生物化学名词解释

生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。2、新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。第一章糖的化学1、糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类分子中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。6、同聚多糖：也称均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。7、杂多糖：也称为不均一糖，由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖，当归多糖，茶叶多糖等。8、粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。其中糖的含量一般小于蛋白质。10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，肽聚糖是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。由于此复合物中氨基酸链不像蛋白质那样长，因此成为肽聚糖。11、蛋白聚糖：是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。蛋白聚糖由糖胺聚糖链共价连接与核心蛋白所组成。12、脂多糖：格兰阴性菌的细胞壁较复杂，除含有低于10%的肽聚糖外，尚含有十分复杂的脂多糖。脂多糖一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。13、内切糖苷酶：内切糖苷酶可水解糖链内部的糖苷键，释放多糖链片段，有时还可以将长的多糖链切断为较短的寡糖片段，以利于结构分析。14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求，因为通过水解达到糖链的逐步降解，提供有关单糖的组成、排列顺序及糖苷键的α或β构型的信息。第二章脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物中获取的脂肪酸称为必须脂肪酸，多为不饱和脂肪酸。2、胆酸：胆固醇的衍生物，由动物胆囊合成分泌。3、胆汁酸：胆酸的衍生物，在肝中合成，胆囊分泌的胆汁是胆汁酸的水溶液。4、胆盐：在胆汁中大部分胆汁酸形成钠盐或钾盐，是一种乳化剂，可促使脂肪的消化和降解。5、脂类：是由脂肪酸（四碳以上的长链一元羧酸）与醇（甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇、固醇）组成的酯及其衍生物。第三章维生素与微量元素1、维生素：是一类动物本身不能合成但是对动物生长和健康又是必需的有机化合物，所以必须从饮食中获得，许多辅酶都是由微生物衍生的。2、辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。3、黄素腺嘌呤二核苷酸：FDA，含有核黄素，是某些氧化还原酶的辅酶。4、维生素原：某些物质本身不是维生素，但是可以再体内转化为维生素，这些物质被称为维生素原。如β-胡萝卜素为维生素A原。5、维生素缺乏症：当机体缺乏维生素时，机体不能正常生长，发生疾病，这种由于缺乏维生素而引起的疾病成为维生素缺乏病。如缺乏维生素A引起的夜盲症。6、微量元素：指人体中每天需求量小于100mg的元素，主要为铁、铜、锌、锰、硒、钼、钴、铬、碘和氟等。7、水溶性维生素：能溶于水和极性溶剂的维生素，主要是B族维生素（维生素B1、B2、B6、B12、维生素PP、泛酸、生物素、叶酸和硫辛酸）和维生素C。8、脂溶性维生素：能溶于脂类及非极性有机溶剂，主要为维生素A、D、E、K。第四章蛋白质的化学1、必需氨基酸：是指机体需要，但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物攻击者。实验证明，人体必需氨基酸有8种：赖氨酸、色氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸。2、蛋白质的等电点pI：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时溶液的pH值。3、蛋白质的一级结构：不同种类不同数量的氨基酸在多肽链中的连接方式和排列顺序。4、蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键形成有规则的构象。5、结构域：是超二结构和三级结构的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。6、蛋白质的三级结构：具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称三级结构。7、蛋白质的四级结构：由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称蛋白质的四级结构。8、超二级结构：是指在多肽内顺序上相邻的二级结构长长在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。9、盐析：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，这称为盐析作用。10、盐溶：蛋白质溶液中加入低浓度中性盐后，可使蛋白质溶解度增加，称盐溶作用。11、蛋白质的变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。12、蛋白质的复性：某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，是生物学活性恢复，这一过程称为蛋白质的复性。13、蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。14、肽键：是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基脱水缩合而成。15、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物称为肽，由两个氨基酸组成的肽，称为二肽，三个氨基酸组成的肽称为三肽，依此类推，一般把十个氨基酸以下组成的肽称为寡肽，十个氨基酸以上组成的肽称为多肽或多肽链。16、肽单位：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为肽单位或肽平面。17、变构效应：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构想发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用。18、镰刀形红细胞贫血症：患者血红蛋白（HbS）与正常血红蛋白（HbA）在β链第6位有一个氨基酸之差：HbAβ链第6位为谷氨酸，而患者HbAβ链第6位换成了缬氨酸。HbS的带氧能力降低，分子间容易“粘合”形成线状巨大分子而沉淀。红细胞从正常的双凹盘状被扭曲称镰刀状，容易产生溶血性贫血症。19、分子病：基因突变可导致蛋白质一级结构的变化，使蛋白质的生物学功能降低或丧失，甚至可以引起生理功能的改变而发生疾病。这种由遗传突变引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称为分子病。20、亚基：又称亚单位，一般由一条多肽链组成，也有由两条或更多多肽链组成。亚基本身各具有一、二、三级结构。21、抗原：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体和/或致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质，统称为抗原。22、抗体：抗原刺激机体产生能与之相应抗原结合并具有免疫功能的免疫球蛋白称为抗体。23、单克隆抗体：是针对一个抗原决定簇，又是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体。它是结构和特异性完全相同的高纯度抗体。之辈单克隆抗体是采用B淋巴细胞杂交瘤技术。24、多克隆抗体：各抗原分子具有许多抗原决定簇。因此，由它免疫动物所产生的抗血清实际上是许多抗体的混合物，称多克隆抗体。25、免疫球蛋白：具有抗体活性以及化学结构与抗体相似的球蛋白统称免疫球蛋白，抗体都是免疫球蛋白，而球蛋白不一定都是抗体。26、α-螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲称稳定的α螺旋构象。27、β-折叠：又称β片层结构，β折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠。28、β-转角：伸展的肽链形成180º的回折，即U型转折结构，它是由四个连续氨基酸残基构成，第一个氨基酸残基的羰基与第四个氨基酸残基的亚氨基之间形成氢键以维持其构象。29、分子排阻层析：又称分子筛层析、凝胶过滤，这是一种简便而有效的生化分离方法之一，其原理是利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离。30、等点聚焦电泳：以两性电解质作为支持物，电泳时即形成一个由正到负极逐渐增加的pH梯度，蛋白质在此系统中电泳各自集中在与其等电点相应的pH区域而达到分离目的。此法分辨率高，各蛋白pI相差0.02pH单位即可分开，可用于蛋白质的分离纯化和分析。31、免疫电泳：把点用技术和抗原与抗体反应的特异性相结合，一般以琼脂或琼脂糖凝胶为支持物。方法是先将抗原中各蛋白质组分经凝胶电泳分开，然后加入特异性抗体经扩散可产生免疫沉淀反应。本法常用于蛋白质的鉴定及其纯度的检查。32、二维电泳：也称双向电泳。其原理是根据蛋白质等电点和相对分子质量的特异性的这特性，将蛋白质混合物在电荷（采用等点聚焦方式）和相对分子质量（采用SDS-PAGE方式）两个方向上进行分离。电泳的第一向为等电聚焦（等电点信息），第二向为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（分子量信息）。样品经过电荷和质量两次分离后，可以得到分子的等电点和分子量的信息。一次二维电泳可以分离几千甚至上万种蛋白质，这是目前所有电泳技术中分辨率最高，信息最多的技术。33、亲和层析：是利用生物分子间专一的亲和力而进行分离的一种层析技术。将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中，那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来，这种分离纯化蛋白质的方法称为亲和层析。第五章核酸的化学1、单核苷酸：核酸的基本结构单位。酶分子单核苷酸由一分子含氮碱基，一分子戊糖，一分子磷酸基组成。2、磷酸二酯键：核酸中的基本化学键。由一分子单核苷酸的3’-羟基和相邻核苷酸5’-磷酸基之间缩合形成的酯键。3、碱基互补原则：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对，A和T间形成两个氢键，C和G间形成三个氢键，这种碱基之间互相配对称为碱基互补。4、反密码子：tRNA反密码环上正中间的碱基三联体，与密码子互补。5、帽子结构：真核细胞中mRNA的5’-端有一段特殊结构，称为帽子结构，它是由甲基化鸟甘酸经焦磷酸与mRNA的5’-端核苷酸相连，称为5’,5’-三磷酸连接。6、核酸的变性：一些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸分子理化性质和生物功能的改变，这种现象称为核酸的变性。7、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程称为核酸的复性。8、退火：DNA的热变性是可逆的，当逐渐降温时，变性的DNA的两条链重新结合形成原来的双链结构，并恢复原有的理化性质和生物学活性，称为退火。9、增色效应：核酸变性时，e(p)值显著升高，此现象称为增色效应。10、减色效应：在一定条件下，变性核酸可以复性，此时e(p)值又回复至原来水平，这一现象叫减色效应。11、环化核苷酸：是核苷酸的衍生物，由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖3’-OH和5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的