下的成对氢原子（2H）在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP，最终与氧结合生成水，又称为偶联磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。21、氮平衡(nitrogenbalance):摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系，包括氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡三种平衡，可以反映体内蛋白质代谢的概况。（不考）22、氨基酸代谢库(metabolicpool):食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。23、α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphateshuttle)：在哺乳动物的脑、骨骼肌中，当胞液的NADH较多时，在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下，使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜胞液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下，氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2。磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP。（1、存在于脑和骨骼肌；2、过程可用图示；3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成1.5molATP）24、苹果酸-天冬氨酸穿梭(malate-asparateshuttle)：该穿梭机制存在于心肌和肝中，胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原生成苹果酸，后者通过线粒体内膜上的α-酮戊二酸载体进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成2.5molATP。线粒体内的草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸，后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体，再转变成草酰乙酸，继续进行穿梭。（1、存在于肝和心肌；2、过程可用图示；3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成2.5molATP）25、一碳单位(onecarbonunit)：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团称为一碳单位，其代谢的辅基是四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成，主要的一碳单位有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基，一碳单位主要来自丝氨酸，甘氨酸，组氨酸及色氨酸的分解代谢。26、甲硫氨酸循环(methioninecycle)：甲硫氨酸和ATP作用转变成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），SAM是甲基的直接供体，参与许多甲基化反应，与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸，后者可接受N5—CH3—FH4的甲基重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程称作甲硫氨酸循环。其生理意义是：①SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应；②N5—CH3—FH4提供甲基合成甲硫氨酸，同时使N5—CH3—FH4的FH4释放，再参与一碳单位的代谢。27、联合脱氨基作用（transdeamination）：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程，包括转氨基偶联氧化脱氨基作用和转氨基偶联嘌呤核苷酸循环，既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的重要方式。28、嘌呤核苷酸循环（purinenucleotidecycle）：骨骼肌和心肌主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基酸的氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸代琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氢酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。29、变构调节(allostericregulation)：小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。30、化学修饰调节：（chemicalmodification）酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。31、变构酶（allostericenzyme）：指代谢途径中参与变构调节的关键酶称为变构酶，变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，有催化亚基含结合底物催化反应的活化中心及调节亚基含与变构效应剂结合引起调节作用的调节部位，对酶催化活性调节的方式称为变构效应，具有协同效应。32、变构效应剂（allostericeffector）：与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性的底物、终产物与其他小分子代谢物质，称为变构效应剂，引起酶活性增加的变构效应剂称变构激活剂，引起酶活性降低的变构效应剂称变构抑制剂。33、生物转化作用（Biotransformation）：机体将来自体外的非营养物质在肝脏进行氧化、还原、水解和结合反应，使这些物质生物活性或毒性降低甚至消除，这一过程称为生物