生物化学(护理学涉外护理医学检验技术专科讲授42实验12学时)复习要点

1成都中医药大学教学大纲《生物化学》课程教学大纲一、课程基本情况课程代码011018开课单位生物化学教研室课程名称中文名称生物化学英文名称Biochemistry授课语言□√中文□中文＋英文（英文授课50%）□英文□其他外语学时学分总学时54学分3课程负责人冯雪梅课程群□人文素质与素质拓展课程群□学习能力与创新意识课程群□基础理论与基本技能课程群□√专业知识与专业能力课程群课程类型□文化素质课□公共基础课□学科基础课□√专业基础课□专业课□其它教学策略与方法□√讲授为主□实验/实践为主□专题讨论为主□案例教学为主□自学为主□其它教学目标知识：掌握生物化学的基本原理，使得他们能够在未来的学习、工作中具备运用生物化学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。技能：生物化学基本实验技术和方法其他考核方式及成绩评定标准考试/考查出勤/学习态度10%课外作业10%期中考试%期末理论考试60%实践考核20%考试无迟到、早退、旷课，回答课堂提问或课堂测试实验纪律、实验操作、实验报告2先修课程要求、适用学院及专业医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学适用于护理学院护理学、涉外护理专业；医学技术学院检验技术专科使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间）《生物化学》，王继峰主编，中国中医药出版社，第2版，2007年参考书目（书名、作者、出版社、出版时间）《生物化学》，查锡良主编，人民卫生出版社，第7版，2009年《生物化学》，王浩主编，人民卫生出版社，第1版，2002年课程网站及学习资源（教师个人网址请列入）二、课程内容简介（50－150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介）课程性质：生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。课程作用：当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生物科学专业学生最为重要的必修课程之一。课程内容：生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶的结构与功能）；能量代谢与物质代谢（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢等）；遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成）；肝胆生化等。生化实验基本技能和主要实验方法。三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目）第一章绪论课时：共1学时目的要求1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。教学内容1．生物化学的含义、任务和主要内容。2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。4．生物化学的学习方法。思考题1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容是什么？33.生物化学与其他医药各学科的关系？第二章糖类化学课时：共2学时目的要求1.掌握重要单糖、双糖的结构和性质以及糖类的生理功能。2.熟悉多糖的结构和主要性质。3.了解糖的分类、构象和杂多糖。教学内容1．糖的概念，分类和生理功能。2．单糖的结构与性质：⑴单糖结构：葡萄糖的旋光性、开链结构、环状结构和构象。果糖、半乳糖、核糖和2-脱氧核糖的结构。⑵单糖（以葡萄糖为例）的主要理化性质（氧化、还原、成苷和脂化反应）。3．低聚糖--双糖（麦芽糖、蔗糖和乳糖）的结构和还原性；细胞膜上寡聚糖链。4．多聚糖：⑴同多糖：淀粉、糖原和纤维素的组成、结构和主要性质；右旋糖苷的生物学作用。⑵杂多糖--粘多糖；透明质酸、硫酸软膏素、肝素和血型物质。（自学）思考题1.什么是糖？糖的分类？2.葡萄糖的开链与环状结构？3.单糖的主要性质。4.淀粉的结构与性质？5.糖原与支链淀粉的在结构上的区别？第三章脂类化学课时：共1学时目的要求1．掌握脂类的生理功能、甘油三酯的结构和主要性质。2．熟悉磷脂、胆固醇和类固醇激素的结构和作用。3．了解神经鞘脂类的结构和功能。教学内容1．脂类的分类和生理功能。2．脂肪酸与前列腺素、血栓素和白三烯。3．甘油脂类：⑴甘油三酯的结构和主要性质。⑵甘油磷脂：卵磷脂、脑磷脂。4．神经鞘脂类：神经鞘磷脂、脑苷脂和神经节苷脂（自学）。5．类固醇：胆固醇及胆固醇脂、胆酸和类固醇激素。思考题1.主要的脂类物质有哪些？2.甘油三酯的结构和主要性质3.甘油磷脂的结构4.类固醇的结构第四章蛋白质化学课时：共4学时4目的要求1．掌握蛋白质的组成和分子结构。2．熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性与理化性质。3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽。教学内容1．蛋白质概述：⑴蛋白质在生命过程中的重要性。⑵蛋白质的分类。2．蛋白质的分子组成：⑴蛋白质的元素组成：含N量占整个分子量16%⑵蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为L--氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。⑶肽键和肽：肽键的形成、肽的概念⑷体内某些重要的活性肽3．蛋白质的分子结构：⑴蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。⑵蛋白质的空间结构：（二级、超二级、三级、四级结构）。4．蛋白质结构与功能关系⑴一级结构与功能关系⑵空间构象与功能关系5．蛋白质的理化性质：呈色反应，紫外吸收特征，两性电离和等电点；大分子性质：胶体性质（使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素）、扩散与沉降（盐析法沉淀蛋白质的原理）；蛋白质的变性与复性。思考题1.氨基酸的结构特点2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质与多肽的区别。5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？6.维持蛋白质各级结构的主要作用力有哪些？7.蛋白质的紫外吸收有何特点？8.什么是蛋白质的变性与复性？9.简述蛋白质的两性电离和等电点？10.简述引起蛋白质变性的因素第五章核酸化学课时：共4学时目的要求1．掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。2．熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。3．了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。教学内容1．核酸的概述（分类和生物学意义）。2．核酸的分子组成：戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA与RNA在组成上的区别53．核酸的分子结构：⑴核酸分子中核苷酸之间连接的方式：3’,5’-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）与侧链（碱基）、3’端（保留3’-OH）与5’端（保留5’-○P）⑵DNA的分子结构：一级结构、二级结构（双螺旋结构）、三级结构（超螺旋、核小体）⑶RNA的种类和分子结构：真核生物mRNA的结构特点（5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子）；tRNA的一级（分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子与反密码子环）、三级结构（倒L型）；rRNA的种类（包括原核生物与真核生物）4．核酸的理化性质：紫外吸收、核酸的变性与复性、Tm的概念及影响因素5．体内某些重要核苷酸结构和生理功能：两种环核苷酸（cAMP与cGMP）思考题1.简述核酸一级结构特点。2.简述DNA双螺旋结构的基本内容；3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的螺旋结构；4.RNA的种类及其生物学作用。5.简述tRNA二级结构的基本特点。6.mRNA的结构特点。7.核酸的变性与复性。8.简述DNA的解链温度（Tm）。第六章酶课时：共5学时目的要求1．掌握酶的化学本质和分子结构，酶催化反应的特点与机制。2．熟悉酶促反应动力学，酶与医学关系。3．了解酶的命名、分类和活性测定。教学内容1．酶的概念与分子组成⑴酶的概念⑵酶的分子组成：全酶、酶蛋白与辅因子的关系、辅酶与辅基的区别⑶酶促反应的特点：高效性、专一性（相对专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、可调节性、不稳定性）2．酶的分子结构与功能⑴酶的活性中心：活性中心与必需基团的概念；催化基团与结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性中心的组成部分，位于酶活性中心内⑵酶原与酶原的激活：酶原与酶原激活的概念、激活的机理及意义⑶同工酶：同工酶的概念3.酶促反应的机制⑴活化能⑵酶的中间复合物学说⑶酶促反应机制4．酶促反应动力学：温度（高温与低温降低酶促反应速度的机理）、pH、酶的浓度、底物浓度（米氏常数的含义与延伸意义、米氏方程式）、激活剂和抑制剂（不可逆与可逆性抑制剂的区别；竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的区别；举例说明竞争性抑制剂的抑制作6用机理）对酶促反应的影响。5．酶的命名、分类和活性测定。（自学）6．酶与医学的关系：⑴酶与疾病的关系。⑵酶在医学上的应用。思考题1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。2.什么是酶原和酶原的激活？3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10.简述温度对酶促反应影响的双重性。11.试述酶与医学的关系。12.何谓同工酶？在医学上有何应用？13.酶的催化作用有哪些特点？14.酶的专一性有哪几种类型？第七章维生素课时：共3学时目的要求1．掌握维生素的概念、分类和典型缺乏病；掌握维生素A、D、C的主要生理功能；掌握B族维生素与酶的辅助因子的关系。2．熟悉各种维生素的主要来源以及引起维生素缺乏病的原因；熟悉维生素E的主要生理功能3.了解维生素的化学结构、理化性质；了解维生素K的主要生理功能。教学内容1．维生素概述：⑴维生素的概念和特点。⑵维生素的分类和命名。⑶维生素缺乏病，引起缺乏病的原因和维生素的毒副作用。2．水溶性维生素：⑴维生素C的化学结构、主要来源、生化功能和缺乏病。⑵B族维生素和辅助因子：维生素B1和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素PP与NAD+和NADP+，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和FH4，维生素B12和辅酶B12，硫辛酸。3．脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K的生理功能、缺乏病和来源。思考题1.维生素有哪些特点？2.请写出B族维生素和辅酶的关系73.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？第八章生物氧化课时：共3学时目的要求1．掌握生物氧化的概念、呼吸链和能量代谢。2．熟悉生物氧化过程中二氧化碳的生成方式。3．了解其他氧化体系的意义。教学内容1．概述：生物氧化的概念、特点和方式。2．二氧化碳的生成：有机酸脱羧。3．水的生成——呼吸链：呼吸链的概念、组成成分与呼吸链传递体排列顺序；体内两条重要的呼吸链。4．ATP的生成、储存和利用：底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；高能磷酸化合物的种类（高能磷酸键、高能硫酯键）、生成（氧化磷酸化、底物水平磷酸化）、转移、储存（ATP，肌肉组织中为ATP和磷酸肌酸）和利用。5．其他氧化体系：微粒体氧化体系；过氧化氢酶与过氧化物酶；超氧化物歧化酶。（自学）思考题1.试述生物氧化中CO2的生成方式。2.试述铁硫蛋白的组成及作用。3.试述生物氧化的特点。4.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？5.试述体内能量的生成、储存与利