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关于别构蛋白、别构效应1别构蛋白——调节蛋白;除活性部位还有其他结合部位(别构部位);具有别构效应;一般都是寡聚蛋白;亚基都有活性部位或别构部位(调节部位)。2别构蛋白+配基生物活性改变。别构酶前言——回顾⑴别构酶:一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。定义及结构特点⑵结构特点:寡聚蛋白,两个或多个亚基活性部位:底物的结合与催化调节部位:控制别构酶的催化反应的速率别构酶(变构酶)别构酶别构酶的特点:别构酶分子上除了活性中心外,还有调节中心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位,有的在不同的亚基上,有的在同一亚基上。别构酶的v-[S]的关系不符合米氏方程,所以其曲线不是双曲线型。已知的别构酶都是寡聚酶。别构酶别构酶别构效应(变构效应)酶的别构效应:酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变,进而改变酶活性状态。别构效应别构效应别构效应变构激活变构抑制(正协同效应)(负协同效应)调节物(效应物、效应子)⑴效应物:凡能使酶分子发生别构作用的物质。通常为小分子代谢物或辅因子。⑵负调节物(负效应物,别构抑制剂)降低或关闭酶的催化活性末端产物(反馈抑制)⑶正调节物(正效应物,别构激活剂)激活酶的活性底物分子(同位酶)同促效应:底物分子本身对别构酶的调节作用(补充知识)异促效应:非底物分子对别构酶的调节作用(激活和抑制)调节物L-苏氨酸L-异亮氨酸反馈抑制Feedbackinhibition苏氨酸脱水酶调节物变构调节图示(序变模型)(齐变模型)无活性构象有活性构象别构模型别构模型齐变模型:由于一个底物或别构调节剂的结合,蛋白质的构象在T(对底物亲和性低的构象)和R(对底物亲和性高的构象)之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有同样的构象,或是T,或是R构象。序变模型:一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化,以及使相邻亚基的构象发生很大的变化。该模式还假定,只有一个亚基对配体具有高的亲和性。别构模型别构模型别构酶的动力学特征由同位酶给出的S型曲线动力学特征正调节物、负调节物和无调节物对别构酶的影响动力学特征a--非调节酶b--正协同别构酶的S形曲线别构酶与米氏酶的动力学曲线比较动力学特征动力学特征别构酶具有重要的生理意义:生理意义底物浓度稍有降低,酶的活性明显下降,多酶体系催化的代谢通路可因此而被关闭;反之,底物浓度稍有升高,则酶活性迅速上升,代谢通路又被打开,因此可以快速调节细胞内底物浓度和代谢速度。一种配体与酶结合后,引起另一种配体对酶的亲和力发生改变。酶分子含有活性部位和调节部位。补充知识异促别构酶同促别构酶一种配体与酶结合后,引起后续相同配体对酶的亲和力发生改变。酶分子的活性部位即是调节部位。返回同工酶概念:同工酶是一类来自同一生物不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构,能催化相同反应,其分子结构有所不同的一组酶。同工酶催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。差异:同工酶的一级结构(指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置)上的差异由遗传特性所所决定,由于酶蛋白的编码基因不同,或是因为基因相同,但基因转录产mRNA或翻译产物加工过程不同。本质:同工酶的活性部位结构相同或类似。特点:一般是两种或两种以上的亚基寡聚酶。是多亚基蛋白,通常由四个以上的亚基构成。同工酶存在于机体的不同组织器官或个体发育的不同阶段。乳酸脱氢酶(lactatedehydrogenase,LDH)乳酸丙酮酸还原型辅酶Ⅰ氧化型辅酶ⅠLDHLDH是1959年发现的第一个同工酶。⑴由两种不同的结构基团编码成2种蛋白亚基,即骨骼肌型M(A)和心肌型H(B)亚基H型富含酸性氨基酸,而M型富含碱基氨基酸。⑵由4个亚基聚合的四聚体,每个亚基的相对分子量约3.5×104,可以装配成五种四聚体,有五种同工酶:H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4)、M4(LDH5)A4(LDH1)A3B(LDH2)A2B2(LDH3)AB3(LDH4)B4(LDH5)不同的LDH分布在不同组织中。脊椎动物心脏中主要是LDH1,骨骼肌的则是LDH5。心肌型的LDH5(H4)对丙酮酸的Km高(即亲和力低),并且少量的丙酮酸即可对它造成抑制。骨骼肌型的LHD1(M4)对丙酮酸的Km低(即亲和力高),并且不受丙酮酸抑制。这种特性与心肌、骨骼肌所起的作用和所处的生理环境是一致的。在临床医学上,常利用这些同工酶在血清中的相对含量变化来鉴别和诊断某些器官的病变。正常和病人血清LDH光密度曲线急性心肌炎急性肝炎同工酶的作用同工酶物理性质差异:对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常重要;是代谢调节的一种重要方式。Aa组成和顺序不同催化特性不同电泳行为不同组织、器官中分布不同生理功能不同原点心肌肾肝骨骼肌血清LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)不同组织中的LDH同工酶的电泳图谱研究同工酶的意义:是研究代谢调节、个体发育、细胞分化、分子遗传等方面的有力工具。研究蛋白质结构和功能的好材料。在临床医学、农业遗传育种、病理分析上都有应用价值。概念:细胞内正常状态下不存在或含量很少的一类酶,当细胞中出现诱导物后酶被诱导产生或酶含量显著增高。这种诱导物往往是该酶的底物或其类似物。补充知识:结构酶-----细胞内结构酶是指细胞中天然存在的酶,它的含量较为稳定,受外界的影响很小。如糖代谢酶系、呼吸酶系等。诱导酶例子:大肠杆菌的二次生长葡萄糖----分解葡萄糖的酶乳糖、山梨糖醇----在其诱导下产生相应的诱导酶,但是这种诱导作用受到葡萄糖的阻遏。作用:对与代谢调节有重要的作用,也是生物自我调节的一种方式。谢谢观赏
本文标题:别构酶 同工酶 诱导酶 食工91
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