动物生物化学

生物化学名词解释1.生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。2.蛋白质（protein）：由α-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子。3.一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。4.构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体。5.构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。6.肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个Cα处于一个平面上，这种刚性结构的平面称肽平面。7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。8.超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体。9.结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。11.沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。12.变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以及与配体结合的能力改变。13.氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。14.蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。15.蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。16.沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象。17.酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。18.酶蛋白（apoengyme）：需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。20.同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。21.诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物适应结合。22.酶活力：酶催化化学反应的能力。23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。24.酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。25.Km：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用。28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度的可逆性抑制作用。29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。32.共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。34.DNA的熔解温度/Tm：DNA变性50%的温度，70-85℃。35.增色效应：核酸变性后其OD260增高的现象。36.退火/复性（annealing）：在适当条件下，变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构。37.减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象。38.核酸变性：在理化因素的作用下，破坏核酸分子中的氢键，使双螺旋结构变成无规则的单链线团状。39.分子杂交（hybridization）：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间，通过变性和复性处理，部分互补的区域相结合。40.生物氧化：物质在体内分解代谢，最终生成CO2、H2O和能量的过程。41.呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体，最终传递给氧生成水的传递体系。42.氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时，所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程。43.底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水，分子内原子发生重排，产生高能键，交给ADP生成ATP的过程。44.磷氧比：生物氧化中，每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数。45.糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物。46.糖酵解/EMP途径（glycolysis）：在无氧条件下，糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程。47.生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成乙醛，进而生成乙醇的过程。48.有氧氧化：机体氧气供给充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放能量的过程。49.三羧酸/Krebs/TCA循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合成的柠檬酸经反复脱氢脱羧生成草酰乙酸的循环过程。50.磷酸戊糖/PPP途径：葡糖糖磷酸化成6-磷酸葡萄糖，经过脱氢生成磷酸戊糖及NADPH，再经过一系列的磷酸酯的互变过程。51.糖异生（gluconeogenesis）：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。52.乳酸/Cori循环：骨骼肌糖酵解产生的乳酸经血液循环至肝脏，经异生作用生成葡萄糖，进入血液循环，补充血糖，被骨骼肌再利用的过程。53.能荷：细胞内三种腺苷酸中高能磷酸基在数量上的衡量尺度。54.级联放大反应：激素的信号通过一系列的连锁反应使其作用不断加以放大的现象。55.脂类（lipid）：指生物体内不溶于水而易溶于有机溶剂的一大类有机化合物，是脂肪和类脂的总称。56.必需脂肪酸：指机体自身不能合成或合成量不足，必须由食物供给的脂肪酸。57.酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者的总称。58.蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用生成的S-腺苷蛋氨酸，在转甲基后生成同型半胱氨酸，然后再重新合成蛋氨酸的过程。59.冈崎片段：在DNA后随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段。60.中心法则：指遗传信息在分子水平上的传递规律，主要是DNA→DNA，DNA→RNA→蛋白质，病毒可以RNA→DNA或RNA→RNA。61.半保留复制：DNA复制时，以每一条链为模板，合成与之相互补的链。在子代DNA分子中，一股链来自于亲代，一股链为新和成的。62.逆转录：在反转录酶的作用下，以RNA为模板，合成DNA的过程。63.互补DNA（cDNA）：在反转录酶的作用下，以RNA为模板合成的DNA。64.DNA的损伤：在理化因素的作用下，引起DNA的化学结构发生改变。65.SOS应急反应：在损伤严重及修复系统受到抑制的紧急情况下，以牺牲复制的的忠实性为代价产生差错修复的反应。66.转录：在RNA聚合酶的作用下，以DNA为模板，合成RNA的过程。67.转录单位（顺反子）：从启动子到终止子的一段DNA片段。68.不对称转录：在一个转录单位中，只有一条链作为模板合成RNA的方式。69.启动子（promoter）：能被RNA聚合酶所识别及负责转录起始的特定DNA序列。70.终止子（terminator）：能被RNA聚合酶所识别及负责转录终止的特定DNA序列。71.复制子（replicon）：两个复制起始点之间的DNA片段，是独立完成复制的功能单位。72.内含子（intron）：真核生物断裂基因中的非编码序列。73.外显子（exon）：真核生物断裂基因中的编码蛋白质的序列。74.核不均一RNA（hnRNA）：真核生物细胞核内mRNA前体分子，相对分子质量较大，且不均一，含有许多内含子。75.RNA复制：在RNA复制酶的作用下，以RNA为模板，合成RNA的过程。76.翻译：把转录到mRNA上的遗传信息转译为由氨基酸组成的蛋白质的过程。77.密码子（codon）：指mRNA上编码一个氨基酸的三个相邻的碱基，是遗传密码的基本单位。78.SD序列：位于mRNA起始密码子前10个核苷酸左右的富含嘌呤核苷酸的一段序列，与原核生物核糖体小亚基16SrRNA结合，是mRNA与核糖体结合的识别位点。79.分子伴侣：能帮助新生肽链折叠成正确的空间结构，而本身不是功能蛋白质组成的蛋白质分子。80.基因表达：基因的转录与翻译过程。81.操纵子（operon）：由几个功能相关的结构基因及其启动基因和操纵基因组成，是原核生物基因表达调控的基本单位。82.反义RNA/micRNA：能与mRNA互补结合从而阻断mRNA翻译的RNA分子。83.顺式调控元件：与结构基因串联，对基因表达活性起调控作用的特定DNA序列，包括启动子、增强子、沉默子等。84.反式作用因子：与顺式作用元件结合，调节基因转录效率的蛋白质因子。85.DNA重组技术：将目的基因按照人们的设计方案定向连接到载体DNA分子上，并使之在特定的受体细胞中增殖与表达，使受体细胞获得新的遗传特性的遗传操作。86.聚合酶链式反应（PCR）：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法，经变性、退火和延伸三步反应使目的DNA以2n得以迅速扩增的技术。简答1、蛋白质的分类1）依据分子外形：球形蛋白质、纤维蛋白质；2）依据生物化功能①酶蛋白：催化作用——蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等；②调节蛋白：调节物质代谢——蛋白质激素或多肽激素；调节遗传信息表达——组蛋白、阻遏蛋白、转录因子；③运输蛋白：运输功能——血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体；④运动蛋白：运动作用——肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动；⑤防御蛋白：防御作用——抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等；⑥贮存及营养作用：贮存及营养功能——铁蛋白、酪蛋白、卵清蛋白；⑦受体蛋白：接受和传递信息的作用——神经递质、激素、药物等受体；⑧结构蛋白：结构成分和机械支撑作用——膜蛋白、角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白；⑨电子传递蛋白：传递电子——铁硫蛋白、细胞色素；⑩特殊蛋白：功能各异毒蛋白——动物、植物、微生物所分泌，蛇毒、蜂毒、蝎毒、蓖麻毒素、细菌肠毒素；甜果蛋白——蔬菜、水果；抗结冻蛋白——南极水域鱼体内；3）依据化学组成①简单（单纯）蛋白质只含有氨基酸，根据溶解度不同，分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白；②结合蛋白质依据辅基的不同分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白；4）依据营养价值①完全蛋白质——必需氨基酸种类齐全；②不完全蛋白质——必需氨基酸种类不齐全。2、蛋白质序列测定1)纯化蛋白质：纯度在98%以上；2)测定蛋白质的分子量，确定蛋白质中氨基酸的种类及每种氨基酸的含量；3)打开二硫键，确定每种肽链的数目，并分离纯化肽链；4)N、C末端氨基酸的测定；5)用两种以上不同断裂位点的方法将肽链裂解成肽段；6)纯化肽段，测定氨基酸的序列；7)确定一级结构的排列顺序；8)确定二硫键的位置。3、维持蛋白质的分子构象的主要化学键氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键、配位键。4、蛋白质沉淀方法1)盐析；2)有机溶剂沉淀法；3)重金属沉淀法；4)生物碱试剂及某些酸类沉淀法；5)等电点沉淀法；6)加热变性沉淀法。5、分离纯化蛋白质1)研究蛋白质的结构与功能；2)生产有活性的蛋白质或酶、激素；3)作为药物、抗原、食品添加剂等。6、蛋白质含量的测定方法1)紫外分光光度法；2)双缩脲法；3)Folin-酚法；4)考马斯亮蓝法；5)凯式定氮法。7、酶的催化特性1)反应条件温和；2)效率极高；3)特异性；4)活性可调节性；5)有的酶活性与辅助因子有关。8、Km的意义1)Km是酶的特征性物理常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关；2)Km是酶在一定温度、pH和底