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第四章蛋白质的化学学习目标•1.掌握常见氨基酸的种类、结构、重要的性质以及常见氨基酸名称和符号•2.掌握蛋白质的组成、结构与功能的关系•3.掌握蛋白质的重要性质及在食品工业上应用•4.了解蛋白质的分类方法第一节概述•一、蛋白质的重要性⑴是生物体内必不可少的组成成分水55%蛋白质20%脂肪18%糖类<1%无机盐7%人体中(成年人)蛋白质占干重人体45%细菌50%~80%真菌14%~52%粮食种子10%~15%油料种子25%~40%•供给热能•催化和调节功能•运动功能•运输功能•机械支持和保护功能•免疫和防御功能⑵在生命活动中具有重要作用怎样合理补充蛋白质?•首先,保证足够数量和质量的蛋白质食物。•成年人每天应摄入60~80g蛋白质,最低不能少于45g。•其次,注意各种食物合理搭配。•第三,尽量每餐都有一定质和量的蛋白质。•第四,补充蛋白质要以足够的热量供应为前提。第二节蛋白质的化学组成•一、蛋白质的元素组成•蛋白质是一类含氮有机化合物,除固定的含有C、H、O、N外,还有少量的S。某些蛋白质还含有微量P和金属元素等。碳50%~55%氧20%~23%氮15%~17%氢6.5%~7.3%硫0.3%~2.5%磷0%~1.5%•蛋白质区别于糖和脂肪的重要特征是其含有氮元素,而且氮在蛋白质中的含量相对稳定,平均约为16%。•氮元素易用凯氏定氮法进行测定,故食品中蛋白质的含量可由氮的含量乘以6.25(100/16)计算出来,即每测得1克氮相当于6.25克蛋白质,6.25称为蛋白质系数。二、蛋白质的基本结构单位•蛋白质水解的最终产物是氨基酸,它是组成蛋白质的基本单位。•生物种类不同,其蛋白质的种类和含量有很大差别,但主要都由20种氨基酸构成,称天然氨基酸或基本氨基酸。•稀有氨基酸:除20种基本氨基酸外,少数蛋白质中还存在一些稀有氨基酸,是相应基本氨基酸的衍生物。表4-120种氨基酸的中英文名称及简写符号第三节氨基酸的化学•一、氨基酸的结构特征CCOOHHRNH2α-碳α-氨基酸•除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为手性碳原子,氨基酸为手性分子。•A、氨基酸都具有旋光性。•B、氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的游离氨基酸和天然蛋白质中氨基酸大都为L-型,D-型氨基酸主要存在于微生物中。据R基团化学结构分类脂肪族AA(含羟基、巯基、羧基、氨基)芳香族AA(Phe、Tyr)杂环AA(His、Trp、Pro)据R基团极性分类极性R基团AA(11种)非极性R基团AA(9种)带电荷:二、氨基酸的分类正电荷(3种)负电荷(2种)不带电荷(6种)中性AA人的必需氨基酸LysTrpPheValMetLeuIleThrArg、His据营养学分类必需AA非必需AA据氨基、羧基数分类一氨基一羧基AA(15种)一氨基二羧基AA(Glu、Asp)二氨基一羧基AA(Lys、His、Arg)甘氨酸(Gly,G)丙氨酸(Ala,A)缬氨酸(Val,V)亮氨酸(Lue,L)异亮氨酸(Ile,I)中性脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸(Ser,S)苏氨酸(Thr,T)半胱氨酸(Cys,C)甲硫氨酸(Met,M)含羧基及酰胺基氨基酸天冬氨酸(Asp,D)谷氨酸(Glu,E)天冬酰胺(Asn,N)谷氨酰胺(Gln,Q)含氨基和亚氨基氨基酸赖氨酸(Lys,K)精氨酸(Arg,R)组氨酸(His,H)杂环氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸(Phe,F)酪氨酸(Tyr,Y)色氨酸(Trg,W)杂环氨基酸组氨酸(His,H)脯氨酸(Pro,P)色氨酸(Trg,W)•1.物理性质•⑴溶解度•各种氨基酸都能溶于水,但在水中的溶解度差别很大。•所有的氨基酸都能溶于稀酸或稀碱溶液,不溶于非极性有机溶剂,在极性有机溶剂中溶解性也较小。•通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。三、氨基酸的理化性质20种基本氨基酸的溶解度(25℃)种类溶解度种类溶解度脯氨酸(Pro)1620.0苯丙氨酸(Phe)27.6精氨酸(Arg)855.6亮氨酸(Leu)21.7赖氨酸(Lys)739.0色氨酸(Trp)13.6丝氨酸(Ser)422.0苏氨酸(Thr)13.2甘氨酸(Gly)249.9谷氨酸(Glu)8.5丙氨酸(Ala)167.2谷氨酰胺(Gln)7.2(37℃)缬氨酸(Val)58.1天冬氨酸(Asp)5.0蛋氨酸(Met)56.2酪氨酸(Tyr)0.4异亮氨酸(Ile)34.5组氨酸(His)-天冬酰胺(Asn)28.5半胱氨酸(Cys)-•除甘氨酸外,氨基酸都有手性碳原子,故都具有旋光性。左旋用(-)表示,右旋用(+)表示。•旋光度用旋光仪测定,与D/L型没有直接对应关系,是氨基酸的物理常数,与结构、温度、pH等有关。•可用旋光度鉴定氨基酸的种类和纯度。⑵旋光性•基本氨基酸都不能吸收可见光。•色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸可吸收紫外光,在波长280nm附近有最大吸收峰。•因此,利用该性质可测定蛋白质含量。•蛋白质溶液浓度与280nm的紫外光吸收成正比。•不同种蛋白质有其固有的最大光吸收波长,因此利用该性质还可测定蛋白质的纯度。⑶光吸收表4-3氨基酸的味感•氨基酸味感与其种类和立体构型有关。•D-氨基酸多带甜味,D-色氨酸甜味最强;•但大多数天然存在的氨基酸属于L型,L-氨基酸有甜、苦、鲜、酸四种不同味感。⑷味感续表4-3氨基酸的味感2.化学性质•⑴氨基酸两性解离和等电点•氨基酸分子中有碱性的氨基,又有酸性的羧基。氨基可解离成阳离子,羧基可解离成阴离子,因此氨基酸是两性电解质。•在某一pH条件下,氨基酸解离的阳离子及阴离子数量完全相等,即氨基酸所带的净电荷为零时,溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。pH=pI+OH-pHpI+H++OH-+H+pHpI两性离子阳离子阴离子CHNH2COOHRCHNH2COOHRCHNH3+COO-RCHNH3+COO-RCHNH2COO-RCHNH2COO-RCHCOOHRNH3+CHCOOHRNH3+氨基酸解离过程和带电状态取决于溶液的pH。+H++OH-•等电点可用于氨基酸的分离和鉴定:•在等电点时,氨基酸不带电,电泳时,既不向正极也不向负极移动。•在等电点时,氨基酸不带电,在水中的溶解度最小,易于结晶沉淀。•中性氨基酸等电点在5~6.3,酸性氨基酸等电点在2.8~3.2,碱性氨基酸在7.6~10.8。•在室温下,含游离α-氨基的氨基酸可定量地与HNO2反应。•这个反应是范斯莱克氨基氮测定方法的基础。•α-氨基室温下很快即可完全反应,其他位置的氨基氮反应速度极慢或不发生反应。•主要用于检测氨基酸含量和蛋白质水解程度CHCOOHR2NH2HNO+CHCOOHROH+2N+2HO⑵与亚硝酸的反应⑶与水合茚三酮的反应•α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热,产生紫红或蓝紫色物质,成环的脯氨酸形成黄色物质,该反应非常灵敏。•利用这一反应可以定性、定量测定氨基酸。NH3CO2RCHO+还原性茚三酮+(弱酸)加热3H2O氨基酸与茚三酮反应水合性茚三酮+2NH3+水合性茚三酮还原性茚三酮蓝紫色化合物⑷与甲醛反应•氨基酸在水溶液中的解离度很低,不能用碱直接滴定氨基酸的含量。•氨基酸的氨基与甲醛结合后,使羧基H+的解离度增加,每个氨基酸都能释放出一个H+。•因此可以酚酞作指示剂,用NaOH来滴定。•此法常用于测定游离氨基酸的含量和蛋白质水解程度。⑸与重金属离子作用•许多重金属离子,特别是变价金属如铜离子、铁离子、锰离子等能和氨基酸作用,生成稳定的络合物结晶。•不同氨基酸与不同金属离子生成结晶的形态和颜色不同,此法常用来分离或鉴定氨基酸。•蛋白质的立体结构可分为一、二、三和四级结构,是分阶段形成的。•蛋白质的一级结构又称为初级结构或基本结构,二、三、四级结构一般又统称为蛋白质的高级结构或空间结构。•一级结构是决定高级结构的基础,高级结构又与蛋白质的生物功能直接相关。第四节蛋白质结构一级结构二级结构三级结构四级结构一、蛋白质的一级结构•蛋白质的一级结构也称蛋白质的初级结构、基本结构或共价结构,是指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和氨基酸在多肽链中的排列顺序。•氨基酸排列顺序是由遗传信息决定的。•一级结构决定了蛋白质的种类和生物活性。1.氨基酸的连接方式——肽键•一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键(-CO-NH-)称为肽键,反应产物称为肽。•由n个氨基酸构成的肽含有(n-1)个肽键。•若一种肽含有少于10个氨基酸,则为寡肽,超过此数的肽统称为多肽。•大多数蛋白质含有100~500个氨基酸残基,少数可多达几千个氨基酸残基。•一般将游离氨基存在的一端称为蛋白质的N端或氨基末端,习惯上写在左侧;另一端是以游离羧基存在,则称为C端或羧基末端,习惯上写在右侧。•目前发现的构成蛋白质的氨基酸全部为L型。2.氨基酸的排列顺序•已确定的氨基酸组成二肽时有两种连接方式,三肽有六种,六肽有720种;未确定的氨基酸组成二肽时有400种连接方式,三肽有8000种,四肽有160000种。•因此,构成各种蛋白质的20种氨基酸,当以不同的种类、数目、比例、排列顺序连接在一起形成蛋白质时,可以构成几乎无数种结构各异的蛋白质。•胰岛素是世界上第一个被测定一级结构的蛋白质。二、蛋白质的空间结构•1.蛋白质的二级结构•肽键的键长在单键、双键键长之间,具有双键的性质,因而不能自由旋转。•从而使参与肽键的6个原子共处于同一平面,称为肽键平面,又称肽单元。•多肽链的主链是由许多肽键平面组成,平面之间以α-碳原子相互隔开,并且以碳原子为顶点作旋转运动。•二面角的变化,决定着多肽主键在三维空间的排布方式,是形成不同蛋白质构象的基础。•蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链折叠和盘绕方式。•维持蛋白质的二级结构的主要作用力是氢键。•主要有以下类型:•⑴α-螺旋(α-helix)•⑵β-折叠(β-pleatedsheet)•⑶β-转角(β-turn)•⑷无规则卷曲(nonregularcoil)⑴α-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构;旋转一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基,每个氨基酸高度0.15nm。②肽链中全部的的肽键均可形成氢键,通过第一个肽键的亚氨基氢与第四个肽键的羰基氧形成的,是维持α-螺旋稳定的主要化学键。氢键方向基本与螺旋轴平行。③天然蛋白质α-螺旋基本都是右手螺旋。螺距0.54nm0.15nm0.5nm右手螺旋左手螺旋⑵β-折叠•-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列,通过链间氢键交联而形成的,或一条肽链内的不同肽段间平行排列,靠氢键而形成的。•-折叠是蛋白质中第二种最常见的二级结构。•-折叠形成的是锯齿状的折叠片层,因此这个结构又叫作β-片层结构。•在片层结构中,侧链垂直于片状结构平面,交叉的位于折叠平面的上方或下方。•-折叠结构中,所有的肽键都参与链间氢键的形成。一种为平行式,即相邻两条肽链的排列方向相同。另一种为反平行式,相邻两条肽链的排列方向相反。NCNC反平行NNCC平行-折叠有两种类型:⑶β-转角•在蛋白质分子中,肽链中常出现180°的转角,称β-转角,也称β-弯曲或发夹回折。•-转角由四个氨基酸残基组成:第一个氨基酸残基的羰基氧和第四个氨基酸残基亚氨基氢形成氢键。•这个结构不很稳定。•β-转角常存在于球状蛋白分子中。•β-转角常作为连接反平行β-折叠的端头。⑷无规则卷曲无规则卷曲指蛋白质分子中没有规则的那部分肽链,其作用一般为将上述三种二级结构连接在一起,构成超二级结构。另外,它还具有重要生物学功用。2.蛋白质的三级结构•蛋白质的三级结构是多肽链在二级结构(α螺旋、β折叠、β转角或无规卷曲)的基础上进一步盘绕卷曲,形成较紧密的三维立体构象。三级结构稳定疏水作用氢键范德华引力离子键二硫键稳定三级结构的作用力•维持蛋白质三级结构的作用力中,仅二硫键键能较强,其他作用力均较弱,使结构易发生相对运动而改变,这种柔性有利于活性中心结合底物和发生效应。•特定三级结构对蛋白质的生物活性是必需的,
本文标题:蛋白质的化学
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