第五章-蛋白质纤维

纤维物理与化学纤维物理与化学1高分子化学基础2高分子物理基础3纺织纤维总论4纤维素纤维5蛋白质纤维6合成纤维第五章蛋白质纤维•1.了解蛋白质分子的组成和结构特征。。•2.理解并掌握羊毛的组成、结构和性能。•3.理解并掌握蚕丝的组成、结构和性能。•4.掌握蚕丝纤维和羊毛纤维在结构和性能上的异同学习目的本章学习的主要内容：1蛋白质的基础知识2羊毛纤维3蚕丝纤维4其他动物纤维第五章蛋白质纤维第五章蛋白质纤维•是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子化合物。蛋白质蛋白质是生命存在的主要形式!第一节蛋白质的基础知识第五章蛋白质纤维第一节蛋白质的基础知识（一）蛋白质的化学组成蛋白质的组成元素：主要：C、H、O、N少量：S微量：P、Fe、Zn等蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。其倒数100/16=6.25，为蛋白质换算系数第一节蛋白质的基础知识（二）氨基酸蛋白质氨基酸酶、酸、碱水解氨基酸是蛋白质的基本结构单位1.定义：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基-NH2取代后得到的化合物。R1CHNH2COOHRCHNH2H2CCOOHRCHNH2H2CCOOHH2C结构特点：分子中至少包括一个氨基和羧基第一节蛋白质的基础知识2.氨基酸的种类组成蛋白质的天然氨基酸主要有20种，除脯氨酸外，其他19种都具有α-型氨基酸的通式。甘氨酸:脯氨酸:C+NH3HRCOO-第一节蛋白质的基础知识氨基酸的种类：第一节蛋白质的基础知识3.氨基酸的化学性质氨基酸结构特殊，性质特殊——两性R－C－COOHH—NH2—羧基——酸性氨基——碱性∴氨基酸既是酸，又是碱，具有两性。是两性化合物第一节蛋白质的基础知识CH2-COOH+NaOHNH2CH2-COONa+H2ONH2CH2-COOH+HClNH2CH2-COOHNH3Cl+H2O不带电形式H2N—C—HCOOHR+H3N—C—HCOO-R两性离子形式第一节蛋白质的基础知识+OH-+H+RCHCOOHNH3++OH-+H+RCHCOO-NH2RCHCOOHNH2RCHCOO-NH3+在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。pH=pIpHpIpHpI氨基酸的兼性离子阳离子阴离子第一节蛋白质的基础知识氨基酸的来源蛋白质多肽多种氨基酸继续水解在酸或碱或酶催化水解思考：什么是多肽呢?第一节蛋白质的基础知识4.肽：氨基酸通过肽键连接起来形成的化合物。肽键：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。—C—NH—O肽键：第一节蛋白质的基础知识R1R2H2NCHCONHCHCONHCHCONHCHCONHCHCOOHR3R4RnN端C端氨基酸残基多肽链可简单表示如下：氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。N端：有自由氨基的一端C端：有自由羧基的一端第一节蛋白质的基础知识5.氨基酸的构型除甘氨酸外，目前已知的天然蛋白质中的氨基酸均为的L-α-氨基酸第一节蛋白质的基础知识（三）蛋白质分子的结构层次第一节蛋白质的基础知识蛋白质的分子结构基本结构空间结构一级结构二级结构三级结构四级结构第一节蛋白质的基础知识1.蛋白质的一次结构•指多肽链中以共价键相连氨基酸的排列顺序。蛋白质的一次结构主要化学键：肽键、二硫键研究意义：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。第一节蛋白质的基础知识胰岛素的一级结构由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。第一节蛋白质的基础知识2.蛋白质的二次结构•指蛋白质多肽链中主链原子的空间排布蛋白质的二次结构主要化学键：氢键主要类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。由肽键和α-碳原子构成的多肽链骨架称为主链，伸展在外的R基团称为侧链。第一节蛋白质的基础知识2.1-螺旋（-helix)第一节蛋白质的基础知识α-螺旋结构特征：右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm氢键维系（形成于每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧之间）。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。α-螺旋中的全部肽键都可形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。第一节蛋白质的基础知识第一节蛋白质的基础知识2.2-折叠（β–pleatedsheet）第一节蛋白质的基础知识主要特征：多肽主链呈锯齿状折叠构象。侧链R基交替地分布在片层平面的上下。结构稳定的主要原因：氢键。第一节蛋白质的基础知识主要特征：由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。主链骨架以180°返回折叠。结构稳定的主要原因：氢键。脯氨酸容易出现在这种结构中。2.3-转角（β-turn）第一节蛋白质的基础知识主要特征：肽段有更大的任意性。稳定、非重复性结构。受R基的影响较大，经常是构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。无规则卷曲细胞色素C的三级结构2.4无规卷曲第一节蛋白质的基础知识α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲第一节蛋白质的基础知识2.蛋白质的三次结构•蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布。蛋白质的三次结构主要化学键：二硫键、疏水作用、离子键、氢键和范德华力等重要性：三级结构形成后，蛋白质分子才形成固有的分子形状，表现出相应的生物学活性。第一节蛋白质的基础知识血红蛋白结构特征：含多种二级结构单元有明显的折叠层次是紧密的球状或椭球状实体分子表面有一空穴(活性部位)疏水侧链埋藏在分子内部；亲水侧链暴露在分子表面结构稳定的主要原因：二硫键、次级键（氢键、范德华力、疏水键、离子键）第一节蛋白质的基础知识2.蛋白质的四次结构•由多条具有三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而成的聚合体结构蛋白质的四次结构有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，此多肽链就是蛋白质分子的亚基。主要结合力：疏水作用，其次是氢键和离子键。单独的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结构才有生物学功能。第一节蛋白质的基础知识以血红蛋白（hemoglobin）为例，说明蛋白质的四级结构。血红蛋白是由2个α-亚基，2个β-亚基组成的四聚体，两种亚基三级结构相似，每个亚基结合一个血红素辅基。４个亚基以正四面体的方式排列，彼此之间以非共价键相连（主要是离子键、氢键），具有运输氧和CO2的功能α链β链血红素蛋白质的一、二、三、四级结构第一节蛋白质的基础知识第一节蛋白质的基础知识共价键次级键化学键肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水键盐键范德华力三、四级结构蛋白质分子中的共价键与次级键配位键（四）蛋白质分子的结构层次第一节蛋白质的基础知识维持蛋白质构象的各种化学键第一节蛋白质的基础知识二硫键氢键盐式键疏水键第一节蛋白质的基础知识（五）蛋白质的主要性质1.蛋白质的两性性质和膜平衡pH=pI净电荷=0pHpI净电荷为正pHpI净电荷为负PrCOOHNH3++H++OH-+H++OH-PrCOO-NH2PrCOO-NH3+对某一蛋白质而言，在某一PH下，当它所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（pI）第一节蛋白质的基础知识蛋白质与酸、碱作用时，还有另一重要现象，即将纤维放在不同pH的介质中，纤维内部和外部(溶液)的pH值往往不一致，也就是H+或OH-在纤维内、外部是不均匀分布的，并且会受到电解质浓度的影响。纤维内pH1.623.033.754.645.456.19纤维外pH0.781.862.343.083.864.50这种现象可用膜平衡原理来加以解释。pH内＞pH外第一节蛋白质的基础知识2.蛋白质的胶体性质蛋白质颗粒大小：在1～100nm之间。胶体。因此溶于水，成为亲水胶体。粘度大、扩散慢易沉降不能透过半透膜亲水性：水化层、双电层------------++++++++++++------------第一节蛋白质的基础知识透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。只用于除盐类和小分子杂质超过滤：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。除小分子杂质，分离、浓缩蛋白质加压蛋白质溶液半透膜超滤液支持膜的栅板第一节蛋白质的基础知识3.蛋白质的变性定义:在某些理化因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失。变性本质：二硫键和非共价键的破坏引起空间结构的改变，不涉及一级结构的改变。变性因素化学因素：胍、脲、有机溶剂、强酸强碱-巯基乙醇、重金属离子、生物碱试剂物理因素：加热、加压、超声波、紫外线变性过程第一节蛋白质的基础知识第二节羊毛纤维第五章蛋白质纤维第二节羊毛纤维使用羊毛的历史：新石器时代，公元前3000～4000年羊毛的特性：光泽柔和，手感丰满而富有弹性，悬垂性良好，吸湿透气，穿着舒适保暖，不易沾污，抗皱性较好，耐磨性优良羊毛的用途：精纺或粗纺的高级面料；家纺及装饰用品；工业用呢等最高档的纺织纤维之一概述第二节羊毛纤维（一）羊毛的结构特征绵羊毛纤维纵横向照片山羊绒纤维纵横向照片形态结构截面：接近圆形纵向：鳞片三个组成部分鳞片层皮质层髓质层羊毛纤维的层次结构鳞片层皮质层髓质层正皮质偏皮质拒水，防沾污，缩绒性双边结构，天然卷曲毛髓影响纤维品质第二节羊毛纤维第二节羊毛纤维鳞片层外壳组成：片状角质细胞鳞片形状：如鱼鳞或瓦片一样，重叠覆盖鳞片层约占羊毛总量的10％，第二节羊毛纤维皮质层主体决定性质组成：由纺锤形细胞组成，其主要成分是由各种氨基酸组成的角质蛋白（角朊），属α－螺旋构象，分为O皮质细胞和P皮质细胞两种。O皮质细胞：含S低，易于染色，位于羊毛卷曲波形的外侧P皮质细胞：位于羊毛卷曲波形的内侧双侧结构：O、P细胞的双侧异构分布第二节羊毛纤维髓质层组成：薄膜细胞结构疏松、内部充有空气细胞之间联系很弱髓质多，则弹性和强度较低第二节羊毛纤维（二）羊毛的表观性状密度细度长度卷曲度第二节羊毛纤维（三）羊毛的近程结构组成：C、N、O、N、S副键：氢键、盐键和二硫键含硫量直径大，含硫量少鳞片皮质层髓质层P皮质细胞O皮质细胞结构：由大量α-氨基酸以一定顺序首尾连结而形成的多肽。低硫蛋白质的多肽链具有α-螺旋构象高硫蛋白质的多肽链是无规卷曲的第二节羊毛纤维（四）羊毛的远程结构存在α—螺旋构象：低硫蛋白质多肽链呈α—螺旋构象（主要构成原纤）；高硫蛋白质多肽链一般呈无规卷曲（主要构成基质）。有水存在时拉伸：当伸长率达到20%，螺旋构象开始转变；当伸长率达到35%，转变明显；当伸长率达到70%，完全转变成β—构象（即肽链的伸直状态构象）；放松后可以重新恢复到α—螺旋构象第二节羊毛纤维（五）羊毛的聚集态结构螺旋卷曲状角朊多肽长链分子基原纤螺旋盘绕微原纤、原纤、巨原纤集束第二节羊毛纤维（六）羊毛纤维的性能1.吸湿性和水的作用羊毛的吸湿性较强，标准回潮率为14-16％（公定回潮率为15％），相对湿度为60％-80％时的回潮率可高达18％，高于其他纺织纤维。在非常潮湿的空气中，羊毛吸收水分高达40％，而手感并不觉得潮湿。含有大量亲水性的羟基(-OH)、氨基(-XH2)、羧基(-COOH)和酰胺基(-CONH)等；羊毛结晶度较低，且是一种多孔性纤维材料，具有毛细管作用，水分易被吸入纤维孔隙中。第二节羊毛纤维在沸水中经较长时间处理，羊毛蛋白中的二硫键也将遭到破坏，反应如下：生成的-CH2-SOH基（硫醇基、亚磺酰）不稳定，释放出H2S而本身变为醛基：巯基第二节羊毛纤维2.拉伸与回复性能断裂强力不高，断裂延伸率高，断裂功较大温湿度对拉伸性能的影响相对湿度↑，初始模量、屈服应力、断裂强力↓，断裂延伸度↑↑温度↑，初始模量、屈服应力、断裂强力↓，断裂延伸度↑回复性能与聚集态结构有关卷曲，螺旋构象：可由α-构象转为β-构象二硫键：阻止分子链间相对滑