有机化学-第十五章-氨基酸、多肽与蛋白质

第十五章氨基酸、多肽与蛋白质(aminoacidsandpolypeptideandproteins)本章学习要求1.熟练掌握氨基酸的化学性质、肽的结构、蛋白质的理化性质、DNA和RNA的组成；2.熟记几种常见氨基酸的结构和特性。蛋白质是生命体中含量最丰富、功能最重要的一类生物大分子，是生物体的基本组成物质。它存在于所有生物细胞中，约占细胞干重的50%以上。蛋白质的主要功能：◎催化功能——绝大多数酶是由蛋白质组成的。◎免疫防御作用——生物体能产生蛋白质抗体。◎转运功能（物质交换）◎调控功能（如许多激素）◎形成生物体的基本形体结构◎拉伸和收缩功能◎神经剌激的产生和传导Ⅰ氨基酸（Nucleicacids）氨基酸是组成蛋白质和多肽的结构单元分子。羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物称为氨基酸。在蛋白质中比较常见的氨基酸约有20种，其中除脯氨酸外都是α-氨基酸。氨基酸分类：根据R-基团的极性不同，又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸两大类。据R基结构不同分类脂肪族氨基酸芳香族氨基酸杂环族氨基酸据氨基和羧基的数目中性氨基酸（含一氨基一羧基）酸性氨基酸（含一氨基二羧基）碱性氨基酸（含二氨基一羧基）从营养的角度分类必需氨基酸--动物体需要，但体内不能合成和合成不足非必需氨基酸--体内能合成，不必由食物供给20种基本氨基酸+H3NCOO-H+H2NCOO-H+H3NCOO-HCH3+H3NCOO-HCH(CH3)2+H3NCOO-HCH2+H3NCOO-HCH(CH3)CH(CH3)2CH2CH3Glycine(Gly)Alanine(Ala)Valine(Val)Leucine(Leu)Isoleucine(Ile)Proline(Pro)甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸脯氨酸***+H3NCOO-HCH2+H3NCOO-HCH2+H3NCOO-HCH2Phenylalanine(Phe)Tyrosine(Tyr)Tryptophan(Try)苯丙氨酸酪氨酸色氨酸NHOH+H3NCOO-HCH2OH+H3NCOO-HCHOH+H3NCOO-HCH2SH+H3NCOO-HCH2+H3NCOO-HCH2CH2SCH3CONH2Serine(Ser)Threonine(Thr)Cysteine(Cys)Methionine(Met)Asparagine(Asn)Glutamine(Gln)丝氨酸苏氨酸半胱氨酸甲硫氨酸（蛋氨酸）门冬酰胺谷氨酰胺CH3+H3NCOO-HCH2CH2CONH2***+H3NCOO-HCH2COO-Aspartate(Asp)Glutamate(Glu)门冬氨酸谷氨酸+H3NCOO-HCH2CH2COO-+H3NCOO-HCH2CH2Lysine(Lys)Arginine(Arg)赖氨酸精氨酸+H3NCOO-HCH2CH2CH2CH2CH2NH3+NHCNH2NH2++H3NCOO-HH2CNNH2+guanidinoimidazoleHistidine组氨酸*氨基酸的构型（configurationofnucleicacids）COOHCH2NHRα-C大多数氨基酸相同侧链（每个氨基酸不同）1．具有酸性的-COOH及碱性的-NH2，为两性电解质。2．如R≠H，则具有不对称碳原子，具有旋光性。CHOCHOHCH2OHCOOHCH2NHRCOOHCHNH2RL-甘油醛L-氨基酸D-氨基酸物理性质（physicalproperty）化学性质（chemicalproperty）1.两性氨基酸能与强酸或强碱作用都能生成盐。pHpIpH=pI(等电点)pHpIRCHCOOHNH3OHHRCHCOONH3OHHRCHCOONH2阳离子两性离子阴离子RCHCOOHNH2等电点——调节其溶液至一定的pH值时，使其成为在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动的两性离子，此时溶液的pH值，称为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint，简写pI)。中性氨基酸的pI7（在5.0~6.3之间）酸性氨基酸的pI7（在2.8~3.2之间）碱性氨基酸的pI7（在7.6~10.8之间）丙氨酸（pI=6.02）、精氨酸（pI=10.76）、天冬氨酸（pI=2.98）的混合液中pH为6.00，将此混合液置于电场中，其中＿＿＿＿移向正极，＿＿＿＿移向负极，＿＿＿在两极之间。天冬氨酸精氨酸丙氨酸2.与亚硝酸的作用RCHCOOHNH2+HNO2RCHCOOHOH+H2O+N2此法称为范斯来克（VanSlyke）氨基测定法,可计算分子中的氨基含量.3.与甲醛反应此反应可测定氨基酸的含量，也称为氨基酸的甲醛滴定法。RCHCOOHNH2+HCHORCHCOOHNCH24．络合性能HCCOCuH2NNH2CHCOOORR5．氨基酸的受热反应α-氨基酸的脱水（分子间）H3CCHOOOHNHHNCHCH3COHOH3CCHOONHCHCH3COHNHHβ-氨基酸的脱水（分子内）RCHCH2COOHNH2RCHCHCOOH+NH3γ-氨基酸和δ-氨基酸的脱水RCHNH2CH2CH2COOHNHRO+H2OγCH2CH2CH2COOHHCNH2H2CCH2CONHCH2CH+H2Oδ内酰胺RR内酰胺6.与茚三酮反应此显色反应称为茚三酮反应，可用于α-氨基酸的定性和定量分析。CCCOOHOHO+H2NCHRCOOHCCCOHOHO+RCHO+CO2+NH3CCCOHOHO+NH3+CCCOOCCCOHOHOOCCCOOHN紫蓝色7．失羧作用H2NCH2(CH2)3CHCOOHNH2Ba(OH)2-CO2H2N(CH2)5NH2赖氨酸戊二胺（尸胺）8．失羧和失氨作用(CH3)2CHCH2CHCOOH+H2O酶(CH3)2CHCH2CH2OHNH2++CO2NH3Ⅱ多肽(polypeptide)一分子氨基酸的氨基与另一分子氨基酸的羧基可以发生分子间的脱水缩合，并通过肽键（peptidebond）结合成肽。RCHCOOHNH2+HNCHCOOHR'HRCHCNH2ONHCHR'COOH+H2O肽键自然界存在多种肽类物质，如胰岛素、脑啡肽、青霉素等。多肽链中含有游离氨基的一端以“N-端”表示；含有游离羧基的一端，以“C-端”表示，而且一般将N-端放在左边，C-端放在右边。例如：H2NCHR1CONHCHR2CONHCHR3CONHCHRnCOOH端-NC-端多肽的命名,例如：H2NCHCOOHCH2CH2CNHOCHCCH2SHONHCH2COOH谷氨酰半胱氨酰甘氨酸[简称谷胱甘肽(Glutathione-SH，GSH)]HOOCCHNH2CH2CH2CNHCHCCH2SNHCH2COOHOOSHOOCCHNH2CH2CH2CNHCHCNHCH2COOHCH2OO氧化型谷胱甘肽Glutathione（GS—SG）GSSG[H][O]2GSH多肽结构的测定多肽的合成Ⅲ蛋白质（Proteins）☆蛋白质的含氮星平均为16%，即每g氮相当于6.25g蛋白质，若测出样品中N含量则可求出蛋白质含量。注意：不同样品换算系数不同。☆蛋白质有两个主要的生物功能：·作为动物组织的结构材料（纤维状蛋白）如皮肤、头发、指甲、羊毛、角、羽毛等。·维持和调节生命过程，这类蛋白属于球状蛋白质（溶于水）。如各种酶、激素、抗体、血红蛋白。一、蛋白质的分类（classificationofProteins）·蛋白质可分为简单蛋白和结合蛋白两类。◎简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质。○结合蛋白：蛋白质＋辅基蛋白质的结构（structureofproteins）一级结构(Primarystruchre)根据蛋白质分子的形状，又可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两类。各种α-氨基酸以一定比例按一定顺序通过肽键连接而成的多肽长链称为蛋白质的一级结构。蛋白质种类很多，各种蛋白质的结构不同，其功能也不同，蛋白质是由不同数目，不同种类的氨基酸按不同的顺序排列出来的。二级结构(Secondarystructure)α-螺旋结构毛发、角壳等纤维蛋白的二级结构主要是这种形式三级结构(Tertiarystructure)——指组成蛋白质分子中所有原子的空间排布。四级结构(Quaternarystructure)血红蛋白三维结构示意图维持蛋白质构象的作用力维持和稳定蛋白质分子构象的次级键有：氢键、疏水作用力(hydrophobicforce)、范德华(VanderWaals)力、离子键(saltbond)、二硫键(disulfidebond)和配位键。——这些副键对蛋白质分子的构象起着极其重要的作用，副键若被破坏，蛋白质分子的构象也随之被破坏，其生物活性也将发生改变或完全丧失。P297.15.4;15.5d;15.6