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生物化学与分子生物学教学大纲(供五年制本科医学生使用)前言近年来,生物化学与分子生物学的发展突飞猛进,已成为医学基础学科中的先进领域,为其它多种学科发展的必不可少的核心。生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。为了更好地认识生命,研究生命,探索生命的奥秘,掌握生物化学与分子生物学,是非常必要的,尤其作为医学生,要想在今后的医学领域中施展才华,在分子水平上解决疾病的诊断,治疗以及进行预防,学好生物化学与分子生物学这门课程就显得更加重要。生物化学与分子生物学的研究内容已从五十年代的新陈代谢为中心转移到分子生物学为重点。为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要,除了解与医学有关的物质代谢,如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外,更重要的是学好分子生物学的主要理论如核酸、蛋白等生物大分子的结构和功能,代谢调节机制及基因表达调控等,同时联系临床的常见疾病,重点在分子水平上认识其病因,加深对其治疗原理的理解。本大纲正是从上述目的出发,在要求学生了解经典的物质代谢途径的基础上,使学生们着重联系生命现象及临床医学进行学习,在对分子生物学的研究内容有充分认识的同时又可为从事临床医学打下深厚的基础。生物化学与分子生物学是一门实验科学,它的理论发展与各项技术的发明密切相关。因此,在生物化学与分子生物学教学中,实验课占有很大比重,应予重视。生物化学与分子生物学理论课内容及学时分配章授课内容学时数绪论1第一章蛋白质的结构与功能5第二章核酸的结构与功能4第三章酶6第四章糖代谢6第五章脂类代谢7第六章生物氧化4第七章氨基酸代谢6第八章核苷酸代谢4第十章DNA的生物合成(复制)6第十一章RNA的生物合成(转录)4第十二章蛋白质的生物合成(翻译)4第十三章基因表达调控4第十四章基因重组与基因工程4第十五章细胞信息转导6第十六章血液的生物化学2第十七章肝的生物化学1第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子2总计76生物化学实验内容及学时分配实验题目学时数实验一蛋白质测定——分光光度法6学时实验二小鼠肝脏DNA分离与纯化6学时实验三DNA酶解及琼脂糖凝胶电泳6学时实验四人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定一6学时实验五人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定二6学时实验六人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定三6学时实验七人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定四4学时总计第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】1.掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。2.熟悉蛋白质多肽链组成,蛋白质结构与功能的关系,氨基酸的理化性质,球状蛋白质的特点。3.了解蛋白质的分离纯化方法及一级结构测定原理。【教学内容】第一节蛋白质的分子组成1.氨基酸:L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。2.肽:肽键与肽链,肽与蛋白质的区别,生物活性肽。第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构:2.蛋白质的二级结构:肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。3.蛋白质的三级结构:次级键、结构域及分子伴侣。4.蛋白质的四级结构:5.蛋白质的分类:第三节蛋白质的结构与功能1.蛋白质一级结构与功能的关系:Anfinsen实验、分子病。2.蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质构象改变和疾病。第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化1.蛋白质的理化性质:两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。2.蛋白质的分离和纯化:透析及超滤法,丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀,电泳,层析,超速离心。3.多肽链中氨基酸的序列分析:Edman降解法。4.蛋白质空间结构测定:【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】5学时第二章核酸的结构与功能【目的要求】1.掌握DNA的二级结构特点,mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。2.熟悉核小体的结构特点,DNA的理化性质及其与结构的关系。3.了解核苷酸的分子构成,连接键及书写方式。【教学内容】第一节核酸的化学组成及一级结构1.核苷酸的结构:嘌呤与嘧啶,核糖与核苷,戊糖碳原子的编号。2.核酸的一级结构:概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。第二节DNA的空间结构与功能1.DNA的二级结构——双螺旋结构模型:Chargaff规则,B-DNA双螺旋结构模型要点,DNA双螺旋结构的多样性。2.DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装:DNA的超螺旋结构,原核生物DNA的高级结构,DNA在真核生物细胞核内的组装:核小体。3.DNA的功能:基因,基因组,DNA的功能。第三节RNA的结构与功能1.信使RNA的结构与功能:hnRNA,mRNA的结构特点。2.转运RNA的结构与功能:稀有碱基,茎环结构,氨基酸接纳茎,反密码子,三级结构。3.核蛋白体RNA的结构与功能:真核及原核生物核蛋白体的组成。4.其他小分子RNA及RNA组学:动物细胞内其他的RNA种类及功能,RNA组学的概念。第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用1.核酸的一般理化性质:260nm紫外吸收2.DNA的变性:概念,解链曲线,Tm值,增色效应。3.DNA的复性与分子杂交:退火。第五节核酸酶DNA酶RNA酶内切酶外切酶【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】4学时第三章酶【目的要求】1.掌握酶的化学本质,辅助因子,活性中心,必需基团,酶促反应的特点,Km与Vmax的含义及其生物学意义,竞争性抑制,酶原,变构酶,关键酶,酶的共价修饰调节,同工酶。2.熟悉最适pH和最适温度,可逆性抑制和不可逆抑制的区别,3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。3.了解酶促反应的机制,Km、Vmax值的测定,酶活性测定与酶活单位,酶的分类和命名。【教学内容】第一节酶的分子结构与功能1.酶的分子组成:单纯酶,结合酶,酶蛋白,全酶,金属酶,辅酶,辅基,维生素与辅酶,维生素的分类及其与辅酶的关系,常见辅酶的结构与功能,辅酶的作用,金属离子的作用。2.酶的活性中心:必需基团,结合基团,催化基团。第二节酶促反应的特点与机制1.酶促反应的特点:高效性,特异性,可调节性。2.酶促反应机制:活化能,诱导契合假说,邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。第三节酶促反应动力学1.底物浓度对反应速度的影响:米-曼氏方程,Km、Vmax测定法。2.酶浓度对反应速度的影响。3.最适温度。4.最适pH。5.抑制剂对反应速度的影响:不可逆性抑制作用的特点,可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。6.激活剂对反应速度的影响:必需激活剂,非必需激活剂。7.酶活性测定及酶活性单位。第四节酶的调节1.酶活性的调节:酶原,酶原的激活的概念、机制及意义,变构酶,变构调节与协同效应,酶的共价修饰调节概念、特点与意义。2.酶含量的调节:酶蛋白合成的诱导与阻遏概念,酶降解的调控。3.同工酶:概念,LDH同工酶谱的变化及意义。第五节酶的命名与分类1.酶的命名。2.酶的分类。第六节酶与医学的关系1.酶与疾病的关系。2.酶在医学上的其他应用。【教学方法】课堂讲授、多媒体【授课学时】6学时第四章糖代谢【目的要求】1.掌握糖分解代谢,糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶,特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。2.掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。掌握乳酸循环的过程及生理意义。3.熟悉糖是生物体主要的供能物质,以及血糖的来源、去路。4.了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。【教学内容】第一节概述1.糖的生理功能2.糖的消化吸收特定载体转运的、主动耗能的过程3.糖代谢的概况第二节糖的无氧分解1.糖酵解的反应过程:概念,反应过程及能量生成。2.糖酵解的调节:三个关键酶3.糖酵解的生理意义第三节糖的有氧氧化1.有氧氧化的反应过程:丙酮酸脱氢酶复合体的组成,三羧酸循环的过程及生理意义。2.有氧氧化生成的ATP3.有氧氧化的调节:丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。4.巴斯德效应第四节磷酸戊糖途径1.磷酸戊糖途径的反应过程:反应的第一阶段,6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。2.磷酸戊糖途径的调节:6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。3.磷酸戊糖途径的生理意义第五节糖原的合成与分解1.糖原的合成代谢:UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程。2.糖原的分解代谢:分解过程3.糖原合成与分解的调节:磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节,重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。4.糖原累积症第六节糖异生1.糖异生途径:概念及糖异生的四个关键酶。2.糖异生的调节3.糖异生的生理意义.4.乳酸循环:循环过程及生理意义。第七节血糖及其调节1.血糖的来源和去路2.血糖水平的调节:胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。3.血糖水平异常:高血糖及糖尿症,低血糖。【教学方法】课堂讲授多媒体【授科学时】6学时第五章脂类代谢【目的要求】1.掌握脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及β氧化的全过程。2.掌握酮体的概念,酮体的生成过程,酮体生成的生理意义及关键酶。3.掌握胆固醇合成的部位,合成原料及合成的关键步骤、关键酶。4.掌握血浆脂蛋白的分类,生成部位及功能。5.熟悉脂肪的合成过程。6.熟悉血浆脂蛋白的代谢。7.熟悉甘油磷脂的种类。8.了解脂肪的消化和吸收,脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式,脂肪酸的分类与命名,不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物。9.了解胆固醇合成的过程,合成的调节,分布,生理功能,以及胆固醇的转化。10.了解甘油磷脂的代谢。【教学内容】第一节不饱和脂酸的命名及分类第二节脂类的消化和吸收脂类消化的主要场所,胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用,脂肪合成的甘油一酯途径。第三节甘油三酯代谢1.甘油三酯的合成代谢1)合成部位2)合成原料3)合成基本过程:甘油一酯途径和甘油二酯途径。2.甘油三酯的分解代谢1)脂肪的动员:激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。2)脂酸的β-氧化:脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成,脂酰CoA进入线粒体,脂肪酸的β-氧化,脂肪酸氧化的能量生成。3)脂肪酸的其它氧化方式4)酮体的生成及利用:酮体的概念,酮体的生成,酮体的利用,酮体生成的生理意义,酮体生成的调节,酮症酸中毒。3.脂酸的合成代谢1)软脂酸的合成:合成部位,合成原料,脂肪酸合成酶系及反应过程。2)脂肪酸碳链的加长:内质网酶系和线粒体酶系。3)不饱和脂肪酸的合成:必需脂肪酸的概念。4)脂肪酸合成的调节:代谢物的调节,激素的调节作用。4.多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯1)前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名2)PG、TX及LT的合成3)PG、TX及LT的生理功能第四节磷脂的代谢1.甘油磷脂的代谢1)甘油磷脂的组成、分类及结构2)甘油磷脂的合成:合成部位,合成原料及辅因子,合成基本过程。3)甘油磷脂的降解:由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。2.鞘磷脂的代谢1)鞘脂的化学组成及结构2)鞘磷脂的代谢第五节胆固醇代谢胆固醇的结构,分布及生理功能。1.胆固醇的合成1)合成部位2)合成原料:乙酰CoA、能量及供氢物质。3)合成基本过程:胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。4)胆固醇合成的调节:饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。2.胆固醇的转化1)转化成胆汁酸2)转化为类固醇激素3)转化为7-脱氢胆固醇第六节血浆脂蛋白代谢1.血脂:血脂的组成及含量。2.血浆脂蛋白的分类、组成及结构:血浆脂蛋白的分类,血浆脂蛋白的组成,脂蛋白的结构。3.载脂蛋白4.血浆脂蛋白代:乳糜微粒,极低密度脂蛋白,低密度脂蛋白,极低密度脂蛋白,高密度脂蛋白。5.血浆脂蛋白代谢异常:高脂蛋白血症,遗传性缺陷。【教学方法】课堂讲授多媒体【授科学时】7学时六章生物氧化【目的要求】1.掌握生物氧化、氧化磷酸化的概念,线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种类,氧化磷酸化的偶链部位,胞液中NADH的氧化。2.熟悉氧化磷酸化的基本过程、影响因素及其调节,P
本文标题:生物化学与分子生物学教学大纲
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